서커미어

Sarcomere
서커미어
Sarcomere.gif
서커머 이미지
세부 사항
일부줄무늬근
식별자
라틴어서커머럼
메쉬D012518
THH2.00.05.0.00008
FMA67895
미세해부술의 해부학적 용어

사르코메레(그리스어 άρ sarx sarx "flesh", μέςςς meros "부분")는 줄무늬 근육 조직의 [1]가장 작은 기능 단위이다.두 Z선 사이의 반복 단위입니다.골격근은 태아의 근생성 동안 형성되는 관상근세포로 구성되어 있습니다.근섬유에는 관상근섬유가 많이 포함되어 있습니다.근섬유는 현미경 아래 어두운 띠와 밝은 띠가 번갈아 나타나는 육갑의 반복되는 부분으로 구성되어 있습니다.육종은 근육이 수축하거나 이완될 때 서로 미끄러져 가는 필라멘트로 긴 섬유질 단백질로 구성되어 있습니다.코스타미어는 육갑상선과 육갑상선을 연결하는 다른 성분입니다.

중요한 단백질 중 두 가지는 두꺼운 필라멘트를 형성하는 미오신과 얇은 필라멘트를 형성하는 액틴이다.미오신은 길고 섬유질 같은 꼬리와 액틴과 결합하는 구상 머리를 가지고 있다.미오신 머리는 또한 근육 운동을 위한 에너지원인 ATP와 결합합니다.미오신은 액틴의 결합 부위가 칼슘 이온에 의해 노출될 때에만 액틴과 결합할 수 있습니다.

액틴 분자는 육각류의 경계를 형성하는 Z선에 결합되어 있다.서커머가 [2]느슨해지면 다른 밴드가 나타납니다.

평활근세포의 근섬유는 육식세포로 배열되어 있지 않다.

밴드

슬라이딩 필라멘트 이론에 기초한 근육 수축

육갑상어는 골격근과 심장근육에 줄무늬를 부여하는데,[2] 반 리우웬훅이 처음 [3]설명했습니다.

  • 서커머는 인접한2개의 Z라인(또는 Z디스크) 사이의 세그먼트로 정의됩니다.가로줄무늬 근육의 전자 현미경에서, Z-라인은 I-밴드 사이에 근필라멘트의 활동을 고정시키는 어두운 선으로 나타납니다.
  • Z-라인 주변은 I-밴드 영역(등방성의 경우)입니다.I-band는 두꺼운 필라멘트(myosin)에 의해 겹치지 않는 얇은 필라멘트의 영역입니다.
  • I-밴드 뒤에 A-밴드( 이방성용)가 있습니다.편광 현미경 아래에서의 특성 때문에 붙여진 이름입니다.A밴드는 하나의 두꺼운 필라멘트의 전체 길이를 포함합니다.이방성 밴드에는 두꺼운 필라멘트와 얇은 필라멘트가 모두 포함되어 있습니다.
  • A 밴드 내에는 H-zone이라고 불리는 창백한 영역이 있습니다(독일어 "헬러"에서 유래).편광 현미경 아래에서는 더 밝은 외관 때문에 붙여진 이름입니다.H-band는 액틴이 없는 두꺼운 필라멘트의 영역입니다.
  • H 구역 내에는 세포 골격의 교차 연결 요소로 형성된 육각류 가운데에 얇은 M-라인(가운데를 뜻하는 독일어 "mittel"에서 유래)이 나타납니다.

단백질과 육식동물 영역의 관계는 다음과 같다.

  • 얇은 필라멘트인 액틴 필라멘트는 I밴드의 주요 구성 요소이며 A밴드로 확장됩니다.
  • 두꺼운 필라멘트인 미오신 필라멘트는 양극성이며 A-밴드 전체에 걸쳐 확장됩니다.그것들은 중앙에서 M-밴드에 의해 가교되어 있다.
  • 거대 단백질 티틴(connectin)은 두꺼운 필라멘트(myosin) 시스템에 결합하는 Sarcomere의 Z-라인에서 두꺼운 필라멘트와 상호작용하는 것으로 생각되는 M-밴드까지 확장됩니다.티틴(및 그 스플라이스 아이소폼)은 자연에서 발견되는 단일 고탄성 단백질 중 가장 큽니다.그것은 수많은 단백질의 결합 부위를 제공하며 육식 지배자 및 육식동물 집합의 청사진으로서 중요한 역할을 할 것으로 생각됩니다.
  • 또 다른 거대 단백질인 네블린은 얇은 필라멘트와 전체 I-Band를 따라 확장된다는 가설이 있다.티틴과 유사하게 얇은 필라멘트 조립을 위해 분자 지배자 역할을 하는 것으로 생각됩니다.
  • 육식 구조의 안정성에 중요한 여러 단백질은 육식물의 M-밴드뿐만 아니라 Z-라인에서도 발견된다.
  • Z디스크에서 Z라인 단백질 알파액티닌을 통해 액틴 필라멘트와 티틴 분자가 가교된다.
  • C단백질뿐만 아니라 M밴드 단백질 myomesin은 두꺼운 필라멘트 시스템(myosins)과 티틴(탄성 필라멘트)의 M밴드 부분을 가교한다.
  • M라인은 또한 ADP와 포스포크레아틴의 ATP와 크레아틴으로의 반응을 촉진하는 크레아틴 키나제를 결합시킨다.
  • Sarcomere의 A-band에서 액틴 필라멘트와 미오신 필라멘트 사이의 상호작용은 근육 수축에 책임이 있다(슬라이딩 필라멘트 모델에 [2]기초함).

수축

주요 기사:근육 수축

단백질 트로포미오신은 근육세포에서 액틴 분자의 미오신 결합 부위를 덮는다.근육세포가 수축하기 위해서는 트로포미오신을 움직여서 액틴의 결합 부위를 밝혀내야 한다.칼슘 이온은 트로포닌 C 분자(트로포미오신 단백질 전체에 분산됨)와 결합하고 트로포미오신의 구조를 변화시켜 액틴에 교차교 결합 부위가 나타나게 한다.

근육 세포 내의 칼슘 농도는 석관에 있는 독특한 형태의 소포체인 석관에 의해 조절됩니다.

근육 세포는 운동 뉴런이 신경 전달 물질인 아세틸콜린을 방출할 때 자극되는데, 아세틸콜린은 신경 근육 접합부를 가로질러 이동한다.아세틸콜린은 시냅스 후 니코틴성 아세틸콜린 수용체와 결합한다.수용체 구성의 변화는 나트륨 이온의 유입과 시냅스 후 활동 전위의 개시를 가능하게 한다.활동 전위는 T-튜브(횡관)를 따라 석소체 망막에 도달할 때까지 이동한다.여기서 탈분극막은 혈장막 내에 존재하는 전압게이트 L형 칼슘채널을 활성화한다.L형 칼슘 채널은 석소체에 존재하는 리아노딘 수용체와 밀접하게 관련되어 있다.L형 칼슘 채널에서 칼슘의 내부 흐름은 리아노딘 수용체를 활성화하여 석소체 망막에서 칼슘 이온을 방출합니다.이 메커니즘은 칼슘 유도 칼슘 방출이라고 불립니다.L형 칼슘 채널의 물리적 개방 또는 칼슘의 존재로 인해 리아노딘 수용체가 개방되는지는 밝혀지지 않았다.칼슘의 유출은 미오신 헤드가 액틴 교차교 결합 부위에 접근할 수 있게 하여 근육 [4]수축을 가능하게 합니다.

근육수축은 칼슘이온이 석회질 망막에 다시 주입되면 끝나 수축기구를 통해 근육세포가 이완된다.

근육이 수축해도 A밴드는 길이가 변하지 않고(포유동물 [4]골격근의 경우 1.85마이크로미터), I밴드와 H존은 짧아진다.이로 인해 Z 라인이 서로 가까워집니다.

쉬다

정지 상태에서 미오신 헤드는 저에너지 구성으로 ATP 분자에 결합되어 액틴의 교차 브릿지 결합 부위에 접근할 수 없다.단, 미오신헤드는 ATP를 아데노신2인산(ADP) 및 무기인산이온으로 가수분해할 수 있다.이 반응에서 방출되는 에너지의 일부는 미오신 헤드의 모양을 변화시키고 높은 에너지 구성으로 촉진한다.미오신 헤드는 액틴에 결합하는 과정을 통해 ADP와 무기인산이온을 방출하여 낮은 에너지 중 하나로 다시 배열을 변경한다.미오신은 새로운 ATP가 미오신 머리를 결합할 때까지 경직이라고 알려진 상태에서 액틴에 부착되어 있습니다.미오신에 대한 ATP의 결합은 교량 해리에 의해 액틴을 방출한다.ATP와 관련된 미오신은 ATP의 가수분해에서 시작하는 또 다른 사이클에 대한 준비가 되어 있다.

A밴드는 근섬유 전체에서 어두운 가로선으로 표시되며, I밴드는 옅은 색상의 가로선으로 표시되며, Z라인은 광현미경 수준에서 사콤을 구분하는 어두운 선으로 표시됩니다.

보관소

대부분의 근육 세포는 적은 수의 근육 수축을 위한 충분한 ATP만을 저장할 수 있습니다.근육 세포 또한 글리코겐을 저장하는 반면, 수축에 필요한 에너지의 대부분은 인산염으로부터 얻어진다.이러한 포스파겐 중 하나인 크레아틴인산은 척추동물에서 [4]ATP 합성을 위한 인산기를 ADP에 제공하기 위해 사용된다.

비교 구조

육갑의 구조는 여러 가지 면에서 그 기능에 영향을 미친다.액틴과 미오신의 겹침은 길이-장력 곡선을 만들어 내는데, 이것은 액틴 필라멘트가 서로 간섭할 때까지 더 적은 수의 교차가 형성되거나 압축될 수 있도록 근육이 늘어나면 육체의 힘 출력이 어떻게 감소하는지를 보여줍니다.액틴 필라멘트와 미오신 필라멘트의 길이는 힘과 속도에 영향을 미칩니다. 긴 색소체는 더 많은 교차교와 더 많은 힘을 가지지만 짧은 범위는 줄어듭니다.척추동물은 종간뿐만 아니라 개인의 모든 근육에서 최적의 길이(피크 길이-장력에서의 길이)가 거의 동일하여 육식동물 길이의 매우 제한된 범위를 보인다.그러나 절지동물은 한 개체의 종과 근육 사이 모두에서 육종 길이가 7배가 넘는 엄청난 변화를 보인다.척추동물에서 상당한 육식동물 변이가 없는 이유는 충분히 [citation needed]알려져 있지 않다.

레퍼런스

  1. ^ Biga, Lindsay M.; Dawson, Sierra; Harwell, Amy (2019). "10.2 Skeletal Muscle". Anatomy & Physiology. OpenStax/Oregon State University. Retrieved 22 May 2021.
  2. ^ a b c Reece, Jane; Campbell, Neil (2002). Biology. San Francisco: Benjamin Cummings. ISBN 0-8053-6624-5.
  3. ^ Martonosi, A. N. (2000-01-01). "Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research". Acta Biochimica Polonica. 47 (3): 493–516. doi:10.18388/abp.2000_3974. ISSN 0001-527X. PMID 11310955.
  4. ^ a b c Lieber (2002). Skeletal Muscle Structure, Function & Plasticity : The Physiological Basis of Rehabilitation (2nd ed.). Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0781730617.

외부 링크

Wikimedia Commons에는 Sarcomeres 관련 미디어가 있습니다.