PTPRM

PTPRM
PTPRM
Protein PTPRM PDB 1rpm.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스PTPRM, PTPRL1, R-PTP-MU, RPTPM, RPTPU, hR-PTPu, 단백질티로신포스파타아제, 수용체형 M, 단백질티로신포스파타아제수용체형 M
외부 IDOMIM : 176888 MGI : 102694 HomoloGene : 37694 GenCard : PTPRM
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

5797

19274

앙상블

ENSG00000173482

ENSMUSG000033278

유니프로트

P28827

P28828

RefSeq(mRNA)

NM_008984
NM_001357625

RefSeq(단백질)

NP_033010
NP_001344554

장소(UCSC)Chr 18: 7.57 ~8.41 MbChr 17: 66.97 ~67.66 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

수용체형 티로신단백질인산가수분해효소 뮤는 PTPRM [5][6][7]유전자에 의해 인체 내에서 암호화되는 효소이다.

기능.

이 유전자에 의해 암호화된 단백질은 단백질 티로신 포스파타아제(PTP) 계열의 구성원이다.단백질 티로신 포스파타아제는 다른 단백질의 티로신 잔류물에서 인산염 부분을 제거하는 단백질 효소이다.티로신 인산화효소는 티로신 잔기에 인산염을 첨가하는 효소이며 PTP의 반대 효소이다. PTP는 세포 성장, 분화, 유사분열 주기, 발암성 변형을 포함한 다양한 세포 과정을 조절하는 신호 분자로 알려져 있다.PTP는 세포질 및 막 [8][9]통과일 수 있습니다.

구조.

트랜스막 PTP는 수용체 단백질 티로신 포스파타아제(RPTP)로 알려져 있습니다.RPTP는 보통 세포 내 도메인(세포 내부에 있는 단백질의 일부)에 하나 또는 두 개의 촉매 도메인이 있는 단일 패스 막 통과 단백질이며 다양한 세포 외 구조(세포 [10][11]외부에 있는 단백질의 일부)이다.

PTPu는 세포외 영역, 단일 막간 영역, 158개의 아미노산 긴 넥스타엠브란 도메인 및 2개의 탠덤 티로신 포스파타아제 도메인(D1 및 D2)을 세포내 도메인에 가지므로 RPTP를 [5]나타낸다.막근위인산가수분해효소 도메인 D1만이 촉매 활성이다.세포외 영역은 메프린-A5 항원-PTP mu(MAM) 도메인, Ig 유사 도메인 및 4개의 피브로넥틴 III형 반복을 포함한다.PTPmu와 유사한 다른 RPTP가 있습니다.이들 단백질은 모두 타입 IIb RPTP로 분류되며, PTPkappa(γ), PTPrho(γ), PCP-2를 포함한다.IIb RPTP의 구조는 티로신 포스파타아제 [10][12]외에 세포 접착 분자의 면역글로불린 슈퍼패밀리의 구성원으로 분류한다.PTPmu의 구조는 세포외 접착 분자 특성을 사용하여 세포 접착 및 이동을 조절하는 동시에 촉매 티로신 포스파타아제 도메인을 사용하여 세포 내부의 티로신 인산화 수준을 조절할 수 있음을 시사한다.리뷰 일련의 RPTPs PTPmu 등에 대해 저술되어 있다.[10][11][13][14][15][16][17][18][19][20][21]PTPmu 다른 기관 조직에서 몸에, 폐, 심장 그리고 모세 혈관과 동맥이 body,[24][25][26]와 레티날로 불리고, 뇌 세포에 내내 brain,[22]pancreas,[23]내피 세포를 포함한 표현된다.[27][28][29][30][31일]PTPu는 PTPu를 발현하는 CHO 세포를 [32]심근세포와 배양할 때 심근세포에서 K+채널 Kv1.5의 mRNA를 증가시키는 것으로 나타났다.

호모필 결합

세포 표면에 발현되는 PTPmu 단백질은 세포-세포 [33][34]응집이라고 알려진 세포의 군집을 일으키는 두 세포 사이의 결합을 중재할 수 있다.PTPmu는 호모성 결합으로 알려진 인접한 세포에서 다른 PTPmu 분자와 상호작용함으로써 이를 달성한다.PTPmu의 Ig 도메인은 호모필 [35]결합을 촉진하는 역할을 한다.Ig 도메인은 또한 세포의 [36]플라즈마 막 표면에 PTPmu를 위치시키는 역할을 한다.PTPmu 및 PTPkappa와 같이 밀접하게 관련된 분자가 동일한 일치(상동) 분자와만 관련지어지는 능력은 MAM [37]도메인에 기인합니다.MAM, Ig 및 처음 두 개의 FNII 반복은 효율적인 세포간 [35][36][37][38][39][40][41]접착에 필요한 최소 세포외 도메인이다.결정학 연구에 따르면 MAM 도메인과 Ig 도메인은 하나의 기능적 [39]엔티티에 밀접하게 관련되어 있다.Aricecu와 동료들에 의한 추가 결정구조분석에 따르면 두 PTP-단백질 사이의 접착계면은 두 번째 PTP-단백질의 [40]첫 번째 및 두 번째 FN III 도메인과 상호작용하는 하나의 PTP-단백질의 MAM 도메인과 Ig 도메인 사이에 있다.타입 IIb RPTP는 PCP-2를 [42]제외하고 접착을 중개합니다.

티로신인산가수분해효소활성

RPTP 촉매 액티비티를 조정할 수 있는 방법은 여러 가지가 있습니다(검토에 대해서는 을 참조).세포표면에서의 동일한 RPTP 단백질의 이합체화는 PTPmu[44] 및 [45]LAR의 경우와 같이 PTP 도메인을 개방적인 활성 배향으로 남기거나 CD45,[46] PTPalpha [47]및 PTPzeta의 [48]경우 촉매 도메인에 접근할 수 없게 하는 억제된 배향으로 남는다.분자 내 상호작용으로 알려진 단백질의 다른 부분과 그 자체의 결합(예: 접어서 상호작용함)은 RPTP의 활성에 영향을 미칠 수 있다.서로 다른 RPTP의 세포질 도메인은 상호작용하여 RPTP 단백질의 헤테로디머를 생성할[49][50] 수 있으며, 이 헤테로디머는 촉매 활성에 영향을 미칩니다(예: 참조).

PTPmu 촉매 활성의 조절은 복잡하다.대부분의 RPTP와 마찬가지로 PTPmu의 막근위(또는 D1) 포스파타아제 도메인은 촉매적으로 [52]활성이다.고세포밀도에서는 PTPmu 분자가 호모필적으로 결합하면 포스포티로신 수치가 [53]감소한다.이는 PTPmu가 높은 세포 밀도에서 촉매적으로 활성화될 수 있음을 시사한다.p120catenin과 같은 PTPmu(PTPmu에 의해 탈인화된 단백질)의 기질은 높은 세포 [54]밀도로 탈인화되는 경향이 있으며, 이는 PTPmu가 호모필로 결합되었을 때 촉매적으로 활성화된다는 가설을 뒷받침한다.PTPmu는 세포외 [55]도메인에 의해 구성적으로 이량화된다.

PTPmu의 D1의 결정구조 해석 결과, PTPmu 이합체가 개방 활성 [44]형태인 것으로 나타났다.PTPmu 이합체가 활성일 수 있지만, 추가적인 연구는 PTPmu의 세포외 도메인이 포스파타아제 활성을 감소시킨다는 것을 시사한다.본 연구에서 PTPmu(세포외 도메인이 없는 PTPmu 분자)의 세포질 도메인은 효소적 포스파타아제 [56]분석에서 전장 단백질보다 더 큰 포스파타아제 활성을 갖는 것으로 나타났다.

PTPmu는 촉매 활성에 영향을 미칠 가능성이 높은 긴 직스탐브란 도메인을 가지고 있다.PTPmu의 병기 도메인은 PTPmu의 D1 및/또는 D2 중 하나에 바인드할 수 있지만 동일한 PTPmu 모노머 [57]내에서만 바인드할 수 있습니다.PTPmu에서 juxtamembrane 도메인을 제거하는 것은 PTPmu 포스파타아제 [52]활성을 감소시키기 위해 제안되었다.PTPmu의 D2 도메인은 PTPmu의 액티비티도 제어합니다.원래 포스파타아제 [52]활성을 긍정적으로 조절하는 것으로 입증되었지만, D2 도메인은 PTPmu 촉매 [58]활성에 부정적인 영향을 미치는 것으로 나타났다.D1에 의해 위치하는 쐐기 모양의 모티브도 촉매 [59]활성을 조절한다.쐐기 모티브와 같은 배열의 펩타이드를 사용하면 PTPmu 매개 기능이 [59][60][61][62]억제된다.

특정 자극은 또한 PTP 활동에 영향을 미칠 수 있다.예를 들어 세포 산화의 변화는 PTPmu의 세포질 도메인에 입체구조 변화를 유발하며, 이는 티로신 포스파타아제 활성 또는 세포외 리간드의 [55]결합에 영향을 미칠 수 있다.

카드헤린 의존성 접착

고전적인 카드헤린은 세포들이 체내에서 결합하는 중요한 단백질이다("in vivo") 여기서 그들은 일반적으로 아데렌 접합으로 알려진 세포-세포 접합을 안정화시킨다.카드헤린은 카드헤린 세포질 도메인과 p120-catenin, β-catenin 및 α-catenin과 같은 카테닌 단백질의 상호작용을 통해 아데렌 결합을 안정화시킨다.카테닌은, 차례로, 액틴 세포 골격에 결합합니다.이러한 단백질들이 액틴 세포골격에 결합하는 것은 액틴의 성장을 막고, 따라서 세포를 정지 상태로 유지시킨다.캐드헤린은 신체의 발달과 성인 조직의 세포 간 유착을 조절한다.유전적 변화나 단백질의 구조나 기능의 변화에 의한 카드헤린 단백질의 교란은 종양 진행과 관련이 있다.특히 PTPmu는 고전적인 카드헤린에 [63]대한 세포의 접착을 조절한다.PTPmu는 PTPmu의 세포질 도메인을 통해 카드헤린 및 카테닌과 상호작용함으로써 카드헤린 의존성 유착을 조절한다.이러한 주장을 뒷받침하기 위해 PTPu는 p120 카테닌,[54] E-카드헤린(CDH1(제네) 및 N-카드헤린(CDH2)[22][64]을 포함한 카드헤린-카테닌 복합체 조절에 관여하는 많은 신호 단백질과 상호작용 및/또는 탈인산화하는 것으로 나타났다.PTPmu는 또한 아데렌 [65]접합부에 국재화된 단백질인 c-Met 간세포 성장인자 수용체와 상호작용하는 것으로 나타났다.p120 catenin은 PTPmu의 [54]잠재적 기질이지만, 다른 사람들은 PTPmu와 catenin 사이의 상호작용은 E-cadherin을 [66]통해서만 간접적이라고 제안했다.α3β1 인테그린과 테트라스파닌 CD151은 E-카드헤린 매개 세포-세포 [67]유착을 촉진하기 위해 PTPmu 유전자 발현을 조절한다.

카테닌 및 카드헤린 외에 PTPmu는 E-카드헤린계 아데렌 [68]접합을 안정시키기 위해 PIPKI9090 및 nectin-3(PVRL3)를 탈인산한다.또한 PTPmu는 또 다른 세포접합단백질인 코넥신43을 탈인산한다.connexin 43과 PTPmu 사이의 상호작용은 갭 접합 통신을 [69]증가시킨다.

내피세포접착

PTP is는 인간 탯줄정맥내피세포(HUVEC)[70]와 발달 중인 [24]뇌의 모세혈관에서 발현된다.HUVEC 세포에서 PTP in의 발현은 세포 [70]밀도가 높을수록 증가한다.동물조직에서의 PTPγ 발현 연구는 PTPγ가 뇌세포 [25][26]외에 동맥과 모세혈관의 내피세포와 심장 평활근에서 우선적으로 발현된다는 것을 증명했다.동맥내피세포에서의 이러한 특수한 발현으로 인해, 그리고 PTP is는 [71]VE-카데린과 같은 내피세포-세포 접합을 유지하는 데 관여하는 단백질과 관련이 있는 것으로 발견되기 때문에, PTP is는 내피세포 접합 형성 또는 투과성을 조절하도록 가설화된다.PTP has는 "전단 스트레스"[72]에 의해 유도되는 과정인 내피세포 매개 혈관 확장에 영향을 미치는 혈류 변화로부터 발생하는 기계적 전달에 관여하는 것으로 나타났다.마우스(PTPmu -/- 녹아웃 마우스)에서 PTPmu가 없을 경우, 카뉴레티드 장간막 동맥은 흐름 유도(또는 "전단 스트레스" 유도) [72]확장이 감소한다.PTPmu 티로신 포스파타아제 활성은 전단 [73]응력에 의해 활성화된다.Caveolin 1은 전단 응력 조절 [73]반응과도 관련이 있는 내피 세포 접합부에서 농축된 비계 단백질이다.티로신14에서 전단응력에 응답하여 카볼린1을 탈인화하고, 이 [73]반응을 촉매하는 PTPmu 가설을 세웠다.

세포 이행

신경석 발육

PTPu는 발달하는 뇌와 [27][28][29][30][31][74]망막에서 발현된다.뇌세포, 즉 뉴런은 핵과 세포 본체에서 자라나는 두 가지 종류의 확장 또는 과정을 포함하는 세포 본체를 가지고 있다. 바로 수상돌기와 축삭이다.수상돌기는 일반적으로 다른 뉴런으로부터 입력을 받는 반면 축삭은 인접한 뉴런에 출력을 보낸다.이러한 과정은 조직 배양 접시에서 "체외" 성장했을 때 신경계라고 불리는데, 이는 수지상 또는 축삭인지 확실하지 않기 때문이다."In vitro" 성장 연구는 뉴런이 성장하고 기능하기 위해 사용하는 메커니즘을 평가하는 데 유용하다.신경계 외 성장 분석은 뉴런이 조직 배양판의 서로 다른 접착 기질에 배치되는 실험의 한 종류입니다.신경계 외 성장 분석은 뉴런이 몸 안에서 어떻게 자라는지를 모방하기 위한 것이다.신경계가 발달하는 동안, 신경 축삭은 매력적이고 혐오스럽거나 단순히 관대한 환경 내의 다른 기질에 반응함으로써 종종 멀리 떨어진 목표물에 도달합니다. 이것은 이러한 기질이 축삭을 그들 쪽으로 끌어당기거나, 그것들로부터 멀어지게 하거나, 성장을 가능하게 하는 방식으로 작용한다는 것을 의미합니다.PTPmu를 "in vitro" 기질로 접시에 적용하면 뉴라이트 [27]발육을 촉진합니다.PTPu는 또한 코 [28]신경망막에서 신경사이트의 성장을 허용하면서 시간 신경망막의 신경사이트를 물리침으로써 신경계 발달 동안 지침 신호로 작용합니다.티로신 잔기를 탈인할 수 있는 PTPmu 단백질의 발현이 코뉴라이트 발육 및 시간뉴라이트 [75]거부 양쪽의 매개에 필요하다.PTPmu 단백질의 발현을 안티센스 기술로 차단하거나 발달하는 망막에서 PTPmu(목표 단백질을 탈인할 수 없는 PTPmu 분자)의 촉매 불활성 돌연변이를 발현시킴으로써 신경망막 [29]발달을 위해 PTPmu가 필요한 것으로 나타났다.

PTPu는 또한 고전적인 카드헤린에 대한 신경계 발육을 조절한다.PTPmu 티로신 포스파타아제 활성은 고전적인 카드헤린 [27][60][61]E-, N- 및 R-카드헤린에서의 신경계 발육에 필요하며, 이는 PTPmu가 축방향 이동을 조절하기 위해 카드헤린-카테닌 복합체의 핵심 성분을 탈인산화하는 것을 시사한다.다시, 이것은 PTPu가 세포질 도메인을 통해 카드헤린 의존성 과정을 조절하는 것을 강조한다.

PTPu 매개 신경암 발육 및 반발에 필요한 다양한 신호가 확인되었다.이러한 신호 중 일부는 PTPmu와 상호작용하거나 결합하는 단백질이며, 다른 일부는 PTPmu에 의해 탈인산될 수 있다. PTPmu는 비계 단백질 RACK1/[77]GNB2L1 [76]및 IQGAP1과 상호작용한다.IQGAP1은 GTPases, E-카드헤린, 베타카테닌 및 기타 단백질의 Rho 패밀리를 위한 발판이다.Rho GTPases에 대한 IQGAP1 결합은 PTPu 매개 신경암 발달을 [77]위해 필요하다.성장하는 뉴런의 끝인 성장 원뿔은 다른 기질에 닿을 때 성장 원뿔 안에서 어떤 신호가 활성화되는지에 따라 뚜렷한 외관을 가지고 있습니다.PTPmu에서의 성장 원추의 형태와 시간 신경의 반발은 모두 Rho GTPase 패밀리 구성원인 Cdc42에 [78][79]의해 조절된다.Rho GTPase Rac1의 억제는 측두막의 [79]뉴런에서 PTPmu의 신경계 발달을 허용했다.

단백질 PLC (1(PLCG1), PK ((PRKCD) 및 BCCIP는 PTPmu [80]기질이다.PKC activity 활성은 PTPmu 매개 신경암 발육[81] 및 PTPmu 매개 신경암 [82]퇴치에 필요하다.BCCIP의 발현은 PTPu 매개 신경암 [83]발달을 위해 필요하다.PTPu는 특정 뇌암에서 절단되어 PTPu의 세포질 도메인의 핵 전이를 일으킨다(아래 참조).BCCIP-PTPmu 상호작용의 가능한 기능은 세포 내 PTPmu 단편을 세포핵에 셔틀하는 것일 수 있다.즉, PTPmu는 PKC,, PLC11, BCCIP를 탈인산하여 IQGAP1에 결합한다.이러한 모든 단백질 및/또는 Cdc42의 발현 및/또는 활성은 PTPu 매개 신경암 발달을 위해 필요하다.또한 GTPase Rac1의 활성은 PTPmu 매개 신경암 퇴치를 촉진한다.

암

PTPu는 교아세포종(GBM) 세포와 조직에서 정상 대조 조직 또는 [84]세포에 비해 하향 조절된다.GBM 셀에서의 PTPmu 발현 감소는 GBM [84][85]셀의 이행 증가와 관련이 있습니다.[86][87] GBM 세포에서 PTPmu 발현을 감소시키는 것은 전장 단백질을 세포외 단편과[88] 세포내로 [62]전이 가능한 세포내 단편으로 단백질 분해하는 것을 발견했다.PTPmu의 분할은 노치 시그널링 경로에서 식별된 분할과 유사합니다.PTPmu는 다른 RPTP, LAR(또는 PTPRF)[89][90]에 대해 증명된 바와 같이 아마도 내소체망(ER)의 퓨린 유사 엔도펩티드가수분해효소(Furin-like endo-펩티다아제)를 통해 두 개의 비공유적으로 연관된 [35][53]단편을 생성하기 위해 먼저 분해된다.그리고 PTPmu PTPmu의 세포외 도메인에서 Adisintegrin과 metalloproteinase(ADAM)단백질 분해 효소에 의해 cleaved, 투과 성막 도메인에 있는 감마 세크 레타 아제에 의해 그 PTPmu 세포 내 조각(PTPmu의[20]과[21]클리비지에서 검토를 출시할 가능성이 signa에 영향을 끼칠 수 있는을 흘리다 세포 밖의 조각을 발매할 가능성이 있다.lingp제안된 대로 PTPmu가 접근할 수 있는 아트너.(Phillips-Mason, Craig and Brady-Kalnay, 2011).PLC11은 PTPmu [80]기판이다.PLC11 활성은 PTPmu가 [80]없는 상태에서 GBM 세포 이동을 매개하기 위해 필요하므로 PLC11의 PTPu 탈인화가 PLC11 매개 이동을 방해할 가능성이 높다.PTPmu와 같은 세포 접착 분자의 분열은 [20]암세포에서 관찰된 성장의 접촉 억제 완화와도 관련이 있다.PTPmu의 헛간 세포외 조각의 가시화"vivo에 있는 사구체 기저막 종양의 국경을 서술이 되는 효과적인 수단이다."[88]Fluorescently는 homophilically은을 흘리다 PTPmu 세포 밖의 영역으로, 설치류에 종양 여백을 확인하여 이 blood–brain 장벽을 건널 수 있는 결합 PTPmu 펩타이드 태그 제안되고 있다. 호모Dels [88]GBM

상호 작용

PTPRM은 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.

레퍼런스

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외부 링크

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