레게모글로빈

레게모글로빈
콩에서 추출한 레그헤모글로빈 A(PDB: 1FSL).
식별자
기호	레게모글로빈
인터프로	IPR001032
3/3배 "perichytophytoglobins"와 일치한다. PS00208도 마찬가지다.

레게모글로빈, 철제결합장
식별자
기호	레게모글로빈_Fe_BS
인터프로	IPR019824
프로사이트	PS00208

레게모글로빈(Leghaemoglobin 또는 레고글로빈)은 레게모글로빈 식물의 질소 고정 뿌리 결절에서 발견되는 산소를 운반하는 피토글로빈이다. 그것은 식물과 박테리아의 공생 상호작용의 일부로서 질소고정 박테리아로 불리는 질소고정 박테리아에 의해 뿌리들이 식민지화되는 것에 대응하여 이들 식물들에 의해 생산된다: Rhizobium에 의해 식민화되지 않은 뿌리는 레게모글로빈을 합성하지 않는다. 레그헤모글로빈은 헤모글로빈과 화학적, 구조적으로 밀접한 유사성을 가지고 있으며 헤모글로빈과 마찬가지로 붉은색을 띤다. 원래 식물 레그헤모글로빈을 위한 헤메 보형물 집단은 공생근 결절 내의 박테리아 공생에 의해 제공되었다고 생각되었다.^[1][2] 그러나 이후의 연구는 식물 숙주가 결절 내에서 헤메 생합성 유전자를 강하게 표현하고, 그러한 유전자의 활성화는 결절 발생 시 레그헤모글로빈 유전자 발현과 상관관계가 있음을 보여준다.^{[3][4][5][6][7][8][9][10]}

알팔파나 콩과 같이 리조비움에 의해 식민지화된 식물에서, 뿌리 결절에 산소가 존재하면 대기 질소의 고정 작용을 담당하는 효소인 산소 민감 질소효소의 활성이 감소할 것이다. 레그헤모글로빈은 감염된 식물세포의 세포질 내 활성산소 농도를 완충시켜 뿌리결절의 적절한 기능을 보장하는 것으로 나타났다. 말하자면 질소 고정은 매우 정력적으로 비용이 많이 드는 과정이기 때문에, 뿌리 결절의 세포에서 높은 산소 농도를 필요로 하는 유산소 호흡이 필요하다.^[11] 레그헤모글로빈은 질소산화물이 기능할 수 있을 정도로 낮은 자유 산소 농도를 유지하지만 유산소 호흡을 위한 충분한 총 산소 농도(자유롭고 레그헤모글로빈에 결합)를 유지한다.

카수아리나 spp와 같은 다른 식물들은 그들의 공생 뿌리 결절에서 헤모글로빈을 생산한다.^[12]

구조

레그헤모글로빈은 16kDa 정도의 질량을 가진 단층 단백질로 구조적으로 미오글로빈과 유사하다.^[13] 레그헤모글로빈 단백질 1개는 철에 묶인 헤메와 1개의 폴리펩타이드 체인(글로빈)으로 구성된다.^[13] 미오글로빈과 헤모글로빈과 비슷하게 헤메의 철은 체내 철의 상태에서 발견되며 산소를 결합하는 무질이다.^[13] 레그헤모글로빈과 동물 헤모글로빈 사이의 산소 결합 메커니즘과 레그헤모글로빈과 동물 헤모글로빈이 공통의 조상으로부터 진화했다는 사실에서 유사함에도 불구하고, 이들 단백질들 사이에는 아미노산 염기서열에서 약 80%의 위치에 차이가 있다.^[13]

레그헤모글로빈의 산소 결합 친화력은 향유고래 미오글로빈의 산소 결합 친화력보다 11배에서 24배 높다.^[14] 친화력의 차이는 두 종류의 단백질들 사이의 다른 연관률에 기인한다.^[14] 이러한 현상에 대한 한 가지 설명은 미오글로빈에서는 결합수분자가 헤미 그룹을 둘러싸고 있는 주머니에서 안정된다는 것이다. 산소가 결합하기 위해서는 이 물집단을 옮겨야 한다. 레그헤모글로빈의 유추 주머니에는 그런 물이 묶여 있지 않기 때문에 산소 분자가 레그헤모글로빈 헤메에 접근하기가 더 쉽다.^[13] 레그헤모글로빈은 미오글로빈과 비슷한 느린 산소 분화율을 가지고 있다.^[15] 미오글로빈이나 헤모글로빈처럼 레그헤모글로빈도 일산화탄소에 대한 친화력이 높다.^[15]

헤메 그룹은 알려진 레그헤모글로빈에서 모두 동일하지만, 글로빈의 아미노산 염기서열은 박테리아 변종과 레그룸 종에 따라 조금씩 다르다.^[13] 하나의 레그메모글로빈 내에서도 여러 개의 레그헤모글로빈 이소성형이 존재할 수 있다. 이것들은 종종 산소 친화력이 다르며 결절 내의 특정 환경에서 세포의 요구를 충족시키는데 도움이 된다.^[16]

주요 기능에 대한 토론

1995년의 연구 결과는 뿌리결절세포의 자유산소 농도가 낮은 것은 사실 뿌리결절세포의 산소투과성이 낮기 때문이라는 것을 시사했다.^[17] 레그헤모글로빈의 주요 목적은 세포 내 제한된 자유산소를 찾아 미토콘드리아에 전달해 호흡을 하는 데 있다. 그러나 2005년 후반의 기사의 과학자들은 레그헤모글로빈이 산소 농도를 완충시키는 것과 미토콘드리아에 산소를 공급하는 것 모두에 책임이 있다고 주장한다.^[18] 그들의 레그헤모글로빈 결핍 연구는 레그헤모글로빈이 실제로 루트 결절 세포의 자유 산소 농도를 현저히 감소시킨다는 것을 보여주었고, 레그헤모글로빈 결핍 돌연변이에서는 질소효소 발현이 제거되었는데, 이는 추측컨대 높은 자유 산소 농도의 질소효소의 저하 때문이다. 그들의 연구는 또한 활성 레그헤모글로빈을 가진 야생형 뿌리결절세포에서 ATP/ADP 비율이 더 높다는 것을 보여주었고, 레그헤모글로빈 또한 호흡을 위한 산소 공급을 돕는다는 것을 시사했다.

기타 식물 헤모글로빈

그 이후 글로빈은 공생에 국한된 것이 아니라 많은 식물성 타사에 공통적인 단백질로 확인되었다. 이 발견에 비추어, 피토글로빈이라는 용어는 일반적으로 식물 글로빈을 언급하는 데 사용되어야 한다고 제안되었다.^[19]

피토글로빈은 두 개의 층으로 나눌 수 있다. 3/3배형 타입은 혈관종피피토글로빈의 등급Ⅰ,Ⅱ를 포함하고 있으며, 모든 진핵생물(세균플라보헤모글로빈의 HGT)에 공통되는 타입이다. 레그헤모글로빈센스는 Ⅱ급 피토글로빈이다. 2/2배인 "TrHb2" 타입은 angiosperm 명명법으로 Ⅲ급을 포함하고 있으며, 육지식물의 조상이 클로로플렉시로부터 획득한 것으로 보인다.^[19]

상업용

임파서블 푸드는 미국 FDA에 콩 레그헤모글로빈을 육류에서 유래한 헤모글로빈과 유사하게 사용할 수 있도록 승인을 요청했다.^[20][21] 미국 식품의약국(FDA)의 승인은 이후 2021년 5월 3일 샌프란시스코 연방항소법원이 비영리단체인 식품안전센터가 제기한 소송을 기각한 판결에서 확정됐다.^[22][23][24] 그것은 현재 고기의 색깔, 맛, 식감을 모방하기 위해 그들의 제품에서 사용되고 있다.^[25]

참고 항목

위키미디어 커먼즈에는 레그헤모글로빈과 관련된 미디어가 있다.

• 헤모시아닌
• 헤모글로빈
• 미오글로빈
• 피토글로빈

참조

추가 읽기

• Virtanen AI (1948). "Biological nitrogen fixation". Annual Review of Microbiology. 2 (1 vol.) (1): 485–506. doi:10.1146/annurev.mi.02.100148.002413. PMID 18122253.
• Taiz, L.; Zeiger, E. (2006). Plant Physiology Online (3rd ed.). Sunderland, MA: Sinauwr Associates, Inc. p. 269. ISBN 978-0-87893-856-8. Retrieved 2008-05-03.
• 임파서블 버거의 '시크릿 소스'로 푸드테크의 당면 과제 부각
• FDA, 인증이 면제되는 색 첨가물 목록에 콩 레게모글로빈을 첨가하는 최종 규칙의 발효일 발표