알파엔돌핀

alpha-Endorphin
α-엔돌핀
Alpha-endorphin.svg
Alpha endorphin stick molecular model.png
식별자
3D 모델(JSmol)
켐스파이더
펍켐 CID
  • C[C@H]([C@@H](C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)O)C(=O)N[C@@H](CCCCN)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)N[C@@H](CCC(=O)N)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N1CCC[C@H]1C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](C(C)C)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)O)NC(=O)[C@H](CCSC)NC(=O)[C@H](CC2=CC=CC=C2)NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)[C@H](CC3=CC=C(C=C3)O)N)o
특성.
C77H120N18O26S
어금질량 1745.97 g·197−1
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
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Infobox 참조 자료

α-Endorphin은 16개의 아미노산을 가진 내생성 오피오이드 펩타이드로 아미노산 염기서열:Tyr-Gly-Gly-Pho-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr.[1]질량 분광법을 사용함으로써 니콜라스 링은 아엔돌핀의 1차 순서를 결정할 수 있었다.[2]

베타-엔돌핀과 감마-엔돌핀과의 관계

엔돌핀은 일반적으로 신체가 고통에 빠졌을 때 분비되는 신경전달물질로 알려져 있다.[3]이 반응에서 역할을 하는 세 가지 엔돌핀은 알파엔돌핀, 베타엔돌핀, 감마엔돌핀으로 모두 프로오피오멜라노코르틴으로 알려진 동일한 폴리펩타이드에서 파생된다.[3]비록 모든 사람들이 신경전달물질 역할을 하지만, 세 가지 모두의 구체적인 효과는 다르다.이 세 가지 중에서 가장 많이 연구된 엔도르핀은 베타엔돌핀이다.알파엔돌핀은 감마엔돌핀보다 아미노산이 1개 적게 함유된 것으로 알려져 있는데, 단자 끝의 단일 류신 아미노산에 의해 차이가 난다.[4]비록 이것이 사소한 것처럼 보일지 모르지만, 그것은 그들에게 매우 다른 효과를 줄 수 있게 해준다.연구에 따르면 감마엔돌핀과 알파엔돌핀은 반대 효과를 가지고 있어 뇌의 동종상태와 동물의 행동을 유지하는데 도움을 준다.[5]알파 엔돌핀의 신체에 미치는 모든 구체적인 영향은 아직 완전히 연구되거나 과학계에 의해 완전히 이해되지 않고 있다.그러나 일부 연구에서는 이러한 엔돌핀이 암페타민과 비슷하게 작용한다고 한다.[6]마찬가지로, 다른 연구들은 알파엔돌핀 효과가 정신분열제와 유사하다는 것에 동의한다.[6]

길이에 따른 순위는 알파 엔돌핀이 16개의 아미노산으로 가장 짧은 체인으로 떨어진다.[3]한편 베타엔돌핀은 알파엔돌핀의 동일한 염기서열 체인이 된 최초의 16개의 아미노산으로 구성된 가장 긴 체인을 가지고 있다.Tyr-Gly-Gly-Pho-Met-Thr-Ser-Glu-Lys-Ser-Gln-Thr-Pro-Leu-Val-Thr.[3]감마엔돌핀에도 같은 염기서열이 존재한다.[3]최초의 Tyr-Gly-Gly-Phe-Met 체인은 N-terminal pentapeptide opioid sequence로도 알려져 있다.[3]그러한 구성으로 엔돌핀은 뇌의 오피오이드 수용체에 작용하는 작용제 역할을 한다.[3]

행동에 미치는 영향

지연 회피행동에 있어서 α-endorphin이 가장 강한 펩타이드라는 연구결과가 나왔다.[7]알파 엔돌핀은 β-LPH의 C-단자 시퀀스를 가지고 있어 이들 펩타이드들이 아편 결합 부위에서 높은 친화력을 가질 수 있다.[7]C-단자 아미노산의 약간의 차이도 회피 행동에 급격한 영향을 미칠 수 있다.[7]염기서열의 중요성은 엔돌핀의 기능을 결정한다.[7]타이로신과 같은 N단자 아미노산을 제거했을 때 회피 행동에 큰 영향은 없는 것으로 보인다.[7]단, β-LPH 61-65 제거와 같이 C-단자 순서에 대한 조정이 있을 때 엔돌핀의 활성도가 감소한다.[7]

참고 항목

참조

  1. ^ Hazum E, Chang KJ, Cuatrecasas P (September 1979). "Specific nonopiate receptors for beta-endorphin". Science. 205 (4410): 1033–1035. Bibcode:1979Sci...205.1033H. doi:10.1126/science.224457. PMID 224457.
  2. ^ Guillemin R (1977). "The expanding significance of hypothalamic peptides, or, is endocrinology a branch of neuroendocrinology?". Recent Progress in Hormone Research. Proceedings of the 1976 Laurentian Hormone Conference. Elsevier. 33: 1–28. doi:10.1016/b978-0-12-571133-3.50008-8. ISBN 978-0-12-571133-3. PMID 20649.
  3. ^ a b c d e f g Chaudhry SR, Gossman W (2021). "Biochemistry, Endorphin". StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID 29262177.
  4. ^ Koob GF, Bloom FE (October 1982). "Behavioral effects of neuropeptides: endorphins and vasopressin". Annual Review of Physiology. 44 (1): 571–582. doi:10.1146/annurev.ph.44.030182.003035. PMID 7041806.
  5. ^ Wiegant VM, Ronken E, Kovács G, De Wied D (1992). "Endorphins and schizophrenia". Progress in Brain Research. 93: 433–53. PMID 1480761.
  6. ^ a b Burbach JP, Loeber JG, Verhoef J, Wiegant VM, de Kloet ER, de Wied D (January 1980). "Selective conversion of beta-endorphin into peptides related to gamma- and alpha-endorphin". Nature. 283 (5742): 96–97. doi:10.1038/283096a0. PMID 7350533.
  7. ^ a b c d e f de Wied D (1981-01-01). "Neuropeptides in Normal and Abnormal Behavior". In Stark E, Makara GB, Ács Z, Endrőczi E (eds.). Endocrinology, Neuroendocrinology, Neuropeptides. Pergamon. pp. 23–38. doi:10.1016/b978-0-08-026827-9.50006-8. ISBN 978-0-08-026827-9.
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