고분자 조립체

Macromolecular assembly
뉴클레오프로테인 MA의 구조: 토머스 스티츠 연구소에서 33개의 고유 성분 중 29개의 H. marismortuiX선 결정학적 모델에서 나온 50S 리보솜 소단위.성분 단백질 31개 중 27개가 2개의 RNA 가닥(주황색/노란색)과 함께 표시된다.[1]Scale: 조립체의 직경은 약 24nm이다.[2]

고분자조립체(MA)라는 용어는 폴리펩타이드, 폴리뉴클레오티드, 다당류 또는 기타 고분자 고분자의 혼합물인 바이러스 및 비생물 나노입자, 세포기관 및 막과 리보솜 등 대규모 화학구조를 말한다.이러한 혼합물은 일반적으로 둘 이상의 유형이며, 혼합물은 공간적으로 정의되며(즉, 화학적 형태와 관련하여), 화학적 구성과 구조에 기초한다.고분자는 생물과 무생물에서 발견되며, 공밸런트 결합에 의해 함께 결합된 수백, 수천 개의 원자로 구성되어 있다; 그것들은 종종 반복 단위를 특징으로 한다(즉, 그들은 중합체다.MA 용어가 생물학에서 더 일반적으로 적용되고 초분자 조합이라는 용어는 비생물학적 맥락(예: 초분자 화학 및 나노기술에서)에서 더 자주 적용되지만 이러한 조합은 마찬가지로 생물학적 또는 비생물학적일 수 있다.고분자의 MA는 (공발 결합이 아닌) 비동결 분자간 상호작용에 의해 정의된 형태로 유지되며, 비반복 구조(예: 리보솜(이미지) 및 세포막 구조에서와 같이) 또는 선형, 원형, 나선형 또는 기타 패턴(예: 액틴 필라멘트 및 평활선)에서 반복될 수 있다.모터, 이미지).MA가 형성되는 과정은 분자 자가 결합이라고 불렸는데, 이는 특히 비생물학적 맥락에서 적용되는 용어다.MA의 연구를 위해 매우 다양한 물리적/생물물리학적, 화학적/화학적, 계산적 방법이 존재한다. MA의 규모(분자 치수)를 고려할 때, MA의 구성과 구조를 정교하게 하고 그 기능의 기초를 이루는 메커니즘을 식별하려는 노력이 현대 구조 과학의 최전선에 있다.

진핵 리보솜은 mRNA 분자에 포함된 정보 내용을 단백질로 촉매적으로 변환한다.애니메이션은 진핵 번역의 연장 및 막 표적이 되는 단계를 제시하여, 흑색 호로서 mRNA, 녹색과 노란색으로 된 리보솜 서브유닛, 암청색으로 된 tRNA, 연근화 등의 단백질, 연청색 등 연근화 및 연청색에 관계된 단백질, 곡선에서 수직으로 성장하는 검은 실로서 성장하는 폴리펩타이드 체인을 보여준다.mRNA. 애니메이션의 마지막에 생산된 폴리펩타이드(polypptide)는 옅은 청색의 SecY 모공을[3] 통해 ER의 회색 내부로 돌출된다.

생체분자복합체

살모넬라균의 "모터" 구조와 부분 봉 구조는 3D 프린팅으로 제작되었다.아래부터 위까지: 진한 파란색, 반복 FliM 및 FliN, 모터/스위치 단백질, 빨간색, FliG 모터/스위치 단백질, 노란색, FlifF 트랜스메브레인 결합 단백질, 연한 파란색, L 및 P 링 단백질, 그리고 (위쪽), 짙은 파란색, 캡, 후크-필라멘트 접합, 후크 및 로드 단백질.[4]

생체분자 복합체라고도 불리는 생체분자 복합체는 둘 이상의 생체분자(단백질, RNA, DNA, 탄수화물) 또는 큰 비고분자(지질)로 이루어진 생물학적 복합체다.이 생체 분자 사이의 상호작용은 비균형이다.[6] 예:

생체 분자 복합체는 X선 결정학, 단백질 NMR 분광학, 극저온 현미경 및 연속적인 단일 입자 분석, 전자 단층촬영에 의해 구조적으로 연구된다.[9] X선 결정학과 생체분자 NMR 분광법에 의해 얻은 원자 구조 모델은 전자 현미경, 전자 단층촬영, 소각 X선 산란과 같은 저해상도 기법에 의해 얻은 훨씬 더 큰 생체분자 복합체 구조물에 도킹될 수 있다.[10]

고분자의 복합체는 자연에서 보편적으로 발생하는데, 그 곳에서 바이러스와 모든 살아있는 세포의 구조에 관여한다.또한, 그들은 모든 기본적인 생활 과정(단백질 번역, 세포분할, 복실 밀거래, 구획간 물질과 세포간 교환 등)에서 근본적인 역할을 한다.이러한 각각의 역할에서 의 복잡한 혼합물은 특정한 구조적, 공간적 방법으로 구성된다.개별 고분자는 공밸런트 결합과 분자 내 비협착력(즉, 충전 상호작용, 판데르 왈스 힘, 수소 결합과 같은 쌍극-디폴 상호작용을 통한 각 분자 내 부품 간의 연관성)의 조합에 의해 결합되는 반면, 정의에 의해 MA 자체만으로 결합된다.분자 간 작용(즉, 분자간 상호작용)을 제외하고, 비동결력을 통해.[citation needed]

MA 척도 및 예제

위의 이미지는 MA와 관련된 구성과 척도(치수)를 나타내는데, MA는 구조물의 복잡성에 이제 막 접촉하기 시작하지만, 원칙적으로 각 살아있는 세포는 MA로 구성되지만, 그 자체도 MA이다.사례와 기타 그러한 복합체 및 조립체에서 MA는 어느 정도 정밀도로 측정 가능한 성분비(스토이치측정법)를 여전히 가지고 있지만 분자량(즉, 단일 단순 원자의 수백만 배 무게)의 수백만 달톤인 경우가 많다.이미지 범례에서 언급했듯이, 적절하게 준비되었을 때 MA의 MA 또는 성분 하위 복합체는 종종 단백질 결정학 및 관련 방법에 의해 연구를 위해 결정되거나 다른 물리적 방법(예: 분광학, 현미경 검사)에 의해 연구될 수 있다.[citation needed]

바이오엠브레인 MA와 관련된 PL의 횡단면.노란색-오렌지는 소수성 지방질 꼬리를 나타내며, 검은색과 흰색 구들은 PL 극지방(v.i.)을 나타낸다.빌레이어/지질체 치수(그래픽으로 확보): 소수성 및 극지방, 각각 ~30 å(3.0 nm) "thick"—양쪽에서 ~15 å (1.5 nm)까지의 극지방.[11][12][13][non-primary source needed][14]
바이러스성 MA, 카우페아 모자이크 바이러스의 구조를 그래픽으로 표현한 것으로, 각각의 코팅 단백질인 작은 코팅 단백질(S, 노란색)과 큰 코팅 단백질(L, 녹색)은 양성-센스RNA(RNA-1과 RNA-2, 보이지 않음)의 2개 분자와 함께 바이러스(Virion)를 구성한다.어셈블리는 대칭성이 매우 높으며, 가장 넓은 지점에서 가로 세로 약 280 å(28 nm)이다.[verification needed][citation needed]

바이러스 구조는 처음 연구된 MA에 포함되었다; 다른 생물학적 예로는 리보솜(위의 부분 이미지), 프로테아솜 및 번역 복합체(단백질 및 핵산 성분 포함), 생식 및 진핵전사 복합체, 세포와 세포 콤파 사이의 물질 통과를 가능하게 하는 핵 및 기타 생물학적 모공이 있다.Rtents멤브레인 지질과 지질 빌레이어 내의 단백질의 고유 분자역학을 수용하도록 구조 및 공간 정의 요건이 수정되지만 바이오엠브레인은 또한 일반적으로 MA로 간주된다.[15]

바이러스 조립체

박테리오파지(페이지) T4 처녀리온을 조립하는 동안, 페이지 유전자에 의해 인코딩된 형태생성 단백질은 특징적인 순서로 서로 상호작용한다.바이러스 감염 시 생성되는 이러한 단백질 각각의 양에 적절한 균형을 유지하는 것은 정상적인 페이즈 T4 형태생식에 있어 중요한 것으로 보인다.[16]처녀성을 결정하는 페이지 T4 인코딩 단백질은 주요 구조적 구성 요소, 부구조적 구성 요소, 형태생성 순서에서[17] 특정 단계를 촉매하는 비구조적 단백질 등을 포함한다.

MA에 대한 연구

MA 구조와 기능에 대한 연구는 특히 메가달톤 크기 때문에 어렵지만, 복잡한 구성과 다양한 동적 특성 때문에 어렵다.대부분은 표준 화학 및 생화학적 방법(단백질 정화 및 원심분리 방법, 화학 및 전기화학 특성화 등)을 적용했다.또한, 이들의 연구 방법에는 현대의 단백질 접근법, 계산 및 원자 분해능 구조 방법(예: X선 결정학), 소각 X선 산란(SAXS) 및 소각 중성자 산란(SANS), 힘 분광법, 전송 전자 현미경 및 극저온 현미경 검사 등이 포함된다.애런 클룩은 전자현미경을 이용한 구조해석에 관한 연구, 특히 담배 모자이크 바이러스 (6400 base ssRNA 분자와 >2000 coat 단백질 분자를 포함하는 구조)를 포함한 단백질 핵산 MA에 대한 연구로 1982년 노벨 화학상 수상자로 인정받았다.살아있는 세포의 단백질 합성 '기계'의 일부인 리보솜의 결정화 및 구조용액 MW ~ 2.5 MDA는 토마스 A의 벤카트라만 라마크리쉬난에게 수여된 2009년 노벨 화학상의 대상이었다. 스티츠, 그리고 에이다 E. 요나스.[18]

비생물학적 상대

마지막으로 생물학은 MA의 유일한 영역이 아니다.초분자 화학과 nanotechnology의 필드는. 이 영역에서 특별한 관심, 그리고 새로운 형식과 프로세스에 알려진 기계 설계를 확장하고 분자 기계의 근본적인 과정 설명했던 힘과 원칙 먼저 생물학적 MAs에서 입증된 확장하는 법을 개발하였다 지역이 있다.[표창 필요한]

참고 항목

참조

  1. ^ Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (August 2000). "The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution". Science. 289 (5481): 905–920. Bibcode:2000Sci...289..905B. CiteSeerX 10.1.1.58.2271. doi:10.1126/science.289.5481.905. PMID 10937989.
  2. ^ McClure W. "50S Ribosome Subunit". Archived from the original on 2005-11-24. Retrieved 2019-10-09.
  3. ^ Osborne AR, Rapoport TA, van den Berg B (2005). "Protein translocation by the Sec61/SecY channel". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 21: 529–550. doi:10.1146/annurev.cellbio.21.012704.133214. PMID 16212506.
  4. ^ 전설, 표지 예술 J. 박테리아올, 2006년 10월.[full citation needed]
  5. ^ Kleinjung J, Fraternali F (July 2005). "POPSCOMP: an automated interaction analysis of biomolecular complexes". Nucleic Acids Research. 33 (Web Server issue): W342–W346. doi:10.1093/nar/gki369. PMC 1160130. PMID 15980485.
  6. ^ Moore PB (2012). "How should we think about the ribosome?". Annual Review of Biophysics. 41 (1): 1–19. doi:10.1146/annurev-biophys-050511-102314. PMID 22577819.
  7. ^ Dutta S, Berman HM (March 2005). "Large macromolecular complexes in the Protein Data Bank: a status report". Structure. 13 (3): 381–388. doi:10.1016/j.str.2005.01.008. PMID 15766539.
  8. ^ Russell RB, Alber F, Aloy P, Davis FP, Korkin D, Pichaud M, et al. (June 2004). "A structural perspective on protein-protein interactions". Current Opinion in Structural Biology. 14 (3): 313–324. doi:10.1016/j.sbi.2004.04.006. PMID 15193311.
  9. ^ van Dijk AD, Boelens R, Bonvin AM (January 2005). "Data-driven docking for the study of biomolecular complexes". The FEBS Journal. 272 (2): 293–312. doi:10.1111/j.1742-4658.2004.04473.x. hdl:1874/336958. PMID 15654870. S2CID 20148856.
  10. ^ "Structure of Fluid Lipid Bilayers". Blanco.biomol.uci.edu. 2009-11-10. Retrieved 2019-10-09.
  11. ^ 실험 시스템, 디올렐인스포스틸콜린 빌레이어지질에서 소수성 탄화수소 영역은 중성자와 X선 산란 방법의 조합에 의해 결정되며, 마찬가지로 극/인터페이스 영역(글리세릴, 인산염 및 두 그룹의 결합 수화)은 양쪽에 약 15 å (1.5 nm)이며, 총 두께는 탄화수소 영역과 거의 같다.S.H.를 참조하십시오.흰색 참조, 선행 및 추종.
  12. ^ Wiener MC, White SH (February 1992). "Structure of a fluid dioleoylphosphatidylcholine bilayer determined by joint refinement of x-ray and neutron diffraction data. III. Complete structure". Biophysical Journal. 61 (2): 434–447. Bibcode:1992BpJ....61..434W. doi:10.1016/S0006-3495(92)81849-0. PMC 1260259. PMID 1547331.
  13. ^ 탄화수소 치수는 온도, 기계적 응력, PL 구조 및 공형물 등에 따라 이 값들의 한 자릿수에서 낮은 두 자릿수 퍼센트로 다양하다.[citation needed]
  14. ^ Gerle C (June 2019). "Essay on Biomembrane Structure". The Journal of Membrane Biology. 252 (2–3): 115–130. doi:10.1007/s00232-019-00061-w. PMC 6556169. PMID 30877332.
  15. ^ Floor E (February 1970). "Interaction of morphogenetic genes of bacteriophage T4". Journal of Molecular Biology. 47 (3): 293–306. doi:10.1016/0022-2836(70)90303-7. PMID 4907266.
  16. ^ Snustad DP (August 1968). "Dominance interactions in Escherichia coli cells mixedly infected with bacteriophage T4D wild-type and amber mutants and their possible implications as to type of gene-product function: catalytic vs. stoichiometric". Virology. 35 (4): 550–63. doi:10.1016/0042-6822(68)90285-7. PMID 4878023.
  17. ^ "The Nobel Prize in Chemistry 2009". The Nobel Prize. Nobel Prize Outreach AB 2021. Retrieved 10 May 2021.

추가 읽기

일반평론

특정 MA에 대한 리뷰

일차 출처

기타 출처

  • 노벨 화학상(2012), 2009년 화학 노벨상, 벤카트라만 라마크리쉬난, 토마스 A.스티츠, 에이다 E.2009년 노벨 화학상 요나스는 2011년 6월 13일에 접속했다.
  • 노벨 화학상(2012), 노벨 화학상 1982, 노벨 화학상 아론 클룩은 2011년 6월 13일에 접속했다.

외부 링크