히스톤탈아세틸화효소2

Histone deacetylase 2
HDAC2
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스HDAC2, HD2, RPD3, YAF1, 히스톤탈아세틸라아제2, KDAC2
외부 IDOMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 GeneCard: HDAC2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

3066

15182

앙상블

ENSG00000196591

ENSMUSG00001977

유니프로트

Q92769

P70288

RefSeq(mRNA)

NM_001527

NM_008229

RefSeq(단백질)

NP_001518

NP_032255

장소(UCSC)Chr 6: 113.93 ~114.01 MbChr 10: 36.85 ~36.88 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

히스톤탈아세틸라아제2(HDAC2)는 사람에게서 HDAC2 [5]유전자에 의해 암호화되는 효소이다.핵심 히스톤의 N 말단 영역(H2A, H2B, H3, H4)에서 리신 잔기에서 아세틸기를 제거하는 효소의 히스톤 탈아세틸라아제 클래스에 속한다.이와 같이 전사억제제 복합체의 형성을 촉진함으로써 유전자 발현에 중요한 역할을 하며, 이러한 이유로 종종 암 [6]치료의 중요한 대상으로 여겨진다.

HDAC2가 속한 클래스의 기능적 역할은 신중하게 연구되었지만, HDAC2가 다른 클래스의 히스톤 탈아세틸라아제와 상호작용하는 메커니즘은 아직 밝혀지지 않았다.HDAC2는 단백질 인산화효소 2(CK2)와 단백질 포스파타아제 1(PP1)에 의해 광범위하게 조절되지만, 생화학 분석에 따르면 조절이 더 복잡하다(세 개의 다른 단백질 [7]복합체에서 HDAC1과 HDAC2의 공존에 의해 입증됨).기본적으로 HDAC2가 조절되는 메커니즘은 다양한 상호작용으로 인해 여전히 불분명하지만, 심장 [8]재프로그래밍의 맥락에서 p300/CBP 관련 인자와 HDAC5를 포함하는 메커니즘이 제안되었다.

일반적으로 HDAC2는 세포 주기 진행에 관여하기 때문에 다양한 질환의 치료 대상으로 간주됩니다.구체적으로 HDAC2는 심장 비대증,[8][9] 알츠하이머병, [10]파킨슨병,[11] 급성 골수성 백혈병, [12]골육종,[13] 위암 등에 영향을 미치는 것으로 나타났다.

구조 및 메커니즘

이 이미지는 HDAC2 효소의 구조를 보여줍니다.두 개의 연속된 벤젠 고리가 풋 포켓을 형성하고, 단일 벤젠 고리가 친유관을 형성합니다.

HDAC2는 히스톤 디액틸라아제 1급에 속합니다.HDAC2의 활성 부위는 리신 기질과 물 분자의 카르보닐기와 배위된 Zn2+ 이온을 포함한다.금속 이온은 카보닐기의 친핵성 공격을 조정된 물 분자에 의해 촉진하여 사면체 중간체의 형성을 유도한다.이 중간체는 수소 결합 상호작용과 금속 배위에 의해 순간적으로 안정화되며, 최종적으로 붕괴되어 리신 잔기의 [14]탈아세틸화를 일으킨다.

HDAC2 활성 부위는 표면에서 촉매 중심으로 이어지는 친유성 튜브와 대부분 물 분자가 포함된 '풋 포켓'으로 구성됩니다.활성 부위는 Gly154, Pe155, His183, Pe210 및 Leu276에 연결됩니다.풋 포켓은 Tyr29, Met35, Phe114 [15]및 Leu144에 연결되어 있습니다.

기능.

이 유전자 생성물은 히스톤탈아세틸화효소 계열에 속한다.히스톤탈아세틸화효소는 대규모 다단백질 복합체의 형성을 통해 작용하며, 코어 히스톤의 N 말단 영역(H2A, H2B, H3, H4)에서 리신 잔기의 탈아세틸화를 담당한다.이 단백질은 또한 포유류의 아연 손가락 전사인 YY1을 포함한 많은 다른 단백질과 결합함으로써 전사 억제 복합체를 형성합니다.따라서, 그것은 전사 조절, 세포 주기 진행 및 발달 [16]사건에서 중요한 역할을 한다.

질병 관련성

심장 비대

HDAC2는 심장 비대의 조절 경로에서 역할을 하는 것으로 나타났다.HDAC2의 결핍은 비대 자극에 노출된 심장의 심장 비대를 완화하는 것으로 나타났다.단, 글리코겐 합성효소 키나제 3beta(Gsk3beta)가 비활성화된 HDAC2 트랜스제닉 마우스에서는 더 높은 빈도로 비대가 관찰되었다.Gsk3beta 효소가 활성화되고 HDAC2 결핍이 있는 생쥐에서 비후성 자극에 대한 민감도가 더 높은 비율로 관찰되었다.이 결과는 HDAC2 및 GSk3beta의 [17]규제 역할을 시사합니다.

HDAC2 효소가 리신 잔기를 공격합니다.

HDAC2가 비대응력에 반응하는 메커니즘이 제안되었지만 일반적인 합의는 충족되지 않았다.한 가지 제안된 메커니즘은 HDAC2의 카세인 키나제 의존적 인산화 작용을 나타내며, 보다 최근의 메커니즘은 p300/CBP 관련 인자와 HDAC5에 [8]의해 조절되는 아세틸화를 제시한다.

알츠하이머병

알츠하이머 환자는 신경 [18]유전자의 발현 저하를 경험하는 것으로 밝혀졌다.또한 최근 연구에 따르면 티로신 인산화 작용에 의한 c-Abl을 통한 HDAC2의 억제는 알츠하이머병에 [19]걸린 생쥐의 인지 및 행동 장애를 예방했다.연구 결과는 알츠하이머병 환자의 유전자 발현 신호 경로에서 c-Abl과 HDAC2의 역할을 뒷받침한다.현재 알츠하이머병 치료를 위한 HDAC2 억제제를 합성하려는 노력은 수소 결합 수용체 1개, 수소 결합 공여체 1개, 방향족 고리 [9]2개의 4가지 특징을 가진 약초점에 기초하고 있다.

파킨슨병

HDAC 억제제는 파킨슨병과 같은 신경변성 질환의 잠재적 치료제로 간주되어 왔다.파킨슨병은 보통 뇌의 흑질에서 미세교질 단백질의 증가를 동반한다.생체내 증거는 미세글리아 단백질의 수와 HDAC2의 [10]상향 조절 사이의 상관관계를 보여주었다.따라서 HDAC2 억제제는 뇌에서 도파민 작동성 뉴런의 미세글라이얼 개시 손실을 치료하는데 효과적일 수 있다고 생각된다.

암 치료

골육종, 위암, 급성 골수성 백혈병과 같은 다양한 형태의 암에서 HDAC2의 역할이 연구되어 왔다.최근 연구는 쥐의 유전자가 [20]고갈되었을 때 췌장암에 걸리는 쥐 모델에서 전이 형성이 감소했다는 것을 발견했다.현재 연구는 HDAC2의 상향 조절을 감소시키는 억제제를 만드는 데 초점을 맞추고 있다.

항인플루엔자바이러스인자

HDAC2는 Signal Transducer and Activator of Transcription I(STAT1) 및 바이퍼린과 같은 간섭자 자극 유전자를 조절하는 역할을 합니다.이것은 HDAC2가 세포 선천적 항바이러스 반응의 구성요소일 수 있다는 것을 보여준다.항바이러스 가능성을 피하기 위해 인플루엔자 A 바이러스는 단백질 분해에 [21]의한 HDAC2의 분해를 유도하여 HDAC2를 역조절한다.

상호 작용

히스톤 탈아세틸화효소 2는 다음과 상호작용하는 것으로 나타났다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000196591 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000019777 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Betz R, Gray SG, Ekström C, Larsson C, Ekström TJ (September 1998). "Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping". Genomics. 52 (2): 245–246. doi:10.1006/geno.1998.5435. PMID 9782097.
  6. ^ "Tissue expression of HDAC2 - Summary - The Human Protein Atlas". www.proteinatlas.org. Retrieved 2019-03-14.
  7. ^ Seto E, Yoshida M (April 2014). "Erasers of histone acetylation: the histone deacetylase enzymes". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 6 (4): a018713. doi:10.1101/cshperspect.a018713. PMC 3970420. PMID 24691964.
  8. ^ a b c Eom GH, Nam YS, Oh JG, Choe N, Min HK, Yoo EK, et al. (March 2014). "Regulation of acetylation of histone deacetylase 2 by p300/CBP-associated factor/histone deacetylase 5 in the development of cardiac hypertrophy". Circulation Research. 114 (7): 1133–1143. doi:10.1161/CIRCRESAHA.114.303429. PMID 24526703.
  9. ^ a b Choubey SK, Jeyakanthan J (June 2018). "Molecular dynamics and quantum chemistry-based approaches to identify isoform selective HDAC2 inhibitor - a novel target to prevent Alzheimer's disease". Journal of Receptor and Signal Transduction Research. 38 (3): 266–278. doi:10.1080/10799893.2018.1476541. PMID 29932788. S2CID 49385438.
  10. ^ a b Tan Y, Delvaux E, Nolz J, Coleman PD, Chen S, Mastroeni D (August 2018). "Upregulation of histone deacetylase 2 in laser capture nigral microglia in Parkinson's disease". Neurobiology of Aging. 68: 134–141. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2018.02.018. PMID 29803514. S2CID 44067840.
  11. ^ Lei L, Xia S, Liu D, Li X, Feng J, Zhu Y, et al. (July 2018). "Genome-wide characterization of lncRNAs in acute myeloid leukemia". Briefings in Bioinformatics. 19 (4): 627–635. doi:10.1093/bib/bbx007. PMC 6355113. PMID 28203711.
  12. ^ La Noce M, Paino F, Mele L, Papaccio G, Regad T, Lombardi A, et al. (December 2018). "HDAC2 depletion promotes osteosarcoma's stemness both in vitro and in vivo: a study on a putative new target for CSCs directed therapy". Journal of Experimental & Clinical Cancer Research. 37 (1): 296. doi:10.1186/s13046-018-0978-x. PMC 6276256. PMID 30509303.
  13. ^ Wei J, Wang Z, Wang Z, Yang Y, Fu C, Zhu J, Jiang D (2017). "MicroRNA-31 Function as a Suppressor Was Regulated by Epigenetic Mechanisms in Gastric Cancer". BioMed Research International. 2017: 5348490. doi:10.1155/2017/5348490. PMC 5733238. PMID 29333444.
  14. ^ Lombardi PM, Cole KE, Dowling DP, Christianson DW (December 2011). "Structure, mechanism, and inhibition of histone deacetylases and related metalloenzymes". Current Opinion in Structural Biology. 21 (6): 735–743. doi:10.1016/j.sbi.2011.08.004. PMC 3232309. PMID 21872466.
  15. ^ Bressi JC, Jennings AJ, Skene R, Wu Y, Melkus R, De Jong R, et al. (May 2010). "Exploration of the HDAC2 foot pocket: Synthesis and SAR of substituted N-(2-aminophenyl)benzamides". Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. 20 (10): 3142–3145. doi:10.1016/j.bmcl.2010.03.091. PMID 20392638.
  16. ^ "Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2".
  17. ^ Trivedi CM, Luo Y, Yin Z, Zhang M, Zhu W, Wang T, et al. (March 2007). "Hdac2 regulates the cardiac hypertrophic response by modulating Gsk3 beta activity". Nature Medicine. 13 (3): 324–331. doi:10.1038/nm1552. PMID 17322895. S2CID 33021404.
  18. ^ Ginsberg SD, Alldred MJ, Che S (January 2012). "Gene expression levels assessed by CA1 pyramidal neuron and regional hippocampal dissections in Alzheimer's disease". Neurobiology of Disease. 45 (1): 99–107. doi:10.1016/j.nbd.2011.07.013. PMC 3220746. PMID 21821124.
  19. ^ Gonzalez-Zuñiga M, Contreras PS, Estrada LD, Chamorro D, Villagra A, Zanlungo S, et al. (October 2014). "c-Abl stabilizes HDAC2 levels by tyrosine phosphorylation repressing neuronal gene expression in Alzheimer's disease". Molecular Cell. 56 (1): 163–173. doi:10.1016/j.molcel.2014.08.013. PMID 25219501.
  20. ^ Krauß L, Urban BC, Hastreiter S, Schneider C, Wenzel P, Hassan Z, et al. (February 2022). "HDAC2 Facilitates Pancreatic Cancer Metastasis". Cancer Research. 82 (4): 695–707. doi:10.1158/0008-5472.CAN-20-3209. PMID 34903606.
  21. ^ Nagesh PT, Hussain M, Galvin HD, Husain M (2017). "Histone Deacetylase 2 Is a Component of Influenza A Virus-Induced Host Antiviral Response". Frontiers in Microbiology. 8: 1315. doi:10.3389/fmicb.2017.01315. PMC 5511851. PMID 28769891.
  22. ^ a b Schmidt DR, Schreiber SL (November 1999). "Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4". Biochemistry. 38 (44): 14711–14717. doi:10.1021/bi991614n. PMID 10545197.
  23. ^ a b c d Yoon YM, Baek KH, Jeong SJ, Shin HJ, Ha GH, Jeon AH, et al. (September 2004). "WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase". FEBS Letters. 575 (1–3): 23–29. doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. PMID 15388328. S2CID 21762011.
  24. ^ a b c d e f g h i j Hakimi MA, Dong Y, Lane WS, Speicher DW, Shiekhattar R (February 2003). "A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes". The Journal of Biological Chemistry. 278 (9): 7234–7239. doi:10.1074/jbc.M208992200. PMID 12493763.
  25. ^ a b c d e Tong JK, Hassig CA, Schnitzler GR, Kingston RE, Schreiber SL (October 1998). "Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex". Nature. 395 (6705): 917–921. Bibcode:1998Natur.395..917T. doi:10.1038/27699. PMID 9804427. S2CID 4355885.
  26. ^ a b Hakimi MA, Bochar DA, Schmiesing JA, Dong Y, Barak OG, Speicher DW, et al. (August 2002). "A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes". Nature. 418 (6901): 994–998. Bibcode:2002Natur.418..994H. doi:10.1038/nature01024. PMID 12198550. S2CID 4344470.
  27. ^ Rountree MR, Bachman KE, Baylin SB (July 2000). "DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci". Nature Genetics. 25 (3): 269–277. doi:10.1038/77023. PMID 10888872. S2CID 26149386.
  28. ^ a b c van der Vlag J, Otte AP (December 1999). "Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation". Nature Genetics. 23 (4): 474–478. doi:10.1038/70602. PMID 10581039. S2CID 6748531.
  29. ^ Yang WM, Yao YL, Seto E (September 2001). "The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1". The EMBO Journal. 20 (17): 4814–4825. doi:10.1093/emboj/20.17.4814. PMC 125595. PMID 11532945.
  30. ^ "Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells". October 7, 2010.
  31. ^ Wen YD, Cress WD, Roy AL, Seto E (January 2003). "Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I". The Journal of Biological Chemistry. 278 (3): 1841–1847. doi:10.1074/jbc.M206528200. PMID 12393887.
  32. ^ a b Fischer DD, Cai R, Bhatia U, Asselbergs FA, Song C, Terry R, et al. (February 2002). "Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10". The Journal of Biological Chemistry. 277 (8): 6656–6666. doi:10.1074/jbc.M108055200. PMID 11739383.
  33. ^ a b c Yao YL, Yang WM (October 2003). "The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity". The Journal of Biological Chemistry. 278 (43): 42560–42568. doi:10.1074/jbc.M302955200. PMID 12920132.
  34. ^ a b c d Hakimi MA, Bochar DA, Chenoweth J, Lane WS, Mandel G, Shiekhattar R (May 2002). "A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (11): 7420–7425. Bibcode:2002PNAS...99.7420H. doi:10.1073/pnas.112008599. PMC 124246. PMID 12032298.
  35. ^ a b Johnson CA, White DA, Lavender JS, O'Neill LP, Turner BM (March 2002). "Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70". The Journal of Biological Chemistry. 277 (11): 9590–9597. doi:10.1074/jbc.M107942200. PMID 11777905.
  36. ^ Fischle W, Dequiedt F, Hendzel MJ, Guenther MG, Lazar MA, Voelter W, Verdin E (January 2002). "Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR". Molecular Cell. 9 (1): 45–57. doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. hdl:11858/00-001M-0000-002C-9FF9-9. PMID 11804585.
  37. ^ Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (September 2001). "Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo". The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35826–35835. doi:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.
  38. ^ Ashburner BP, Westerheide SD, Baldwin AS (October 2001). "The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression". Molecular and Cellular Biology. 21 (20): 7065–7077. doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. PMC 99882. PMID 11564889.
  39. ^ a b c d Zhang Y, Ng HH, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (August 1999). "Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation". Genes & Development. 13 (15): 1924–1935. doi:10.1101/gad.13.15.1924. PMC 316920. PMID 10444591.
  40. ^ Hassig CA, Tong JK, Fleischer TC, Owa T, Grable PG, Ayer DE, Schreiber SL (March 1998). "A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (7): 3519–3524. Bibcode:1998PNAS...95.3519H. doi:10.1073/pnas.95.7.3519. PMC 19868. PMID 9520398.
  41. ^ Zhang Y, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (May 1997). "Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex". Cell. 89 (3): 357–364. doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. PMID 9150135.
  42. ^ Wysocka J, Myers MP, Laherty CD, Eisenman RN, Herr W (April 2003). "Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1". Genes & Development. 17 (7): 896–911. doi:10.1101/gad.252103. PMC 196026. PMID 12670868.
  43. ^ Mazumdar A, Wang RA, Mishra SK, Adam L, Bagheri-Yarmand R, Mandal M, et al. (January 2001). "Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor". Nature Cell Biology. 3 (1): 30–37. doi:10.1038/35050532. PMID 11146623. S2CID 23477845.
  44. ^ a b Laherty CD, Yang WM, Sun JM, Davie JR, Seto E, Eisenman RN (May 1997). "Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression". Cell. 89 (3): 349–356. doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. PMID 9150134. S2CID 13490886.
  45. ^ Spronk CA, Tessari M, Kaan AM, Jansen JF, Vermeulen M, Stunnenberg HG, Vuister GW (December 2000). "The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold". Nature Structural Biology. 7 (12): 1100–1104. doi:10.1038/81944. PMID 11101889. S2CID 12451972.
  46. ^ Brackertz M, Boeke J, Zhang R, Renkawitz R (October 2002). "Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3". The Journal of Biological Chemistry. 277 (43): 40958–40966. doi:10.1074/jbc.M207467200. PMID 12183469.
  47. ^ Ng HH, Zhang Y, Hendrich B, Johnson CA, Turner BM, Erdjument-Bromage H, et al. (September 1999). "MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex". Nature Genetics. 23 (1): 58–61. doi:10.1038/12659. hdl:1842/684. PMID 10471499. S2CID 6147725.
  48. ^ Iwase S, Januma A, Miyamoto K, Shono N, Honda A, Yanagisawa J, Baba T (September 2004). "Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression". Biochemical and Biophysical Research Communications. 322 (2): 601–608. doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. PMID 15325272.
  49. ^ Jin Q, van Eynde A, Beullens M, Roy N, Thiel G, Stalmans W, Bollen M (August 2003). "The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor". The Journal of Biological Chemistry. 278 (33): 30677–30685. doi:10.1074/jbc.M302273200. PMID 12788942.
  50. ^ a b Zhang Y, Dufau ML (June 2003). "Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 85 (2–5): 401–414. doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. PMID 12943729. S2CID 28512341.
  51. ^ a b c Zhang Y, Dufau ML (September 2002). "Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex". The Journal of Biological Chemistry. 277 (36): 33431–33438. doi:10.1074/jbc.M204417200. PMID 12091390.
  52. ^ You A, Tong JK, Grozinger CM, Schreiber SL (February 2001). "CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (4): 1454–1458. Bibcode:2001PNAS...98.1454Y. doi:10.1073/pnas.98.4.1454. PMC 29278. PMID 11171972.
  53. ^ Kiernan R, Brès V, Ng RW, Coudart MP, El Messaoudi S, Sardet C, et al. (January 2003). "Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65". The Journal of Biological Chemistry. 278 (4): 2758–2766. doi:10.1074/jbc.M209572200. PMID 12419806.
  54. ^ Yu Z, Zhang W, Kone BC (August 2002). "Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene". Journal of the American Society of Nephrology. 13 (8): 2009–2017. doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. PMID 12138131.
  55. ^ Lai A, Lee JM, Yang WM, DeCaprio JA, Kaelin WG, Seto E, Branton PE (October 1999). "RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins". Molecular and Cellular Biology. 19 (10): 6632–6641. doi:10.1128/mcb.19.10.6632. PMC 84642. PMID 10490602.
  56. ^ Zhang Y, Sun ZW, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hampsey M, Reinberg D (June 1998). "SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex". Molecular Cell. 1 (7): 1021–1031. doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. PMID 9651585.
  57. ^ Kuzmichev A, Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (February 2002). "Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1)". Molecular and Cellular Biology. 22 (3): 835–848. doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. PMC 133546. PMID 11784859.
  58. ^ Fleischer TC, Yun UJ, Ayer DE (May 2003). "Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex". Molecular and Cellular Biology. 23 (10): 3456–3467. doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. PMC 164750. PMID 12724404.
  59. ^ Yang L, Mei Q, Zielinska-Kwiatkowska A, Matsui Y, Blackburn ML, Benedetti D, et al. (February 2003). "An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B". The Biochemical Journal. 369 (Pt 3): 651–657. doi:10.1042/BJ20020854. PMC 1223118. PMID 12398767.
  60. ^ Zhou S, Fujimuro M, Hsieh JJ, Chen L, Hayward SD (February 2000). "A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters". Journal of Virology. 74 (4): 1939–1947. doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. PMC 111672. PMID 10644367.
  61. ^ Vaute O, Nicolas E, Vandel L, Trouche D (January 2002). "Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases". Nucleic Acids Research. 30 (2): 475–481. doi:10.1093/nar/30.2.475. PMC 99834. PMID 11788710.
  62. ^ a b Won J, Yim J, Kim TK (October 2002). "Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells". The Journal of Biological Chemistry. 277 (41): 38230–38238. doi:10.1074/jbc.M206064200. PMID 12151407.
  63. ^ a b Sun JM, Chen HY, Moniwa M, Litchfield DW, Seto E, Davie JR (September 2002). "The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2". The Journal of Biological Chemistry. 277 (39): 35783–35786. doi:10.1074/jbc.C200378200. PMID 12176973.
  64. ^ Tsai SC, Valkov N, Yang WM, Gump J, Sullivan D, Seto E (November 2000). "Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II". Nature Genetics. 26 (3): 349–353. doi:10.1038/81671. PMID 11062478. S2CID 19301396.
  65. ^ Yang WM, Yao YL, Sun JM, Davie JR, Seto E (October 1997). "Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family". The Journal of Biological Chemistry. 272 (44): 28001–28007. doi:10.1074/jbc.272.44.28001. PMID 9346952.
  66. ^ Yao YL, Yang WM, Seto E (September 2001). "Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation". Molecular and Cellular Biology. 21 (17): 5979–5991. doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. PMC 87316. PMID 11486036.
  67. ^ Kalenik JL, Chen D, Bradley ME, Chen SJ, Lee TC (February 1997). "Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1". Nucleic Acids Research. 25 (4): 843–849. doi:10.1093/nar/25.4.843. PMC 146511. PMID 9016636.

추가 정보

외부 링크