β-아가라제
β-Agarase| β-아가라제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| 에코노. | 3.2.1.81 | ||||||||
| CAS no. | 37288-57-6 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐즈 | IntEnz 보기 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASY | 나이스자임뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프리암 | 옆모습 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB 피디비 PDBsum | ||||||||
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아가라제 (EC 3.2.1.81, AgaA, AgaB, endo-β-agarase, agarose 3-glycanohydrolase)는 아가라제 4-glycanohydrolase라는 계통명을 갖는 효소.이것은 한천 분해 박테리아에서 발견되며 한천 이화 [1]경로의 첫 번째 효소입니다.그것은 그들이 탄소의 주요 공급원으로 한천을 사용할 수 있도록 하는 역할을 하며 바다에서 번성할 수 있는 능력을 가능하게 합니다.
아가레이스는 아가로스의 α 또는 β 연결을 분해하여 올리고당으로 분해하는지 여부에 따라 α-아가레이스 또는 β-아가레이스로 분류됩니다.α-agarase는 분비될 때 환원 말단에서 3.6 안하이드로-L-갈락토스를 갖는 올리고당을 생성하는 반면, β-agarase는 D-갈락토스 [2]잔기를 생성합니다.
환경에서의 기능
예상할 수 있듯이, 한천 분해기의 많은 종들은 해양 미생물로, 육지에 존재하는 대부분의 미생물에서 낭비되는 환경에 적응한 것입니다(비록 시금치의 리조스피어에[3] 있는 Paenibacillus 종을 포함하여 그러한 예들이 있습니다).한천분해효소의[4] 존재는 한천을 [5]분해하는 박테리아를 바다에서 풍부한 식량원으로 만들 수 있게 해줍니다.연구는 또한 포도당이 세포 외 아가라아제 분비를 억제할 수 있다는 것을 보여주고 있습니다. 따라서 세포 내에서 분해되어 [5]박테리아의 성장을 제한합니다.또한, 인산염 제한이 아가라제에 미치는 영향에 대한 연구는 인산염 제한이 세포 내 아가라제 생산과 세포 외 분비를 모두 증가시키는 반면 마그네슘 제한은 그렇지 않다는 [6]것을 보여줍니다.이것은 바다에 있는 포도당이나 인산염의 농도가 매우 낮은 반면 마그네슘의 농도는 일반적으로 한천 분해 박테리아의 한천 분해 효소 생산에 적합하기 때문에 이러한 종류의 박테리아가 보통 차지하는 틈새를 더욱 강조합니다. 바다에 있는 포도당을 사용할 필요가 없기 때문에 많은 유기체들은 그렇지 않습니다.
아가라아제의 최적 pH는 5.5인 반면, 4.0에서 9.[4]0의 내성 범위에서 안정적입니다.
참고 항목
참고문헌
- ^ Parro V, Mellado RP (1994). "Effect of glucose on agarase overproduction in Streptomyces". Gene. 145 (1): 49–55. doi:10.1016/0378-1119(94)90321-2. PMID 8045423.
- ^ Hassairi I, Ben Amar R, Nonus M, Gupta BB (2001). "Production and separation of α-agarase from Altermonas agarlyticus strain GJ1B". Bioresource Technology. 79 (1): 47–51. doi:10.1016/S0960-8524(01)00037-2. PMID 11396907.
- ^ Hozoda A, Sakai M, Kanazawa S (2003). "Isolation and characterization of agar-degrading Paenibacillus spp. Associated with the Rhizosphere of Spinach". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 67 (5): 1048–1055. doi:10.1271/bbb.67.1048.
- ^ a b Aoki T, Araki T, Kitamikado M (1990). "Purification and characterization of a novel β-agarase from Vibrio sp. AP-2". European Journal of Biochemistry. 187 (2): 461–465. doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb15326.x. PMID 2298219.
- ^ a b Leon O, Quintana L, Peruzzo G, Slebe JC (1992). "Purification and Properties of an Extracellular Agarase from Alteromonas sp. Strain C-1". Applied and Environmental Microbiology. 58 (12): 4060–4063. PMC 183228. PMID 16348832.
- ^ Parro V, Mellado RP, Harwood CR (1998). "Effects of phosphate limitation on agarase production by Streptomyces lividans TK21". FEMS Microbiology Letters. 158 (1): 107–113. doi:10.1111/j.1574-6968.1998.tb12808.x.
