외가닥결합단백질
Single-stranded binding protein| SSB | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 대장균의 원염색체 DNA 복제 단백질인 PriB의 결정 구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | SSB | ||||||||
| 팜 | PF00436 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0021 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000424 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00602 | ||||||||
| SCOP2 | 1kaw/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 3. A.7 | ||||||||
| |||||||||
단일가닥결합단백질(SSBs)은 박테리아에서 인간에 이르는 바이러스와 유기체 모두에서 확인된 단백질의 한 종류이다.
바이러스성 SSB
| 바이러스_DNA_bp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 단순 헤르페스 바이러스-1의 단일 가닥 DNA결합단백질(icp8) | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 바이러스_DNA_bp | ||||||||
| 팜 | PF00747 | ||||||||
| 인터프로 | IPR000635 | ||||||||
| |||||||||
인간 사이토메갈로바이러스(HHV-5) DNA 합성의 전체적인 그림은 헤르페스 바이러스의 전형적으로 보이지만, 몇 가지 새로운 특징이 나타나고 있다.
구조.
ICP8에서 헤르페스 심플렉스 바이러스(HSV-1) 단일사슬 DNA결합단백질(SSB)의 머리는 8개의 알파나선으로 구성된다.목 영역의 앞면은 5가닥 베타 시트와 2개의 알파 나선형으로 구성되며, 뒷면은 3가닥 베타 시트 N 말단 도메인의 어깨 부분은 알파 나선 [1]및 베타 시트 영역을 포함합니다.단순 헤르페스 바이러스(HSV-1) SSB, ICP8은 용혈 감염 시 [1]바이러스 DNA 복제를 위해 다른 복제 단백질과 함께 필요한 핵 단백질입니다.
메커니즘
6개의 헤르페스 바이러스군 공통 유전자는 2개의 서브유닛 DNA 중합효소, 헬리케이스 프라이마아제 복합체 및 단일가닥 DNA 결합 [2]단백질을 포함한 복제 포크 기구를 구성할 가능성이 있는 단백질을 부호화한다.인간헤르페스바이러스1(HHV-1) 단사슬 DNA결합단백질 ICP8은 128kDa 아연금속단백질이다.광친화성 라벨링은 아미노산 잔기 368-902를 포함하는 영역이 ICP8의 [3]단일 가닥 DNA 결합 부위를 포함하는 것으로 나타났다.HHV-1 UL5, UL8 및 UL52 유전자는 바이러스 DNA 복제 포크에서 수반성 DNA 풀림과 프라이머 합성을 담당하는 필수 헤테로 이성질 DNA 헬리케이스 프리마제를 암호화한다.ICP8은 헬리케이스 프라이머를 DNA에 [4]모집함으로써 DNA 풀림을 자극하고 시스플라틴 손상 DNA의 바이패스를 가능하게 할 수 있다.
세균성 SSB
박테리아의 SSB 단백질 도메인은 DNA 대사, 특히 DNA 복제, 복구 및 [5]재조합을 유지하는 데 중요합니다.6가닥 베타시트 1장에 3가닥의 베타스트랜드를 형성하여 다이머를 [6]형성합니다.
진핵생물복제단백질A
| 레플리케이션 단백질 A | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| (모바일 드라이버) | |||||||||||||
 | |||||||||||||
| 기능. | 손상된 DNA 결합, 단가닥 DNA 결합 | ||||||||||||
| |||||||||||||
복제 단백질 A는 진핵세포의 핵에서 SSB와 기능적으로 동등하지만 배열 상동성은 없다.
진핵생물 미토콘드리아 SSB
진핵세포의 미토콘드리아는 그들만의 단일 가닥 DNA 결합 단백질을 포함하고 있다.인간 미토콘드리아 SSB(mtSSB)는 단가닥 미토콘드리아 DNA에 사량체로서 결합하고 세균 SSB와 [7]배열 유사성을 가진다.인간의 mtSSB는 SSBP1 유전자에 의해 암호화된다.효모에서는 RIM1 [8]유전자에 의해 암호화된다.
게놈 복구 및 노화 방지 역할
최근에는 1이라는 것이 판명되었습니다.게놈을 보호하는 데 도움이 됩니다.줄기세포와 3에 필수적입니다.텔로미어 [9][10][11]길이 유지에 관여합니다.
「 」를 참조해 주세요.
레퍼런스
- ^ a b Mapelli M, Panjikar S, Tucker PA (2005). "The crystal structure of the herpes simplex virus 1 ssDNA-binding protein suggests the structural basis for flexible, cooperative single-stranded DNA binding". J Biol Chem. 280 (4): 2990–7. doi:10.1074/jbc.M406780200. PMID 15507432.
- ^ Anders DG, McCue LA (1996). "The human cytomegalovirus genes and proteins required for DNA synthesis". Intervirology. 39 (5–6): 378–88. doi:10.1159/000150508. PMID 9130047.
- ^ White EJ, Boehmer PE (October 1999). "Photoaffinity labeling of the herpes simplex virus type-1 single-strand DNA-binding protein (ICP8) with oligodeoxyribonucleotides". Biochem. Biophys. Res. Commun. 264 (2): 493–7. doi:10.1006/bbrc.1999.1566. PMID 10529391.
- ^ Tanguy Le Gac N, Villani G, Boehmer PE (May 1998). "Herpes simplex virus type-1 single-strand DNA-binding protein (ICP8) enhances the ability of the viral DNA helicase-primase to unwind cisplatin-modified DNA". J. Biol. Chem. 273 (22): 13801–7. doi:10.1074/jbc.273.22.13801. PMID 9593724.
- ^ Meyer RR, Laine PS (December 1990). "The single-stranded DNA-binding protein of Escherichia coli". Microbiol. Rev. 54 (4): 342–80. doi:10.1128/MMBR.54.4.342-380.1990. PMC 372786. PMID 2087220.
- ^ Raghunathan S, Ricard CS, Lohman TM, Waksman G (June 1997). "Crystal structure of the homo-tetrameric DNA binding domain of Escherichia coli single-stranded DNA-binding protein determined by multiwavelength x-ray diffraction on the selenomethionyl protein at 2.9-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (13): 6652–7. doi:10.1073/pnas.94.13.6652. PMC 21213. PMID 9192620.
- ^ Tiranti, V; Rocchi, M; DiDonato, S; Zeviani, M (30 April 1993). "Cloning of human and rat cDNAs encoding the mitochondrial single-stranded DNA-binding protein (SSB)". Gene. 126 (2): 219–25. doi:10.1016/0378-1119(93)90370-i. PMID 8482537.
- ^ Van Dyck, E; Foury, F; Stillman, B; Brill, SJ (September 1992). "A single-stranded DNA binding protein required for mitochondrial DNA replication in S. cerevisiae is homologous to E. coli SSB". The EMBO Journal. 11 (9): 3421–30. doi:10.1002/j.1460-2075.1992.tb05421.x. PMC 556877. PMID 1324172.
- ^ Pfeifer, Matthias; Brem, Reto; Lippert, Timothy P.; Boulianne, Bryant; Ho, Howin Ng; Robinson, Mark E.; Stebbing, Justin; Feldhahn, Niklas (15 June 2019). "SSB1/SSB2 Proteins Safeguard B Cell Development by Protecting the Genomes of B Cell Precursors". The Journal of Immunology. 202 (12): 3423–3433. doi:10.4049/jimmunol.1801618. PMC 6545462. PMID 31085591.
- ^ Shi, Wei; Vu, Therese; Boucher, Didier; Biernacka, Anna; Nde, Jules; Pandita, Raj K.; Straube, Jasmin; Boyle, Glen M.; Al-Ejeh, Fares; Nag, Purba; Jeffery, Jessie; Harris, Janelle L.; Bain, Amanda L.; Grzelak, Marta; Skrzypczak, Magdalena; Mitra, Abhishek; Dojer, Norbert; Crosetto, Nicola; Cloonan, Nicole; Becherel, Olivier J.; Finnie, John; Skaar, Jeffrey R.; Walkley, Carl R.; Pandita, Tej K.; Rowicka, Maga; Ginalski, Krzysztof; Lane, Steven W.; Khanna, Kum Kum (4 May 2017). "Ssb1 and Ssb2 cooperate to regulate mouse hematopoietic stem and progenitor cells by resolving replicative stress". Blood. 129 (18): 2479–2492. doi:10.1182/blood-2016-06-725093. PMC 5418634. PMID 28270450.
- ^ Pandita, R. K.; Chow, T. T.; Udayakumar, D.; Bain, A. L.; Cubeddu, L.; Hunt, C. R.; Shi, W.; Horikoshi, N.; Zhao, Y.; Wright, W. E.; Khanna, K. K.; Shay, J. W.; Pandita, T. K. (14 January 2015). "Single-Strand DNA-Binding Protein SSB1 Facilitates TERT Recruitment to Telomeres and Maintains Telomere G-Overhangs". Cancer Research. 75 (5): 858–869. doi:10.1158/0008-5472.CAN-14-2289. PMC 4351820. PMID 25589350.
