인포리보사이아미노아지아즈쿠치노카박스아미드신타아제
Phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthase| SAICAR 싱타아제 | |||||||||
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 Phosphoribosylaminoimidazole succinocoxamide synthetase oktamer, Human | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 6.3.2.6 | ||||||||
| CAS 번호. | 9023-67-0 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 입력 | ||||||||
| 엑스퍼시 | 나이스자이메 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEG 입력 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사통로 | ||||||||
| 프리암 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 진 온톨로지 | 아미고 / 퀵고 | ||||||||
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| SAICAR 합성효소 | |||||||||
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 구조 유전체학, 단백질 TM1243, (SAICAR 합성효소) | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | SAICAR_synt | ||||||||
| Pfam | PF01259 | ||||||||
| 인터프로 | IPR001636 | ||||||||
| 프로사이트 | PDOC00810 | ||||||||
| SCOP2 | 1a48 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00476 | ||||||||
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분자생물학에서 단백질 영역인 SAICAR 싱타아제는 SAICAR를 생성하기 위한 반응을 촉진하는 효소다.효소에서는 이 효소를 인포리보사이아미노아지미다즈올레우치노카르박사미드 신타아제(EC 6.3.2.6)라고도 한다.화학반응을 촉진하는 효소다.
- ATP + 5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate + L-aspartate ADP + phosphate + (S)-2-[5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate
The 3 substrates of this enzyme are ATP, 5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate, and L-aspartate, whereas its 3 products are ADP, phosphate, and (S)-2-[5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate.null
이 효소는 산-D-아미노-아미노-아미노-산체 결합(펩타이드 신시네시스)으로 탄소-질소 결합을 형성하는 것을 구체적으로 말하자면, 리가즈 계열에 속한다.이 효소 등급의 체계적 명칭은 5-amino-1-(5-phospho-D-리보실)imidazole-4-carboxylate이다.L-아스파테이트 리가아제(ADP-forming).이 효소는 퓨린 신진대사에 참여한다.null
이 특별한 단백질군은 삶의 세 영역 모두에서 발견되기 때문에 매우 중요하다.그것은 푸린 생합성의 경로에서 일곱 번째 단계다.청주는 에너지 대사와 DNA 합성에 관여하기 때문에 모든 세포에 필수적이다.[1]게다가, 그들은 푸린 생합성 경로의 연구가 화학 요법 약물의 개발로 이어질 수 있기 때문에 과학 연구자들에게 특별한 관심을 가지고 있다.[2]대부분의 암은 아데닌 뉴클레오티드를 위한 인양 경로가 부족하고 전적으로 SAICAR 경로에 의존하기 때문이다.[3]null
단백질영역
이 단백질 영역은 진핵생물, 박테리아, 고고학에서 발견된다.그것은 에너지 대사와 DNA 합성을 돕는 푸린 생합성 경로의 한 단계를 촉진하기 때문에 살아있는 유기체에게 필수적이다.null
단백질영역함수
박테리아와 식물에서 이 단백질 영역은 오직 SAICAR의 합성을 촉진한다.그러나 포유류에서는 인광합성아미노이미다졸레 카복실라아제(AIRC) 활동도 억제한다.[3]null
단백질영역구조
이 특정한 단백질은 8개의 동일한 부유닛으로 구성된 옥타머다.각각의 모노머는 중심 영역과 C-단자 알파 나선으로 구성된다.중심 영역은 시트 한쪽 면에 3개의 알파 헬리코와 다른 쪽 면에 2개의 알파 헬리코스를 곁들인 5개의 줄 평행 베타 시트로 이루어져 있으며, 3단(알파 베타 알파) 샌드위치를 형성하고 있다.[4]null
구조 연구
2007년 말 현재 이 등급의 효소에 대해 10개의 구조가 해결되었으며, PDB 접근 코드 1A48, 1KUT, 1OBD, 1OBG, 2CNQ, 2CNU, 2CNV, 2GQR, 2GQS, 2H31이 있다.null
기타 공용 이름
- 인포리보사이아미노이미다졸레-suc시노카박스아미드합성효소,
- PurC,
- SAICAR 합성효소,
- 4-(N-succinocarboxamide)-5-아미노이미다졸 합성효소,
- 4-[(N-suchinylamino)카르보닐]-5-아미노미다졸 리보뉴클레오티드,
- 합성하다,
- 사이카스,
- 인포리보사이아미노아지아지아솔레우치노카박스아미드합성효소,
- 5-아미노이미다졸-4-N-수시노카르박스아미드 리보뉴클레오티드 합성효소.
참조
- ^ Brown AM, Hoopes SL, White RH, Sarisky CA (2011). "Purine biosynthesis in archaea: variations on a theme". Biol Direct. 6: 63. doi:10.1186/1745-6150-6-63. PMC 3261824. PMID 22168471.
- ^ Cheng X, Lu G, Qi J, Cheng H, Gao F, Wang J, et al. (2010). "Cloning, expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of SAICAR synthase from Streptococcus suis serotype 2". Acta Crystallogr F. 66 (Pt 8): 909–12. doi:10.1107/S1744309110020518. PMC 2917288. PMID 20693665.
- ^ a b Ginder ND, Binkowski DJ, Fromm HJ, Honzatko RB (2006). "Nucleotide complexes of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazole succinocarboxamide synthetase". J Biol Chem. 281 (30): 20680–8. doi:10.1074/jbc.M602109200. PMID 16687397.
- ^ Mathews II, Kappock TJ, Stubbe J, Ealick SE (1999). "Crystal structure of Escherichia coli PurE, an unusual mutase in the purine biosynthetic pathway". Structure. 7 (11): 1395–406. doi:10.1016/S0969-2126(00)80029-5. PMID 10574791.
- LUKENS LN, BUCHANAN JM (1959). "Biosynthesis of the purines. XXIV. The enzymatic synthesis of 5-amino-1-ribosyl-4-imidazolecarboxylic acid 5'-phosphate from 5-amino-1-ribosylimidazole 5'-phosphate and carbon dioxide". J. Biol. Chem. 234 (7): 1799–805. doi:10.1016/S0021-9258(18)69929-6. PMID 13672967.
- Parker J (1984). "Identification of the purC gene product of Escherichia coli". J. Bacteriol. 157 (3): 712–7. doi:10.1128/JB.157.3.712-717.1984. PMC 215316. PMID 6365889.
- Ebbole DJ, Zalkin H (1987). "Cloning and characterization of a 12-gene cluster from Bacillus subtilis encoding nine enzymes for de novo purine nucleotide synthesis". J. Biol. Chem. 262 (17): 8274–87. doi:10.1016/S0021-9258(18)47560-6. PMID 3036807.
- Chen ZD, Dixon JE, Zalkin H (1990). "Cloning of a chicken liver cDNA encoding 5-aminoimidazole ribonucleotide carboxylase and 5-aminoimidazole-4-N-succinocarboxamide ribonucleotide synthetase by functional complementation of Escherichia coli pur mutants". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (8): 3097–101. Bibcode:1990PNAS...87.3097C. doi:10.1073/pnas.87.8.3097. PMC 53841. PMID 1691501.
- O'Donnell AF, Tiong S, Nash D, Clark DV (2000). "The Drosophila melanogaster ade5 gene encodes a bifunctional enzyme for two steps in the de novo purine synthesis pathway". Genetics. 154 (3): 1239–53. doi:10.1093/genetics/154.3.1239. PMC 1460979. PMID 10757766.
- Nelson SW, Binkowski DJ, Honzatko RB, Fromm HJ (2005). "Mechanism of action of Escherichia coli phosphoribosylaminoimidazolesuccinocarboxamide synthetase". Biochemistry. 44 (2): 766–74. doi:10.1021/bi048191w. PMID 15641804.
