This article was updated by an external expert under a dual publication model. The corresponding peer-reviewed article was published in the journal Gene. Click to view.

펠프-1

PELP-1
펠프1
식별자
별칭PELP1, MNAR, P160, 프롤라인, 글루탐산염 및 류신 농후 단백질 1
외부 IDOMIM: 609455 MGI: 1922523 호몰로진: 8664 GeneCard: PLP1
직교체
인간마우스
엔트레스
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_014389
NM_001278241

NM_029231

RefSeq(단백질)

NP_001265170
NP_055204

NP_083507

위치(UCSC)Cr 17: 4.67 – 4.7MbChr 11: 70.28 – 70.3Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

에스트로겐 수용체(MNAR)와 전사 인자 HMX3비유전성 활성을 조절하는 으로도 알려진 프로라인, 글루탐산, 류신 풍부한 단백질 1(PELP1)은 인간에서 PELP1 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다.[5]글루코코르티코이드 수용체[6] 같은 핵 수용체를 위한 전사적 코어압축기 및 에스트로겐 수용체를 위한 공동 활성제다.[7]

프로라인, 글루타민산, 류신이 풍부한 단백질 1(PELP1)은 전사 코레겔레이터로 여러 호르몬 수용체와 전사 인자의 기능을 변조한다.[8][9]PELP1은 호르몬 신호 전달, 세포 주기 진행, 리보솜 생물 발생에 필수적인 역할을 한다.[10][11]PELP1 표현은 몇몇 암에서 조절된다. PELP1의 규제완화는 호르몬 치료 내성과 전이에 기여한다. 따라서 PELP1은 많은 암에 대한 새로운 치료목표를 나타낸다.[12][13]

유전자

PELP1은 염색체 17p13.2에 위치하며 PELP1은 다양한 조직으로 표현된다. PELP1의 가장 높은 표현 수준은 뇌, 고환, 난소, 자궁에서 발견된다.[7][14][15][16]현재 알려진 이소 형태는 2개(긴 길이 3.8Kb, 짧은 길이 3.4Kb)이며, 짧은 이소 형태는 암세포에서 널리 표현되고 있다.[17]

구조

PELP1 단백질은 1130개의 아미노산 단백질을 암호화하고 조직에 따라 세포질 및 핵 국산화 모두를 나타낸다.[7]PELP1은 알려진 효소 활성도가 부족하고 비계 단백질로서의 기능을 한다.그것은 몇가지 핵 수용체의 LXXLL의 모티브를 통해 ESR1,[7]ESR2,[18]ERR-alpha,[19]PR,[20]GR,[6][21]AR,[22][23]과 RXR.[24]PELP1 여러 다른 전사적인 요인들이 coregulator로 AP1은, SP1, NFkB,[6]STAT3,[25]과 FHL2을 비롯하여 기능을 포함한 coregulator로 10NR-interacting 상자(LXXLL의 모티브)[7]과 기능을 수록하다.[23]

PELP1은 히스톤 결합 도메인을 가지며 CBP/p300,[7] 히스톤 디아세틸라제 2, 히스톤,[6][6][26] SMO2,[27] 라이신 특이 데메틸라제 1(KDM1) [28]PRMT6,[29] CARM1 등 크로마틴 수정 복합체와 상호작용한다.[30] PRB와 같은 셀 사이클 규제자와도 상호 작용한다.[17]E2F1, p53.[31][32]

PELP1은 호르몬과 성장인자 신호에 의해 인지된다.[33][34]PELP1 인산화 상태도 세포주기 진행에 영향을 받으며, CDK의 기질이다.[35]또한, PELP1은 DNA 손상 유도 키나제(ATM, ATR, DNA-PKCS)에 의해 인산염화된다.[32]

함수

PELP1은 여러 NR의 공동 활성제 역할을 하며 증식과 암 진행에 관여하는 유전자를 조절한다.PELP1 ESR1, ESR2, AR,었고, GR도 E2F과 STAT3의 전사 기능을 강화시켜 준다.ESR1extra-nuclear actions[8][33]의 활성화에 ESR1 Src과 kinase[36]PI3K[37]STAT3 결합[25]ILK1[36]에 의해[8][9][11]PELP1가 참여하여E2-mediated 세포 확산에 mTOR[38]PELP1가 참여하여 CDK4/cyclin D1, CDK2/cyclin E와 CDK2/cyclin A단지의 기질.[35]TG 마우스 모델을 이용한 연구에서는 유방 종양성 종양증진에 CDK-사이클로닌 D1-PELP1 축을 포함하는 자동분비 루프의 존재를 제안했다.

PELP1은 히스톤 결합 영역을 가지고 있다; 히스톤 수정의 판독기로서의 기능, HDAC2, KDM1, PRMT6, CARM1과 같은 후생유전 수식어와 상호작용하며 증식과 암 진행에 관련된 유전자의 활성화를 촉진한다.[6][26][28][29][30]PELP1은 miRs의 표현을 수정하며, PELP1 매개 후생유전학적 변화는 규정 miR 표현에 중요한 역할을 하며, 많은 PELP1 매개 miRS가 전이를 촉진하는 데 관여한다.[40]PELP1은 최적의 DNA 손상 반응을 위해 필요하며 DDR 키나제에 의해 인산염화되며 p53 공동 활성화 기능에 중요하다.[32]PELP1은 또한 MTP53과 상호작용하고, 그것의 채용을 규제하며, MTP53 표적 유전자 발현을 변경한다.PELP1 고갈은 E2F1의 안정성 향상에 기여한다.[31]PELP1은 RNA를 결합하고 RNA 스플라이싱에 참여한다.PELP1 규제 게놈은 몇 가지 고유하게 쪼개진 이소 형태를 포함하고 있다.기계론적 연구는 PLP1과 아르기닌 메틸트랜스퍼레이즈 PRMT6와의 상호작용이 RNA 스플라이싱에 역할을 한다는 것을 보여주었다.[29]

PELP1은 60S 리보솜 서브 유닛 합성과 리보솜 RNA 전사에서 중요한 역할을 한다.PELP1, TEX10 및 WDR18로 구성된 SENP3 관련 단지는 대형 리보솜 소단위의 성숙 및 핵 방출에 관여한다.[41][42][43]PELP1의 SIM 도입/해제는 60S 이전 리모델링의 핵심 요소인 AAA ATPase MDN1과의 동적 연관성을 제어한다.PELP1의 수정은 60S 이전의 입자에 대한 MDN1의 모집을 촉진하는 한편, 프리 리보솜에서 MDN1과 PELP1을 모두 방출하기 위해서는 디SUMylation이 필요하다.[44]

PELP1은 해마, 시상하부, 대뇌피질을 포함한 뇌의 많은 부분에서 광범위하게 표현된다.PELP1은 뇌에서 ESR1, Src, PI3K 및 GSK3β와 상호작용한다.글로벌 뇌허혈에 이은 E2 매개 추가핵 신호에 필수적이다.[10][14]PELP1은 E2 매개 급속외핵 신호 전달, 신경절제, 뇌의 인지 기능에 필수적인 역할을 한다.[45]E2가 소염 효과를 발휘하는 능력은 PLP1 전뇌 특이적 녹아웃 마우스에서 상실되었으며, 이는 E2 소염 신호에서 PLP1의 핵심 역할을 나타낸다.[46]

PELP1은 암세포에 뚜렷한 성장과 생존 우위를 제공하는 원생종이다[47].[9][13]PELP1은 세포골격, 세포이동, 전이 등을 조절하는 다양한 효소와 상호작용한다.[47][48][49]체내 PELP1 규제완화는 유방선 과대증 발달을 촉진하며, 발암 PELP1은 유방,[31][38][47][50] 자궁내막,[18] 난소,[37] 침엽전립선[51],[22][23] 폐,[52] 췌장,[53] 대장[54] 신엽종의 진행에 관여한다.

PELP1 신호는 호르몬 치료 저항성에 기여한다.[8][13][55]PLP1의 국산화 변경은 AKT 경로와 세포질 PELP1의 과도한 활성화를 통해 타목시펜 저항에 기여하며, 타목시펜이 존재하는 상태에서 세포 생존을 촉진하기 위해 ERRR에 수렴하는 신호 경로를 유도한다.[57]안드로겐 독립성을 보이는 전립선 신엽세포의 AR, PELP1 및 Src 형태 구성 복합체.[58]PELP1의 세포질 국산화 작용은 친투모르게겐성 IKKε을 상향 조절하고 염증 신호를 분비하는데, 파라크린 대식세포 활성화를 통해 유방암 개시와 관련된 철새 표현형을 조절한다.[59]

임상적 유의성

PELP1은 암세포에 뚜렷한 성장과 생존 우위를 제공하는 원생종이다.PELP1 과다압박은 많은 암에서 보고되었다.PELP1 표현은 유방암 특이 생존 및 질병이 없는 간격이 짧다는 독립적인 예측 변수다.[60]종양의 세포질 PELP1 수치가 높은 환자들은 타목시펜에 잘 반응하지 않는 경향을 보였으며, PELP1 규제완화 종양은 Src kinase와[55] mTOR 억제제에 반응한다.[38]지방질 PLP1–siRNA–DOPC 제형으로 유방암 및 난소암 유전자를 치료한 결과, PLP1의 녹다운이 종양 성장을 유의하게 감소시킨다는 것이 밝혀졌다.[37][61]이러한 결과는 PELP1이 보나피드 치료 목표라는 초기 증거를 제공했다.새롭게 등장하는 데이터는 PLP1과 암 진행에 있어 직접적인 단백질-단백질 상호작용의 중심 역할을 지원한다.PELP1은 알려진 효소 활성이 없기 때문에 다른 단백질과의 PELP1 상호작용을 목표로 하는 약물은 임상 효용이 있어야 한다.최근의 연구는 AR과의 PELP1 상호작용을 차단하는 억제제([62]D2)를 설명했다.PELP1은 히스톤 수정 및 후생유전 효소와 상호 작용하므로 후생유전 수식어 효소를 대상으로 하는 약물이 PELP1 탈규제 종양을 대상으로 하는 데 유용할 수 있다.[28][29][30][61]

메모들

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG000001456 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000018921 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Vadlamudi RK, Kumar R (2007). "Functional and biological properties of the nuclear receptor coregulator PELP1/MNAR". Nuclear Receptor Signaling. 5: e004. doi:10.1621/nrs.05004. PMC 1876599. PMID 17525794.
  6. ^ a b c d e f Choi YB, Ko JK, Shin J (December 2004). "The transcriptional corepressor, PELP1, recruits HDAC2 and masks histones using two separate domains". The Journal of Biological Chemistry. 279 (49): 50930–41. doi:10.1074/jbc.M406831200. PMID 15456770. S2CID 8317620.
  7. ^ a b c d e f Vadlamudi RK, Wang RA, Mazumdar A, Kim Y, Shin J, Sahin A, Kumar R (October 2001). "Molecular cloning and characterization of PELP1, a novel human coregulator of estrogen receptor alpha". The Journal of Biological Chemistry. 276 (41): 38272–9. doi:10.1074/jbc.M103783200. PMID 11481323.
  8. ^ a b c d Vadlamudi RK, Kumar R (1 January 2007). "Functional and biological properties of the nuclear receptor coregulator PELP1/MNAR". Nuclear Receptor Signaling. 5: e004. doi:10.1621/nrs.05004. PMC 1876599. PMID 17525794.
  9. ^ a b c Ravindranathan P, Lange CA, Raj GV (September 2015). "Minireview: Deciphering the Cellular Functions of PELP1". Molecular Endocrinology. 29 (9): 1222–9. doi:10.1210/me.2015-1049. PMC 5414680. PMID 26158753.
  10. ^ a b Brann DW, Zhang QG, Wang RM, Mahesh VB, Vadlamudi RK (August 2008). "PELP1--a novel estrogen receptor-interacting protein". Molecular and Cellular Endocrinology. 290 (1–2): 2–7. doi:10.1016/j.mce.2008.04.019. PMC 2578818. PMID 18571832.
  11. ^ a b Girard BJ, Daniel AR, Lange CA, Ostrander JH (January 2014). "PELP1: a review of PELP1 interactions, signaling, and biology". Molecular and Cellular Endocrinology. 382 (1): 642–51. doi:10.1016/j.mce.2013.07.031. PMC 3844065. PMID 23933151.
  12. ^ Chakravarty D, Tekmal RR, Vadlamudi RK (March 2010). "PELP1: A novel therapeutic target for hormonal cancers". IUBMB Life. 62 (3): 162–9. doi:10.1002/iub.287. PMC 2997573. PMID 20014005.
  13. ^ a b c Gonugunta VK, Miao L, Sareddy GR, Ravindranathan P, Vadlamudi R, Raj GV (August 2014). "The social network of PELP1 and its implications in breast and prostate cancers". Endocrine-Related Cancer. 21 (4): T79–86. doi:10.1530/ERC-13-0502. PMID 24859989.
  14. ^ a b Khan MM, Hadman M, Wakade C, De Sevilla LM, Dhandapani KM, Mahesh VB, Vadlamudi RK, Brann DW (December 2005). "Cloning, expression, and localization of MNAR/PELP1 in rodent brain: colocalization in estrogen receptor-alpha- but not in gonadotropin-releasing hormone-positive neurons". Endocrinology. 146 (12): 5215–27. doi:10.1210/en.2005-0276. PMID 16141397.
  15. ^ Pawlak J, Beyer C (June 2005). "Developmental expression of MNAR mRNA in the mouse brain". Cell and Tissue Research. 320 (3): 545–9. doi:10.1007/s00441-005-1090-z. PMID 15846512. S2CID 20181223.
  16. ^ Greger JG, Guo Y, Henderson R, Ross JF, Cheskis BJ (April 2006). "Characterization of MNAR expression". Steroids. 71 (4): 317–22. doi:10.1016/j.steroids.2005.09.016. PMID 16297421. S2CID 23777236.
  17. ^ a b Balasenthil S, Vadlamudi RK (June 2003). "Functional interactions between the estrogen receptor coactivator PELP1/MNAR and retinoblastoma protein". The Journal of Biological Chemistry. 278 (24): 22119–27. doi:10.1074/jbc.M212822200. PMC 1262660. PMID 12682072.
  18. ^ a b Vadlamudi RK, Balasenthil S, Broaddus RR, Gustafsson JA, Kumar R (December 2004). "Deregulation of estrogen receptor coactivator proline-, glutamic acid-, and leucine-rich protein-1/modulator of nongenomic activity of estrogen receptor in human endometrial tumors". The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 89 (12): 6130–8. doi:10.1210/jc.2004-0909. PMC 1262662. PMID 15579769.
  19. ^ Rajhans R, Nair HB, Nair SS, Cortez V, Ikuko K, Kirma NB, Zhou D, Holden AE, Brann DW, Chen S, Tekmal RR, Vadlamudi RK (March 2008). "Modulation of in situ estrogen synthesis by proline-, glutamic acid-, and leucine-rich protein-1: potential estrogen receptor autocrine signaling loop in breast cancer cells". Molecular Endocrinology. 22 (3): 649–64. doi:10.1210/me.2007-0350. PMC 2262166. PMID 18079323.
  20. ^ Daniel AR, Gaviglio AL, Knutson TP, Ostrander JH, D'Assoro AB, Ravindranathan P, Peng Y, Raj GV, Yee D, Lange CA (January 2015). "Progesterone receptor-B enhances estrogen responsiveness of breast cancer cells via scaffolding PELP1- and estrogen receptor-containing transcription complexes". Oncogene. 34 (4): 506–15. doi:10.1038/onc.2013.579. PMC 4112172. PMID 24469035.
  21. ^ Kayahara M, Ohanian J, Ohanian V, Berry A, Vadlamudi R, Ray DW (November 2008). "MNAR functionally interacts with both NH2- and COOH-terminal GR domains to modulate transactivation". American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism. 295 (5): E1047–55. doi:10.1152/ajpendo.90429.2008. PMC 2584814. PMID 18682536.
  22. ^ a b Yang L, Ravindranathan P, Ramanan M, Kapur P, Hammes SR, Hsieh JT, Raj GV (April 2012). "Central role for PELP1 in nonandrogenic activation of the androgen receptor in prostate cancer". Molecular Endocrinology. 26 (4): 550–61. doi:10.1210/me.2011-1101. PMC 5417135. PMID 22403175.
  23. ^ a b c Nair SS, Guo Z, Mueller JM, Koochekpour S, Qiu Y, Tekmal RR, Schüle R, Kung HJ, Kumar R, Vadlamudi RK (March 2007). "Proline-, glutamic acid-, and leucine-rich protein-1/modulator of nongenomic activity of estrogen receptor enhances androgen receptor functions through LIM-only coactivator, four-and-a-half LIM-only protein 2". Molecular Endocrinology. 21 (3): 613–24. doi:10.1210/me.2006-0269. PMC 3725294. PMID 17192406.
  24. ^ Singh RR, Gururaj AE, Vadlamudi RK, Kumar R (June 2006). "9-cis-retinoic acid up-regulates expression of transcriptional coregulator PELP1, a novel coactivator of the retinoid X receptor alpha pathway". The Journal of Biological Chemistry. 281 (22): 15394–404. doi:10.1074/jbc.M601593200. PMID 16574651. S2CID 21854752.
  25. ^ a b Manavathi B, Nair SS, Wang RA, Kumar R, Vadlamudi RK (July 2005). "Proline-, glutamic acid-, and leucine-rich protein-1 is essential in growth factor regulation of signal transducers and activators of transcription 3 activation". Cancer Research. 65 (13): 5571–7. doi:10.1158/0008-5472.CAN-04-4664. PMC 1262663. PMID 15994929.
  26. ^ a b Nair SS, Mishra SK, Yang Z, Balasenthil S, Kumar R, Vadlamudi RK (September 2004). "Potential role of a novel transcriptional coactivator PELP1 in histone H1 displacement in cancer cells". Cancer Research. 64 (18): 6416–23. doi:10.1158/0008-5472.CAN-04-1786. PMID 15374949. S2CID 16994746.
  27. ^ Rosendorff A, Sakakibara S, Lu S, Kieff E, Xuan Y, DiBacco A, Shi Y, Shi Y, Gill G (April 2006). "NXP-2 association with SUMO-2 depends on lysines required for transcriptional repression". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (14): 5308–13. doi:10.1073/pnas.0601066103. PMC 1459351. PMID 16567619.
  28. ^ a b c Nair SS, Nair BC, Cortez V, Chakravarty D, Metzger E, Schüle R, Brann DW, Tekmal RR, Vadlamudi RK (June 2010). "PELP1 is a reader of histone H3 methylation that facilitates oestrogen receptor-alpha target gene activation by regulating lysine demethylase 1 specificity". EMBO Reports. 11 (6): 438–44. doi:10.1038/embor.2010.62. PMC 2892318. PMID 20448663.
  29. ^ a b c d Mann M, Zou Y, Chen Y, Brann D, Vadlamudi R (March 2014). "PELP1 oncogenic functions involve alternative splicing via PRMT6". Molecular Oncology. 8 (2): 389–400. doi:10.1016/j.molonc.2013.12.012. PMC 3943689. PMID 24447537.
  30. ^ a b c Mann M, Cortez V, Vadlamudi R (July 2013). "PELP1 oncogenic functions involve CARM1 regulation". Carcinogenesis. 34 (7): 1468–75. doi:10.1093/carcin/bgt091. PMC 3697892. PMID 23486015.
  31. ^ a b c Krishnan SR, Nair BC, Sareddy GR, Roy SS, Natarajan M, Suzuki T, Peng Y, Raj G, Vadlamudi RK (April 2015). "Novel role of PELP1 in regulating chemotherapy response in mutant p53-expressing triple negative breast cancer cells". Breast Cancer Research and Treatment. 150 (3): 487–99. doi:10.1007/s10549-015-3339-x. PMC 4385448. PMID 25788226.
  32. ^ a b c Nair BC, Krishnan SR, Sareddy GR, Mann M, Xu B, Natarajan M, Hasty P, Brann D, Tekmal RR, Vadlamudi RK (September 2014). "Proline, glutamic acid and leucine-rich protein-1 is essential for optimal p53-mediated DNA damage response". Cell Death and Differentiation. 21 (9): 1409–18. doi:10.1038/cdd.2014.55. PMC 4131173. PMID 24786831.
  33. ^ a b c Vadlamudi RK, Manavathi B, Balasenthil S, Nair SS, Yang Z, Sahin AA, Kumar R (September 2005). "Functional implications of altered subcellular localization of PELP1 in breast cancer cells". Cancer Research. 65 (17): 7724–32. doi:10.1158/0008-5472.CAN-05-0614. PMC 1343458. PMID 16140940.
  34. ^ Nagpal JK, Nair S, Chakravarty D, Rajhans R, Pothana S, Brann DW, Tekmal RR, Vadlamudi RK (May 2008). "Growth factor regulation of estrogen receptor coregulator PELP1 functions via Protein Kinase A pathway". Molecular Cancer Research. 6 (5): 851–61. doi:10.1158/1541-7786.MCR-07-2030. PMC 2782677. PMID 18505929.
  35. ^ a b Nair BC, Nair SS, Chakravarty D, Challa R, Manavathi B, Yew PR, Kumar R, Tekmal RR, Vadlamudi RK (September 2010). "Cyclin-dependent kinase-mediated phosphorylation plays a critical role in the oncogenic functions of PELP1". Cancer Research. 70 (18): 7166–75. doi:10.1158/0008-5472.CAN-10-0628. PMC 3058498. PMID 20807815.
  36. ^ a b Chakravarty D, Nair SS, Santhamma B, Nair BC, Wang L, Bandyopadhyay A, Agyin JK, Brann D, Sun LZ, Yeh IT, Lee FY, Tekmal RR, Kumar R, Vadlamudi RK (May 2010). "Extranuclear functions of ER impact invasive migration and metastasis by breast cancer cells". Cancer Research. 70 (10): 4092–101. doi:10.1158/0008-5472.CAN-09-3834. PMC 2889925. PMID 20460518.
  37. ^ a b c Chakravarty D, Roy SS, Babu CR, Dandamudi R, Curiel TJ, Vivas-Mejia P, Lopez-Berestein G, Sood AK, Vadlamudi RK (April 2011). "Therapeutic targeting of PELP1 prevents ovarian cancer growth and metastasis". Clinical Cancer Research. 17 (8): 2250–9. doi:10.1158/1078-0432.CCR-10-2718. PMC 3731129. PMID 21421858.
  38. ^ a b c Gonugunta VK, Sareddy GR, Krishnan SR, Cortez V, Roy SS, Tekmal RR, Vadlamudi RK (June 2014). "Inhibition of mTOR signaling reduces PELP1-mediated tumor growth and therapy resistance". Molecular Cancer Therapeutics. 13 (6): 1578–88. doi:10.1158/1535-7163.MCT-13-0877. PMC 4226651. PMID 24688046.
  39. ^ a b Cortez V, Samayoa C, Zamora A, Martinez L, Tekmal RR, Vadlamudi RK (December 2014). "PELP1 overexpression in the mouse mammary gland results in the development of hyperplasia and carcinoma". Cancer Research. 74 (24): 7395–405. doi:10.1158/0008-5472.CAN-14-0993. PMC 4268231. PMID 25377474.
  40. ^ Roy SS, Gonugunta VK, Bandyopadhyay A, Rao MK, Goodall GJ, Sun LZ, Tekmal RR, Vadlamudi RK (July 2014). "Significance of PELP1/HDAC2/miR-200 regulatory network in EMT and metastasis of breast cancer". Oncogene. 33 (28): 3707–16. doi:10.1038/onc.2013.332. PMC 3935988. PMID 23975430.
  41. ^ Finkbeiner E, Haindl M, Muller S (March 2011). "The SUMO system controls nucleolar partitioning of a novel mammalian ribosome biogenesis complex". The EMBO Journal. 30 (6): 1067–78. doi:10.1038/emboj.2011.33. PMC 3061037. PMID 21326211.
  42. ^ Gonugunta VK, Nair BC, Rajhans R, Sareddy GR, Nair SS, Vadlamudi RK (1 January 2011). "Regulation of rDNA transcription by proto-oncogene PELP1". PLOS ONE. 6 (6): e21095. doi:10.1371/journal.pone.0021095. PMC 3113909. PMID 21695158.
  43. ^ Castle CD, Cassimere EK, Denicourt C (February 2012). "LAS1L interacts with the mammalian Rix1 complex to regulate ribosome biogenesis". Molecular Biology of the Cell. 23 (4): 716–28. doi:10.1091/mbc.E11-06-0530. PMC 3279398. PMID 22190735.
  44. ^ van Belkum, A; Boekhout, T; Bosboom, R (October 1994). "Monitoring spread of Malassezia infections in a neonatal intensive care unit by PCR-mediated genetic typing". Journal of Clinical Microbiology. 32 (10): 2528–32. doi:10.1128/JCM.32.10.2528-2532.1994. PMC 264096. PMID 7814492.
  45. ^ Sareddy, GR; Zhang, Q; Wang, R; Scott, E; Zou, Y; O'Connor, JC; Chen, Y; Dong, Y; Vadlamudi, RK; Brann, D (1 December 2015). "Proline-, glutamic acid-, and leucine-rich protein 1 mediates estrogen rapid signaling and neuroprotection in the brain". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (48): E6673–82. doi:10.1073/pnas.1516729112. PMC 4672783. PMID 26627258.
  46. ^ Thakkar, R; Wang, R; Sareddy, G; Wang, J; Thiruvaiyaru, D; Vadlamudi, R; Zhang, Q; Brann, D (2016). "NLRP3 Inflammasome Activation in the Brain after Global Cerebral Ischemia and Regulation by 17β-Estradiol". Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2016: 8309031. doi:10.1155/2016/8309031. PMC 5097821. PMID 27843532.
  47. ^ a b c Rajhans R, Nair S, Holden AH, Kumar R, Tekmal RR, Vadlamudi RK (June 2007). "Oncogenic potential of the nuclear receptor coregulator proline-, glutamic acid-, leucine-rich protein 1/modulator of the nongenomic actions of the estrogen receptor". Cancer Research. 67 (11): 5505–12. doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-3647. PMC 2774841. PMID 17545633.
  48. ^ Chakravarty D, Roy SS, Babu CR, Dandamudi R, Curiel TJ, Vivas-Mejia P, Lopez-Berestein G, Sood AK, Vadlamudi RK (April 2011). "Therapeutic targeting of PELP1 prevents ovarian cancer growth and metastasis". Clinical Cancer Research. 17 (8): 2250–9. doi:10.1158/1078-0432.CCR-10-2718. PMC 3731129. PMID 21421858.
  49. ^ Roy S, Chakravarty D, Cortez V, De Mukhopadhyay K, Bandyopadhyay A, Ahn JM, Raj GV, Tekmal RR, Sun L, Vadlamudi RK (January 2012). "Significance of PELP1 in ER-negative breast cancer metastasis". Molecular Cancer Research. 10 (1): 25–33. doi:10.1158/1541-7786.MCR-11-0456. PMC 3262052. PMID 22086908.
  50. ^ Zhang Y, Dai J, McNamara KM, Bai B, Shi M, Chan MS, Liu M, Sasano H, Wang X, Li X, Liu L, Ma Y, Cao S, Xing Y, Zhao B, Song Y, Wang L (1 January 2015). "Prognostic significance of proline, glutamic acid, leucine rich protein 1 (PELP1) in triple-negative breast cancer: a retrospective study on 129 cases". BMC Cancer. 15: 699. doi:10.1186/s12885-015-1694-y. PMC 4608314. PMID 26472563.
  51. ^ Vadlamudi RK, Balasenthil S, Sahin AA, Kies M, Weber RS, Kumar R, El-Naggar AK (June 2005). "Novel estrogen receptor coactivator PELP1/MNAR gene and ERbeta expression in salivary duct adenocarcinoma: potential therapeutic targets". Human Pathology. 36 (6): 670–5. doi:10.1016/j.humpath.2005.03.016. PMID 16021574.
  52. ^ Słowikowski BK, Gałęcki B, Dyszkiewicz W, Jagodziński PP (July 2015). "Increased expression of proline-, glutamic acid- and leucine-rich protein PELP1 in non-small cell lung cancer". Biomedicine & Pharmacotherapy. 73: 97–101. doi:10.1016/j.biopha.2015.05.015. PMID 26211588.
  53. ^ Kashiwaya K, Nakagawa H, Hosokawa M, Mochizuki Y, Ueda K, Piao L, Chung S, Hamamoto R, Eguchi H, Ohigashi H, Ishikawa O, Janke C, Shinomura Y, Nakamura Y (May 2010). "Involvement of the tubulin tyrosine ligase-like family member 4 polyglutamylase in PELP1 polyglutamylation and chromatin remodeling in pancreatic cancer cells". Cancer Research. 70 (10): 4024–33. doi:10.1158/0008-5472.CAN-09-4444. PMID 20442285.
  54. ^ Ning Z, Zhang Y, Chen H, Wu J, Song T, Wu Q, Liu F (1 January 2014). "PELP1 suppression inhibits colorectal cancer through c-Src downregulation". Oxidative Medicine and Cellular Longevity. 2014: 193523. doi:10.1155/2014/193523. PMC 4055551. PMID 24967003.
  55. ^ a b Vallabhaneni S, Nair BC, Cortez V, Challa R, Chakravarty D, Tekmal RR, Vadlamudi RK (November 2011). "Significance of ER-Src axis in hormonal therapy resistance". Breast Cancer Research and Treatment. 130 (2): 377–85. doi:10.1007/s10549-010-1312-2. PMC 3243930. PMID 21184269.
  56. ^ a b Kumar R, Zhang H, Holm C, Vadlamudi RK, Landberg G, Rayala SK (June 2009). "Extranuclear coactivator signaling confers insensitivity to tamoxifen". Clinical Cancer Research. 15 (12): 4123–30. doi:10.1158/1078-0432.CCR-08-2347. PMC 2756964. PMID 19470742.
  57. ^ Girard BJ, Regan Anderson TM, Welch SL, Nicely J, Seewaldt VL, Ostrander JH (1 January 2015). "Cytoplasmic PELP1 and ERRgamma protect human mammary epithelial cells from Tam-induced cell death". PLOS ONE. 10 (3): e0121206. doi:10.1371/journal.pone.0121206. PMC 4366195. PMID 25789479.
  58. ^ Unni E, Sun S, Nan B, McPhaul MJ, Cheskis B, Mancini MA, Marcelli M (October 2004). "Changes in androgen receptor nongenotropic signaling correlate with transition of LNCaP cells to androgen independence". Cancer Research. 64 (19): 7156–68. doi:10.1158/0008-5472.CAN-04-1121. PMID 15466214. S2CID 9228479.
  59. ^ Girard, BJ; Knutson, TP; Kuker, B; McDowell, L; Schwertfeger, KL; Ostrander, JH (23 November 2016). "Cytoplasmic Localization of Proline, Glutamic Acid, Leucine Rich Protein 1 (PELP1) Induces Breast Epithelial Cell Migration through Upregulation of Inhibitor of kappa B Kinase Epsilon and Inflammatory Crosstalk with Macrophages". The Journal of Biological Chemistry. 292 (1): 339–350. doi:10.1074/jbc.M116.739847. PMC 5217692. PMID 27881676.
  60. ^ Habashy HO, Powe DG, Rakha EA, Ball G, Macmillan RD, Green AR, Ellis IO (April 2010). "The prognostic significance of PELP1 expression in invasive breast cancer with emphasis on the ER-positive luminal-like subtype" (PDF). Breast Cancer Research and Treatment. 120 (3): 603–12. doi:10.1007/s10549-009-0419-9. PMID 19495959. S2CID 34913351.
  61. ^ a b Cortez V, Mann M, Tekmal S, Suzuki T, Miyata N, Rodriguez-Aguayo C, Lopez-Berestein G, Sood AK, Vadlamudi RK (1 January 2012). "Targeting the PELP1-KDM1 axis as a potential therapeutic strategy for breast cancer". Breast Cancer Research. 14 (4): R108. doi:10.1186/bcr3229. PMC 3680946. PMID 22812534.
  62. ^ Ravindranathan P, Lee TK, Yang L, Centenera MM, Butler L, Tilley WD, Hsieh JT, Ahn JM, Raj GV (1 January 2013). "Peptidomimetic targeting of critical androgen receptor-coregulator interactions in prostate cancer". Nature Communications. 4: 1923. doi:10.1038/ncomms2912. PMID 23715282.

외부 링크