ACADSB

ACADSB
ACADSB
2jif.jpg
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭ACADSB, acyl-CoA 탈수소효소, 숏/브랜치 체인, 2-MEBCAD, ACAD7, SBCAD, acyl-CoA 탈수소효소 쇼트/브랜치 체인
외부 IDOMIM: 600301 MGI: 1914135 HomoloGene: 1216 GeneCard: ACADSB
직교체
종인간마우스
엔트레스

36

66885

앙상블

ENSG00000196177

ENSMUSG00000030861

유니프로트

P45954

Q9DBL1

RefSeq(mRNA)

NM_001609
NM_001330174

NM_025826

RefSeq(단백질)

NP_001317103
NP_001600

NP_080102

위치(UCSC)Chr 10: 123.01 – 123.06Mbn/a
PubMed 검색[2][3]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

ACADSB는 아킬 코아 탈수소효소 계열의 효소인 쇼트/브래칭 체인 특이 아킬-코아 탈수소효소(SBCAD)를 인코딩하는 인간 유전자다.null

그것은 짧은/브랜치 체인 아킬-CoA 탈수소효소 결핍증을 유발할 수 있다.[4]null

구조

인간 ACADSB 유전자는 10번 염색체에 위치하며, 정확한 국산화 상태는 10q25-q26으로 확인되었다.[5]개방형 판독 프레임(ORF)은 431개의 아미노산을 함유한 전구단백질을 인코딩하고, 변환 후 처리하면 399개의 아미노산을 함유한 성숙한 단백질이 된다.cDNA는 아틸-CoA 탈수소효소 계열의 다른 구성원의 cDNA와 상당히 유사하다. cDNA의 구조는 짧은 체인 아킬-CoA 탈수소효소에 가장 가깝다.[6]촉매 포켓의 구조도 연구되었다. 기질 결합 포켓 하단의 위치 104는 수용 가능한 일차 탄소 체인의 길이를 결정하는 데 중요한 것으로 확인되었다.위치 105와 177의 변화 잔여물은 탈수 반응 속도에 영향을 미치는 것으로 입증되었다.[7]null

함수

쇼트/브래칭 체인 아킬-CoA 탈수소효소(ACOBSB)는 지방산 또는 가지 체인 아미노산의 신진대사에서 아킬-CoA 유도체의 탈수화를 촉진하는 효소 계열의 아킬-코아 탈수소효소다.기질 특이성은 이 유전자 계열의 구성원을 정의하는 데 사용되는 일차적 특성이다.ACADSB 유전자 제품은 짧은 브랜딩 체인 아킬-코아 파생상품(S)-2-메틸부티릴-코아에 대한 활동이 가장 크지만, 다른 2-메틸 브랜딩 체인 기판 및 짧은 직선 체인 아킬-코아스와도 크게 반응한다.[8]인코딩된 단백질은 L-루신 카타볼리즘에도 관여한다.[9]null

임상적 유의성

ACADSB 유전자의 돌연변이는 손상된 이솔레우신 열성 대사 장애인 2-메틸부티릴-코아 탈수소효소 결핍증(SBCADD, 일명 MBD) 결핍과 관련이 있다.[10]유전자의 10개의 exon에 걸친 많은 돌연변이가 확인되었고, 돌연변이가 exon 줄넘기와 다른 전사적, 번역적 오류를 야기했다.조직 검체에서 2-메틸부티릴카르니틴이 증가함에 따라 MS/MS 기반 정기 신생아 검사에 의해 이 장애가 감지될 수 있다.[11][12]또한 2-메틸부티릴 글리시뇨증의 존재를 감지하여 요로 유기산 분석을 통해 질환을 확인할 수 있다.[9]이 유전자에 돌연변이가 있는 많은 사람들은 무증상일 수 있지만, 일부 환자들은 유아기에 증상을 보이는 것으로 보고되었다.유아들은 무신경증, 일반화된 근육 위축, 저혈압, 무기력, 발작, 그리고 운동 발달 지연을 경험할 수 있다.환자들은 또한 저체온증, 저혈당 등의 대사 증상을 경험할 수 있다.[13]마지막으로, ACADSB 유전자의 유전자 다형성은 일본 인구의 고혈압 발달에도 관여할 수 있다.[14]null

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000196177 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ Andresen BS, Christensen E, Corydon TJ, Bross P, Pilgaard B, Wanders RJ, Ruiter JP, Simonsen H, Winter V, Knudsen I, Schroeder LD, Gregersen N, Skovby F (Nov 2000). "Isolated 2-methylbutyrylglycinuria caused by short/branched-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of a new enzyme defect, resolution of its molecular basis, and evidence for distinct acyl-CoA dehydrogenases in isoleucine and valine metabolism". American Journal of Human Genetics. 67 (5): 1095–103. doi:10.1086/303105. PMC 1288551. PMID 11013134.
  5. ^ Arden KC, Viars CS, Fu K, Rozen R (Feb 1995). "Localization of short/branched chain acyl-CoA dehydrogenase (ACADSB) to human chromosome 10". Genomics. 25 (3): 743–5. doi:10.1016/0888-7543(95)80023-f. PMID 7759115.
  6. ^ Rozen R, Vockley J, Zhou L, Milos R, Willard J, Fu K, Vicanek C, Low-Nang L, Torban E, Fournier B (Nov 1994). "Isolation and expression of a cDNA encoding the precursor for a novel member (ACADSB) of the acyl-CoA dehydrogenase gene family". Genomics. 24 (2): 280–7. doi:10.1006/geno.1994.1617. PMID 7698750.
  7. ^ He M, Burghardt TP, Vockley J (Sep 2003). "A novel approach to the characterization of substrate specificity in short/branched chain Acyl-CoA dehydrogenase". The Journal of Biological Chemistry. 278 (39): 37974–86. doi:10.1074/jbc.M306882200. PMID 12855692.
  8. ^ "Entrez Gene: acyl-CoA dehydrogenase, short/branched chain".
  9. ^ a b Andresen BS, Christensen E, Corydon TJ, Bross P, Pilgaard B, Wanders RJ, Ruiter JP, Simonsen H, Winter V, Knudsen I, Schroeder LD, Gregersen N, Skovby F (Nov 2000). "Isolated 2-methylbutyrylglycinuria caused by short/branched-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency: identification of a new enzyme defect, resolution of its molecular basis, and evidence for distinct acyl-CoA dehydrogenases in isoleucine and valine metabolism". American Journal of Human Genetics. 67 (5): 1095–103. doi:10.1086/303105. PMC 1288551. PMID 11013134.
  10. ^ Sass JO, Ensenauer R, Röschinger W, Reich H, Steuerwald U, Schirrmacher O, Engel K, Häberle J, Andresen BS, Mégarbané A, Lehnert W, Zschocke J (Jan 2008). "2-Methylbutyryl-coenzyme A dehydrogenase deficiency: functional and molecular studies on a defect in isoleucine catabolism". Molecular Genetics and Metabolism. 93 (1): 30–5. doi:10.1016/j.ymgme.2007.09.002. PMID 17945527.
  11. ^ Madsen PP, Kibaek M, Roca X, Sachidanandam R, Krainer AR, Christensen E, Steiner RD, Gibson KM, Corydon TJ, Knudsen I, Wanders RJ, Ruiter JP, Gregersen N, Andresen BS (Feb 2006). "Short/branched-chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency due to an IVS3+3A>G mutation that causes exon skipping". Human Genetics. 118 (6): 680–90. doi:10.1007/s00439-005-0070-4. PMID 16317551. S2CID 22861705.
  12. ^ Alfardan J, Mohsen AW, Copeland S, Ellison J, Keppen-Davis L, Rohrbach M, Powell BR, Gillis J, Matern D, Kant J, Vockley J (Aug 2010). "Characterization of new ACADSB gene sequence mutations and clinical implications in patients with 2-methylbutyrylglycinuria identified by newborn screening". Molecular Genetics and Metabolism. 100 (4): 333–8. doi:10.1016/j.ymgme.2010.04.014. PMC 2906669. PMID 20547083.
  13. ^ Gibson KM, Burlingame TG, Hogema B, Jakobs C, Schutgens RB, Millington D, Roe CR, Roe DS, Sweetman L, Steiner RD, Linck L, Pohowalla P, Sacks M, Kiss D, Rinaldo P, Vockley J (Jun 2000). "2-Methylbutyryl-coenzyme A dehydrogenase deficiency: a new inborn error of L-isoleucine metabolism". Pediatric Research. 47 (6): 830–3. doi:10.1203/00006450-200006000-00025. PMID 10832746.
  14. ^ Kamide K, Kokubo Y, Yang J, Matayoshi T, Inamoto N, Takiuchi S, Horio T, Miwa Y, Yoshii M, Tomoike H, Tanaka C, Banno M, Okuda T, Kawano Y, Miyata T (Jan 2007). "Association of genetic polymorphisms of ACADSB and COMT with human hypertension". Journal of Hypertension. 25 (1): 103–10. doi:10.1097/HJH.0b013e3280103a40. PMID 17143180. S2CID 40885244.

외부 링크

이 기사는 공공영역에 있는 미국 국립 의학 도서관의 텍스트를 통합하고 있다.


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