IQ칼모듈린결합모티브
IQ calmodulin-binding motifIQ칼모듈린결합모티브 | |||||||||||
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![]() 스캘럽 미오신의 분해능 [1]2A 조절영역 구조. | |||||||||||
식별자 | |||||||||||
기호. | 아이큐 | ||||||||||
팜 | PF00612 | ||||||||||
인터프로 | IPR000048 | ||||||||||
스마트 | SM00015 | ||||||||||
프로 사이트 | PS50096 | ||||||||||
SCOP2 | 1wdc/SCOPe/SUPFAM | ||||||||||
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IQ 칼모듈린 결합 모티브는 다음 배열을 포함하는 아미노산 배열 모티브입니다.
- [FILV]Qxxx[RK]Gxx[RK]xx[필브이]
"IQ"라는 용어는 모티브의 처음 두 아미노산인 이소류신(일반)과 글루타민(불변)을 가리킨다.
기능.
칼모듈린(CaM)은 다양한 세포단백질과의 상호작용을 통해 주요 칼슘(Ca2+) 센서 및 조절 이벤트의 조정자로 인식된다.알려진 많은 CaM 결합 단백질에는 세 가지 종류의 인식 모티브가 존재한다. 즉, Ca-비의존성2+ 결합에 대한 컨센서스로서의 IQ 모티브와 보존된 소수성 [2]잔류물의 위치에 기초하여 1-14 및 1-5-10으로 명명된 Ca-의존성2+ 결합에 대한 두 가지 관련 모티브이다.
예
가리비 미오신의 조절 영역은 Ca 결합에2+ 반응하여 이 모터를 켜는 3쇄 단백질 복합체입니다.사이드 체인 상호작용은 IQ-시퀀스 모티브가 있는 무거운 체인의 인접 세그먼트에 두 개의 라이트 체인을 탠덤으로 연결한다.Ca 결합2+ 부위는 필수 경쇄의 새로운 EF 손 모티브이며, 중쇄와 양쪽 경쇄를 포함하는 연결로 안정화되며, 이는 카빈딩에 대한2+ 세 가지 체인의 요구 사항과 온전한 미오신 [3]분자의 조절을 설명한다.
레퍼런스
- ^ Houdusse A, Cohen C (January 1996). "Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2 A resolution: implications for regulation". Structure. 4 (1): 21–32. doi:10.1016/S0969-2126(96)00006-8. PMID 8805510.
- ^ Rhoads AR, Friedberg F (April 1997). "Sequence motifs for calmodulin recognition". FASEB J. 11 (5): 331–40. doi:10.1096/fasebj.11.5.9141499. PMID 9141499. S2CID 1877645.
- ^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (March 1994). "Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2.8 A resolution". Nature. 368 (6469): 306–12. doi:10.1038/368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.