혈청 아밀로이드 A

Serum amyloid A
휴먼 세럼 아밀로이드 A1
식별자
기호SAA1
엔씨비유전자6288
HGNC10513
오밈104750
RefSeqNM_199161
유니프로트P0DJI8
기타자료
로커스11번 씨 p15.1
휴먼 세럼 아밀로이드 A2
식별자
기호SAA2
엔씨비유전자6289
HGNC10514
오밈104751
RefSeqNM_030754
유니프로트P02735
기타자료
로커스11번 씨 p15.1-p14
휴먼 세럼 아밀로이드 A3, 유사유전자
식별자
기호SA3P
Alt. 기호SAA3
엔씨비유전자6290
HGNC10515
유니프로트P22614
기타자료
로커스11번 씨 p15.1-p14
휴먼 세럼 아밀로이드 A4
식별자
기호SAA4
Alt. 기호C-SAA
엔씨비유전자6291
HGNC10516
오밈104752
RefSeqNM_006512
유니프로트P35542
기타자료
로커스11번 씨 p15.1-p14

혈청 아밀로이드 A(SAA) 단백질은 혈장 내 고밀도 지단백질(HDL)과 연관된 아폴리포프로테이트 계열이다. 다른 SAA의 이소 형태는 다른 수준에서 또는 염증 자극에 반응하여 구성적(대안적 SAA)으로 표현된다. 이 단백질들은 주로 간에서 생성된다.[1]

급성상 혈청 아밀로이드 A단백질

급성 위상 혈청 아밀로이드 A 단백질(A-SAAs)은 염증의 급성 위상 때 분비된다. 이들 단백질은 으로 콜레스테롤을 운반해 담즙으로 분비하는 것, 염증 부위로의 면역세포의 모집, 세포외 기질을 저하시키는 효소의 유도 등 여러 가지 역할을 한다. A-SAA는 아밀로이드증, 아테롬성 동맥경화증, 류마티스성 관절염과 같은 만성 염증성 질환에 관련되어 있다.[2] 생쥐에서 세 가지 급성 위상 SAA ISO 형식이 보고되었는데, 이는 SAA1, SAA2, SAA3라고 불린다. 염증 중에 SAA1과 SAA2는 주로 에서 발현되고 유도되는 반면, SAA3는 많은 구별되는 조직에서 유도된다. SAA1과 SAA2 유전자는 간세포에서 염증 시토카인 IL-1, IL-6, TNF-α에 의해 조절된다. SAA1과 SAA2는 모두 박테리아 LPS에 노출된 후 급성 염증 조건 하에서 생쥐에서 최대 1000배까지 유도된다.[2] 세 번째 유전자SAA3메신저 RNA단백질을 생성하지 않는 유사 유전자를 나타내는 것으로 믿어지고 있지만,[3] 인간에게도 세 개의 A-SAA 유전자가 확인되었다.[4] 인간 단백질의 분자 중량은 SAA1의[5] 경우 11.7 kDa, SAA4의 경우 12.8 kDa로 추정된다.[6]

혈청 아밀로이드 A(SAA)도 급성 위상표지기로 반응이 빠르다. CRP와 유사하게, 급성 위상 SAA의 수준은 염증 자극 후 몇 시간 이내에 증가하며, 증가의 크기는 CRP보다 더 클 수 있다. 비교적 사소한 염증 자극은 SAA 반응을 유발할 수 있다. SAA 수준은 ESR과 CRP보다 초기 염증성 관절질환의 질병 활동과 더 잘 상관관계가 있다고 제안되었다. 간세포에 의해 주로 생성되지만, 보다 최근의 연구는 SAA가 아디포모세포에 의해서도 생성된다는 것을 보여주며, 그 혈청 농도는 체질량지수와 연관되어 있다.[7]

구성성 혈청 아밀로이드 A단백질

네 번째 SAA(SAA4)는 인간에서 확인되었으며 간에서 구성적으로 표현되므로 구성 SAA(Constitutional SAA)로 정의된다.[8] 현재 SAA4라고도 불리는 유사한 단백질이 생쥐에서 확인되었다; 그것은 원래 SAA5로 지정되었다.[9][10]

참조

  1. ^ Uhlar CM, Whitehead AS (October 1999). "Serum amyloid A, the major vertebrate acute-phase reactant". European Journal of Biochemistry. 265 (2): 501–23. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00657.x. PMID 10504381.
  2. ^ a b Zhang N, Ahsan MH, Purchio AF, West DB (June 2005). "Serum amyloid A-luciferase transgenic mice: response to sepsis, acute arthritis, and contact hypersensitivity and the effects of proteasome inhibition". Journal of Immunology. 174 (12): 8125–34. doi:10.4049/jimmunol.174.12.8125. PMID 15944321.
  3. ^ Betts JC, Edbrooke MR, Thakker RV, Woo P (October 1991). "The human acute-phase serum amyloid A gene family: structure, evolution and expression in hepatoma cells". Scandinavian Journal of Immunology. 34 (4): 471–82. doi:10.1111/j.1365-3083.1991.tb01570.x. PMID 1656519. S2CID 26076389.
  4. ^ Kluve-Beckerman B, Drumm ML, Benson MD (November 1991). "Nonexpression of the human serum amyloid A three (SAA3) gene". DNA and Cell Biology. 10 (9): 651–61. doi:10.1089/dna.1991.10.651. PMID 1755958.
  5. ^ https://www.uniprot.org/uniprot/P0DJI8
  6. ^ https://www.uniprot.org/blast/?정보=P35542[19-130]&key=체인&id=PRO_0000031583
  7. ^ Pincus MR; McPherson RA; Henry JB (2007). Henry's Clinical Diagnosis and Management by Laboratory Methods. Saunders Elsevier. ISBN 978-1-4160-0287-1.
  8. ^ Steel DM, Sellar GC, Uhlar CM, Simon S, DeBeer FC, Whitehead AS (May 1993). "A constitutively expressed serum amyloid A protein gene (SAA4) is closely linked to, and shares structural similarities with, an acute-phase serum amyloid A protein gene (SAA2)". Genomics. 16 (2): 447–54. doi:10.1006/geno.1993.1209. PMID 7686132.
  9. ^ de Beer MC, Kindy MS, Lane WS, de Beer FC (February 1994). "Mouse serum amyloid A protein (SAA5) structure and expression". The Journal of Biological Chemistry. 269 (6): 4661–7. doi:10.1016/S0021-9258(17)41827-8. PMID 8308037.
  10. ^ de Beer MC, de Beer FC, Gerardot CJ, Cecil DR, Webb NR, Goodson ML, Kindy MS (May 1996). "Structure of the mouse Saa4 gene and its linkage to the serum amyloid A gene family". Genomics. 34 (1): 139–42. doi:10.1006/geno.1996.0253. PMID 8661036.