리보핵산가수분해효소T

Ribonuclease T
리보핵산가수분해효소 T1 또는 리보핵산가수분해효소 T2와 혼동해서는 안 된다.
리보핵산가수분해효소T
RnaseT.png
PDB ID 3NH1에서 [1]DNA(주황색)와 복합체인 리보핵산가수분해효소 T이합체.
식별자
기호.하지 않다
팜PF00929
인터프로IPR013520
스마트SM00479

리보핵산가수분해효소 T(RNase T, exonuclease T, exo T)는 박테리아에서 [2]전달 RNA 및 리보솜 RNA의 성숙 및 DNA 복구 [3]경로에 관여하는 리보핵산가수분해효소이다.DnaQ 계열의 엑소뉴클라아제이며, 단일가닥 핵산의 3' 말단에 비프로세서적으로 작용한다.RNase T는 기질의 [1][2]3' 말단에서 시토신을 구별하는 극단적인 배열 특이성으로 DNA와 RNA를 모두 절단할 수 있다.

구조 및 메커니즘

RNAse T는 RNA와 DNA의 3' 말단에서 뉴클레오티드의 제거를 촉매한다.그것은 RNA의 3' 말단에 있는 시토신 잔기뿐만 아니라 이중 가닥 DNA와 RNA에 의해 억제된다.RNA의 3' 말단에 있는 두 개의 세포신은 RNAse T의 활성을 [3]완전히 제거하는 것으로 보인다.그러나 이러한 시토신 효과는 ssDNA에서 덜 관찰된다.ssDNA의 이러한 배열 특이성의 결여와 이중화 영역에 가까운 ssDNA에 작용하는 그것의 능력으로 인해,[4] DNA 복제를 위한 무딘 끝을 만드는 데 사용되어 왔다.구조적으로 RNAse T는 반평행 이합체로[5][6] 존재하며 기능하려면 [7]2가 캐티온이 필요합니다.

AAA 트리뉴클레오티드와 상호작용하는 RNAse T 페닐알리닌 잔기.PDB 3V9X

RNAse T는 핵염기 사이에 끼어 있는 여러 방향족 잔류물을 통해 RNA 소화에서 배열 특이성을 달성할 수 있다.4개의 페닐알라닌 잔기와 3' 말단의 2개의 뉴클레오티드 사이의 γ-γ 상호작용은 뉴클레오티드의 식별에 따라 다르며,[8] 이는 효소의 형태와 활성을 변화시킨다.추가적인 글루탐산 잔기는 다른 염기가 아닌 시토신에 수소 결합으로 회전하여 특이성을 [9]더욱 높인다.

기능.

더 큰 DEDD 계열의 엑토리보핵산가수분해효소인 RNAse T는 tRNA의 성숙과 5S[11] 및 23S[12] rRNA 도메인의 성숙에 중요한 역할을 한다.구체적으로는 RNAse T는 tRNA 말기의 3' CCA 배열에서 3' AMP 잔기를 분리하여 3' CC [13]배열에서 정지하기 위한 RNAse T의 배열 특이성을 설명한다.또한 RNAse T는 벌지 DNA의 [3]3' 끝을 절단함으로써 DNA 수복에 관여할 수 있다.

대장균은 RNAse T 없이도 생존할 수 있지만, 대장균의 부재로 인해 수명 주기가 느려지고 [14]기아에 대한 반응이 약해진다.또한 대장균에서 RNAse T의 존재는 UV [15]손상에 대한 내성의 증가와 관련이 있다.다른 리본큘라아제들은 RNAse T 기능을 수행할 수 있지만, RNAse T가 DNA와 RNA를 이중가닥 영역 근처에서 분해하는 데 더 효과적이라는 사실은 대안이 덜 [16]효과적이라는 것을 의미한다.RNAse T의 명백한 유용성에도 불구하고, 효소는 감마프로테오박테리아에서만 [17]발견된다.

대장균에서 RNAse T는 rnt 유전자에 의해 부호화되어 감마프로테오박테리아가 [16][17]출현하는 동안 중합효소 III의 교정 서브유닛에서 분리되었다고 가정된다.

레퍼런스

  1. ^ a b Hsiao YY, Duh Y, Chen YP, Wang YT, Yuan HS (September 2012). "How an exonuclease decides where to stop in trimming of nucleic acids: crystal structures of RNase T-product complexes". Nucleic Acids Research. 40 (16): 8144–54. doi:10.1093/nar/gks548. PMC 3439924. PMID 22718982.
  2. ^ a b Zuo Y, Deutscher MP (August 2002). "The physiological role of RNase T can be explained by its unusual substrate specificity". The Journal of Biological Chemistry. 277 (33): 29654–61. doi:10.1074/jbc.M204252200. PMID 12050169.
  3. ^ a b c Hsiao YY, Fang WH, Lee CC, Chen YP, Yuan HS (March 2014). "Structural insights into DNA repair by RNase T--an exonuclease processing 3' end of structured DNA in repair pathways". PLOS Biology. 12 (3): e1001803. doi:10.1371/journal.pbio.1001803. PMC 3942315. PMID 24594808.
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  5. ^ Li Z, Zhan L, Deutscher MP (January 1996). "Escherichia coli RNase T functions in vivo as a dimer dependent on cysteine 168". The Journal of Biological Chemistry. 271 (2): 1133–7. doi:10.1074/jbc.271.2.1133. PMID 8557641.
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  16. ^ a b Bechhofer DH, Deutscher MP (June 2019). "Bacterial ribonucleases and their roles in RNA metabolism". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 54 (3): 242–300. doi:10.1080/10409238.2019.1651816. PMC 6776250. PMID 31464530.
  17. ^ a b Zuo Y, Deutscher MP (March 2001). "Exoribonuclease superfamilies: structural analysis and phylogenetic distribution". Nucleic Acids Research. 29 (5): 1017–26. doi:10.1093/nar/29.5.1017. PMC 56904. PMID 11222749.