액소플라스마속

Axoplasm
액소플라스마속
세부 사항
의 일부신경의 악손
시스템신경계
식별자
라틴어도끼소플라스마
THH2.00.06.1.00019
해부학적 용어

액소플라즘(Axoplasm)은 뉴런(신경세포)의 액손 안에 있는 세포질이다. 일부 뉴런 유형의 경우 이는 전체 세포질의 99% 이상이 될 수 있다.[1]

액소플라즘은 뉴런의 세포체(소마)나 덴드라이트에서 발견되는 오르가넬과 다른 물질들의 구성이 다르다. 차축 운송에서(차축소체 운송이라고도 함) 자재는 차축소체를 통해 소마(soma)로 또는 소마에서 운반된다.

축소체 저항이라고 불리는 축소체의 전기 저항은 축소체를 내려가는 작용 전위의 이동 속도에 영향을 미치기 때문에 뉴런의 케이블 속성의 한 측면이다. 만약 악소플라스마에 전기 전도성이 없는 분자가 많이 포함되어 있다면, 악소플라스m을 통해서보다 더 많은 이온이 악소플렘(악소막)을 가로질러 흐르게 하기 때문에 전위 이동 속도가 느려질 것이다.

구조

액소플라즘은 다양한 유기체와 세포골격계 원소로 구성되어 있다. 액소플라즘은 고농축의 길쭉한 미토콘드리아, 마이크로필라멘트, 미세관 등을 함유하고 있다.[2] 액소플라즘은 복잡한 단백질을 변환하고 번역하는 데 필요한 세포기계(리보솜과 핵)가 많이 부족하다. 그 결과 대부분의 효소와 큰 단백질은 소마로부터 도끼오플라스마를 통해 운반된다. 축 이송은 고속 또는 저속 이송에 의해 발생한다. 빠른 운송은 하루에 50~400mm의 비율로 운동단백질에 의해 소관(오르간셀과 같은)을 따라 이동하는 것을 포함한다.[3] 느린 축소체 운반은 0.02-0.1mm/d의 훨씬 느린 속도로 세포질 수용성 단백질과 세포골격계 원소의 이동을 포함한다. 느린 축 이송의 정확한 메커니즘은 여전히 알려져 있지 않지만, 최근의 연구는 그것이 빠른 축 이송 염소와 일시적인 연관성에 의해 기능할 수 있다고 제안했다.[4] 축간 이동은 축간세포에 존재하는 대부분의 유기체와 복잡한 단백질을 담당하지만, 최근의 연구는 일부 번역이 축간질에서 일어난다는 것을 보여주었다. 이 액소플라스틱 번역은 번역적으로 조용한 mRNA와 리보핵화 단백질 복합체가 있어 가능하다.[5]

함수

신호전달

액소플라즘은 액소를 통해 작용 전위를 전파하는 뉴런의 전반적인 기능에 필수적이다. 액손에 있는 액셀플라즘의 양은 케이블 이론에서 액손의 특성처럼 케이블에 중요하다. 케이블 이론과 관련하여, 축소체 함량은 잠재적 변화에 대한 축의 저항을 결정한다. 축소플라스마, 신경 필라멘트, 미세관 등의 세포골격계 원소를 구성하면 신경전달물질이 시냅스에 도달할 수 있는 축전송의 골격을 제공한다. 게다가 액소플라즘은 신경전달물질의 시냅스 전 베시클을 함유하고 있으며, 결국 시냅스 구획으로 방출된다.

손상 감지 및 재생

액소플라즘은 축단백질 합성에 필요한 mRNA와 리보핵화단백질을 모두 함유하고 있다. 축단백질 합성은 신경 재생과 축단 손상에 대한 국부적 반응에 모두 통합되어 있는 것으로 나타났다.[5] 축이 손상되었을 때 축 변환과 역방향 축 이송 모두 셀이 손상되었다는 신호를 소마에 전파하기 위해 필요하다.[5]

역사

액소플라즘은 수년 동안 오징어 거대 액손의 기능과 성질을 배우기 전까지는 신경학적 연구의 주요 초점이 아니었다. 액손은 대체로 구조가 좁고 활엽세포와 근접해 있어 연구가 매우 어려웠다.[6] 이 문제를 해결하기 위해 오징어 도끼는 사람이나 다른 포유류에 비해 상대적으로 크기가 큰 도끼 때문에 동물 모델로 사용되었다.[7] 이러한 액손들은 주로 작용 전위를 이해하기 위해 연구되었고, 액소플라즘은 곧 막 전위에서 중요한 것으로 이해되었다.[8] 축소체는 처음에는 세포질과 매우 비슷하다고 생각되었지만, 축소체는 뉴런에 의해 생성되는 영양소와 전위성의 전달에 중요한 역할을 한다.[9]

실제로 축을 둘러싸고 있는 미엘린으로부터 축을 분리하는 것은 상당히 어려운 것으로 입증되기 때문에 오징어 거대 축사는 축소를 건드리는 많은 연구에 초점이 맞춰져 있다.[10] 뉴런에서 일어나는 신호 전달을 연구함으로써 더 많은 지식이 형성되면서 영양소와 물질의 전달은 연구의 중요한 화두가 되었다. 확산과 지속적인 전기 전위의 메커니즘은 고속 축전송 시스템의 영향을 받았다. 고속 축전송 시스템은 축전지를 이동하는데 사용하고, 축전지에 걸쳐 이러한 전위의 속도를 변화시키는 많은 비전도성 분자를 포함하고 있지만,[11] 반대의 영향은 발생하지 않는다. 고속 축전송 시스템은 축전지가 축전지를 통한 재료 운송에 영향을 미치지 않음을 암시하는 축전송계통 없이 작동할 수 있다.[12] 수송과 전기 전위에 관한 축소체의 관계에 대한 이러한 이해는 전체 뇌 기능의 이해에 매우 중요하다.

이러한 지식으로 액소플라즘은 알츠하이머병,[13] 헌팅턴병 같은 신경질환 연구를 위한 다양한 세포 신호와 기능을 연구하는 모델이 되었다.[14] 빠른 축수송은 이러한 질병을 조사하고 물질과 영양소의 부족이 신경 질환의 진행에 어떤 영향을 미칠 수 있는지를 결정할 때 중요한 메커니즘이다.

참조

  1. ^ Sabry, J.; O’Connor, T. P.; Kirschner, M. W. (1995). "Axonal Transport of Tubulin in Ti1 Pioneer Neurons in Situ". Neuron. 14 (6): 1247–1256. doi:10.1016/0896-6273(95)90271-6. PMID 7541635.
  2. ^ Hammond, C. (2015). "Cellular and Molecular Neurophysiology". Elsevier: 433. {{cite journal}}: Cite 저널은 필요로 한다. journal= (도움말)
  3. ^ Brady, S. T. (1993). Axonal dynamics and regeneration. New York: Raven Press. pp. 7–36.
  4. ^ Young, Tang (2013). "Fast Vesicle Transport Is Required for the Slow Axonal Transport of Synapsin". Neuroscience. 33 (39): 15362–15375. doi:10.1523/jneurosci.1148-13.2013. PMC 3782618. PMID 24068803.
  5. ^ a b c Piper, M; Holt, C. (2004). "RNA Translation in Axons". Annual Review of Cell and Developmental Biology. 20: 505–523. doi:10.1146/annurev.cellbio.20.010403.111746. PMC 3682640. PMID 15473850.
  6. ^ Gilbert, D. (1975). "Axoplasm chemical composition in Myxicola and solubility properties of its structural proteins". The Journal of Physiology. 253 (1): 303–319. doi:10.1113/jphysiol.1975.sp011191. PMC 1348544. PMID 1260.
  7. ^ Young, J. (1977). What squids and octopuses tell us about brains and memories (1 ed.). American Museum of Natural History.
  8. ^ Steinbach, H.; Spiegelman, S. (1943). "The sodium and potassium balance in squid nerve axoplasm". Cellular and Comparative Physiology. 22 (2): 187–196. doi:10.1002/jcp.1030220209.
  9. ^ Bloom, G. (1993). "GTP gamma S inhibits organelle transport along axonal microtubules". The Journal of Cell Biology. 120 (2): 467–476. doi:10.1083/jcb.120.2.467. PMC 2119514. PMID 7678421.
  10. ^ DeVries, G.; Norton, W.; Raine, C. (1972). "Axons: isolation from mammalian central nervous system". Science. 175 (4028): 1370–1372. Bibcode:1972Sci...175.1370D. doi:10.1126/science.175.4028.1370. PMID 4551023. S2CID 30934150.
  11. ^ Brady, S. (1985). "A novel brain ATPase with properties expected for the fast axonal transport motor". Nature. 317 (6032): 73–75. Bibcode:1985Natur.317...73B. doi:10.1038/317073a0. PMID 2412134. S2CID 4327023.
  12. ^ Brady, S.; Lasek, R.; Allen, R. (1982). "Fast axonal transport in extruded axoplasm from squid giant axon". Science. 218 (4577): 1129–1131. Bibcode:1982Sci...218.1129B. doi:10.1126/science.6183745. PMID 6183745.
  13. ^ Kanaan, N.; Morfini, G.; LaPointe, N.; Pigino, G.; Patterson, K.; Song, Y.; Andreadis, A.; Fu, Y.; Brady, S.; Binder, L. (2011). "Pathogenic forms of tau inhibit kinesin-dependent axonal transport through a mechanism involving activation of axonal phosphotransferases". Neuroscience. 31 (27): 9858–9868. doi:10.1523/jneurosci.0560-11.2011. PMC 3391724. PMID 21734277.
  14. ^ Morfini, G.; You, Y.; Pollema, S.; Kaminska, A.; Liu, K.; Yoshioka, K.; Björkblom, B.; Coffey, E.; Bagnato, C.; Han, D. (2009). "Pathogenic huntingtin inhibits fast axonal transport by activating JNK3 and phosphorylating kinesin". Nature Neuroscience. 12 (7): 864–871. doi:10.1038/nn.2346. PMC 2739046. PMID 19525941.