아미다아제
Amidase| 미드레아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 3.5.1.4 | ||||||||
| CAS 번호. | 9012-56-0 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 입력 | ||||||||
| 엑스퍼시 | 나이스자이메 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEG 입력 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사통로 | ||||||||
| 프리암 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 진 온톨로지 | 아미고 / 퀵고 | ||||||||
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| 아미다아제 | |||||||||
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 1.4 a의 스테노트로포모나스 말토필리아에서 추출한 토종 펩타이드의 X선 구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | 아미다아제 | ||||||||
| Pfam | PF01425 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000120 | ||||||||
| 프로사이트 | PDOC00494 | ||||||||
| SCOP2 | 1ocm / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 55 | ||||||||
| OPM단백질 | 1mt5 | ||||||||
| 멤브라노메 | 325 | ||||||||
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효소에서는 아미다아제(EC 3.5.1.4, acylamidase, acylamidase, acylamase, acylamyase, acylamidase, acylamidase, amidraz, amidraz)는 아미드의 가수분해를 촉진하는 효소다.
따라서, 이 효소의 두 기판은 아미드와 HO인2 반면, 그것의 두 생산물은 단카르복실산과 NH이다3.
이 효소는 특히 선형 아미이드에서 펩타이드 결합 이외의 탄소-질소 결합에 작용하는 히드로아제 계열에 속한다.이 효소 등급의 체계적 명칭은 아킬라미드(acylamide)이다.그 밖에 통용되는 명칭으로는 아킬라미다아제, 아킬라아제, 아미도하이드롤라제, 디아미나아제, 지방 아킬라미다아제, N-아세틸아미노하이드롤라아제 등이 있다.이 효소는 6가지 대사경로에 참여한다: 요소 순환과 아미노그룹의 대사, 페닐알라닌 대사, 트립토판 대사, 시아노아미노산 대사, 코레네이션을 통한 벤조산 분해, 스티렌 분해.
아미다제에는 AS 시퀀스로 알려진 약 130개의 아미노산이 보존되어 있다.그것들은 원핵생물이나 진핵생물 모두에서 발견되어 널리 퍼져 있다.AS 효소는 아미드 결합(CO-NH2)의 가수분해를 촉진하지만, 기질 특이성과 기능에 관해서는 패밀리가 널리 분화되었다.그럼에도 불구하고, 이러한 효소는 N-와 C-단자 반쪽 토폴로지가 유사한 핵심 알파/베타/알파 구조를 유지한다.AS 효소는 특징적으로 세린과 글리신 잔류물이 풍부하지만 아스파르트산과 히스티딘 잔류물이 없어 고전적인 세린 하이드롤레이트와는 차이가 있다.아킬-엔자임 중간 형성을 위한 촉매 메커니즘은 효소마다 다를 수 있지만, 이러한 효소는 아미드 가수분해에 사용되는 고유 보존성이 높은 Ser-Lys 촉매 트라이어드를 가지고 있다.[1]
AS 시그니처 함유 효소의 예는 다음과 같다.
- 펩타이드 아미다아제(Pam)[1]는 펩타이드의 C-terminal amide 결합의 가수분해를 촉진한다.
- 지방산 아미드 하이드롤라제는 [2]기판(예: 칸나비노이드 아난다미드 및 수면유도 올레아미드)에서 지방산을 가수분해하여 이러한 다양한 종류의 지질 송신기에 의해 유도되는 신호 전달의 수준과 지속시간을 제어한다.
- 말론아메이트의 가수분해를 말론산염과 암모니아로 격화시키는 말론아미다아제 E2는 공생 질소대사에서 박테로이드로부터 식물세포로 고정 질소를 운반하는 일에 관여한다.[3]
- 글루-tRNA(Gln) 아미도트란스페라제의 서브유닛 A는 글루타민의 미들분해를 통한 오자정화 글루-tRNA(Gln)의 트랜스아미딩에 의해 글루-tRNA(Gln) 형성을 촉매하는 이질 효소다.[4]
구조 연구
 | 이 섹션은 갱신되어야 한다.(2017년 5월) |
이 가문은 2018년 말 현재 162개 구조물이 해결돼 Pfam에서 접속할 수 있다.
참조
- ^ a b Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (December 2004). "Probing the Ser-Ser-Lys catalytic triad mechanism of peptide amidase: computational studies of the ground state, transition state, and intermediate". Biochemistry. 43 (50): 15657–72. doi:10.1021/bi049025r. PMID 15595822.
- ^ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (December 2006). "A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals". J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. doi:10.1074/jbc.M606646200. PMID 17015445.
- ^ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (June 2002). "Structure of malonamidase E2 reveals a novelSer-cisSer-Lys catalytic triad in a new serine hydrolase fold that is prevalent in nature". EMBO J. 21 (11): 2509–16. doi:10.1093/emboj/21.11.2509. PMC 126024. PMID 12032064.
- ^ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (December 2002). "Expression, purification, and crystallization of glutamyl-tRNA(Gln) specific amidotransferase from Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells. 14 (3): 374–81. PMID 12521300.
추가 읽기
- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 7. An amidase of rabbit liver". Biochem. J. 44 (5): 618–625. doi:10.1042/bj0440618. PMC 1274617.
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 11 Further observations on the hydrolysis of amides by tissue extracts". Biochem. J. 47 (3): 294–299. doi:10.1042/bj0470294. PMC 1275209. PMID 14800883.
