나선다발

Helix bundle

나선 다발은 보통 서로 거의 평행하거나 반평행인 여러 개의 알파 나선으로 구성된 작은 단백질 접힘입니다.

3나선 번들

닭으로 표현되는 단백질 빌린의 헤드피스 도메인(PDB ID 1QQV)인 3개 다발 접힘의 예.

3나선 번들은 가장 작고 빠르게 접히는 구조 도메인 [1]중 하나입니다.빌린 헤드피스 도메인에 있는 3나선 다발은 길이가 36개의 아미노산밖에 되지 않으며 마이크로초 척도의 접힘 시간이 시뮬레이션에 [2][3]접근할 수 있는 시간 범위 내에 있기 때문에 분자 역학 시뮬레이션에서 일반적인 연구 대상입니다.40개의 잔여 HIV 부속 단백질은 매우 유사한 접힘을 가지고 있으며 광범위한 연구 [4]대상이기도 하다.3-나선 번들에 관련된 일반적인 시퀀스 모티브는 없기 때문에 반드시 시퀀스만으로 예측할 수 없습니다.3-나선 다발은 종종 액틴 결합 단백질과 DNA 결합 단백질에서 발생한다.

4나선 번들

4-나선 다발은 일반적으로 코일 코일 배열로 채워진 4개의 나선형으로 구성되며, 중앙에는 입체적으로 밀폐된 소수성 코어가 있습니다.인접한 나선형의 쌍은 종종 하전 아미노산 사이의 소금 브릿지에 의해 추가로 안정화된다.나선 축은 일반적으로 인접한 나선으로부터 약 20도 방향이며, 글로빈 [5]폴드의 큰 나선 구조에서보다 훨씬 더 낮은 기울기이다.

나선형의 특정 토폴로지는 단백질에 의존하며, 두 쌍의 평행 나선 사이에 역평행 링크를 배치할 수도 있지만 순차적으로 인접한 나선형은 종종 역평행이다.이합체 코일 자체는 비교적 안정적이기 때문에 4나선 다발은 Rop 단백질과 같이 코일 코일 쌍의 이합체일 수 있다.4-나선 번들은 100°C 이상의 열 안정성을 가질 수 있습니다.4나선다발의 다른 예로는 시토크롬, 페리틴, 인간성장호르몬, 사이토카인 [5]및 Lac억제제 C-말단이 있다.4-나선 다발 접힘은 다수의 de novo 4-나선 다발 단백질이 합리적이고 조합적인[7] 방법에[6] 의해 성공적으로 설계되어 de novo 단백질 설계의 매력적인 타겟으로 입증되었다.4나선 다발 사이에 배열은 보존되지 않지만 배열 패턴은 매 4나선 및 7나선 잔기가 소수성인 코일 구조의 배열 패턴을 반영하는 경향이 있다.

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레퍼런스

  1. ^ Wickstrom, L; Okur, A; Song, K; Hornak, V; Raleigh, DP; Simmerling, CL. (2006). "The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure". J Mol Biol. 360 (5): 1094–107. doi:10.1016/j.jmb.2006.04.070. PMC 4805113. PMID 16797585.
  2. ^ Duan, Y; Kollman, PA. (1998). "Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution". Science. 282 (5389): 740–4. Bibcode:1998Sci...282..740D. doi:10.1126/science.282.5389.740. PMID 9784131.
  3. ^ Jayachandran, G; Vishal, V; Pande, VS. (2006). "Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece". J Chem Phys. 124 (16): 164902. Bibcode:2006JChPh.124p4902J. doi:10.1063/1.2186317. PMID 16674165.
  4. ^ Herges, T; Wenzel, W. (2005). "In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field". Phys Rev Lett. 94 (1): 018101. arXiv:physics/0310146. Bibcode:2005PhRvL..94a8101H. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. PMID 15698135. S2CID 1477100.
  5. ^ a b Branden C, Toose J.(1999년).단백질 구조 소개 제2판Garland 출판사:뉴욕, 뉴욕
  6. ^ Regan, L.; DeGrado, W. F. (1988). "Characterization of a helical protein designed from first principles". Science. 241 (4868): 976–978. Bibcode:1988Sci...241..976R. doi:10.1126/science.3043666. PMID 3043666.
  7. ^ Hecht, MH; Das, A; Go, A; Bradley, LH; Wei, Y (2004). "De novo proteins from designed combinatorial libraries". Protein Science. 13 (7): 1711–1723. doi:10.1110/ps.04690804. PMC 2279937. PMID 15215517.

외부 링크