아폴리포프로테인 C-III

APOC3
사용 가능한 구조물 PDB 휴먼 유니프로트 검색: PDBe RCSB PDB ID 코드 목록 2JQ3
식별자
별칭	APOC3, APOCIII, HALP2, Apollipoprotein C3, Apo-C3, ApoC-3
외부 ID	OMIM: 107720 호몰로진: 81615 GeneCard: APOC3
유전자 위치(인간) 쳇. 11번 염색체(인간)[1] 밴드 11Q23.3 시작 116,829,706 bp[1] 끝 116,833,072 bp[1]
RNA 표현 패턴 뷔지 표현된 상단 간 간 우엽 십이지장 주황 점막 장기 체계 소장 결장의 뱃속 추가 참조 표현식 데이터 바이오GPS 추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지 분자함수 지질 결합 리파아제 억제제 활동 GO:0010576 효소 조절기 활동 고밀도 지단백질 입자 수용체 결합 콜레스테롤 제본 인광 결합 셀룰러 컴포넌트 실로미크론 극저밀도 지단백질 입자 구형 고밀도 지단백질 입자 세포외 지역 초기 내인성 세포외 외성체 중밀도 지단백질 입자 세포외 공간 GO:0005578 세포외 행렬 콜라겐이 함유된 세포외 기질 생물학적 과정 콜레스테롤 수입에 대한 부정적인 규제 G 단백질 결합 수용체 신호 경로 초저밀도 지단백질 리모델링 부정 규제 지방 수송 실로미크론 잔존 정리 지방산 생합성 공정에 대한 음의 조절 Cdc42 단백질 신호 전도의 조절 지질 대사 고밀도 지단백질 입자 간극에 대한 부정적인 규제 인지질 분비물 저밀도 지단백질 입자 간극에 대한 부정적인 규제 초저밀도 지단백질 입자 간극에 대한 부정적 규제 레티노이드 대사 과정 수용체 매개 내분포증의 음성 조절 지질 투약 과정 콜레스테롤 유출 지단백질 리파아제 활동에 대한 부정적인 규제 콜레스테롤 혈전증 초저밀도 지단백질 입자 조립체 트리글리세라이드 카타볼라 공정의 부정적인 규제 지질 투약 공정의 부정적인 규제 지질 대사과정의 부정적인 규제 역 콜레스테롤 수송 트리글리세라이드 동점선 트리글리세라이드 대사 과정 트리글리세라이드 카타볼릭 공정 실로마이크론 리모델링 고밀도 지단백질 입자 리모델링 실로마이크론 조립체 지단백질 대사 과정 운송 출처:아미고 / 퀵고
직교체
종	인간	마우스
엔트레스	345	n/a
앙상블	ENSG00000 110245	n/a
유니프로트	P02656	n/a
RefSeq(mRNA)	NM_000040	n/a
RefSeq(단백질)	NP_000031	n/a
위치(UCSC)	Chr 11: 116.83 – 116.83Mb	n/a
PubMed 검색	[2]	n/a
위키다타
인간 보기/편집

아폴리포프로테인 C-III라고도 알려진 아폴리포프로테인 C-III는 인간에게 있어서 아폴리포프로테인 C3 유전자에 의해 암호화된 단백질이다. 아포-CIII는 소장은 물론 간에도 분비되며, 실로미크론 등 트리글리세리드가 풍부한 지단백질, 매우 저밀도 지단백질(VLDL), 잔류 콜레스테롤에서 발견된다.^[3]

구조

아포C-III는 79개의 아미노산을 함유하고 있는 비교적 작은 단백질로, 트레오닌-74에서 글리코실화 할 수 있다.^[4] 가장 풍부한 글리코폼은 N-아세틸갈락토사민(Gal-GalNAc)과 연결된 O-연계 이당류 갈락토오스(Gal-GalNAc)가 특징이며, 최대 2개의 시알산 잔류물로 추가 수정된다. 덜 풍부한 글리코폼은 더 복잡하고 푸코실화 글리칸 모이에티로 특징지어진다.^[5]

함수

APOC3는 지단백질 리파아제와 간 지질 리파아제를 억제하며 중성지방이 풍부한 입자의 간 흡수를^[6] 억제하는 것으로 생각된다. APOA1, APOC3, APOA4 유전자는 쥐와 인간의 게놈 둘 다에서 밀접하게 연결되어 있다. A-I와 A-IV 유전자는 같은 가닥에서 옮겨지고, A-1과 C-III 유전자는 융합적으로 옮겨진다. apoC-III 수준의 증가는 고트리거성혈증의 발달을 유발한다. 최근의 증거는 지질이 풍부한 조건에서 간세포로부터 중성지방이 풍부한 VLDL 입자의 조립과 분비를 촉진하는 Apo-CIII의 세포 내 역할을 제안한다.^[7] 단, 인간 apoC3 코딩 시퀀스에서 자연적으로 발생하는 두 점 돌연변이, 즉 Ala23스르와 리스58글루는 간세포에서 중성지방이 풍부한 VLDL 입자의 세포내 조립과 분비를 폐지하는 것으로 나타났다.^[8][9]

임상적 유의성

인간에게 있어서 아포-CIII의 과도한 압박은 아테롬성 경화증의 원인이 된다.^[3] 11q23 염색체의 ApoAI-CIII-AIV 유전자 군집에서는 두 가지 새로운 수용성 happlotype(특정적으로 P2-S2-X1 및 P1-S2-X1)이 발견되었으며, 이는^[10] 정상에서 관상동맥 심장질환 발생 위험뿐만 아니라 비인슐린 당뇨의 성숙도를 약 3배 더 높인다.^[11] 제2형 당뇨병을 앓고 있는 사람의 경우 혈장 Apo-CIII 상승은 혈장 중성지방 및 관상동맥 석회화(하위상 동맥경화증의 척도)가 더 높은 혈장 트리글리세리드 및 더 큰 관상동맥 석회화와 관련이 있다.^[12]

아포-CIII는 트리글리세라이드 풍부한 입자의 카타볼리즘을 지연시킨다. Apo-CIII를 포함하는 HDL 콜레스테롤 입자는 관상동맥 심장 질환의 위험 증가와 관련이 있다.^[13]

유전자 변형 연구에서 발견된 아포-CIII의 상승은 환자에게 비알코올성 지방간 질환을 유발할 수 있다.

대화형 경로 지도

각 기사에 연결하려면 아래의 유전자, 단백질, 대사물을 클릭하십시오. ^{[§ 1]}

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alt=Statin 경로 편집]]

Statin 경로 편집

1. ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있다. "Statin_Pathway_WP430".

아폴리포프로테인 CIII 및 HDL

아폴리포프로테인 CIII는 HDL 입자에서도 발견된다. APOCII의 단순 바인딩의 HDL입자 기존에 APOCIII-containing HDL의 형성은 문제가 아니지만 V에 APOCIII의 과도한 양을 방지하는 패션 APOA1-containing HDL.[14]적분 APOCIII HDL에 비슷한 플라즈마 내 중성 지방성의 유지를 위한 중요하다의 지방 운반되 ABCA1을 요구한다LDL 기타 트리글리세라이드 농후한 지질단백질을 사용하여 APOCIII 매개 LpL 억제 및 이후 플라즈마 트리글리세라이드의 가수분해를 방지할 수 있다. 이것은 탕헤르병 환자의 ABCA1 결핍과 관련된 초트리거세리혈증을 설명할 수 있다.

참조

외부 링크

• 미국 국립 의학 도서관의 아폴리포프로테인+C-III(MesH)
• UCSC 게놈 브라우저의 인간 APOC3 게놈 위치 및 APOC3 유전자 세부 정보 페이지.

추가 읽기