루비스코

RuBisCO
리불로스-1,5-이인산카르복실화효소산소화효소
SpinachRuBisCO.png
활성화된 RuBis의 3D 묘사활성 부위에 접근할 수 있는 개방된 형태의 시금치로부터의 CO.활성 부위 Lys175 잔기는 분홍색으로 표시되며, 효소를 구성하는 단량체 중 하나에 대해 오른쪽에 잔기의 클로즈업이 제공됩니다.
식별자
EC 번호4.1.1.39
CAS 번호9027-23-0
데이터베이스
인텐츠IntEnz 뷰
브렌다브렌다 엔트리
ExPASyNiceZyme 뷰
케그KEGG 엔트리
메타사이크대사 경로
프라이머리프로필
PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBum
진 온톨로지AmiGO / QuickGO

Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase 일반적으로 약어 RuBisCo, rubisco,[1]RuBPCase,[표창 필요한]또는 RuBPco,[표창 필요한]에 의해 알려져 있는 효소(EC4.1.1.39)탄소 고정의 최초의 중요한 움직임으로 인해 대기 중의 이산화 탄소를 식물과 다른 광합성 생명체가 e.로 바뀌는 과정에 관여한포도당과 같은Nergy-rich 이루고 있다.화학적으로 리불로스-1,5-이인산(RuBP라고도 함)의 카르복실화를 촉매한다.그것은 아마도 [2][3][4]지구상에서 가장 풍부한 효소일 것이다.

대체 탄소 고정 경로

RuBisCO는 무기 탄소가 생물권으로 들어가는 일차 화학 반응을 촉매하기 때문에 생물학적으로 중요하다.많은 자가영양 박테리아와 고세균이 환원 아세틸 CoA 경로, 3-히드록시프로피온산 회로 또는 역 Krebs 회로를 통해 탄소를 고정하는 반면, 이러한 경로는 RuBis에 의해 촉매된 것에 비해 전지구 탄소 고정에 상대적으로 작은 기여자이다.CO. 포스포에놀피루브산카르복실화효소는 RuBisCO와 달리 탄소만 일시적으로 고정시킨다.그 중요성을 반영하듯, RuBis는CO는 잎에 가장 풍부한 단백질로, C 식물에서3 수용성 잎 단백질의 50%, C 식물에서4 수용성 [4]잎 단백질의 30%를 차지한다.생물권에서의 중요한 역할을 감안할 때, 루비스의 유전자 공학은작물의 CO는 지속적인 관심사이다(아래 참조).

구조.

RuBis의 활성 사이트Galdieria sulfuraria의 CO with2 CO : 활성부위 및 효소촉매를 위한 안정화 CO에2 관련된 잔류물을 색상으로 표시하고 라벨을 부착하였다.수소 결합 상호작용의 거리는 앙스트롬으로 표시됩니다.Mg 이온(녹색 구)은 CO에 따라2 조정되며, 그 뒤에 세 개의 물 분자(빨간 구)가 뒤따른다2+.다른 모든 잔여물은 그레이스케일에 배치됩니다.
Arabidopsis Thaliana 엽록체 게놈 내 rbcL 유전자의 위치(위치 ca. 55-56.4kb). rbcL은 광합성에 관여하는 21가지 단백질 코드 유전자 중 하나이다(그린박스).

식물, 조류, 시아노박테리아, 그리고 광영양성 및 화학영양성 유사모나도타에서, 효소는 보통 큰 사슬(L, 약 55,000Da)과 작은 사슬(S, 약 13,000Da)이라고 불리는 두 가지 종류의 단백질 서브유닛으로 구성됩니다.큰 사슬 유전자(rbcL)는 식물의 [5]엽록체 DNA에 의해 암호화된다.식물 세포의 핵에는 전형적으로 몇 가지 관련된 작은 사슬 유전자가 있으며, 작은 사슬은 엽록체 [3][6]외막을 교차시킴으로써 세포에서 엽록체의 간질 부분으로 수입된다.효소 활성 기질(리불로스 1,5-이인산) 결합 부위는 각 큰 사슬의 아미노산이 결합 부위에 기여하는 이합체를 형성하는 큰 사슬에 위치한다.총 8개의 대형 체인(= 4개의 이합체)과 8개의 소형 체인이 합쳐져 약 [7]540,000Da의 대형 복합체가 됩니다.일부 Pseudomonadota와 dinoflagellate에서는 큰 서브 유닛으로만 구성된 효소가 발견되었다.[a]

효소 활성에는 마그네슘 이온(Mg2+
)이 필요하다.효소의 활성 부위에서 Mg의 정확한2+
위치는 활성 부위의 리신에 "활성" 이산화탄소 분자(CO2)를 추가하는 것을 포함한다(카르바메이트 [9]형성).Mg는2+ Lys210 잔류물의 탈양성자를 구동하여 Lys 잔류물이 트랜스 컨포머로 120도 회전하도록 하여 Lys의 질소와 CO의2 탄소 사이의 거리를 감소시킵니다.근접성을 통해 공유 결합이 형성되어 카바메이트가 [10]생성됩니다.Mg는2+ 우선 His335를 대체 Configuration으로 회전시킴으로써 활성화사이트에 바인드 할 수 있게 됩니다.Mg는2+ 활성 부위의 His 잔기(His300, His302, His335)에 의해 조정되며, 3개의 물 분자의 배위 및 OH로의 [10]변환에 의해 부분적으로 중화된다.이러한 배위는 불안정한 복합체를 발생시키지만 Mg의 결합에2+ 유리한 환경을 만든다. 카바메이트의 형성은 알칼리성 pH에 의해 선호된다.액체 구획의 pH 및 마그네슘 이온 농도(식물에서는 엽록체의 스트로마가 빛에 의해 증가)RuBis 조절에서 pH 및 마그네슘 이온 레벨의 변화 역할CO 효소 활성은 아래에서 논의됩니다.카르바메이트가 형성되면 His335는 열변동을 [10]통해 초기위치로 복귀함으로써 활성화가 완료된다.

RuBisCO 대형 체인,
촉매 도메인
식별자
기호.RuBisCO_대형
팜PF00016
인터프로IPR000685
프로 사이트PDOC00142
SCOP23루브/SCOPe/SUPFAM
CDDcd08148
RuBisCO, N 터미널 도메인
식별자
기호.RuBisCO_large_n
팜PF02788
인터프로IPR017444
SCOP23루브/SCOPe/SUPFAM
RuBisCO, 소형 체인
식별자
기호.RuBisCO_small
팜PF00101
인터프로IPR000894
SCOP23루브/SCOPe/SUPFAM
CDDcd03527

효소 활성

RuBisCo의 두 가지 주요 반응은 CO2 고정과 산소화입니다.

RuBisCO는 캘빈 회로의 많은 효소 중 하나이다.루비스코가 RuBP의 C2 탄소에 대한 CO2 공격과 C3와 C2 탄소 사이의 후속 결합 분열을 촉진하면 글리세린산-3-인산 2분자가 형성된다.전환에는 에놀화, 카르복실화, 수화, C-C 결합 분해 및 양성자화 [11][12][13]단계가 포함됩니다.

기판

RuBis용 기판CO는 리불로스-1,5-이인산염과 이산화탄소('활성화' 이산화탄소와 구별됨)이다.또한 RuBisCO는 이산화탄소(CO2)[14] 대신 리불로스-1,5-이인산과 분자산소(O2)의 반응을 촉매한다.기판2 CO와2 O를 판별하는 것은 기판의 4극 모멘트가 서로 다른 상호작용과 높은 정전계 [10]구배에 기인한다.이러한 구배는 최소 활성 RuBisCO의 이합체 형태에 의해 설정되며, 이 두 가지 성분은 효소의 O 및2 CO와의2 상호작용에 필요한 역방향 하전 도메인의 조합을 제공한다.이러한 조건은 RuBis에서 발견되는 낮은 회전율을 설명하는 데 도움이 됩니다.CO: 기판의 4극 모멘트와의 충분한 상호작용에 필요한 전계의 강도를 높이기 위해서는 효소의 C- 및 N- 말단 세그먼트를 차단하여 활성 부위를 용매로부터 격리하고 유전율을 [15]낮춥니다.이 분리에는 상당한 엔트로피 비용이 소요되며 회전율이 낮아집니다.

바인딩 RuBP

Lys210의 γ-아미노기의 카르바밀화는 [16]Mg와의2+ 배위에 의해 안정화되며, 이 반응은 Asp203 및 Glu204의 카르복실산 종단체가 Mg이온에2+ 결합하는 것을 포함한다.기질 RuBP는 3개의 아쿠아 리간드 [11][17][18]중 2개를 치환하여 Mg를 결합시킨다2+.

에놀라이제이션

RuBP의 엔올화는 RuBP의 케토 호변이성체를 엔올(산염)으로 변환하는 것이다.Enolization은 C3에서 탈양성자에 의해 개시된다.이 단계에서 효소 염기는 [17][19]논의되었지만 결정 구조에서 관찰된 입체적 제약으로 인해 Lys210이 가장 유력한 [11]후보입니다.구체적으로는 Mg이온과 배위되지 않은 Lys210 위의 카르바메이트 산소는 RuBP의 C3 탄소를 탈양성자화하여 2,3-에네디올라트를 [17][18]형성한다.

카르복실화

시금치 RuBis의 활성 부위의 3D 영상억제제 2-카르복시아라비니톨-1,5-비스인산, CO2 및2+ Mg.(PDB: 1IR1, 리간드뷰 [CAP]501)와 복합된 CO:A)

2,3-에니올레이트의 카르복실화에 의해 중간 3-케토-2--카르복시아라비니톨-1,5-이인산염이 되며, Lys334는2 제3Mg배위수분자를2+ 치환하여 에니올에 직접 첨가하기 쉽게 배치된다.이 [11][19]과정에서 미카엘리스 콤플렉스는 형성되지 않는다.이 케톤을 수화하면 C3에 추가적인 히드록시기가 생성되어 젬디올 [17][20]중간체를 형성한다.카르복실화와 수화 작용은 단일 일치 단계[17] 또는 두 가지 순차 [20]단계로 제안되어 왔다.복합결정구조에서 물분자가 RuBP의 C3에 근접함으로써 결합기구가 지지된다.시금치 구조 내에는 물 [11]분자의 수소 결합 거리 내에 있기 때문에 수화 공정을 돕기 위해 다른 잔류물이 잘 배치되어 있다.

C-C 결합 분할

C2-C3 결합에서 젬-디올 중간 조각은 글리세린-3-인산 및 음전하 카르본산염 [11]분자 1개를 형성합니다.이 카르바니온의 C2의 스테레오 특이 양성자는 글리세린산-3-인산의 또 다른 분자를 생성한다.이 단계는 Lys175 또는 잠재적으로 Carbamylated Lys210에 [11]의해 촉진되는 것으로 생각됩니다.

상품들

이산화탄소가 기질일 때, 카르복실라아제 반응의 산물은 3-케토-2-카르복시아라비니톨-1,5-이인산염으로 알려진 불안정한 6탄소 인산화 중간체로, 글리세린산-3-인산염의 두 분자로 빠르게 분해된다.3-포스포글리세린산은 포도당과 같은 더 큰 분자를 생산하는데 사용될 수 있다.

산소분자가 기질일 때 산소분해효소 반응의 산물은 포스포글리콜산염과 3-포스포글리세르산염이다.포스포글리콜산은 미토콘드리아와 페르옥시좀에 위치한 효소와 시토크롬을 포함하는 광호흡이라고 불리는 일련의 반응을 통해 재활용된다.이 과정에서 포스포글리콜산 2분자가 이산화탄소 1분자와 3-포스포글리세린산 1분자로 전환돼 캘빈 회로에 재진입할 수 있다.이 경로로 들어가는 포스포글리콜산 중 일부는 글리신과 같은 다른 분자를 생성하기 위해 식물에 의해 유지될 수 있다.주변 이산화탄소와 산소 수준에서 반응 비율은 약 4:1로, 순 이산화탄소 고정은 3.5에 불과합니다.따라서, 산소와 반응하는 것을 막는 효소의 무능은 많은 식물의 광합성 능력을 크게 감소시킨다.일부 식물, 많은 조류, 그리고 광합성 박테리아는 C 탄소 고정, 크라스라세안산 대사, 그리고 피레노이드 사용을 포함한4 효소 주변의 이산화탄소 농도를 증가시키는 수단을 고안함으로써 이러한 한계를 극복했다.

루비스코의 부수적인 활동은 쓸모없거나 억제적인 부산물로 이어질 수 있습니다.중요한 억제 부산물로는 자일로오스 1,5-이인산염과 글리세로-2,3-펜토디룰로스 1,5-이인산이 있으며, 둘 다 에놀화-카르복실화 반응의 "실화"에 의해 야기된다.상급 플랜트에서는 이 프로세스에 의해 RuBis가 발생합니다.CO 자가 억제, CO 및 RuBP 농도를 포화시킴으로써2 유발될 수 있으며 Rubisco [21]Activase에 의해 해결됩니다.

효소 활성률

캘빈 사이클과 탄소 고정의 개요.

어떤 효소는 매초 수천 번의 화학반응을 일으킬 수 있다.단, RuBis는CO는 효소 [22]분자당 매초 3~10개의 이산화탄소 분자를 고정시키는 느린 속도이다.RuBis에 의해 촉매된 반응따라서 CO는 낮 동안 캘빈 회로의 1차 속도 제한 인자이다.그럼에도 불구하고, 대부분의 조건에서, 그리고 빛이 광합성을 제한하지 않을 때, RuBis의 속도는CO는 이산화탄소 농도 증가에 대해 양성으로 반응한다.

RuBisCO는 리불로스 1,5-이인산염이 어둠 속에서 재생되지 않기 때문에 일반적으로 낮에만 활성됩니다.이것은 캘빈 사이클에서 다른 효소들의 조절 때문이다.또한 RuBis의 액티비티CO는 여러 가지 다른 방법으로 캘빈 회로의 다른 효소들과 조정된다.

이온으로

엽록체의 조명 시 스트로마의 pH는 틸라코이드 막을 가로질러 생성된 양성자(수소 이온, H+
) 구배 때문에 7.0에서 8.0으로 상승한다.틸라코이드로의 양성자 이동은 빛에 의해 이루어지며 엽록체의 ATP 합성에 기초한다(추가 정보: 광합성 반응 중심, 광의존 반응).막 전체에 걸쳐 이온 전위의 균형을 맞추기 위해 마그네슘 이온(Mg2+
)이 반응하여 태엽 밖으로 이동하여 엽록체의 스트로마에서 마그네슘 농도를 증가시킵니다.RuBisCO는 높은 최적 pH(마그네슘 이온 농도에 따라 9.0 이상일 수 있음)를 가지므로 위와 같이 활성 부위에 이산화탄소와 마그네슘을 도입함으로써 "활성화"된다.

작성자: RuBisCO활성화효소

식물과 조류에는 또 다른 효소인 루비스가 있다.CO 활성효소(Rca, GO:004686, P10896)는 RuBisCO [23][24]활성 부위에서 임계 카르바메이트를 신속하게 형성하기 위해 필요합니다.이는 리불로스 1,5-이인산(RuBP)이 RuBis의 활성 부위에 더 강하게 결합하기 때문에 필요합니다.과도한 카바메이트가 존재할 경우 CO가 발생하므로 프로세스가 진행되지 않습니다.빛 속에서 루비스는CO 활성 효소는 RuBis의 촉매 부위에서 억제제(또는 일부 관점에서는 저장) RuBP의 방출을 촉진합니다.CO. 일부 식물(예: 담배와 많은 콩)에서도 활성효소가 필요합니다. 어둠 속에서 RuBis는이들 식물에 의해 합성된 경쟁억제제인 기질아날로그 2-카르복시-D-아라비티놀 1-인산(CA1P)[25]에 의해 CO가 억제(또는 가수분해로부터 보호)된다.CA1P는 카르바밀화 RuBis 활성 부위에 단단히 결합됩니다.CO는 촉매 작용을 훨씬 더 많이 억제합니다.CA1P는 또한 RuBis를 유지하는 것으로 나타났습니다.단백질 [26]분해로부터 보호되는 구성에서의 CO.빛 속에서 루비스는CO 활성효소는 또한 촉매 부위에서 CA1P의 방출을 촉진합니다.CA1P는 RuBisCO에서 방출된 후 광활성 CA1P-인산가수분해효소에 의해 비억제성 형태로 빠르게 변환된다.이러한 강력한 억제제가 없어도 수백 번의 반응마다 이산화탄소 또는 산소에 대한 정상반응이 완료되지 않고 활성부위에는 다른 억제기질 유사체가 여전히 형성된다.다시 한 번, RuBis는CO 활성효소는 촉매 부위에서 이러한 유사체들의 방출을 촉진하고 촉매 활성 형태로 효소를 유지할 수 있다.단, 고온에서는 RuBis가CO 활성화 효소는 집계되어 더 이상 RuBisCO를 활성화할 수 없습니다.이는 열 [27][28]스트레스 동안 관찰되는 카르복실화 능력 감소에 기여합니다.

액티베이스별

활성효소에 의한 억제성 RuBP, CA1P 및 기타 억제성 기질 유사체의 제거에는 ATP의 소비가 필요하다.이러한 반응은 ADP의 존재에 의해 억제되며, 따라서 활성효소 활성은 엽록체 스트로마에서 이러한 화합물의 비율에 따라 달라진다.또한 대부분의 식물에서 ATP/ADP 비율에 대한 활성효소의 감도는 다른 작은 조절단백질 티오레독신을 통한 스트롬 환원/산화(redox) 상태에 의해 수정된다.이러한 방식으로 활성효소의 활성과 RuBis의 활성화 상태CO는 빛의 강도에 따라 변조할 수 있으며, 따라서 리불로스 1,5-이인산염 [29]기판의 형성속도에 따라 변조할 수 있다.

인산염으로

시아노박테리아에서 무기인산염(P)은i 광합성의 배위 조절에도 관여한다i: P는 RuBis에 결합한다.CO 활성 부위 및 효소의 활성 및 덜 활성 구성 사이의 전환에 영향을 줄 수 있는 큰 사슬의 다른 부위.이 방법으로 세균성 루비 활성화CO는 특히 P 레벨에i 민감할 수 있으며, 이로 인해 RuBis와 유사한 방식으로 작용할 수 있습니다.CO활성화효소는 고등 [30]식물에서 기능한다.

이산화탄소 기준

RuBisCO의 활성 부위에서 이산화탄소와 산소가 경쟁하기 때문에 RuBis에 의한 탄소 고정은CO는 RuBis가 함유된 구획의 이산화탄소 수치를 증가시킴으로써 증가할 수 있습니다.CO(염소체 스트로마).식물의 진화 과정에서 스트로마에서 이산화탄소 수치를 증가시키기 위한 메커니즘이 여러 번 진화했다. (C 탄소 고정 참조4)산소를 기질로 사용하는 것은 포착된 에너지를 버리는 것처럼 보이기 때문에 곤혹스러운 과정으로 보인다.단, 광속도가 높은 시기에는 탄수화물 과부하를 방지하기 위한 메커니즘일 수 있다.효소의 이러한 약점은 광호흡의 원인이며, 따라서 밝은 빛에 있는 건강한 잎은22 RuBis가 사용할 수 있는 O 대 CO의 비율이 0일 때 탄소 고정을 가질 수 있습니다.이산화탄소가 산소로 너무 많이 이동한다.이 현상은 주로 온도에 의존합니다.고온은 잎 조직의 습기에 녹아 있는 CO의2 농도를 낮출 수 있다.이 현상은 물의 응력과도 관련이 있습니다.식물의 잎은 증발 냉각되기 때문에 물이 한정되어 있으면 잎 온도가 높아집니다.C4 식물은 초기에 CO에 대한2 친화력이 높은 PEP 카르복실화효소 효소를 사용한다.이 과정은 먼저 4-탄소 중간 화합물을 만들고, C 광합성3 부위로 쇄석한 후 탈탄산화되면서 CO를2 방출하여2 CO의 농도를 증가시키고, 따라서 C 식물이라는 이름을4 붙인다.

CAM(Crassulacean acid massagement) 식물은 낮에 기공을 닫아 물을 절약하지만 빛에 의존하지 않는 반응(예를 들어 캘빈 회로)이 일어나지 않도록 합니다. 이러한 반응은 CO가 이러한 구멍을 통해 가스 교환을 통과해야 하기2 때문입니다.왁스층으로 잎 윗면을 통한 증발을 방지한다.

유전공학

RuBis 이후CO는 종종 식물에서 광합성을 위해 속도를 제한하고 있으며, RuBis를 수정함으로써 광합성 효율을 향상시킬 수 있다.식물의 CO 유전자는 촉매 활성을 증가시키고/또는 산소화 [31][32][33][34]속도를 감소시킨다.이것은 CO의 생물2 문제를 개선할 수 있고 중요한 기후변화 전략이자 작물 수확량을 [35]증가시키는 전략이 될 수 있다.조사 중인 접근법에는 RuBis 이전이 포함됩니다.한 유기체에서 다른 유기체로 CO 유전자, 호열성 시아노박테리아에서 온도에 민감한 식물에 공학적 루비스코 활성화효소, RuBis 발현 수준 증가CO 서브유닛, RuBis 표현엽록체 DNA의 CO 작은 사슬과 RuBis의 변화이산화탄소에 대한 특이성을 증가시키거나 탄소 고정 속도를 증가시키는 CO 유전자.[36][37]

식물의 돌연변이 발생

일반적으로 RuBis의 사이트 지향 돌연변이 유발CO는 대부분 [35]성공하지 못했지만, 비록 단백질의 돌연변이 형태가 C [38]서브유닛과4 RuBis를 가진 담배 식물에서 달성되었다.핵변환을 [39]통해 쌀에서 더 많은4 C-유사 운동 특성을 가진 CO가 달성되었다.RuBis 수율을 위한 견고하고 신뢰성 높은 엔지니어링C 사이클의3 CO 및 기타 효소는 [40]가능한 것으로 나타났으며, 2019년 합성생물학적 [34]접근방식을 통해 처음 달성되었다.

한 가지 방법은 RuBis를 도입하는 것입니다.적색 조류 갈디에리아 파르티타에서 식물까지 자연적으로 높은 특이성 값을 갖는 CO 변종.이것은 농작물의 광합성 효율을 향상시킬 수 있지만, 부정적인 영향은 아직 [41]연구되지 않았다.이 분야에서의 발전은 담배 효소의 보라색 광합성 박테리아인 Rhodospirillum [42]rubrum의 치환을 포함한다.2014년에는 기능성 RuBis를 가진 2개의 이식담배 라인이 출시되었습니다.시안박테륨 Synechoccus lengtatus PCC7942(Se7942)의 CO는 RuBis를 대체하여 생성되었다.Se7942 효소의 크고 작은 서브유닛 유전자와 대응하는 Se7942 어셈블리 샤페론(RbcX) 또는 내부 카르복시좀 단백질(CcmM35) 중 하나와의 조합으로 CO.두 돌연변이 모두 RuBisCO당 탄소 분자로 측정했을 때 CO 고정률이 증가했다2.그러나 돌연변이 식물은 [43]야생형보다 더 느리게 자랐다.

최근의 이론은 상대적 특이성(즉, 광호흡의 에너지 낭비 프로세스를 초래하는 O 혼입보다 CO2 고정을 선호하는2 능력)과 제품 형성 속도 사이의 트레이드오프를 탐구한다.저자는 RuBis가 다음과 같이 결론짓는다.CO는 실제로 많은 발전소에서 '완벽에 가까운' 지점에 도달하도록 진화했을 수 있다(기판 가용성과 환경 조건이 매우 다양함). 특이성과 반응 [44]속도 사이의 타협에 도달한다.또한 RuBis의 산소가수분해효소 반응이CO는 활성 부위 근처의 CO 고갈을 방지하고2 엽록체 산화환원 [45]상태를 유지합니다.

광합성이 지구 대기 [46]중 이산화탄소의 가장 효과적인 단일 자연 조절기이기 때문에, 루비스의 생화학적 모델CO 반응은 기후변화 모델의 핵심 모듈로 사용됩니다.따라서, 이 반응의 올바른 모델은 환경 모델의 관계와 상호작용에 대한 기본적인 이해에 필수적이다.

세균 숙주의 발현

현재 유전자 조작 연구를 위해 박테리아 숙주에서 기능성 식물인 루비스코를 발현하는 효과적인 방법은 거의 없다.이는 루비스코가 생물학적 형성과 대사 유지를 위해 복잡한 세포기계를 요구했기 때문인데, 여기에는 일반적으로 전개된 [47][48]단백질로 엽록체에 수입되는 핵 암호화 RbcS 서브유닛이 포함된다.또한 충분한 발현과 Rubisco Activase와의 상호작용도 큰 과제입니다.[36]대장균에서 루비스코를 발현하는 성공적인 방법 중 하나는 여러 엽록체 샤페론의 동시 발현을 포함하지만, 이는 아라비도시스 탈리아나 루비스코에서만 [49]나타났다.

단백질학 연구의 고갈

식물에 풍부하기 때문에(일반적으로 전체 단백질 함량의 40%), RuBisCO는 종종 [50]전사인자, 키나아제, 그리고 식물 내에서 낮은 풍부함(세포당 10-100 분자)에서 발견되는 조절 단백질과 같은 중요한 신호 단백질의 분석을 지연시킨다.예를 들어, 식물 단백질 혼합물에 질량 분석법을 사용하면 다중 강도 RuBis가 발생할 수 있다.CO 서브유닛은 다른 단백질의 서브유닛을 간섭하고 숨깁니다.

최근, RuBis를 촉진하는 한 가지 효율적인 방법이 있습니다.CO는 프로타민 황산염 [51]용액의 사용을 포함한다.RuBis를 폐기하기 위한 기타 기존 방법CO 및 저농도 단백질 연구에는 칼슘 및 [52]피테이트에 대한 분류 기술, 폴리에틸렌 글리콜에 [53][54]의한 겔 전기영동, 친화성 크로마토그래피 [55][56]및 DTT를 [57]이용한 집약이 포함되지만, 이러한 방법은 프로타민 황산염 [50]침전에 비해 시간이 더 많이 걸리고 효율이 떨어진다.

루비스의 진화CO

계통학 연구

RuBis의 큰 서브유닛을 코드하는 엽록체 유전자 rbcLCO는 식물분류학에서 [58]계통유전학 분석에 적합한 궤적으로 널리 사용되어 왔다.

기원.

RuBis라고 하는 RuBisCO와 유사한 비탄소 고정성 단백질CO-like proteines (RLP; CO-like proteines) 또한 아빌루스 서브틸리스균처럼 흔한 유기체에서 발견된다.이 박테리아는 메티오닌 회수 [59]경로의 일부인 2,3-디케토-5-메틸티오펜틸-1-인산 에놀라아제 기능을 가진 rbcL 유사 단백질을 가지고 있다.이후 확인 결과, 기능적으로 다른 예들이 박테리아와 고세균에 분산되어 있는 것뿐만 아니라 RLP형 엔올라아제와 RuBis를 모두 수행하는 과도 효소도 발견되었다.CO기능현재 RuBis는CO는 이합체 RLP 조상으로부터 진화하여 카르복실화효소 기능을 먼저 습득한 후 다시 올리고머화하고 친숙한 현대 [12]효소를 형성하기 위해 작은 서브유닛을 모집하였다.

C4.

특정 종의 식물에서 C-고정4 경로의 진화와 함께3 C RuBis는CO는 중엽 세포에서 다발 피복 [60]세포로의 CO의2 국재화가 커짐에 따라 낮은 특이성에 대한 교환으로 CO의2 빠른 전환을 갖도록 진화했다.이는 캘빈 사이클에서 "개폐" 전이의 입체구조 유연성을 향상시킴으로써 달성되었다.실험실 기반 계통학 연구는 이러한 진화가 C RuBis에 필요한4 일련의 돌연변이에 의해 야기된 안정성과 활성 사이의 균형에 의해 제한되었음을 보여주었다.CO.[61] 또한 불안정한 돌연변이를 유지하기 위해 C RuBis로의 진화4CO는 돌연변이가 효소의 안정성을 증가시켜 C RuBisCO에 필요한4 돌연변이를 지속하고 유지하기 위한 완충제를 확립한 기간 이전에 이루어졌다.이러한 완충 과정을 돕기 위해, 새롭게 진화한 효소는 일련의 안정화 돌연변이를 더욱 발전시킨 것으로 밝혀졌다.한편, RuBis는CO는 항상 새로운 돌연변이를 축적해 왔고, 살아남은 돌연변이의 대부분은 단백질 안정성에 큰 영향을 미치지 않았다.RuBis의 불안정한4 C 돌연변이CO는 낮은 CO2 농도와 같은 환경 압력에 의해 지속되어 왔으며,[61] 새로운 적응 기능을 위해 안정성을 희생해야 합니다.

용어의 역사

"루비스코"라는 용어는 1979년 데이비드 아이젠버그가 초기의 저명한 루비스의 은퇴를 기념하는 세미나에서 유머러스하게 만들어졌습니다.공동 연구원인 샘 와일드만은 또한 담배 [62][63]잎으로 먹을 수 있는 단백질 보충제를 만들려는 와일드만의 시도에 대해 "나비스코"라는 과자 상표명을 언급했다.

그 이름의 대문자는 오랫동안 논의되어 왔다.이는 전체 이름의 각 문자(리불로스-1,5 이인산카르복실화효소/산소효소)에 대해 대문자로 표기될 수 있지만, 스쿠버 또는 레이저와 [1]같은 다른 용어와 마찬가지로 모두 소문자(루비스코)로 표기되어야 한다는 주장도 제기되어 왔다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ RuBis의 구조광합성 박테리아 Rhodospirillum rubrum의 CO는 X선 결정학에 의해 결정되었습니다. PDB: 9RUB를 참조하십시오.진핵생물 및 세균성 RuBis 구조 비교CO는 단백질 데이터 뱅크 "이 달의 분자" 11호에 [8]나와 있습니다.
  1. ^ a b Sharkey TD (May 2019). "Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle". Photosynthesis Research. 140 (2): 235–252. doi:10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI 1607740. PMID 30374727. S2CID 53092349.
  2. ^ Cooper GM (2000). "10.The Chloroplast Genome". The Cell: A Molecular Approach (2nd ed.). Washington, D.C: ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4. , one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of CO2 to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome.
  3. ^ a b Dhingra A, Portis AR, Daniell H (April 2004). "Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (16): 6315–6320. Bibcode:2004PNAS..101.6315D. doi:10.1073/pnas.0400981101. PMC 395966. PMID 15067115. (Rubisco) is the most prevalent enzyme on this planet, accounting for 30–50% of total soluble protein in the chloroplast;
  4. ^ a b Feller U, Anders I, Mae T (2008). "Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated". Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1615–1624. doi:10.1093/jxb/erm242. PMID 17975207.
  5. ^ Vitlin Gruber A, Feiz L (2018). "Rubisco Assembly in the Chloroplast". Frontiers in Molecular Biosciences. 5: 24. doi:10.3389/fmolb.2018.00024. PMC 5859369. PMID 29594130.
  6. ^ 아라비도시스 탈리아나는 4개의 루비가 있다CO 작은 사슬 유전자.
    Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA (April 2001). "Determination of the relative expression levels of rubisco small subunit genes in Arabidopsis by rapid amplification of cDNA ends". Analytical Biochemistry. 291 (2): 237–244. doi:10.1006/abio.2001.5042. PMID 11401297.
  7. ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "Chapter 20: The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway". Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-3051-4. Figure 20.3. Structure of Rubisco.] (Color-coded ribbon diagram)
  8. ^ Goodsell D (November 2000). "Rubisco". Molecule of the Month. RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.
  9. ^ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell JE (2000). "Molecular Cell Biology" (4th ed.). New York: W. H. Freeman & Co. 그림 16-48은 마그네슘을 포함한 활성 부위의 구조 모델을 보여줍니다.
  10. ^ a b c d Stec B (November 2012). "Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (46): 18785–18790. Bibcode:2012PNAS..10918785S. doi:10.1073/pnas.1210754109. PMC 3503183. PMID 23112176.
  11. ^ a b c d e f g Andersson I (May 2008). "Catalysis and regulation in Rubisco". Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1555–1568. doi:10.1093/jxb/ern091. PMID 18417482.
  12. ^ a b Erb TJ, Zarzycki J (February 2018). "A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO2 fixing enzyme". Current Opinion in Biotechnology. 49: 100–107. doi:10.1016/j.copbio.2017.07.017. PMC 7610757. PMID 28843191.
  13. ^ Lundqvist T, Schneider G (July 1991). "Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate". The Journal of Biological Chemistry. 266 (19): 12604–12611. doi:10.1016/S0021-9258(18)98942-8. PMID 1905726.
  14. ^ Goodsell D (November 2000). "Rubisco". Molecule of the Month. RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.
  15. ^ Satagopan S, Spreitzer RJ (July 2008). "Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity". BMC Plant Biology. 8: 85. doi:10.1186/1471-2229-8-85. PMC 2527014. PMID 18664299.
  16. ^ Lorimer GH, Miziorko HM (November 1980). "Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+". Biochemistry. 19 (23): 5321–5328. doi:10.1021/bi00564a027. PMID 6778504.
  17. ^ a b c d e Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH (April 1998). "Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base". Chemical Reviews. 98 (2): 549–562. doi:10.1021/cr970010r. PMID 11848907.
  18. ^ a b Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH (1989). "Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase". Nature. 337 (6204): 229–234. Bibcode:1989Natur.337..229A. doi:10.1038/337229a0. S2CID 4370073.
  19. ^ a b Hartman FC, Harpel MR (1994). "Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase". Annual Review of Biochemistry. 63: 197–234. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.001213. PMID 7979237.
  20. ^ a b Taylor TC, Andersson I (January 1997). "The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate". Journal of Molecular Biology. 265 (4): 432–444. doi:10.1006/jmbi.1996.0738. PMID 9034362.
  21. ^ Pearce FG (November 2006). "Catalytic by-product formation and ligand binding by ribulose bisphosphate carboxylases from different phylogenies". The Biochemical Journal. 399 (3): 525–534. doi:10.1042/BJ20060430. PMC 1615894. PMID 16822231.
  22. ^ Ellis RJ (January 2010). "Biochemistry: Tackling unintelligent design". Nature. 463 (7278): 164–165. Bibcode:2010Natur.463..164E. doi:10.1038/463164a. PMID 20075906. S2CID 205052478.
  23. ^ Portis AR (2003). "Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone". Photosynthesis Research. 75 (1): 11–27. doi:10.1023/A:1022458108678. PMID 16245090. S2CID 2632.
  24. ^ Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW (August 2004). "Characteristics of photosynthesis in rice plants transformed with an antisense Rubisco activase gene". Journal of Zhejiang University Science. 5 (8): 897–899. doi:10.1631/jzus.2004.0897. PMID 15236471. S2CID 1496584.
  25. ^ Andralojc PJ, Dawson GW, Parry MA, Keys AJ (December 1994). "Incorporation of carbon from photosynthetic products into 2-carboxyarabinitol-1-phosphate and 2-carboxyarabinitol". The Biochemical Journal. 304 (3): 781–786. doi:10.1042/bj3040781. PMC 1137402. PMID 7818481.
  26. ^ Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA (December 1999). "2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate protects ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase against proteolytic breakdown". European Journal of Biochemistry. 266 (3): 840–847. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x. PMID 10583377.
  27. ^ Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E (November 2001). "Exceptional sensitivity of Rubisco activase to thermal denaturation in vitro and in vivo". Plant Physiology. 127 (3): 1053–1064. doi:10.1104/pp.010357. PMC 129275. PMID 11706186.
  28. ^ Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME (November 2000). "Rubisco activase constrains the photosynthetic potential of leaves at high temperature and CO2". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (24): 13430–13435. Bibcode:2000PNAS...9713430C. doi:10.1073/pnas.230451497. PMC 27241. PMID 11069297.
  29. ^ Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (March 2002). "Light modulation of Rubisco in Arabidopsis requires a capacity for redox regulation of the larger Rubisco activase isoform". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (5): 3330–3334. Bibcode:2002PNAS...99.3330Z. doi:10.1073/pnas.042529999. PMC 122518. PMID 11854454.
  30. ^ Marcus Y, Gurevitz M (October 2000). "Activation of cyanobacterial RuBP-carboxylase/oxygenase is facilitated by inorganic phosphate via two independent mechanisms". European Journal of Biochemistry. 267 (19): 5995–6003. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x. PMID 10998060.
  31. ^ Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). "Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme". Annual Review of Plant Biology. 53: 449–475. doi:10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID 12221984. S2CID 9387705.
  32. ^ Timmer J (7 December 2017). "We may now be able to engineer the most important lousy enzyme on the planet". Ars Technica. Retrieved 5 January 2019.
  33. ^ Timmer J (3 January 2019). "Fixing photosynthesis by engineering it to recycle a toxic mistake". Ars Technica. Retrieved 5 January 2019.
  34. ^ a b South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR (January 2019). "Synthetic glycolate metabolism pathways stimulate crop growth and productivity in the field". Science. 363 (6422): eaat9077. doi:10.1126/science.aat9077. PMC 7745124. PMID 30606819.
  35. ^ a b Furbank RT, Quick WP, Sirault XR (2015). "Improving photosynthesis and yield potential in cereal crops by targeted genetic manipulation: Prospects, progress and challenges". Field Crops Research. 182: 19–29. doi:10.1016/j.fcr.2015.04.009.
  36. ^ a b Parry MA, Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Keys AJ (May 2003). "Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation". Journal of Experimental Botany. 54 (386): 1321–1333. doi:10.1093/jxb/erg141. PMID 12709478.
  37. ^ Ogbaga CC, Stepien P, Athar HU, Ashraf M (June 2018). "Engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into high-temperature sensitive plants". Critical Reviews in Biotechnology. 38 (4): 559–572. doi:10.1080/07388551.2017.1378998. PMID 28937283. S2CID 4191791.
  38. ^ Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J (August 2011). "Isoleucine 309 acts as a C4 catalytic switch that increases ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) carboxylation rate in Flaveria". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (35): 14688–14693. Bibcode:2011PNAS..10814688W. doi:10.1073/pnas.1109503108. PMC 3167554. PMID 21849620.
  39. ^ Ishikawa C, Hatanaka T, Misoo S, Miyake C, Fukayama H (July 2011). "Functional incorporation of sorghum small subunit increases the catalytic turnover rate of Rubisco in transgenic rice". Plant Physiology. 156 (3): 1603–1611. doi:10.1104/pp.111.177030. PMC 3135941. PMID 21562335.
  40. ^ Stracquadanio G, Umeton R, Papini A, Lio P, Nicosia G (2010). "Analysis and Optimization of C3 Photosynthetic Carbon Metabolism". 2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering. Philadelphia, PA, USA: IEEE: 44–51. doi:10.1109/BIBE.2010.17. ISBN 978-1-4244-7494-3. S2CID 5568464.
  41. ^ Whitney SM, Andrews TJ (December 2001). "Plastome-encoded bacterial ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RubisCO) supports photosynthesis and growth in tobacco". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (25): 14738–14743. Bibcode:2001PNAS...9814738W. doi:10.1073/pnas.261417298. PMC 64751. PMID 11724961.
  42. ^ John Andrews T, Whitney SM (June 2003). "Manipulating ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase in the chloroplasts of higher plants". Archives of Biochemistry and Biophysics. 414 (2): 159–169. doi:10.1016/S0003-9861(03)00100-0. PMID 12781767.
  43. ^ Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Parry MA, Hanson MR (September 2014). "A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops". Nature. 513 (7519): 547–550. Bibcode:2014Natur.513..547L. doi:10.1038/nature13776. PMC 4176977. PMID 25231869.
  44. ^ Tcherkez GG, Farquhar GD, Andrews TJ (May 2006). "Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (19): 7246–7251. Bibcode:2006PNAS..103.7246T. doi:10.1073/pnas.0600605103. PMC 1464328. PMID 16641091.
  45. ^ Igamberdiev AU (2015). "Control of Rubisco function via homeostatic equilibration of CO2 supply". Frontiers in Plant Science. 6: 106. doi:10.3389/fpls.2015.00106. PMC 4341507. PMID 25767475.
  46. ^ Igamberdiev AU, Lea PJ (February 2006). "Land plants equilibrate O2 and CO2 concentrations in the atmosphere". Photosynthesis Research. 87 (2): 177–194. doi:10.1007/s11120-005-8388-2. PMID 16432665. S2CID 10709679.
  47. ^ Bracher A, Whitney SM, Hartl FU, Hayer-Hartl M (April 2017). "Biogenesis and Metabolic Maintenance of Rubisco". Annual Review of Plant Biology. 68: 29–60. doi:10.1146/annurev-arplant-043015-111633. PMID 28125284.
  48. ^ Sjuts I, Soll J, Bölter B (2017). "Import of Soluble Proteins into Chloroplasts and Potential Regulatory Mechanisms". Frontiers in Plant Science. 8: 168. doi:10.3389/fpls.2017.00168. PMC 5296341. PMID 28228773.
  49. ^ Aigner H, Wilson RH, Bracher A, Calisse L, Bhat JY, Hartl FU, Hayer-Hartl M (December 2017). "Plant RuBisCo assembly in E. coli with five chloroplast chaperones including BSD2". Science. 358 (6368): 1272–1278. Bibcode:2017Sci...358.1272A. doi:10.1126/science.aap9221. PMID 29217567.
  50. ^ a b Heazlewood J (2012). Proteomic applications in biology. New York: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3.
  51. ^ Gupta R, Kim ST (2015). "Depletion of RuBisCO protein using the protamine sulfate precipitation method". Proteomic Profiling. Methods in Molecular Biology. Vol. 1295. New York, NY: Humana Press. pp. 225–33. doi:10.1007/978-1-4939-2550-6_17. ISBN 978-1-4939-2549-0. PMID 25820725.
  52. ^ Krishnan HB, Natarajan SS (December 2009). "A rapid method for depletion of Rubisco from soybean (Glycine max) leaf for proteomic analysis of lower abundance proteins". Phytochemistry. 70 (17–18): 1958–1964. doi:10.1016/j.phytochem.2009.08.020. PMID 19766275.
  53. ^ Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY (June 2001). "Two-dimensional electrophoretic analysis of rice proteins by polyethylene glycol fractionation for protein arrays". Electrophoresis. 22 (10): 2103–2109. doi:10.1002/1522-2683(200106)22:10<2103::aid-elps2103>3.0.co;2-w. PMID 11465512.
  54. ^ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (November 2006). "Polyethylene glycol fractionation improved detection of low-abundant proteins by two-dimensional electrophoresis analysis of plant proteome". Phytochemistry. 67 (21): 2341–2348. doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.005. PMID 16973185.
  55. ^ Cellar NA, Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA (January 2008). "Cross species applicability of abundant protein depletion columns for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase". Journal of Chromatography. B, Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences. 861 (1): 29–39. doi:10.1016/j.jchromb.2007.11.024. PMID 18063427.
  56. ^ Agrawal GK, Jwa NS, Rakwal R (February 2009). "Rice proteomics: ending phase I and the beginning of phase II". Proteomics. 9 (4): 935–963. doi:10.1002/pmic.200800594. PMID 19212951. S2CID 2455432.
  57. ^ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (July 2008). "The effect of DTT in protein preparations for proteomic analysis: Removal of a highly abundant plant enzyme, ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase". Journal of Plant Biology. 51 (4): 297–301. doi:10.1007/BF03036130. ISSN 1226-9239. S2CID 23636617.
  58. ^ Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, et al. (1993). "Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid Gene rbcL" (PDF). Annals of the Missouri Botanical Garden. 80 (3): 528–580. doi:10.2307/2399846. hdl:1969.1/179875. JSTOR 2399846.
  59. ^ Ashida H, Saito Y, Nakano T, Tandeau de Marsac N, Sekowska A, Danchin A, Yokota A (19 June 2007). "RuBisCO-like proteins as the enolase enzyme in the methionine salvage pathway: functional and evolutionary relationships between RuBisCO-like proteins and photosynthetic RuBisCO". Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1543–1554. doi:10.1093/jxb/ern104. PMID 18403380.
  60. ^ Sage RF, Sage TL, Kocacinar F (2012). "Photorespiration and the evolution of C4 photosynthesis". Annual Review of Plant Biology. 63: 19–47. doi:10.1146/annurev-arplant-042811-105511. PMID 22404472. S2CID 24199852.
  61. ^ a b Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA (February 2014). "Stability-activity tradeoffs constrain the adaptive evolution of RubisCO". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 111 (6): 2223–2228. Bibcode:2014PNAS..111.2223S. doi:10.1073/pnas.1310811111. PMC 3926066. PMID 24469821.
  62. ^ Wildman SG (2002). "Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase)". Photosynthesis Research. 73 (1–3): 243–250. doi:10.1023/A:1020467601966. PMID 16245127. S2CID 7622999.
  63. ^ Portis AR, Parry MA (October 2007). "Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective". Photosynthesis Research. 94 (1): 121–143. doi:10.1007/s11120-007-9225-6. PMID 17665149. S2CID 39767233.
그림 3이 그림에서는 쉽게 식별할 수 있도록 (LS)2 복합체의 각 단백질 사슬에 고유한 색상이 부여됩니다.

추가 정보

외부 링크

  • Gerritsen VB (September 2003). "The Plant Kingdom's sloth". Protein Spotlight. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB). Rubisco plods along at a mere three molecules per second... To bypass such slothfulness, plants synthesize a gross amount of Rubisco, sometimes up to 50% of their total protein content!