더미시딘은 110개의 아미노산을 가진 단백질로 인간의 경우 DCD[3][4]유전자에 의해 암호화된다.전장 단백질은 단백질 분해 유도인자(PIF) 및 기타 항균성[4]펩타이드로서 유도된 펩타이드를 생성하며, 면역체계의 선천적인 숙주 방어체의 일부로서 인간의 에크린 땀샘에 의해 피부로 분비된다.PIF는 근육단백질 [4]분해에 관여한다.
더미시딘은 분비된 단백질로, 이후 뚜렷한 생물학적 활동을 하는 성숙한 펩타이드로 처리된다.C-말단펩타이드는 땀으로 발현되며 항균 및 항진균 활성을 가진다.확산성 서바이벌 회피 펩타이드라고도 알려진 N-말단 펩타이드는 심각한 산화 스트레스 조건에서 신경 세포 생존을 촉진합니다.N 말단 펩타이드의 글리코실화 형태는 [4]암환자의 캐시샤(근육낭비)와 관련될 수 있다.
C-말단 전구체 DCD-1L은 NMR 및 CD-spectroscopy에 의한 용액구조 측정에서 입증되었듯이 용액 중 부분 헬리시성을 보이는 48잔기펩타이드이다.전장 전구체는 인간의 땀에 존재하는 미결정 단백질 분해 효소에 의해 처리되어 가변적인 항균 활성을 보이는 몇 가지 짧은 펩타이드를 형성하며, 아미노산의 C 말단 삼중항과 잔류 길이에 따라 이름이 붙여진다.그러한 활성 펩타이드 중 하나가 SSL25로,[5] DCD-1L에 비해 대장균에 대한 활성도가 2배 증가하였다.
더미시딘의 결정구조는 Zn이온결합에 [6]의해 매개되는 육중미나선다발(hexameric helix-bundle)을 밝히기 위해 용액에서 해결되었다.이는 분자역학 시뮬레이션에 의한 계산 검사 중 막에서 기울어진 채널을 형성하는 것으로 관찰되며, 이러한 관찰로부터 추론된 항균 작용의 한 가지 제안된 메커니즘은 생물학적 막 간의 이온 경사 디커플링이다.이는 지질 이중층의 전압 의존성 탈분극에 대한 실험 연구에서의 동시 관찰에 의해 뒷받침된다.
Cunningham TJ, Jing H, Wang Y, Hodge L (2000). "Calreticulin binding and other biological activities of survival peptide Y-P30 including effects of systemic treatment of rats". Exp. Neurol. 163 (2): 457–68. doi:10.1006/exnr.2000.7390. PMID10833321. S2CID22279800.
Cunningham TJ, Jing H, Akerblom I, et al. (2002). "Identification of the human cDNA for new survival/evasion peptide (DSEP): studies in vitro and in vivo of overexpression by neural cells". Exp. Neurol. 177 (1): 32–9. doi:10.1006/exnr.2002.7979. PMID12429208. S2CID11829104.
Lai YP, Peng YF, Zuo Y, et al. (2005). "Functional and structural characterization of recombinant dermicidin-1L, a human antimicrobial peptide". Biochem. Biophys. Res. Commun. 328 (1): 243–50. doi:10.1016/j.bbrc.2004.12.143. PMID15670776.
Watchorn TM, Dowidar N, Dejong CH, et al. (2006). "The cachectic mediator proteolysis inducing factor activates NF-kappaB and STAT3 in human Kupffer cells and monocytes". Int. J. Oncol. 27 (4): 1105–11. doi:10.3892/ijo.27.4.1105. PMID16142329.
Lee Motoyama JP, Kim-Motoyama H, Kim P, et al. (2007). "Identification of dermicidin in human gestational tissue and characterization of its proteolytic activity". Biochem. Biophys. Res. Commun. 357 (4): 828–33. doi:10.1016/j.bbrc.2007.03.112. PMID17448443.