서브틸라아제

Subtilase
서브틸라아제3 패밀리
PDB 1cse EBI.jpg
서브틸리신 칼스버그와 거머리 히루도 [1]약재의 엘라스타아제 억제제인 에글린c 사이에 형성된 복합체 구조.
식별자
기호.펩티드가수분해효소_S8
팜PF00082
인터프로IPR000209
프로 사이트PDOC00125
메롭스S8
SCOP21cse/SCOPe/SUPFAM
CDDcd00306
막질546

서브틸라아제는 서브틸리신과 유사한 세린 단백질 분해효소 계열이다.이들은 트립신 세린 단백질 분해효소처럼 독립적으로 수렴적으로 Asp/Ser/His 촉매 삼합체를 진화시킨 것으로 보인다.이 과의 단백질 구조는 7가닥 병렬 베타 시트를 포함하는 알파/베타 접힘을 가지고 있음을 보여준다.

서브틸리신 계열은 현재까지 특징지어진 두 번째로 큰 세린 단백질 분해효소 계열이다.200개 이상의 서브틸라아제들이 현재 알려져 있으며, 그 중 170개 이상의 서브틸라아제들이 완전한 아미노산 [2]배열을 가지고 있다.서브틸라아제는 에우박테리아, 고세균, 진핵생물,[3] 바이러스에서 발견되며 널리 퍼져있다.엑소펩티다아제, 곱창펩티딜펩티다아제가 있지만,[3][4] 대부분의 과는 엔도펩티다아제이다.서브틸리신이 키모트립신과 동일한 촉매 삼합체를 이용한다는 것을 나타내는 서브틸리신 계열의 몇몇 구성원에 대해 구조가 결정되었다. 그러나 잔류물은 다른 순서(키모트립신에서는 His/Asp/Ser, 서브틸리신에서는 Asp/His/Ser)로 발생하지만 다른 단백질과는 유사한 구조를 나타낸다.[3][4]일부 서브틸리신은 모자이크 단백질인 반면, 다른 서브틸리신은 다른 알려진 [3]단백질과 배열 유사성을 보이지 않는 N-말단 및 C-말단 확장을 포함한다.시퀀스 호몰로지를 기반으로 6개의 패밀리로 세분화할 것을 [2]제안했습니다.

프로단백질 처리 엔도펩티드가수분해효소 헥신, 퓨린 및 관련 효소는 헥신 서브패밀리(S8B)로 알려진 별개의 서브패밀리를 형성한다.이것들은 우선적으로 C 말단을 쌍으로 된 염기성 아미노산으로 분해한다.이 서브패밀리의 구성원은 활성 [3][4]부위 주변의 미묘하게 다른 모티브로 식별할 수 있다.효모 트리티라슘의 엔도펩티다아제 R, T, K와 함께 메타히듐의 큐티클 분해 펩티다아제도 티올 활성화가 필요하다.이는 활성 히스티딘 [4]근처에 Cys-173이 존재하기 때문으로 볼 수 있다.서브틸리신 계열의 바이러스 구성원은 채널 [3]메기를 감염시키는 헤르페스 바이러스 1의 56kDa 단백질 분해효소인 1개뿐입니다.

세돌리신(세린-카르복실펩티드가수분해효소)은 서브틸리신과 유사한 접힘을 가진 단백질 분해 효소이다. 그러나, 그것들은 상당히 크고 성숙한 촉매 도메인은 약 375개의 아미노산을 포함하고 있다.이러한 효소의 명확한 특징은 독특한 촉매 삼합체인 Ser/Glu/Asp와 옥시 음이온 구멍에 아스파라긴산 잔류물의 존재입니다.Pseudomonas sp.101의 세돌리신, 호열성 세균인 Bacillus novo sp의 쿠마몰리신 등의 고해상도 결정 구조가 해결되었습니다.MN-32. 인간 유전자의 돌연변이는 치명적인 신경변성 [5]질환으로 이어집니다.

이 영역을 포함하는 인간 단백질

FURIN; MBTPS1; PCSK1; PCSK2; PCSK4; PCSK5; PCSK6; PCSK7; PCSK9; TPP2;

레퍼런스

  1. ^ Bode W, Papamokos E, Musil D (August 1987). "The high-resolution X-ray crystal structure of the complex formed between subtilisin Carlsberg and eglin c, an elastase inhibitor from the leech Hirudo medicinalis. Structural analysis, subtilisin structure and interface geometry". Eur. J. Biochem. 166 (3): 673–92. doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13566.x. PMID 3301348.
  2. ^ a b Siezen RJ, Leunissen JA (1997). "Subtilases: the superfamily of subtilisin-like serine proteases". Protein Sci. 6 (3): 501–523. doi:10.1002/pro.5560060301. PMC 2143677. PMID 9070434.
  3. ^ a b c d e f Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "Families of serine peptidases". Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 244: 19–61. doi:10.1016/0076-6879(94)44004-2. ISBN 9780121821456. PMC 7133253. PMID 7845208.
  4. ^ a b c d Rawlings ND, Barrett AJ (1993). "Evolutionary families of peptidases". Biochem. J. 290: 205–218. doi:10.1042/bj2900205. PMC 1132403. PMID 8439290.
  5. ^ Wlodawer A, Oda K, Li M, Gustchina A, Dunn BM, Oyama H (2003). "Structural and enzymatic properties of the sedolisin family of serine-carboxyl peptidases". Acta Biochim. Pol. 50 (1): 81–102. doi:10.18388/abp.2003_3716. PMID 12673349.

외부 링크

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