트립신 억제제

Trypsin inhibitor

트립신 억제제(TI)는 단백질의 활성화와 촉매 반응을 조절하여 트립신생물학적 활성을 감소시키는 세린프로테아제 억제제(serpin)의 일종이다.[1] 트립신(Trypsin)은 주로 인간과 다른 동물들에서의 소화의 일부로서 많은 다른 단백질의 분해에 관여하는 효소다. 트립신 억제제가 소비되면 그것은 되돌릴 수 없고 경쟁력 있는 기질로 작용한다.[2]

그것은 트립신과 결합할 단백질과 경쟁하고, 따라서 소화과정을 위해 단백질과 결합할 수 없게 한다.[1] 그 결과, 소화 활동을 방해하는 프로테아제 억제제반감소 효과가 있다. 따라서 트립신 억제제는 항영양인자 또는 ANF로 간주된다.[3] 또한 트립신 억제제는 부분적으로 키모트립신 기능을 방해한다.

트립시노겐은 트립신(trypsin)의 비활성 형태로서, 그 비활성 형태는 췌장과 근육과 같은 신체의 단백질 측면이 분해되지 않도록 한다. 췌장에서 형성되어 enteroptidase[4] Chymotrypsinogen과 함께 트립신(trypsin)으로 활성화되며, 치모트립신(chymotrypsin)의 비활성 형태로서 트립신(trypsin)과 유사한 기능을 가지고 있다.

트립신 억제제의 존재는 신진대사 및 소화기 질환뿐만 아니라 성장이 지연되는 것으로 밝혀졌다.[5] 또한 췌장비대증은 트립신 억제제 소비와[6] 함께 흔한 현상이다. 제품에 트립신 억제제가 있으면 단백질 효율성이 저하되고 따라서 소비자는 단백질을 효율적이고 완전하게 활용할 수 없게 된다.[7]

함수

트립신 억제제는 콩, 곡물, 곡물, 곡물, 그리고 다양한 추가 콩과 같은 다양한 식품에 존재한다.[8] 이들 식품에서 트립신 억제제의 주요 기능은 방어 메커니즘의 역할을 하는 것이다. 이 해로운 성분으로 야생동물들은 트립신 억제제를 함유한 어떤 음식도 피해야 할 식품이라는 것을 알게 된다. 트립신 억제제는 또한 식물 내의 생물학적 과정에 필수적일 수 있다.

트립신 억제제는 소와 같은 종의 췌장에서도 자연적으로 발생할 수 있다. 이것의 기능은 트립시노겐 및/또는 키모트립시노겐의[9] 우발적인 활성화로부터 동물을 보호하는 것이다.

비활성화

트립신 억제제는 열에 노출되기 쉬우므로 트립신 억제제는 제거되고 이후 식품은 안심하고 먹을 수 있게 된다.[10] 콩을 14분간 끓이면 억제제의 약 80%가 비활성화되고, 30분 동안은 약 90%가 비활성화된다. 를 들어 압력솥에서와 같이 높은 온도에서는 조리 시간을 단축해야 한다.[11] ELISA 시험을 사용하여 달성된 비활성화 정도를 측정할 수 있다.

상용 산업의 응용 프로그램

트립신 억제제의 가장 두드러진 적용은 가축 사료다. 콩은 가축사료에서 인기 있는 재료여서 콩에 트립신 억제제가 들어 있어 고민이 될 수 있다. 가축사료에 사용되는 콩은 대부분 콩밥으로 전환되며, 이 과정을 통해 열처리로 인해 트립신 억제제가 제거된다. 하지만, 활성 트립신 억제제를 섭취하는 동물들에 관한 실험이 행해져 왔고 그들은 지속적으로 체중을 감소시켰다.

주요 상권
출처 억제제 분자량 억제력 세부 사항
혈장 α1-antitrypsin 52 kDa 혈청 트립신 억제제라고도 한다.
리마콩 8-10kDa 2.2배 무게 6가지 서로 다른 억제제의 혼합물
췌장과 폐 아프로티닌 6.5kDa 2.5배 무게 BPTI(기본 췌장 트립신 억제제)와 쿠니츠 억제제라고도 한다. 가장 잘 알려진 췌장 억제제. 여러 다른 세린 보호제 억제
날새알흰자 오보무신 8-10kDa 1.2배 무게 난포미코이드들은 여러 다른 당단백질 프로테아제 억제제들의 혼합물이다.
20.7–22.3 kDa 1.2배 무게 여러 가지 서로 다른 억제제의 혼합물. 모두 또한 키모트립신(chymotrypsin)을 덜 결속시킨다.

잠재적 포식자의 프로테아제와 트립신 억제제로서 상호작용하는 민물달팽이 포마세아 운하쿨라타의 알에서 프로테아제 억제제가 2010년 보고됐다는 연구결과가 동물계에서 처음으로 이 메커니즘에 대한 직접적인 증거였다.[12]

임상적 유의성

펩타이드 종양 관련 트립신 억제제(TATI)는 점액성 난소암, 우뇌암, 신장세포암의 표지로 사용되어 왔다. TATI는 신장에 의해 대사되므로 신장 기능 상실 환자에서 상승한다. 췌장염과 같은 비가소성 공정에서 상승할 수 있으며 이 설정에서 예후 표지로 사용할 수 있다(70마이크로그램/L 이상의 수준은 예후 불량과 관련이 있다).

1단계 점액성 난소암의 50%는 TATI 상승과 연관되어 있으며, 4단계 종양의 거의 100%는 TATI 상승이 나타난다.

췌장 아데노카르시노마의 85~95%는 TATI 증가와 관련이 있다(그러나 췌장염의 상승은 이 환경에서 TATI의 임상 효용성을 제한한다, 위 참조).

위 아데노카르시노마스의 60%는 TATI가 높아진 것으로 나타났으며, 특히 확산성 침투/시그넷 링 타입의 종양이 그렇다. 따라서 TATI는 위장의 장내성 선상종에서만 상승하는 CEA를 보완한다.

자궁암에서 TATI의 표현은 저단계 종양의 20%부터 고단계 종양의 80%까지 단계에 따라 다양하다.

신세포암 설정에서 TATI 민감도는 약 70%이다. 고도 TATI는 고도성 질환 환자에게서 더 잘 나타난다.

연구된 거의 모든 종양 유형에서 TATI는 예후가 좋지 않은 표식이다.[13]

참조

  1. ^ Jump up to: a b "Trypsin Inhibitors". Sigma-Aldrich.
  2. ^ Silverman, Bird, Carrell; et al. (2001). The serpins are an expanding superfamily of structurally similar but functionally diverse proteins. JBC papers in press.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  3. ^ Aviles-Gaxiola, S., Chuck-Hernandez, C., and Serna Saldivar, S.O (2018). "Inactivation methods of trypsin inhibitor in legumes: a review". Journal of Food Science. 83 (1): 17–29. doi:10.1111/1750-3841.13985. PMID 29210451.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  4. ^ Hirota, M., Ohmuraya, M., and Baba, H. (2006). "The role of trypsin, trypsin inhibitor and trypsin receptor in the onset and aggravation of pancreatitis". Journal of Gastroenterology. 41 (9): 832–836. doi:10.1007/s00535-006-1874-2. PMID 17048046. S2CID 19643108.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  5. ^ Coscueta, Pintado, Pico, Knobel, Boschetti, Malpiede, and Nerli (2017). "Continuous method to determine the trypsin inhibitor activity in soybean flour". Food Chemistry. 214: 156–161. doi:10.1016/j.foodchem.2016.07.056. PMID 27507460.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  6. ^ Hwang, Foard, Wei. "A Soybean Trypsin Inhibitor". The Journal of Biological Chemistry. 252: 1099–1101. doi:10.1016/S0021-9258(19)75211-9.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  7. ^ Klomklao, Benjakul, Kishimura, Chaijan (2011). "Extraction, purification and properties of trypsin inhibitor from Thai mung bean (Vigna radiata (L.) R. Wilczek)". Food Chemistry. 129 (4): 1348–1354. doi:10.1016/j.foodchem.2011.05.029.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  8. ^ Renee, Janet. "Foods containing protease".
  9. ^ "Trypsin Inhibitors". Worthington Biochemical Corporation.
  10. ^ Kadam, S.S., and Smithard, R.R. (1987). "Effects of heat treatments on trypsin inhibitor and hemagglutinating activities in winged bean". Plants Foods for Human Nutrition. 37 (2): 151–159. doi:10.1007/BF01092051. S2CID 84193551.CS1 maint: 여러 이름: 작성자 목록(링크)
  11. ^ Liu, KeShun (2012-12-06). Soybeans: Chemistry, Technology, and Utilization. Springer. ISBN 978-1-4615-1763-4.
  12. ^ Dreon M. S, Iuarte S. & Heras H. (2010) "애플 달팽이 알에서 단백질 분해효소 억제제 오보루빈의 역할은 식물의 포식 방어를 닮았다." PLOS ONE 5(12): e15059. doi:10.1371/190.pone.0015059.
  13. ^ 데 마이스, 다니엘. ASCP 빠른 임상병리학 종합편찬, 2차 개정. ASCP 프레스 2009.
  • 존스 외, 생화학, 2, 66, (1963)
  • 라인위버 및 머레이 JBC, 171, 565 (1947)
  • 쿠니츠와 노스롭 J. 젠. 물리, 19, 991 (1936)
  • 프라엔켈-콘라트 외, 아치 생화학. 바이오피스, 37, 393 (1952)
  • 프래탈리, 브이, 슈타이너 R: 생화학, 7, 521 (1968년)

외부 링크