플라보시토크롬황화물탈수소효소

Flavocytochrome c sulfide dehydrogenase
황화시토크롬c환원효소(플라보사이토크롬c)
PDB 1fcd EBI.jpg
보라색 광영양세균 알로크로마튬 비노섬(PDB: 1FCD)으로부터의 플라보시토크롬 황화물탈수소효소 구조.
식별자
EC 번호1.8.2.3
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PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBum
플라보시토크롬 황화물탈수소효소, 플라빈결합
식별자
기호.FCSD-flav_bind
팜PF09242
인터프로IPR015323
SCOP21fcd/SCOPe/SUPFAM

황화물-시토크롬-c 환원효소(Flavocytocrome-creducationase)(EC 1.8.2.3)라고도 하는 플라보시토크롬 c 황화물 탈수소효소([1][2][3][4][5][6]Flavocytocrome c oxidroductase)는 계통명을 가진 효소이다.그것은 보라색 광영양세균 알로크로마튬 비노섬과 [4][7]같은 황산화세균에서 발견된다.이 효소는 다음과 같은 화학 반응을 촉매합니다.

황화수소 + 2페리시토크롬cδ황 + 2페로시토크롬c + 2H+

이들 효소는 황화수소 의존 시토크롬 C 환원을 수행하는 플라보단백질(fccB Q06530)과 디헴 시토크롬(fccA; Q06529)의 헤테로다.디헴 시토크롬은 두 개의 도메인으로 접히는데, 각각은 미토콘드리아 시토크롬 c와 유사하며, 두 개의 헴 그룹은 하위 단위 내부에 결합되어 있다.플라보단백질 서브유닛은 베타(3,4)-알파(3) 코어 및 알파+베타 샌드위치로 구성된 글루타티온 환원효소 유사 접힘을 가진다.플라빈단백질 서브유닛의 활성부위에는 플라빈 고리의 피리미딘 부분 위에 위치한 촉매적으로 중요한 디술피드 브릿지가 포함되어 있다.플라빈에 결합하고 후속 전자 [4]전달에 필요한 C 말단 도메인을 포함한다.전자는 플라빈에서 시토크롬의 헴 그룹 중 하나로 전달된다.FAD와 헴 C는 모두 단백질에 공유 결합되어 있다.

레퍼런스

  1. ^ Kusai K, Yamanaka T (November 1973). "The oxidation mechanisms of thiosulphate and sulphide in Chlorobium thiosulphatophilum: roles of cytochrome c-551 and cytochrome c-553". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 325 (2): 304–14. doi:10.1016/0005-2728(73)90106-0. PMID 4357558.
  2. ^ Fukumori Y, Yamanaka T (June 1979). "Flavocytochrome c of Chromatium vinosum. Some enzymatic properties and subunit structure". Journal of Biochemistry. 85 (6): 1405–14. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a132467. PMID 222744.
  3. ^ Gray GO, Gaul DF, Knaff DB (April 1983). "Partial purification and characterization of two soluble c-type cytochromes from Chromatium vinosum". Archives of Biochemistry and Biophysics. 222 (1): 78–86. doi:10.1016/0003-9861(83)90504-0. PMID 6301383.
  4. ^ a b c Chen ZW, Koh M, Van Driessche G, Van Beeumen JJ, Bartsch RG, Meyer TE, Cusanovich MA, Mathews FS (October 1994). "The structure of flavocytochrome c sulfide dehydrogenase from a purple phototrophic bacterium". Science. 266 (5184): 430–2. doi:10.1126/science.7939681. PMID 7939681.
  5. ^ de Jong GA, Robertson LA, Kuenen GJ (May 1998). "Purification and characterization of sulfide dehydrogenase from alkaliphilic chemolithoautotrophic sulfur-oxidizing bacteria". FEBS Letters. 427 (1): 11–4. doi:10.1016/S0014-5793(98)00379-2. PMID 9613590. S2CID 2818096.
  6. ^ Kostanjevecki V, Brigé A, Meyer TE, Cusanovich MA, Guisez Y, van Beeumen J (June 2000). "A membrane-bound flavocytochrome c-sulfide dehydrogenase from the purple phototrophic sulfur bacterium Ectothiorhodospira vacuolata". Journal of Bacteriology. 182 (11): 3097–103. doi:10.1128/jb.182.11.3097-3103.2000. PMC 94494. PMID 10809687.
  7. ^ Quentmeier A, Hellwig P, Bardischewsky F, Wichmann R, Friedrich CG (November 2004). "Sulfide dehydrogenase activity of the monomeric flavoprotein SoxF of Paracoccus pantotrophus". Biochemistry. 43 (46): 14696–703. doi:10.1021/bi048568y. PMID 15544340.
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