글로빈

Globin
글로불린 또는 구상 단백질과 혼동해서는 안 된다.
Globin 패밀리(패밀리 M)
PDB 1hba EBI.jpg
디옥시헤모글로빈 Rothschild 37 베타 Trp--Arg: 서브유닛간 염화물결합부위를 [1]생성하는 돌연변이.
식별자
기호.글로빈
팜PF00042
빠맘 클랜CL0090
인터프로IPR000971
프로 사이트PS01033
SCOP21hba / SCOPe / SUPFAM
CDDcd01040
세균성 글로빈(패밀리 T)
PDB 1s56 EBI.jpg
xe 원자에 의해 흡수된 결핵균의 헤모글로빈n(hbn)의 결정 구조
식별자
기호.Bac_globin
팜PF01152
빠맘 클랜CL0090
인터프로IPR001486
프로 사이트PDOC00933
SCOP21dlw/SCOPe/SUPFAM
CDDCD14756
프로토글로빈(패밀리 S)
식별자
기호.프로토글로빈
팜PF11563
빠맘 클랜CL0090
인터프로IPR012102
CDDcd01068

지구본은 산소를 결합 및/또는 운반하는 데 관여하는 헴을 포함하는 구상 단백질의 슈퍼 패밀리입니다.이 단백질들은 모두 일련의 8개의 알파 나선 세그먼트인 글로빈 접힘을 통합한다.미오글로빈과 헤모글로빈을 포함한 두 가지 주요 구성 요소.이 두 단백질은 헴 보철기를 통해 산소를 가역적으로 결합한다.그것들은 많은 [2]유기체에 널리 분포되어 있다.

구조.

글로빈 슈퍼패밀리는 공통적인 3차원 [3]접힘을 공유합니다.이 '글로빈 접힘'은 일반적으로 8개의 알파 나선으로 구성되지만,[4] 일부 단백질은 말단에 추가적인 나선 확장을 가지고 있다.글로빈 폴드는 헬리컬만 포함하기 때문에 올 알파 단백질 폴드로 분류된다.

글로빈 접힘은 피코시아닌뿐만 아니라 같은 글로빈족에서도 발견된다.따라서 글로빈 접힘은 최초로 발견된 단백질 접힘이었다(미오글로빈은 구조가 해결된 최초의 단백질이었다).

나선형 포장재

글로빈 접힘 코어의 8개의 나선형은 1차 배열에서 서로 가까운 아미노산이 공간에서도 가까운 다른 구조적 모티브와 달리 유의미한 비국소 구조를 공유한다.나선은 약 50도의 평균 각도로 함께 채워지며, 나선 다발과 같은 다른 나선 다발보다 상당히 가파릅니다.나선 패킹의 정확한 각도는 단백질의 배열에 따라 달라지는데, 이는 패킹이 나선 계면 근처의 아미노산 측쇄의 스테릭과 소수성 상호작용에 의해 매개되기 때문이다.

진화

글로빈은 공통의 조상으로부터 진화했고 세 개의 그룹으로 나눌 수 있습니다: 단일 도메인 글로빈, 그리고 두 종류의 키메라 글로빈, 플라보헤미글로빈과 글로빈 결합 센서.박테리아는 세 종류의 지구본을 모두 가지고 있는 반면, 고세균은 플라보해모글로빈이 없고, 진핵생물들은 글로빈 결합 [5][6]센서가 없다.기능적으로 서로 다른 여러 헤모글로빈이 같은 종에 공존할 수 있다.

안드로글로빈, 사이토글로빈, 글로빈 E, 글로빈 X, 글로빈 Y, 헤모글로빈, 미오글로빈, 신경글로빈 등 8개의 글로빈이 척추동물에서 발생하는 것으로 알려져 있다.

시퀀스 보존

글로빈 슈퍼 패밀리의 접힘은 진화적으로 매우 보존되지만, 접힘을 형성하는 배열은 16%의 낮은 배열 동일성을 가질 수 있다.접힘의 배열특이성은 엄격하지 않지만 단백질의 소수성 코어가 유지되어야 하며 구조가 안정적이고 용해성을 유지하기 위해서는 일반적으로 친수성 용매 노출 표면의 소수성 패치를 피해야 한다.글로빈 접힘에서 가장 유명한 돌연변이는 헤모글로빈 분자의 한 사슬에서 글루탐산염에서 발린으로의 변화이다.이 돌연변이는 겸상적혈구 빈혈을 일으키는 분자 사건인 분자간 응집을 촉진하는 "소수성 패치"를 단백질 표면에 형성합니다.

아과

예

글로빈 단백질을 코드하는 인간 유전자는 다음과 같다.

글로벌에는 다음이 포함됩니다.

  • 헤모글로빈(Hb)
  • 미오글로빈(Mb)
  • 뉴로글로빈: 척추동물의 뇌와 망막에서 발현되는 미오글로빈과 유사한 헤모글로빈으로 저산소증 또는 [7]허혈로 인한 손상으로부터 신경보호에 관여합니다.뉴로글로빈은 진화 초기에 분화된 글로빈 계열의 한 갈래에 속합니다.
  • 사이토글로빈: 여러 조직에서 발현되는 산소 센서.신경글로빈과 [8]관련이 있어요
  • 에리트로크루오린: 180개의 서브유닛에서 육각형 이중층으로 [9]조립된 환형동물과 절지동물에서 발견되는 매우 협조적인 세포외 호흡단백질.
  • 레가메모글로빈(레그Hb 또는 공생Hb): 콩과 식물의 뿌리 결절에서 발생하며, 질소 고정을 촉진하기 위해 공생 박테리오드로의 산소 확산을 촉진합니다.
  • 비상징성 헤모글로빈 (NsHb): 유전자가 아닌 식물에서 발생하며 스트레스를 받는 식물에서 과잉 발현될 수 있습니다.
  • Flavohaemoglobins(FHB): N 말단 글로빈 도메인과 C 말단 페레독신 환원효소 유사 NAD/FAD 결합 도메인을 가진 키메라.FHb는 전자를 글로빈의 [10]헴으로 전달하는 C 말단 도메인을 통해 일산화질소에 대한 보호를 제공합니다.
  • Globin E: 새의[11] 망막에 산소를 저장하고 전달하는 역할을 하는 글로빈
  • 글로빈 결합 센서: N 말단 미오글로빈 유사 도메인과 박테리아 화학수용체의 세포질 신호 전달 도메인과 유사한 C 말단 도메인을 가진 키메라.그들은 산소를 결합하고, 공기성 반응을 시작하거나 유전자 [12][13]발현을 조절하는 역할을 한다.
  • 프로토글로빈: 글로빈 결합 [14]센서의 N 말단 도메인과 관련된 고세균에서 발견된 단일 도메인 글로빈.
  • 잘린 2/2 글로빈: 첫 번째 나선이 없어 표준적인 3/3 알파 나선형 샌드위치 폴드 대신 2/2를 제공합니다.구조적 특성에 따라 세 가지 주요 그룹(I, II 및 II)으로 나눌 수 있습니다.
  • HbN(또는 GlbN): 산소 운반에서 제외될 수 있는 매우 높은 친화력과 느린 해리율로 산소를 협동적으로 결합하는 잘린 헤모글로빈 유사 단백질.그것은 세균성 일산화질소 해독과 질화성 [15]스트레스에 관여하는 것으로 보인다.
  • 시아노글로빈(또는 GlbN): 산소 친화력이 높은 시아노박테리아에서 발견되는 잘린 혈단백질. 호흡 [16]색소로서가 아니라 말단 산화효소의 일부로 기능하는 것으로 보인다.
  • HbO(또는 GlbO): HbN보다 산소 친화력이 낮은 잘린 헤모글로빈 유사 단백질.HbO는 박테리아 세포막과 연관되어 있으며, 이 단백질이 부족한 세포막보다 산소 흡수를 크게 증가시킵니다.HbO는 말단 산화효소와 상호작용하는 것으로 보이며, 호기성 대사 [17]중 산소 전달을 촉진하는 산소/전자 전달 과정에 참여할 수 있습니다.
  • Glb3: HbN보다 HbO와 더 밀접하게 관련된 것으로 보이는 식물의 핵 부호화 잘린 헤모글로빈.아라비도시스탈리아나(Mouse-ear cress)의 Glb3는 산소와 이산화탄소의 비정상적인 [18]농도비의존적 결합을 나타낸다.

글로빈 폴드

글로빈 폴드(cd01067)는 또한 일부 비헴 단백질을 포함한다.이들 중 일부는 2-성분 조절 시스템 히스티딘 키나제의 N 말단 도메인인 피코빌리프로틴, RsbR 및 RsbN이다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A (April 1992). "High-resolution X-ray study of deoxyhemoglobin Rothschild 37 beta Trp----Arg: a mutation that creates an intersubunit chloride-binding site". Biochemistry. 31 (16): 4111–21. doi:10.1021/bi00131a030. PMID 1567857.
  2. ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (August 2007). "A model of globin evolution". Gene. 398 (1–2): 132–42. doi:10.1016/j.gene.2007.02.041. PMID 17540514.
  3. ^ Branden, Carl; Tooze, John (1999). Introduction to protein structure (2nd ed.). New York: Garland Pub. ISBN 978-0815323051.
  4. ^ Bolognesi, M; Onesti, S; Gatti, G; Coda, A; Ascenzi, P; Brunori, M (1989). "Aplysia limacina myoglobin. Crystallographic analysis at 1.6 a resolution". Journal of Molecular Biology. 205 (3): 529–44. doi:10.1016/0022-2836(89)90224-6. PMID 2926816.
  5. ^ Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Arredondo-Peter R, Gough J, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (2006). "A phylogenomic profile of globins". BMC Evol. Biol. 6: 31. doi:10.1186/1471-2148-6-31. PMC 1457004. PMID 16600051.
  6. ^ 솔렌 송, 빅토르 스타루노프, 자비에르 바이리, 크리스틴 루타, 피에르 케르너, 안네미에크 J. M. 코넬리센, 기욤 발라보인:해양 고리형 플라티네리스 뒤메릴리의 지구본은 양서류에서 헤모글로빈 진화에 새로운 빛을 비추었다.인: BMC 진화생물학 제20권 제165호 2020년 12월 29일.doi:10.1186/s12862-020-01714-4.다음 항목도 참조하십시오.
  7. ^ Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (September 2003). "Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity". Structure. 11 (9): 1087–95. doi:10.1016/S0969-2126(03)00166-7. PMID 12962627.
  8. ^ Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE (2004). "Functional properties of neuroglobin and cytoglobin. Insights into the ancestral physiological roles of globins". IUBMB Life. 56 (11–12): 689–96. doi:10.1080/15216540500037299. PMID 15804833. S2CID 21182182.
  9. ^ Royer WE, Omartian MN, Knapp JE (January 2007). "Low resolution crystal structure of Arenicola erythrocruorin: influence of coiled coils on the architecture of a megadalton respiratory protein". J. Mol. Biol. 365 (1): 226–36. doi:10.1016/j.jmb.2006.10.016. PMC 1847385. PMID 17084861.
  10. ^ Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR (March 2001). "Flavohemoglobin, a globin with a peroxidase-like catalytic site". J. Biol. Chem. 276 (10): 7272–7. doi:10.1074/jbc.M009280200. PMID 11092893.
  11. ^ Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T (2011). "Oxygen supply from the bird's eye perspective: Globin E is a respiratory protein in the chicken retina". J. Biol. Chem. 286 (30): 26507–15. doi:10.1074/jbc.M111.224634. PMC 3143615. PMID 21622558.
  12. ^ Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (July 2001). "Globin-coupled sensors: a class of heme-containing sensors in Archaea and Bacteria". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (16): 9353–8. Bibcode:2001PNAS...98.9353H. doi:10.1073/pnas.161185598. PMC 55424. PMID 11481493.
  13. ^ Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (January 2005). "Globin-coupled sensors, protoglobins, and the last universal common ancestor". J. Inorg. Biochem. 99 (1): 23–33. doi:10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024. PMID 15598488.
  14. ^ Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, Gonzalez G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M (April 2004). "Ancestral hemoglobins in Archaea". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (17): 6675–80. Bibcode:2004PNAS..101.6675F. doi:10.1073/pnas.0308657101. PMC 404104. PMID 15096613.
  15. ^ Lama A, Pawaria S, Dikshit KL (July 2006). "Oxygen binding and NO scavenging properties of truncated hemoglobin, HbN, of Mycobacterium smegmatis". FEBS Lett. 580 (17): 4031–41. doi:10.1016/j.febslet.2006.06.037. PMID 16814781.
  16. ^ Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (February 2000). "Solution 1H NMR study of the heme cavity and folding topology of the abbreviated chain 118-residue globin from the cyanobacterium Nostoc commune". Biochemistry. 39 (6): 1389–99. doi:10.1021/bi992081l. PMID 10684619.
  17. ^ Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Dikshit KL (May 2002). "Mycobacterium tuberculosis hemoglobin HbO associates with membranes and stimulates cellular respiration of recombinant Escherichia coli". J. Biol. Chem. 277 (18): 15293–302. doi:10.1074/jbc.M111478200. PMID 11796724.
  18. ^ Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES (August 2001). "A hemoglobin from plants homologous to truncated hemoglobins of microorganisms". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (18): 10119–24. Bibcode:2001PNAS...9810119W. doi:10.1073/pnas.191349198. PMC 56925. PMID 11526234.
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