N-아세틸글루코사민
N-Acetylglucosamine | |
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| 이름 | |
|---|---|
| IUPAC 이름 β-D-(아세틸아미노)-2-디옥시-글루코피라노스 | |
| 기타 이름 N-아세틸-D-글루코사민 GlcNAc NAG | |
| 식별자 | |
3D 모델(JSmol) | |
| 1247660 | |
| 체비 | |
| 첸블 | |
| 켐스파이더 | |
| ECHA 정보 카드 | 100.028.517 |
| EC 번호 |
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| 721281 | |
| 케그 | |
PubChem CID | |
| 유니 | |
CompTox 대시보드 (EPA ) | |
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| 특성. | |
| C8H15NO6 | |
| 몰 질량 | 221.21 |
| 녹는점 | 211 |
| 관련 화합물 | |
관련 단당류 | N-아세틸갈락토사민 |
관련 화합물 | 글루코사민 포도당 |
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다. | |
N-아세틸글루코사민(GlcNAc)은 단당류 포도당의 아미드 유도체이다.글루코사민과 아세트산 사이의 2차 아미드입니다.그것은 몇몇 생물학적 시스템에서 중요하다.
GlcNAc와 N-아세틸무라민산(MurNAc)의 교대로 구성되며, MurNAc의 젖산 잔류물에서 올리고펩티드와 가교된 세균 세포벽의 생체 고분자의 일부이다.이 층상 구조는 펩티도글리칸이라고 불립니다.
GlcNAc는 곤충이나 갑각류와 같은 절지동물의 외골격을 형성하는 폴리머 키틴의 단량체 단위입니다.그것은 연체동물의 기수, 두족류의 부리, 그리고 대부분의 균류의 세포벽의 주요 구성요소이다.
GlcNAc는 인간 다형핵 백혈구로부터 엘라스타아제 방출 억제제(범위 8~17% 억제)로 보고되었지만, 이는 N-아세틸갈락토사민(범위 92~100%)[1]에서 나타나는 억제제보다 훨씬 약하다.
의료 용도
그것은 자가면역질환의 치료제로 제안되었고 최근 테스트들은 어느 정도 [2]성공을 거두었다.
O-GlcNAcylation
O-GlcNAcylation은 단백질의 [3]세린 또는 트레오닌에 단일 N-아세틸글루코사민당을 첨가하는 과정이다.N-아세틸글루코사민의 인산화, 첨가 또는 제거는 효소 또는 전사 [3]인자를 활성화 또는 비활성화하는 수단이다.실제로 O-GlcNAcylation과 인산화 작용은 종종 동일한 세린/트레오닌 부위에서 경쟁한다.[3] O-GlcNAcylation은 염색질 단백질에서 가장 자주 발생하며 [3]스트레스에 대한 반응으로 종종 나타난다.
고혈당은 O-GlcNAcylation을 증가시켜 인슐린 [4]저항성을 일으킨다.고혈당으로 인한 O-GlcNAcylation 증가는 분명히 O-GlcNAcylation의 기능 장애 형태이다.나이가 들면서 뇌의 O-GlcNAcylation 감소는 인지력 저하와 관련이 있다.노화된 생쥐의 해마에서 O-GlcNAcylation이 증가하자 공간 학습과 기억력이 [5]향상되었다.
「 」를 참조해 주세요.
- 케라탄 황산염
- N-아세틸갈락토사민(GalNAc)
- N-아세틸락토사민합성효소
- 이 기질에 결합하는 식물 렉틴인 밀배아 응집소
레퍼런스
- ^ Kamel, M.; Hanafi, M.; Bassiouni, M. (1991). "Inhibition of elastase enzyme release from human polymorphonuclear leukocytes by N-acetyl-galactosamine and N-acetyl-glucosamine". Clinical and Experimental Rheumatology. 9 (1): 17–21. PMID 2054963.
- ^ Grigorian A, Araujo L, Naidu NN, Place DJ, Choudhury B, Demetriou M (2011). "N-Acetylglucosamine Inhibits T-helper 1 (Th1)/T-helper 17 (Th17) Cell Responses and Treats Experimental Autoimmune Encephalomyelitis". Journal of Biological Chemistry. 286 (46): 40133–40141. doi:10.1074/jbc.M111.277814. PMC 3220534. PMID 21965673.
- ^ a b c d Hart GW, Slawson C, Ramirez-Correa G, Lagerlof O (2011). "Cross talk between O-GlcNAcylation and phosphorylation: roles in signaling, transcription, and chronic disease". Annual Review of Biochemistry. 80: 825–858. doi:10.1146/annurev-biochem-060608-102511. PMC 3294376. PMID 21391816.
- ^ Ma J, Hart GW (2013). "Protein O-GlcNAcylation in diabetes and diabetic complications". Expert Review of Proteomics. 10 (4): 365–380. doi:10.1586/14789450.2013.820536. PMC 3985334. PMID 23992419.
- ^ Wheatley EG, Albarran E, White CW 3rd, Bieri G, Sanchez-Diaz C, Pratt K, Snethlage CE, Ding JB, Villeda SA (2019). "Neuronal O-GlcNAcylation Improves Cognitive Function in the Aged Mouse Brain". Current Biology. 29 (20): 3359–3369. doi:10.1016/j.cub.2019.08.003. PMC 7199460. PMID 31588002.
