표베르딘

Pyoverdine
표베르딘
Pyoverdine.svg
이름
기타 이름
표베르딘
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
펍켐 CID
  • InChI=1S/C56H88N18O22/c1-27(79)43-53(91)61-15-4-3-8-31(46(84)65-34(11-7-19-73(96)26-78)49(87)70-44(28(2)80)54(92)71-43)64-47(85)33(10-6-18-72(95)25-77)67-50(88)36(23-75)68-48(86)32(9-5-16-62-56(58)59)66-51(89)37(24-76)69-52(90)38-14-17-60-45-35(63-42(83)13-12-30(57)55(93)94)20-29-21-40(81)41(82)22-39(29)74(38)45/h20-22,25-28,30-34,36-38,43-45,60,75-76,79-82,95-96H,3-19,23-24,57H2,1-2H3,(H,61,91)(H,63,83)(H,64,85)(H,65,84)(H,66,89)(H,67,88)(H,68,86)(H,69,90)(H,70,87)(H,71,92)(H,93,94)(H4,58,59,62)
  • 키: QIRRYPHVUMPBDX-UARRTFJPSA-N
  • CC(C1C(=O)NC(=O)NCCCCC(C(=O)NC(C(=O)N1)CCN(C=O)O)NC(=O)C(CCCN(C=O)O)NC(=O)C(CO)NC(=O)C(CCCN=C(N)N)NC(=O)C(CO)NC(=O)C2CCNC3N2C4=CC(=C(C=C4C=C3NC(=O)CCC(C(=O)O)N)O)O)C(C)O)O
특성.
C56H88N18O22
어금질량 1365.424 g·1998−1
외관 고체
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
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Infobox 참조 자료

표버딘[1](대안적으로, 그리고 덜 흔하게 표버딘으로 표기됨)[2][3]은 특정 녹농균에 의해 생성되는 형광 사이다.표버딘은 중요한 바이러스 인자로, 많은 생물학적 감염 모델에서 병원생식에 필요하다.박테리아 병원체 생성에 대한 그들의 기여는 결정적인 영양소(즉, 철분), 다른 독성 인자(엑소톡신 A와 프로테아제 PrpL 포함), 생물필름 형성을 지원하며,[4][5] 독성 그 자체를 점점 더 인정받고 있다.[6][7][8]null

표버딘은 또한 중금속의 생물학적 요인에 사용될 수 있는 첼레이터로서, 그리고 형광 리포터가 철과 잠재적으로 다른 금속의 존재를 분석하는 데 사용했던 것처럼, 그렇지 않으면 내성을 가진 박테리아 변종에 항균을 전달하기 위한 "트로잔 호스" 분자로 조사되어 왔다.[9]null

병원성, 철의 신진대사, 형광성의 차이를 메우는 것 때문에 표버딘은 100년 넘게 전 세계 과학자들의 호기심을 자극해 왔다.null

생물학적 함수

대부분의 시데로포레와 마찬가지로 표버딘은 그것을 생산하는 미생물이 세포내 철분 농도가 사전 설정된 한계치 이하로 떨어진 것을 감지할 때 합성되어 환경 속으로 분비된다.철은 지구 표면에서 네 번째로 풍부한 원소지만 생물학적으로 관련된 철 화합물의 용해도는 극히 낮으며, 일반적으로 대부분의 (전부는 아니지만) 미생물의 요구에 불충분하다.일반적으로 꽤 용해성이 있으며 철(III)에 대한 탐욕이 유난히 높은 시더로포어(철에 대한 탐욕은 10M를40-1 초과하며 자연에서 관측된 탐욕 중 가장 강한 탐욕은 철에 대한 탐욕의 상당수는 시더포어가 수성 용액으로 끌어내어 철의 생물학적 이용가능성을 높이는 데 도움이 된다.null

표버딘은 이 역할 외에도 독성 조절,[4][5] 철의 이용가능성을 제한하여 다른 세균종의 성장을 제한(그리고 항균의 일종으로 기능)하고, 다른 금속을 격리시켜 독성을 방지하는 등 여러 가지 다른 기능을 가지고 있다.null

구조 및 특성

표버딘의 많은 (>100) 형태들이 고립되어 연구되어 왔지만, 그것들은 모두 일정한 공통점을 가지고 있다.표버딘 분자는 각각 디히드록시퀴놀린 코어, 균주에 따라 달라지는 6-14 아미노산 펩타이드, 사이드 체인(보통 Krebs/시민산 사이클에서 4-5 탄소 α-케토아시드로 구성됨)의 세 부분으로 되어 있다.표버딘의 핵심은 잘 알려진 노란색과 형광색을 포함한 그것의 몇 가지 속성을 책임진다.null

구조

다이드록시퀴놀린 코어는 (1S)-5-아미노-2,3-디하이드로- 8,9-디하이드록시-1H-피리미도[1,2-a]퀴놀린-1-카르복실산(carboxylic acid)으로 구성되어 있다.분자의 이 부분은 관찰된 모든 표버딘 분자들 사이에서 불변한다.null

코어는 6-14개의 아미노산으로 구성된 표버딘의 아미노산 체인을 추가하여 변형된다.아미노산 체인은 크로모포레 코어에 내장되어 있으며, 비리보솜 펩타이드 합성을 통해 합성된다.[10][11]표베르딘은 비리보솜 합성 펩타이드에서 흔히 볼 수 있듯이 D형 아미노산과 N-5-히드록소르니틴과 같은 비표준 아미노산을 자주 포함한다.펩타이드 체인은 부분적으로(또는 완전히) 사이클링될 수도 있다.이 펩타이드 체인은 일반적으로 수산화수소 및/또는 수산화카르복실산 그룹을 통해 육각류 상호작용의 다른 네 가지 측면을 제공한다.분자의 이 부분은 또한 페리표베르딘 수용체(FpvA)와의 상호작용에 결정적이며, 페리표베르딘을 세포로 수입할 수 있다.주어진 Phyomonas 변종에 의해 생성된 펩타이드 체인은 현재 불변성으로 생각되고 있다.null

케토아시드 사이드 체인의 특정한 기능이나 중요성에 대해서는 거의 알려져 있지 않지만, 케토아시드(콩쿠르)가 서로 다른 표베르딘 분자가 공존한다는 것은[12] 잘 알려져 있다.관찰된 케토아키드는 굴복/수치나미드, 글루타미드, 글루타미드, 말라미드, α-케토글루타레이트 등이다.null

다양한 형광성 녹농균 변종에서 펩타이드 백본의 구조
녹조류 변형률 표베르딘 펩타이드 체인의 구조
P. 에어로기노사 ATCC15692(PAO1) Q-DSER-Arg-DSER-FoHOrn-c(Lys-FoHOrn-Thr-Thr-Thr)
P. 에어로기노사 ATCC27853 Q-DSER-FoOHDOrn-Orn-Gly-aDThr-Ser-COHOrn
P. 에어로기노사 파6 Q-DSER-Dab-FoOHOrn-Gln-DGLN-FoHDORn-Gly
P. 클로로라피스 ATCC9446 Q-DSER-Lys-Gly-FoHOrn-c(Lys-FoOHDOrn-Ser)
P. 형광펜스 bv.i ATCC13525 Q-DSER-Lys-Gly-FoHOrn-c(Lys-FoOHDOrn-Ser)
P. 형광펜스 bv.i 9AW Q-DSER-Lys-OHIS-aDThr-Ser-COHOrn
P. 형광펜스 bv.III ATCC17400 Q-DALA-DLys-Gly-Gly-OHASP-DGln/Dab-Ser-DALA-COHOrn
P. 형광펜스 bv.v 51W Q-DALA-DLYS-Gly-Gly-OHDASP-DGLN-DSER-Ala-Gly-ADTHR-COROrn
P. 형광펜스 bv.v 1W Q-DSER-Lys-Gly-FoHOrn-c(Lys-FoOHDOrn-Ser)
P. 형광펜스 bv.v 10CW Q-DSER-Lys-Gly-FoHOrn-c(Lys-FoOHDOrn-Ser)
P. 형광펜스 bv.VI PL7 Q-DSER-AcOHDOrn-Ala-Gly-ADThr-Ala-COHOrn
P. 형광펜스 bv.VI PL8 Q-DLys-AcOHDOrn-Ala-Gly-aDThr-Ser-COHOrn
P. 형광펜스 1.3 Q-DALA-DLYS-Gly-Gly-OHASP-DGln/Dab-Gly-Ser-COOrn
P. 형광펜스 18.1 Q-DSER-Lys-Gly-FoHORN-Ser-DSER-Gly-c(Lys-FoOHDORN-Ser)
P. 형광펜스 CCM 2798 Q-Ser-Dab-Gly-Ser-OHDAsp-Ala-Gly-DALA-Gly-COHOrn
P. 형광펜스 CFBP 2392 Q-DLys-AcOHDOrn-Gly-ADThr-Thr-Gln-Glyn-DSER-COHOrn
P. 형광펜스 CHA0 Q-Asp-FoHDOrn-Lys-c(Thr-Ala-Ala-FoHOHDOrn-Lys)
P. putida bv.b 9BW Q-DSER-Lys-OHIS-aDThr-Ser-COHOrn
p.putida CFBP 2461 Q-Asp-Lys-OHDAsp-Ser-aDThr-Ala-Thr-DLys-COHOrn
P. 톨라아시 NCPPB 2192 Q-DSER-Lys-Ser-DSER-Thr-Ser-AcOHOrn-Thr-DSER-COHDORrn

특성.

표버딘의 다른 주목할 만한 특성들 중에서 표버딘은 자연적 리간드인 철을 결합할 때 빠르고 강하게 수축되는 특성 흥분 및 방출 스펙트럼과 함께 밝고 비교적 광학적 형광을 보인다.흥분과 어금니 흡수성은 보통 pH 의존도를 나타내지만 형광은 일반적으로 pH 변동의 영향을 받지 않는다.분광 흡수는 형광과 달리 철제 결합 시 거의 침윤을 보이지 않아 분자 이완의 메커니즘이 전자기 방사보다는 진동임을 시사한다.null

표버딘은 6개의 서로 다른 산소 원자(디요드록시퀴놀린 코어에서 2개, 백본에서 각각 2개)를 포함하는 철의 헥사덴테이트(즉, 6개 부분) 킬레이션을 조정한다.이것은 결합을 방해할 수 있는 물이나 다른 물질의 침투를 효율적으로 방지하는 매우 긴밀하게 조정된 팔면체 콤플렉스를 초래한다.일반적으로 철분은 철분 상태로 감소하여 표버딘에서 제거되는데, 표버딘은 탐욕성이 훨씬 낮다(즉, 10M9-1).이를 통해 표버딘에서 철을 비파괴적으로 제거할 수 있다.감속 후 철에 대한 친화력이 높아진 다른 운송업체에 철을 '반납'하는 한편, 아포피오베르딘은 계속 사용하기 위해 재수출된다.null

표베르딘은 구조적으로 아조토박터 비넬란디균의 아조박틴과 유사하지만 후자가 여분의 요소고리를 가지고 있다는 점을 제외하면 아조박터 비넬란디균의 아조박틴과 유사하다.[13]null

합성

생합성

PaO1에는 표베르딘의 생합성에 관여하는 14 pvd 유전자가 있다.[14]null

표베르딘 생합성은 대체 시그마 인자 PvdS의 활동을 통해 크게 조절되는 것으로 보이며, PvdS는 Pur 계통 및 PvdS의 세포내 격리 작용에 의해 억제기 FpvI에 의해 분리된다.null

상당한 조사에도 불구하고 표버딘의 생합성에 대해서는 비교적 거의 알려져 있지 않다.예를 들어 표버딘의 생합성이 개별 성분(즉, 코어, 펩타이드 체인, 케토아시드)으로 이루어지는지 또는 코어와 다른 부분이 초기 분자(PvdL 단백질에 의해)로 응축된 후 다른 효소에 의해 변형되는지는 여전히 불명확하다.여전히 불명확한 이유로 표베르딘 생합성은 항암 치료용 불소유라실,[15] 특히 RNA 대사를 방해하는 능력을 통해 강하게 억제된다.[16]표버딘의 생산량은 변종마다 다르지만, 형광성 녹농균은 철분이 부족한 조건에서 재배할 때 200~500mg/L가 발생하는 것으로 나타났다.[17][18]null

코어

형광 색소 코어의 기원에 대해 약간의 논쟁이 있다.원래는 pvcAB에 의해 합성된 것으로 널리 생각되었다.CD 피연산자는 pvcC와 pvcD 유전자의 일부가 삭제되면 표버딘 생산에 지장을 준다.[19]표버딘 생합성의 다른 측면과 마찬가지로 pvcAB의 조절도 필요하다.CD는 철에 의존하고 있으며, 이러한 유전자의 활동이 상실되어 표버딘이 붕괴되었다.null

별도의 보고서는 pvcABCD가 대신 파에루쿠마린(가명 오버다인 관련 분자)의 합성에 책임이 있을 수 있음을 시사하고 있으며, 로쿠스에서의 활동 상실은 표버딘 생산에 아무런 영향을 미치지 않는다고 주장한다.[20]또한 일부 형광성 녹농균은 이러한 유전자의 명백한 동음이의어가 결여되어 있어 이것이 이러한 유전자의 기능인지에 대해 더욱 의문을 제기한다.null

이는 pvdL이 coenzyme A를 myristic acid moiety에 결합한 다음 글루탐산, D-tyrosine, L-2,4-diaminobutyric acid(DAB)를 첨가한다는 보고와 일치한다.[21]대체 생합성 경로에 따르면 pvdL은 글루탐산염, 2,4,5-트리히드록시페닐알라닌, L-2,4-다미노부티르산을 대신 포함하고 있다.[22]이 후자는 방사선으로 포장된 타이로신을 표버딘 또는 가성 오버딘으로 통합하는 식별에 의해 지지된다.null

이 불일치는 여전히 해결되지 않고 있다.null

펩타이드 체인

표베르딘 생합성(예: pvdH, pvdA, pvdF)을 담당하는 여러 유전자는 분자의 다양한 부분에 필요한 전구아미노산과 대체아미노산의 생성에 관여한다.[23]다른 몇 개(예: pvdI 및 pvdJ)는 펩타이드 체인을 함께 "고정"하는 직접적인 책임이 있다.[23]pvdD는 체인을 종료하고 전구체를 세포질 속으로 방출하는데, 이는 불완전하게 성숙된 색소체를 가진 세포질 속의 표버딘과 같은 분자의 식별과 일치한다.[23]null

케토아시드

현재 이용 가능한 가장 좋은 증거는 케토아시드가 원래 D-티로신, L-2,4-다이아미노부리산, L-글루타민산으로부터 합성되었을 때 크로모포레 코어(L-글루타민산)에 부착되어 있다는 것을 시사한다.이것이 나중에 다른 응고체(즉, a-ketoglutarate, 굴복/succinamide 등) 형태로 어떻게 변경되는지는 불분명하다.null

성숙 및 내보내기

Periplasm과 외막(PvdN, PvdO, PvdP, PvdQ 등)의 일부 Pvd 단백질의 국소화는 표버딘 성숙의 일부가 ABC형 수출업자와 동질인 PvdE에 의해 PvdE로 운반된 후, 아마도 이 위치에서 발생한다는 것을 시사하는 것으로 해석되었다.표버딘이 세포에서 얼마나 완전히 숙성된 상태로 수출되는지는 여전히 불명확하다.표버딘은 완전히 숙성되면 PvdRT-OpmQ 유역펌프에 의해 경련으로부터 수출된다.null

총화학합성

P. 에어로기노사 균주 PAO1에 의해 생성된 표버딘에 대한 완전한 유기합성 경로가 고체상 펩타이드 합성을 사용하여 보고되었다[24].이 프로토콜은 표버딘을 높은 수율(약 48%)으로 산출했으며 표버딘 비계에 표적 유도체를 생성하고 항균탄두를 장착한 사이더포레(sideropoor)의 생성을 촉진할 수 있는 과학자의 능력을 실질적으로 높일 것으로 기대된다.null

맹독성 메커니즘

표베르딘은 C. 엘레건과 다양한 암염병 모델(예: 화상 모델, 폐렴 모델 등)을 포함한 다양한 질병 모델에서 독성을 필요로 하는 것으로 보고되었다.[6][15][25]null

위에서 언급한 바와 같이 표버딘은 그 자체의 생산, 엑소톡신 A(번역을 중단시키는 것), 프로테아제 PrpL을 조절하는 것을 포함하여 일반적인 독성에 대한 몇 가지 패션에 기여한다.[4]표버딘이 생성을 위해 꼭 필요한 것은 아니지만, 생명력을 위해 중요한 바이오필름의 생산과 개발에 기여한다는 증거도 있다.[5]null

마지막으로 표버딘은 그 자체로 여러 종류의 독성과 연관되어 있다.2001년, 알베사와 동료들은 P 형광등에서 정제된 표버딘이 포유류 대식세포에 대한 심오한 세포독성을 보였으며, 이러한 효과는 최소한 부분적으로 활성산소 종에 의존한다고 보고했다.[26]후에 키리엔코와 동료들은 표버딘이 숙주세포에 침투하여 미토콘드리아 역학을 불안정하게 하고 저산소 반응을 유도하는 C. 에글레조를 죽이는 데 필요하고 충분하다고 판단했다.[6][7]노출은 HIF-1 단백질에 의존하는 저산소증과 일치하는 반응을 유발하며, 이는 숙주가 ATP(일반적으로, 철, 산소, 세포 감소 등가물) 생성을 위한 분자 도구가 부족한 상태를 인지하고 있음을 시사한다.[6][7]null

미생물 협력의 역할

표버딘은 일단 분비되면 환경에서 자유롭게 확산된다.철로 둘러싸인 표베르딘(페리표베르딘이라고도 알려져 있음)은 균주에 따라 다르지만 적절한 수용체를 가진 박테리아 세포에 의해 흡수될 수 있다.[27]중요한 것은, 이것은 표버딘을 사용할 수 있는 능력을 가지고 있지만 그것을 만드는 것을 멈춘 '치터'에 의해 이용될 수 있는 공통의 선을 만들어 낸다는 것이다.표버딘 생산은 정력적으로 비용이 많이 들기 때문에, 이것은 그것을 합성하지 않는 세포에서 피트니스 이점을 만들어 낼 수 있다.[28][29][30][31]결과적으로 표버딘은 미생물 협력과 착취를 연구하는 모범적 특성이 되었다.[32][33]null

P. 에어로기노사에서는 표버딘 비생산성 "치트" 박테리아가 i) 생산 조상으로부터 쉽게 진화하며,[34] ii) 밀도와 주파수 의존적인 방식으로 혼합 배양에서 협력 균주를 능가하는 것으로 나타났다.[35][36]표버딘 사용은 수동적 확산에 의존하고 표버딘 생산은 대사적으로 비용이 많이 들기 때문에 환경조건은 성공적인 착취 가능성에 영향을 미치는 것으로 알려져 있다.혼합문화에서 생산자에 비해 표버딘 비생산자의 경쟁우위는 환경이 잘 혼합되고 분자가 쉽게 확산될 때(낮은 공간구조), 표버딘 생산의 비용과 편익이 높을 때(즉, 철분이 강하게 제한될 때) 극대화되는 것으로 나타났다.[30][37]표버딘 협력과 부정행위에 대한 대부분의 연구는 임상격리제를 사용하여 수행되었지만, 최근에는 비임상 표본으로부터 격리된 천연 녹농균에서도 시데로포레 착취가 입증되었다.[38][39]null

명명법

현재 표버딘 구조를 구별하기 위해 광범위하고 체계적인 명칭이 사용되지 않고 있다.1989년에 표베르딘 타입 I, 타입 IIa, 타입 IIb, 타입 III로 구성된 시스템이 제안되었다.[40]당시에는 표버딘 구조물이 몇 개만 알려졌을 뿐, 지금까지 본 것보다 훨씬 적은 변화가 일어날 것으로 예상되었다.펩타이드 백본에서 관찰된 엄청난 이질성과 착향료(케토아시드 부분에서만 다른 단일 변종의 표백)의 관찰의 결과로서 표버딘의 명명법은 다소 보잘것없으며, 어떤 단일 시스템도 보편적인 수용을 얻지 못했다.null

역사

  • 1850년대: 세딜롯은 수술 상처 드레싱의 청록색 방전을 주목한다.
  • 1860: 표베르딘(그 이름은 아니지만)은 포도스에 의해 상처입은 드레싱에서 추출되었다.
  • 1862: 루케는 표베르딘을 현미경으로 관찰된 바실리와 연관시킨다.
  • 1882:칼레 게사드가 순수문화에서 처음으로 재배한 녹농균은 '밴다지의 푸른색과 녹색색채화'에서 보고되었다.Gessard는 이 유기체의 이름을 Bacillus Aeruginosa라고 이름 지었는데, 라틴어인 "aerugo"의 이름을 따서 이 유기체의 이름을 Verdigris라고 부른다.
  • 1889: 부샤르는 바실러스 무연탄(탄저균의 원인제)에 감염된 토끼를 P. 에어로기노사로 주사하면 탄저균의 형성을 막는다고 관찰한다.
  • 1889년: 부샤르는 표버딘이 자외선 아래에서 형광한다는 것을 발견한다.
  • 1948, 1952:철과 표버딘의 농도가 상호적이라는 첫 번째 관측이다.
  • 1978: 마이어와 동료들은 철 획득에서 표버딘의 역할을 처음으로 증명한다.
  • 1980년대-90년대:프로베딘의 첫 번째 구조와 규제가 해결되었다.
  • 1999: 표버딘 형광은 철제 결합에 의해 가라앉는다는 첫 번째 결정.

기타 용도

가성 오버다인

표버딘과 관련된 화합물인 유사오버딘(공식적으로 3-포밀라미노-6,7-디히드록시쿠마린으로 알려져 있음)도 일부 형광성 녹농균에 의해 생성된다.[41]표버딘 생산을 개시하기 위해 L-2,4-diaminobutyric acid, 2,4-diaminobutyric acid로 응축될 수 있는 공통 전구체인 2,4,5-트리히드록시페닐알라닌에서 가성 오버딘과 표버딘이 발생할 수 있다고 생각된다.[41]null

유사성 오버딘은 형광 및 기타 분광 특성에서 표버딘과 상대적으로 유사하며, 비록 친화력은 훨씬 낮지만 철분을 킬레이트하는 능력이다.[41]표버딘과 달리 펩타이드 체인이 없어 철분을 세포로 운반할 수 없다.[41]또 다른 차이점은 유사오버딘이 표버딘과 같은 과정에 의해 규제되는 것처럼 보이지 않는다는 것이다.[41]null

참조

  1. ^ 이 페이지의 목적상 표버딘은 일반적으로 PAO1에 의해 생성된 표버딘을 가리킨다(별도가 명시되지 않은 경우).그것은 가장 광범위한 연구를 거쳤으며 전형적인 시데로포어로 간주될 수 있다.
  2. ^ S. Wendenbaum; P. Demange; A. Dell; J. M. Meyer; M. A. Abdallah (1983). "The structure of pyoverdine Pa, the siderophore of Pseudomonas aeruginosa". Tetrahedron Letters. 24 (44): 4877–4880. doi:10.1016/S0040-4039(00)94031-0.
  3. ^ Menhart, N.; Thariath, A.; Viswanatha, T. (1991). "Characterization of the pyoverdines of Azotobacter vinelandii ATCC 12837 with regard to heterogeneity". Biology of Metals. 4 (4): 223–32. doi:10.1007/bf01141185. PMID 1838001. S2CID 8712926.
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