엔도글리코시다아제H

Endoglycosidase H
만노실글리코단백질엔도베타N-아세틸글루코사미니다아제
식별자
EC 번호3.2.1.96
CAS 번호37278-88-9
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그 효소 Endoglycosidase H(EC3.2.1.96, Endo-β-N-acetylglucosaminidase H, N,N'-diacetylchitobiosyl beta-N-acetylglucosaminidase, mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase, di-N-acetylchitobiosyl beta-N-acetylglucosaminidase,endo-beta-acetylglucosaminidase,endo-beta-(1->, 4)-N-acetylglucosaminidase, mannosyl-glycoprotein 1,4-N-acet.애인도데옥시-베타-D-글리코히드로라아제, 엔도-N-아세틸-베타-D-글루코사미니다아제, 엔도-베타-N-아세틸-글루코사미니다아제, 엔도-베타-N-아세틸글루코사미니다아세틸-글루코사미니다아세틸-β-글루코사미노히드로라아제, 엔도글리코시다아제H)는 계통명 글리코펩타이드-D-만노실-N4-(N-아세틸-D-글루코사미닐)2-아스파라긴1,4-N-아세틸-베타-글루코사미노히드로라아제이다.[1][2][3][4][5][6]이것은 아스파라긴 결합 만노오스 풍부한 올리고당을 분해하는 매우 특이적인 엔도글리코시다아제이지만 당단백질로부터 고도로 가공된 복합 올리고당을 분해하지는 않는다.그것은 당단백질을 탈글리코실화하기 위해 연구 목적으로 사용된다.

구조와 액티비티

엔도글리코시다아제 H는 스트렙토미세스 플리카투스 또는 스트렙토미세스 그리세우스로부터 분리된다.그것의 분자량은 29000 달톤이다.1차 구조는 로빈스 [7]1984에 의해 설명되었다.

엔도글리코시다아제 H는 올리고당의 디아세틸키토비오스 코어 내의 2개의 N-아세틸글루코사민(GlcNAc) 서브유닛 사이의 결합을 분해하여 1개의 N-아세틸글루코사민 잔기를 파라긴에 [8]남기는 잘린 당분자를 생성한다.

만노오스 당단백질을 탈글리코실화시키지만 탈글리코실화의 정도와 속도는 당단백질의 성질에 따라 크게 달라진다.탈글리코실화 속도는 당단백질의 변성(예: 카르복시메틸화, 황산화 또는 황산나트륨의 존재 하에서 가열)에 의해 증가할 수 있다.0.1M 2-메르캅토에탄올을 첨가하면 트리톤 X-100, n-옥틸글루코사이드 또는 zwitterionic [9]세제 등과 달리 분자간 또는 분자내 이황화물 브릿지를 포함하는 당단백질에 대한 효소 활성이 크게 증가한다.

생화학 응용 프로그램

엔도글리코시다아제 H(Endo H)는 세포생물학자에 의해 골지 기구의 번역 후 변형을 감시하기 위해 일반적으로 사용된다.세포 표면으로 향하는 대부분의 단백질은 리보솜에 의해 거친 소포체(ER)로 변환되어 골지(Golgi)로 옮겨집니다.ER에 들어가면 14개의 설탕 서브유닛을 포함한 분자는 올리고사카릴전달효소(oligosaccharyl transferase)에 의해 아스파라긴에 선택적으로 결합된다.이 올리고당 분자는 단백질이 골지 기구의 다른 구획을 통해 이동함에 따라 일련의 효소에 의해 변형됩니다.엔도글리코시다아제 H는 골지 알파-만노시다아제 II가 두 개의 만노오스 서브유닛을 제거할 때까지 이 올리고당의 각 구조를 분해할 수 있다.이후의 모든 올리고당 구조는 Endo H 분할에 내성이 있기 때문에 해당 단백질의 올리고당 처리 정도를 보고하는 데 널리 사용된다.[10]

레퍼런스

  1. ^ Chien S, Weinburg R, Li S, Li Y (1977). "Endo-β-N-acetylglucosaminidase from fig latex". Biochem. Biophys. Res. Commun. 76: 317–323. doi:10.1016/0006-291x(77)90727-6.
  2. ^ Koide N, Muramatsu T (August 1974). "Endo-beta-N-acetylglucosaminidase acting on carbohydrate moieties of glycoproteins. Purification and properties of the enzyme from Diplococcus pneumoniae". The Journal of Biological Chemistry. 249 (15): 4897–904. PMID 4152561.
  3. ^ Pierce RJ, Spik G, Montreuil J (June 1979). "Cytosolic location of an endo-N-acetyl-beta-D-glucosaminidase activity in rat liver and kidney". The Biochemical Journal. 180 (3): 673–76. doi:10.1042/bj1800673. PMC 1161109. PMID 486141.
  4. ^ Pierce RJ, Spik G, Montreuil J (January 1980). "Demonstration and cytosolic location of an endo-N-acetyl-beta-D-glucosaminidase activity towards an asialo-N-acetyl-lactosaminic-type substrate in rat liver". The Biochemical Journal. 185 (1): 261–4. doi:10.1042/bj1850261. PMC 1161293. PMID 7378051.
  5. ^ Tai T, Yamashita K, Ogata-Arakawa M, Koide N, Muramatsu T, Iwashita S, Inoue Y, Kobata A (November 1975). "Structural studies of two ovalbumin glycopeptides in relation to the endo-beta-N-acetylglucosaminidase specificity". The Journal of Biological Chemistry. 250 (21): 8569–75. PMID 389.
  6. ^ Tarentino AL, Plummer TH, Maley F (February 1974). "The release of intact oligosaccharides from specific glycoproteins by endo-beta-N-acetylglucosaminidase H". The Journal of Biological Chemistry. 249 (3): 818–24. PMID 4204553.
  7. ^ Robbins PW, Trimble RB, Wirth DF, Hering C, Maley F, Maley GF, Das R, Gibson BW, Royal N, Biemann K (June 1984). "Primary structure of the Streptomyces enzyme endo-beta-N-acetylglucosaminidase H". The Journal of Biological Chemistry. 259 (12): 7577–83. PMID 6429133.
  8. ^ 엔도글리코시다아제 H, 북극성
  9. ^ Trimble RB, Maley F (September 1984). "Optimizing hydrolysis of N-linked high-mannose oligosaccharides by endo-beta-N-acetylglucosaminidase H". Analytical Biochemistry. 141 (2): 515–22. doi:10.1016/0003-2697(84)90080-0. PMID 6437277.
  10. ^ Alberts B (2002). Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York: Garland. ISBN 978-0-8153-4072-0.

외부 링크

클로즈 효소

엔도글리코시다아제 F 및 D, 분해 Glc-Nac

PNGase F(펩타이드-N4-(N-아세틸-베타-글루코사미닐)아스파라긴_아미다아제)