TMEM101
TMEM101TMEM101 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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식별자 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
에일리어스 | TMEM101, 막투과단백질101 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
외부 ID | MGI: 1923797 HomoloGene: 12649 GenCard: TMEM101 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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위키데이터 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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TMEM101(TMEM101)은 TMEM101 [5]유전자에 의해 인체 내에서 암호화되는 단백질이다.TMEM101 단백질은 NF-δB 신호 [6]경로를 활성화하는 것으로 입증되었다.TMEM101의 높은 발현 수치는 유방암과 [7]관련이 있다.
진
에일리어스
TMEM101의 알려진 별칭으로는 추정 NF-Kappa-B-활성화 단백질 130, FLJ23987 및 MGC4251이 [8]있다.
위치
TMEM101은 인간 염색체 17의 긴 팔의 마이너스 가닥 17q21.31 [5]궤적에 위치한다.그 유전자는 12,758 bp 길이로,[5] 17번 염색체의 위치 44,011,188에서 44,023,946까지 다양하다.TMEM101은 NAGS와 LSM12 [5]유전자 사이에 위치한다.
트랜스크립트 바리에이션
NCBI RefSeq에는 TMEM101용 [5]5개의 mRNA 트랜스크립트 베리안트가 포함되어 있습니다.전사 변형 1, 2, 3은 실험적으로 발견되었으며, 전사 변형 X1 및 X2는 [5]계산적으로 예측되었다.5개의 트랜스크립트 바리안트 중 마지막 3개의 엑손은 동일합니다.두 번째 엑손은 트랜스크립트 바리안트2와 3에서 동일합니다.변종 X1의 첫 번째 엑손과 변종 X2의 두 번째 엑손은 변종 2와 3의 두 번째 엑손과 거의 동일하지만, 둘 다 이 엑손의 3' 말단에 염기의 추가 세그먼트를 포함하고, 변종 X1의 첫 번째 엑손은 5' 말단에 6개의 여분의 염기를 가진다.첫 번째 엑손은 베리안트 2, X2, 3에 따라 길이가 크게 다릅니다.
이름. | 등록 번호 | 엑손 수 | 사이즈(bp) |
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트랜스크립트 바리안트 1 | NM_032376.4 | 4 | 1525 |
트랜스크립트 바리안트 X1 | XM_024451006.1 | 4 | 1602 |
트랜스크립트 바리안트 2 | NM_001304813.2 | 5 | 1726 |
트랜스크립트 바리안트 X2 | XM_011525353.2 | 5 | 4604 |
트랜스크립트 바리안트 3 | NM_001304814.2 | 5 | 1759 |
단백질
Isoforms
TMEM101 단백질에는 알려진 두 가지 동질 형태가 있습니다.Isoform a는 전사 바리안트 1로 부호화되고, Isoform b는 전사 바리안트 2, [5]3으로 부호화된다.또, 전사 변형 X1, X2는, isoform b를 부호화할 것으로 예측된다.이소폼 b는 이소폼 a의 N 말단에 이어 처음 58개의 아미노산이 부족하지만 나머지 199개의 아미노산은 이소폼 a와 동일하다.
이름. | 등록 번호 | 크기(aa) | 예측 분자량(kDa)[9] |
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Isoform a | NP_115752.1 | 257 | 29 |
아이소폼 b | NP_001291742.1 | 199 | 22 |
단백질 특성
TMEM101 단백질의 Isoform a는 약 29kDa의 예측 분자량과 약 9.[9]6의 이론 등전점을 가진다.TMEM101은 아미노산 조성에 있어서 소수성 아미노산 류신 및 티로신이 비교적 풍부하고 친수성 아미노산 아스파라긴 및 트레오닌이 [10]상대적으로 낮다.또한 아스파라긴산과 글루탐산이라는 두 개의 음전하를 띤 아미노산의 [10]합계가 상대적으로 낮다.
트랜스멤버 도메인
TMEM101 단백질의 Isoform a는 8개의 막 통과 [11]도메인을 포함한다.
막 통과 도메인 | 아미노산 |
---|---|
1 | 21-40 |
2 | 52-72 |
3 | 77-97 |
4 | 110-130 |
5 | 139-159 |
6 | 182-202 |
7 | 206-226 |
8 | 233-257 |
세컨더리 구조
Ali2D, I-TASSER 및 Phyre2 모델은 모두 TMEM101의 2차 구조가 주로 알파 [12][13][14]헬리크로 구성된다고 예측합니다.Phyre2 예측은 오른쪽 그림에 나와 있습니다.
제3의 구조
TMEM101 단백질의 예측된 3차 구조에 대한 I-TASER 최고 신뢰 모델은 다발성 막 통과 알파 나선 [13]단백질의 구조와 유사하다.
번역 후 수정
아세틸화
TMEM101 단백질의 위치 4에 있는 리신은 EP300 아세틸전달효소 [15]효소에 의해 아세틸화될 것으로 예측된다.
인산화
TMEM101 단백질의 세포질 측에는 트랜스막 도메인 외부에 위치한 5개의 예측 인산화 부위가 있으며,[16] 이는 아래 표에 나열되어 있다.
위치 | 아미노산 |
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98 | 티로신 |
101 | 티로신 |
162 | 세린 |
169 | 티로신 |
228 | 트레오닌 |
서브셀룰러 현지화
면역 형광 염색 실험은 혈장막과 [17]핵소체에서 TMEM101 단백질을 검출했다.
규정 및 표현
주최자
Genomatix Gene2Promoter 도구는 호모 사피엔스 TMEM101 [18]유전자의 7가지 프로모터 영역을 나열합니다.가장 많은 mRNA 전사물에 의해 지지되는 프로모터는 1525 bp 길이로 인간 염색체 17의 음의 가닥에 있는 염기쌍 44014913–44016437에 걸쳐 있다.이 프로모터는 mRNA 전사 변종 1의 전사 시작과 겹친다.
번호 | 프로모터 ID | 시작 위치 | 종료 위치 | 길이(bp) | 지원 녹취록 수 |
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1 | GXP_8985856 | 44014913 | 44016437 | 1525 | 5 |
2 | GXP_9511469 | 44015003 | 44016042 | 1040 | 1 |
3 | GXP_8985857 | 44026007 | 44027046 | 1040 | 1 |
4 | GXP_6035198 | 44023907 | 44024946 | 1040 | 1 |
5 | GXP_6035197 | 44019403 | 44020447 | 1045 | 3 |
6 | GXP_4414506 | 44023067 | 44024152 | 1085 | 4 |
7 | GXP_44546 | 44021160 | 44022199 | 1040 | 1 |
문자 변환 계수
다음 표는 Genomatix MatInspector 도구에서 GXP_8985856 [19]프로모터에 결합할 것으로 예측되는 전사인자 목록을 보여줍니다.
문자 변환 계수 | 묘사 |
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TFIIB | 전사율 II B |
FOXP1 | 포크헤드 박스 단백질 P1 |
ZNF384 | 아연 핑거 단백질 384 |
ZNF300 | KRAB 함유 아연 핑거 단백질 300 |
MZF1 | 골수아연핑거단백질MZF1 |
식스4 | Sine oculis 호메오박스 호몰로그 4 |
ETV4 | ETS 트랜스로케이션바리안트 4 |
ELK1 | 엘크-1 |
HIC1 | 암 1의 과메틸화 |
ZNF217 | 아연 핑거 단백질 217 |
LHX6 | LIM 홈박스 6 |
표현
조직 특이성
RNA-Seq 데이터에 따르면 TMEM101은 조직특이성이 [20]낮은 광범위한 조직에서 발현된다.상대적으로 유방 조직, 정낭, 신장, 자궁내막 [20]조직에서 가장 높게 발현된다.
태아의 발달
현장 교배 기술을 사용하여 TMEM101 mRNA에 착색된 마우스 배아의 단면은 다른 [21]조직보다 간에서 현저하게 낮은 수준의 TMEM101 전사물을 보여준다.
미분식
TMEM101은 [22][23]난소 자궁내막세포에서 동일한 개인 내 자궁내막세포보다 낮은 수준에서 발현되는 것이 관찰되었다.
TMEM101은 또한 생쥐 이종 이식 모델에서 [24][25]에스트로겐 수용체 양성 난소암 종양보다 에스트로겐 수용체 양성 난소암 종양에서 더 높은 수준으로 발현되는 것으로 관찰되었다.
상호작용 단백질
IntAct 데이터베이스는 2-하이브리드 스크리닝 [26]실험을 통해 TMEM101 단백질과 상호작용하는 것으로 밝혀진 다음과 같은 단백질을 나타낸다.
단백질 | 묘사 |
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BNIP3 | BCL2/아데노바이러스E1B19kDA단백질상호작용단백질3 |
C4orf3 | 불특정 단백질 C4orf3 |
GIMAP1 | GTPase IMAP 패밀리멤버 1 |
NDUFA3 | NADH탈수소효소[유비퀴논]1α 서브콤플렉스 서브유닛3 |
NINJ2 | 닌주린 2호 |
PDZK1IP1 | PDZK1-상호작용단백질1 |
PKMYT1 | 막관련티로신및트레오닌특이cdc2-억제인산화효소 |
스트릿 1 | 석소플람스/내소플람 칼슘 ATP효소조절제 DWORF |
STX10 | Syntaxin-10 |
동기 2BP | 시냅토자닌-2결합단백질 |
TMEM65 | 막투과단백질65 |
TMEM243 | 막투과단백질243 |
VAMP1 | 소포관련막단백질1 |
VAMP2 | 소포관련막단백질2 |
증기 | 소포관련막단백질관련단백질B/C |
호몰로지와 진화
정형외과와 병변외과
TMEM101은 유방, 사우롭시다, 양서류, 오스테히예스, 콘드리히테예스, 몰루스카, 아넬리다, 에키노더마타, 크니다리아, 플라코조아 등에 정형어를 가지고 있다.선택한 맞춤법 표가 아래에 나열되어 있습니다.TMEM101의 기존 패럴로그는 없습니다.
속과 종 | 공통명 | 분류학 그룹 | 추정 분기일(MYA) | 등록 번호 | 시퀀스 길이(aa) | 시퀀스 아이덴티티 | 시퀀스 유사성 |
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파스코라르크토스시네레우스 | 코알라 | 유대목 | 159 | XP_020853077.1 | 257 | 89% | 95% |
담쟁이덩굴 | 치킨. | 아베스 | 312 | XP_003643860.1 | 257 | 80% | 89% |
노테키스쿠르타투스 | 호랑이뱀 | 스쿼마타 | 312 | XP_026525463.1 | 257 | 79% | 91% |
크세노푸스 트로피컬리스 | 열대발톱개구리 | 아누라 | 351.8 | NP_98884.1 | 255 | 76% | 88% |
다니오 레리오 | 제브라피시 | 악티노프테르기 | 435 | NP_001314814.1 | 255 | 72% | 86% |
아칸서스터플랜치 | 가시불가사리 | 에키노데르마타 | 684 | XP_022105916.1 | 252 | 34% | 51% |
크라소트레아기가스 | 태평양 굴 | 몰루스카속 | 797 | XP_011422883.2 | 251 | 30% | 51% |
포실로포라데미코르니스 | 레이스 코랄 | 크니다리아 | 824 | XP_027044925.1 | 264 | 32% | 52% |
트리코플락스 아드헤렌스 | 트리코플락스 | 플라코조아 | 948 | XP_002108737.1 | 260 | 28% | 51% |
진화적 역사
TMEM101의 철자를 가진 인간과 가장 먼 친척은 트리코플락스 아드헤렌이다.Ctenophorans가 TMEM101의 철자를 가지고 있지 않다는 것을 감안할 때, TMEM101은 약 9억4800만 년 전 Ctenophora에서 발산된 후 기초 ParaHoxozoa 분지에서 유래한 것으로 보인다.분자 클럭 분석에 근거해 TMEM101의 단백질 배열은 평균적으로 시토크롬 c보다 빠르게 진화했지만 피브리노겐 알파보다는 느리게 진화했다.
기능.
NF-δB 시그널링 경로 활성화
TMEM101 cDNA 전사물은 인간 배아 신장 [6]세포에서 NF-δB 제어 유전자의 전사를 활성화하는 것으로 입증되었다.
임상적 의의
TMEM101은 유방암의 바이오마커로 알려져 있다.TMEM101의 높은 발현은 유방암의 [7]루미날 분자 아형과 관련이 있다.또한 TMEM101의 높은 수치는 초기 3중 음성 유방암 [27]진단에 대한 위험 점수 증가와 관련이 있다.
레퍼런스
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