메리틴
Melittin| 메리틴 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 메리틴 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | 메리틴 | ||||||||
| 팜 | PF01372 | ||||||||
| 인터프로 | IPR002116 | ||||||||
| SCOP2 | 2 mlt/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1. C.18 | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 151 | ||||||||
| OPM단백질 | 2 mlt | ||||||||
| |||||||||
| 식별자 | |
|---|---|
3D 모델(JSmol) | |
| 체비 | |
| 첸블 | |
| 켐스파이더 | |
| ECHA 정보 카드 | 100.157.496 |
| 메쉬 | 메리튼 |
PubChem CID | |
| 유니 | |
| |
| |
| 특성. | |
| 채널1312293931 | |
| 몰 질량 | 2846.46266 |
달리 명시되지 않은 한 표준 상태(25°C[77°F], 100kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공됩니다. | |
멜리틴은 꿀벌 독의 주성분(건조 중량의 40~60%)이며 통증을 유발하는 주요 물질이다.멜리틴은 26개의 [2]아미노산으로 이루어진 염기성 펩타이드이다.
기능.
벌 독의 성분으로서의 멜리틴의 주된 기능은 벌집을 위협하는 침입자의 조직을 파괴하고 고통을 주는 것이다.그러나 꿀벌에서 멜리틴은 독샘뿐만 아니라 병원균에 감염되면 다른 조직에서도 발현된다.다양한 병원균에 감염된 꿀벌에서 과잉 발현된 두 개의 독 분자, 멜리틴과 세카핀은 아마도 전염병에 [3]대한 꿀벌의 면역 반응에서 멜리틴의 역할을 나타낼 것이다.
구조.
멜리틴은 디술피드 브릿지가 없는 작은 펩타이드로, 분자의 N 말단 부분은 소수성이 우세하고 C 말단 부분은 친수성이며 염기성이 강하다.물에서는 사량체를 형성하지만 세포막으로 자연스럽게 [4]통합될 수도 있다.
작용 메커니즘
동물이나 사람에게 멜리틴을 주입하면 통증감이 생긴다.상피세포의 모공형성과 적혈구 파괴를 일으키는 세포막에 강한 표면효과를 준다.멜리틴은 또한 다양한 메커니즘을 [2]통해 노시셉터(통증 수용체) 세포를 활성화한다.
멜리틴은 시클로옥시게나아제 대사물을 통해 열노시셉터 TRPV1 채널을 열어 노시셉터 세포의 탈분극을 일으킨다.세포 내 모공 형성 효과는 소염성 사이토카인의 방출을 일으킨다.또한 과도 수용체 전위 채널의 G-단백질 결합 수용체 매개 개방을 활성화한다.마지막으로 멜리틴은 노카셉터 세포에서 Nav1.8 및 Nav1.9 나트륨 채널의 발현을 상향 조절하여 장기적인 활동 전위 발화 및 통증감을 [2]일으킨다.
멜리틴은 단백질인산화효소 C, Ca2+/calmodulin 의존성 단백질인산화효소 II, 미오신 경쇄인산화효소 및+ Na/K-ATPase(시냅토좀막)를 억제한다.멜리틴은 Na-K-ATPase ++[2]및 H-K-ATPase와 같은 수송 펌프를 차단합니다.
벌침의 독성
멜리틴은 벌 독의 주요 화합물이며, 벌에 쏘이는 것의 잠재적 치사성을 설명하는데, 이것은 일부 사람들에게 [5]과민반응을 일으킨다.여러 번 쏘인 부위는 국소적인 통증, 붓기, 피부홍조 등이 발생하며 꿀벌을 삼키면 목구멍과 호흡기의 부기가 [5]생명에 위협을 줄 수 있다.
사용하다
벌독요법은 비특이적 독성의 잠재적 [7]영향에 대한 과학적 연구가 제한적이기는 하지만 다양한 [6]질병을 치료하기 위해 전통적인 의학에서 사용되어 왔다.
레퍼런스
- ^ Melitten - 복합 요약, PubChem.
- ^ a b c d Chen J, Guan SM, Sun W, Fu H (2016). "Melittin, the Major Pain-Producing Substance of Bee Venom". Neuroscience Bulletin. 32 (3): 265–272. doi:10.1007/s12264-016-0024-y. PMC 5563768. PMID 26983715.
- ^ Doublet V, Poeschl Y, Gogol-Döring A, Alaux C, Annoscia D, Aurori C, et al. (March 2017). "Unity in defence: honeybee workers exhibit conserved molecular responses to diverse pathogens". BMC Genomics. 18 (1): 207. doi:10.1186/s12864-017-3597-6. PMC 5333379. PMID 28249569.
- ^ Terwilliger TC, Eisenberg D (1982). "The structure of melittin. II. Interpretation of the structure" (PDF). The Journal of Biological Chemistry. 257 (11): 6016–6022. doi:10.1016/S0021-9258(20)65098-0. PMID 7076662.
- ^ a b "Bee venom". Drugs.com. 8 June 2020. Retrieved 11 September 2020.
- ^ Rady I, Siddiqui IA, Rady M, Mukhtar H (2017). "Melittin, a major peptide component of bee venom, and its conjugates in cancer therapy". Cancer Letters. 402: 16–31. doi:10.1016/j.canlet.2017.05.010. PMC 5682937. PMID 28536009.
- ^ Liu CC, Hao DJ, Zhang Q, An J, Zhao JJ, Chen B, Zhang LL, Yang H (2016). "Application of bee venom and its main constituent melittin for cancer treatment". Cancer Chemotherapy and Pharmacology. 78 (6): 1113–1130. doi:10.1007/s00280-016-3160-1. PMID 27677623. S2CID 12596298.
