아이소자임

Isozyme

생화학에서 이소효소(isoenzymes 또는 보다 일반적으로 여러 형태의 효소로 알려져 있음)는 아미노산 배열은 다르지만 동일한 화학 반응을 촉매하는 효소이다.동질효소는 일반적으로 다른 운동 매개변수를 가지거나(예: 다른M K 값) 다르게 조절된다.그들은 주어진 조직이나 발달 단계의 특정한 요구를 충족시키기 위해 신진대사의 미세 조정을 가능하게 한다.

많은 경우에, 동질효소는 시간이 지남에 따라 분화된 상동 유전자에 의해 암호화된다.엄밀히 말하면, 동일한 반응을 촉매하는 다른 아미노산 서열을 가진 효소는 다른 유전자에 의해 암호화되면 이소자임이고, 동일한 유전자의 다른 대립 유전자에 의해 암호화되면 알로자임이다. 두 용어는 종종 서로 바꿔서 사용된다.

서론

동질효소는 R. L. Hunter와 Clement Markert(1957)에 의해 처음 설명되었으며, 이들은 이들을 동일한 기능을 가지고 동일한 [1]개인에 존재하는 동일한 효소의 다른 변종이라고 정의했다.이 정의는 (1) 다른 유전자의 산물인 효소 변이체(isozymes)와 (2) 동일한 유전자의 다른 대립 유전자의 산물인 효소(Alozymes)[2]를 포함한다.

아이소자임은 보통 유전자 복제의 결과이지만, 다배체화 또는 핵산 교배로부터 발생할 수도 있다.진화 시간이 지남에 따라, 만약 새로운 변종의 기능이 원래의 것과 동일하게 유지된다면, 돌연변이가 축적되면서 둘 중 하나가 손실되어 의사 유전자가 될 가능성이 있다.그러나 돌연변이가 효소의 기능을 즉시 방해하는 것이 아니라 효소의 기능 또는 발현 패턴을 수정하는 경우, 두 변종은 모두 자연선택에 의해 선호될 수 있으며 다른 기능에 [3]특화될 수 있다.예를 들어, 그것들은 다른 발달 단계나 다른 [4]조직에서 발현될 수 있다.

알로자임은 유전자 코드 배열에 영향을 미치는 점 돌연변이 또는 삽입 결손(인델) 사건에서 발생할 수 있다.다른 새로운 돌연변이와 마찬가지로, 새로운 알로자임에 일어날 수 있는 세 가지가 있다.

  • 새로운 대립 유전자는 기능하지 않을 가능성이 가장 높으며, 이 경우 아마도 낮은 적합성을 [5]초래하고 자연 선택에 의해 개체군으로부터 제거될 것이다.
  • 또는 변화된 아미노산 잔기가 효소의 비교적 중요하지 않은 부분(예를 들어 활성 부위로부터 멀리 떨어져 있는 경우)에 있는 경우, 돌연변이는 선택적으로 중립적이며 유전적 [6]표류의 대상이 될 수 있다.
  • 드물게 돌연변이는 보다 효율적인 효소를 발생시키거나 약간 다른 화학 반응을 촉매할 수 있는 효소를 발생시킬 수 있으며, 이 경우 돌연변이는 적합성의 증가를 야기할 수 있으며 [6]자연선택에 의해 선호될 수 있다.

예

이소자임의 예로는 포도당 6-인산에 의해 억제되지 않는 헥소키나제의 변종인 글루코키나제가 있다.다른 조절 특징과 포도당에 대한 낮은 친화력은 췌장의 베타 세포에 의한 인슐린 방출의 제어 또는 간 세포에 의한 글리코겐 합성의 시작과 같은 특정 기관의 세포에서 다른 기능을 제공할 수 있게 한다.이 두 과정 모두 포도당이 풍부할 때만 일어나야 한다.

LDH의 5가지 동질효소
전기영동을 이용한 5가지 동질효소의 구별

1) 젖산탈수소효소는 H-form과 M-form 두 개의 서로 다른 서브유닛으로 이루어진 4량체이다.이러한 조합은 [7]조직에 따라 서로 다른 조합으로 결합됩니다.

유형 구성. 위치 전기영동성 에 의해 파괴되었는지 여부

열(60°C)

 정상 비율

사람의 혈청

LDH1 HHH 심장과 적혈구 가장 빠른 아니요. 25%
LDH2 HHM 심장과 적혈구 빠른 아니요. 35%
LDH3 흠 뇌와 신장 빠른 부분적 27%
LDH4 흠 골격근과 간 느리다 네. 8%
LDH5 음. 골격근과 간 가장 느리다 네. 5%

2) 크레아틴 포스포키나아제의 [7]동질효소:크레아틴 키나아제 또는 크레아틴 포스포키나아제는 포스포 크레아틴의 크레아틴으로의 상호 변환을 촉진합니다.

CPK는 3개의 아이소엔자임으로 존재한다.각 아이소엔자임은 2개의 서브유닛 M(근육), B(뇌) 또는 양쪽의[7] 이합체이다.

아이소엔자임 서브유닛 원점 조직
CPK1 BB 뇌
CPK2 MB 하트
CPK3 음. 골격근

3) 알칼리인산가수분해효소의 동질효소:[7]6개의 동질효소가 확인되었다.효소는 단량체이며, 이소엔자임은 탄수화물 함량의 차이(시알산 잔류물)에 기인한다.가장 중요한 ALP 동질효소는 α-ALP,1 α-열2 연성 ALP, α-열안정2 ALP, pre-β ALP 및 γ-ALP이다.α열2 가연성 ALP의 증가는 간염을 시사하는 반면, β ALP 이전은 뼈 질환을 시사한다.

아이소자임 구별

아이소자임(및 알로자임)은 동일한 효소의 변형체이다.기질 및 효소 동역학 등 생화학적 특성이 동일하지 않은 한 생화학적 분석에 의해 구별될 수 있다.그러나 이러한 차이는 보통 미묘하며, 특히 중성 변종인 알로자임 간에는 더욱 그러하다.기능이 현저하게 다른 두 효소가 동질효소로 식별될 가능성이 낮기 때문에 이러한 미묘성은 예상될 수 있다.

동질효소는 기능면에서 거의 동일할 수 있지만 다른 면에서는 다를 수 있다.특히 효소의 전하를 변화시키는 아미노산 치환은 겔 전기영동에 의해 식별이 간단하며, 이는 분자표지로서 아이소자임을 사용하는 기초가 된다.동질효소를 동정하기 위해 추출 버퍼로 동물 또는 식물조직을 분쇄하여 조단백질 추출물을 만들고 추출물의 성분을 겔 전기영동에 의해 전하에 따라 분리한다.역사적으로, 이것은 보통 감자 전분으로 만들어진 젤을 사용하여 이루어졌지만, 아크릴아미드 젤은 더 나은 분해능을 제공합니다.

조직의 모든 단백질은 겔 안에 존재하기 때문에 각각의 효소는 그들의 기능을 염색 반응과 연결하는 분석을 사용하여 식별되어야 한다.예를 들어, 검출은 효소 활성 구역에서 생성된 NAD 또는 NADP와 같은 보조 인자에 의해 환원될 때 불용성이 되는 테트라졸륨 소금과 같은 가용성 지시 색소의 국부적 침전에 기초할 수 있다.이 분석 방법은 분리 후에도 효소가 여전히 기능해야 하며(네이티브 겔 전기영동), 실험실 기법으로 아이소자임을 사용하는 데 가장 큰 어려움이 있다.

아이소엔자임은 동역학에서 다르다(K값과max V값이M 다르다).

분자 마커로서의 동질효소 및 알로자임

집단 유전학은 본질적으로 집단 내 및 집단 간의 유전자 변이의 원인과 영향에 대한 연구이며, 과거에는 이 목적을 위해 가장 널리 사용되는 분자 표지자 중 하나였다.비록 그들이 지금 많이 더 유익한 기초로 한 접근법(직접적인 DNA염기 서열 결정 법, 단일 nucleotide polymorphisms과 미소 부수체를 같은)으로 대체되었다, 그들은 여전히 빠르고 저렴하게 가마커 시스템들 사이에서 되고 있는(2005[업데이트]의)는 단지 낮은 수준을 식별할 필요가 프로젝트를 위해 탁월한 선택을 마련하고 있다.gen의예를 들어 짝짓기 시스템의 정량화 등 다양한 변화.

기타 주요 예

  • 시토크롬 P450 동질효소는 신진대사와 스테로이드 형성에 중요한 역할을 한다.
  • 다양한 형태의 포스포디에스테라아제 또한 다양한 생물학적 과정에서 주요한 역할을 한다.비록 이러한 효소의 한 가지 이상의 형태가 개별 세포에서 발견되었지만, 효소의 이소 형태는 유기체의 다양한 세포에서 불균등하게 분포되어 있습니다.임상적 관점에서 그들은 선택적으로 활성화되고 억제되는 것으로 밝혀졌으며, 이러한 관찰은 치료에서 그들을 이용하게 만들었다.

레퍼런스

  • Hunter, R. L.; Merkert, C.L. (1957). "Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gels". Science. 125 (3261): 1294–1295. doi:10.1126/science.125.3261.1294-a. PMID 13432800.
  • Weiss, B.; Hait, W.N. (1977). "Selective cyclic nucleotide phosphodiesterase inhibitors as potential therapeutic agents". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 17: 441–477. doi:10.1146/annurev.pa.17.040177.002301. PMID 17360.
  • 웬델, JF, NF 위든.1990. "식물 동질효소의 시각화 및 해석." D. E. Soltis 및 P. S. Soltis, eds. 페이지 5-45.식물생물학의 동질효소.채프먼과 홀, 런던의
  • Weeden, NF, JF Wendel.1990. "식물 동질효소의 유전학." 페이지 46-72 (D. E. Soltis 및 P. S. Soltis, eds).식물생물학의 동질효소.런던, 채프먼 앤 홀
  • 크로포드, DJ 1989년D. E. 솔티스와 P. S. 솔티스의 "효소 전기영동과 식물 계통학" 페이지 146–164.식물생물학의 동질효소.오리건 주 포틀랜드 디오스코리데스입니다
  • 햄릭, JL, MJW 고트, 1990년."식물 종의 알로자임 다양성" A. 페이지 43-63.H. D. 브라운, M. T. 클레그, A. L. 칼러, B. S. 위어 에드식물 개체군 유전학, 번식 및 유전자 자원.시나우어, 선덜랜드
  • 생화학은 제레미 M.버그, 존 L.Tymoczko, Lubert Stryer (본 교과서에서 인용한 Intro)
특정한
  1. ^ Markert, Clement L.; Moller, Freddy (1959). "Multiple forms of enzymes: tissue, ontogenetic, and species specific patterns". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 45 (5): 753–763. doi:10.1073/pnas.45.5.753. PMC 222630. PMID 16590440.
  2. ^ Kearney (2014). Fundamental Genetics (3rd ed.). McNaughton Publishing. pp. 413–414.
  3. ^ Gerald, Gerald (2015). The Biology Book: From the Origin of Life to Epigenetics, 250 Milestones in the History of Biology. Sterling. p. 79.
  4. ^ Huang, Le (2009). Genome. Grady-McPherson. p. 299.
  5. ^ Alberts (2017). Molecular Biology of the Cell (6th ed.). Garland Science. p. 649.
  6. ^ a b Walstrom, Ford; et al. (2014). "Models of genetics and natural selection: a current biomolecular understanding". Biomolecular Ecology. 70 (2): 1021–1034.
  7. ^ a b c d Satyanarayana, U. (2002). Biochemistry (2nd ed.). Kolkata, India: Books and Allied. ISBN 8187134801. OCLC 71209231.

외부 링크