티오황산탈수소효소

Thiosulfate dehydrogenase
티오황산탈수소효소
Thiosulfate Dehydrogenase Structure.png
활성 부위에 티오황산염 기질이 존재하는 티오황산탈수소효소의 3D 구조(RCSB 코드 4V2K)
식별자
EC 번호1.8.2.2
CAS 번호9076-88-4
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티오황산탈수소효소(약칭 TsdA)(EC 1.8.2.2)는 화학 [1]반응을 촉매하는 효소이다.

티오황산 2개 + 페리시토크롬 2개 { \ 테트라시온산염 + 페로시토크롬 2개

따라서 이 효소의 두 가지 기질은 티오황산염과 페리시토크롬c이며, 그 두 가지 생성물은 테트라티온산과 페로시토크롬c이다.

티오황산탈수소효소 호몰로지는 수많은 세균종에서 분리되고 구조가 약간 다르지만 황산화 기능과 메커니즘은 유사하다.이 효소는 Sox 황산화 [2]경로의 일부 효소와 기능과 구조 면에서 유사합니다.

명명법

이 효소는 산화환원효소 계열, 특히 시토크롬을 수용체로 하는 공여자의 황 그룹에 작용합니다.이 효소 클래스의 계통명은 티오황산:페리시토크롬-c 산화환원효소이다.일반적으로 사용되는 다른 명칭으로는 테트라시온산합성효소, 티오황산산화효소, 티오황산산화효소 및 티오황산수용체산화환원효소가 있다.

구조.

주목할 만한 연구가 이루어진 박테리아 균주 알로크로마튬 비노섬(Allochromatium vinosum, 25.8kDa)에서 분리된 티오황산탈수소효소는 각각 시토크롬 c와 유사한 2개의 촉매 도메인으로 구성되며, 긴 비구조화 펩타이드 [3]사슬에 의해 결합된다.N 말단 도메인은 구조적으로 SoxA 계열의 시토크롬 효소와 상동성이 있는 반면, C 말단 도메인은 표준 미토콘드리아 시토크롬 c 계열의 대표이며, P.[4] 할로플랑크티스의 아질산 환원 효소와 높은 유사성을 가진다.각 도메인은 8.1Ω의 짧은 거리로 분리된 공유 결합 철 함유 헴 분자를 포함하고 있어 빠른 전자 [5]전달을 돕는다.N 말단 도메인과 C 말단 도메인은 모두 4개의 α 나선형(해당 도메인에서 헴을 둘러싸고 있음)과 2가닥 반병렬 β 시트를 포함하며, 이는 유전자 복제 [6]이벤트에 의해 효소가 발생했음을 시사한다.

효소의 단일 활성 부위는 중심 철 헴 근처의 두 도메인(C 말단 도메인에 가까운) 사이에 위치한다.

메커니즘

시스테인 잔기와 2개의 철 함유 헴에 의해 촉매되는 A. 비노섬에서 티오황산염이 테트라티온산염으로 가역적으로 변환되는 제안된 기계적 과정.

효소가 발생을 가능하게 하는 정확한 메커니즘에 대해서는 논란이 있기 때문에 그 과정은 여전히 모호하다.또한 박테리아 종 중 티오황산탈수소효소 효소의 다양성은 몇 가지 가능한 [5]활성 메커니즘을 암시한다.단, 티오황산탈수소효소 도메인이 유황담체단백질 SoxYZ 및 시토크롬 SoxAX와 현저하게 유사하기 때문에 A. 비노섬에서 티오황산탈수소효소 촉매반응에 대한 관련 메커니즘을 도출할 수 있다.티오황산탈수소효소의 제안된 메커니즘에 대한 전반적인 개요는 다음의 두 가지 가역적 산화환원 반응으로 요약할 수 있다.

1단계는 티오황산염이 특이하고 반응성이 높은 시스테인 S-설판 부가물에 초기 결합하여 S-티오황산염 부가물을 형성함을 나타낸다.2단계는 이어서 티오황산염이 추가되어 테트라티온을 형성하면서 양쪽 헴을 환원하고 전형적인 시스테인 잔기를 남긴다.활성부위에서는 촉매철 헴에 결합된 시스테인 잔기가 효소 활성에 필수적이며, 이는 티오황산염과 [7]테트라티온산염의 양쪽 모두를 산화시키는 효소의 능력을 완전히 제거했기 때문이다.A. vinosum은 가역적이지만 전위가 +198mV인 [8]티오황산염으로 테트라티온산염이 환원되어도 2개의 티오황산염 이온을 형성하는 반응은 테트라티온산염의 생성보다 훨씬 느리다.

효소의 감소는 두 번째 헴에서 Lys208에서 Met209로 리간드 전환을 일으킨다.Met209를 아스파라긴 또는 글리신으로 대체하는 돌연변이 단백질은 야생형 변종과 유사한 기질 친화성을 가지지만 훨씬 낮은 특이 활성을 가지며,[9] 이는 헴2가 메커니즘의 마지막 단계에서 전자 출구점임을 시사한다.헴2 및 리간드 스위치가 환원되면 레독스 전위가 증가하여 역반응을 저해하여 티오황산염을 형성한다.여기에서 고전위 철황단백질(HiPIP)이 양 헴의 초기상태로 산화될 때 전자수용체로서 기능하는 것이 제안된다.

기능.

티오황산염이 테트라시온산염으로 산화되는 것은 티오황산염과 테트라시온산이 [10]많은 세균종에서 전자공여체 및 전자수용체 역할을 하기 때문에 여러 티오바실리, 광영양 및 헤테로시온에서 관찰된다.두 화합물 모두 황화물과 [11]황산염의 전환 과정인 생물 지구 화학적 황 순환의 중간체이며 중요한 역할을 합니다.따라서 티오황산탈수소효소는 [12]유황회로에서 중간체 간의 전환에 필수적이다.유황 사이클은 다양한 박테리아가 생성된 티오황산염을 호기성 성장을 위한 전자공여체 및 광합성을 위한 혐기성 이산화탄소 고정체로서 이용할 수 있게 한다.티오황산탈수소효소를 이용하여 보충 에너지원으로서 티오황산으로부터 [13]에너지를 얻는 많은 티오박테리아는 의사모나스와 할로모나스이다.테트라시온산염은 테트라시온산염 환원에 의해 혐기성 호흡 중에 호흡 전자수용체 역할을 할 수 있다.

산업용 응용 프로그램

아세티오바실루스 페록시단스 등 티오박테리아는 철황광물로부터 철과 황을 에너지원으로 산화시켜 철과 황산을 [14]생성하면서 자기영양성장을 지원함으로써 산업용 바이오 침출에 필수불가결해졌다.따라서 광상으로부터 세균을 분리하여 내화금 및 철광석 처리 및 산업폐기물, 하수, 중금속 [15]오염토양의 해독에 사용하였습니다.

레퍼런스

  1. ^ Lu WP, Kelly DP (1988). "Cellular Location and Partial Purification of the 'Thiosulphate-oxidizing Enzyme' and 'Trithionate Hydrolyase' from Thiobacillus tepidarius". Microbiology. 134 (4): 877–885. doi:10.1099/00221287-134-4-877.
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  4. ^ Grabarczyk DB, Chappell PE, Eisel B, Johnson S, Lea SM, Berks BC (April 2015). "Mechanism of thiosulfate oxidation in the SoxA family of cysteine-ligated cytochromes". The Journal of Biological Chemistry. 290 (14): 9209–21. doi:10.1074/jbc.M114.618025. PMC 4423706. PMID 25673696.
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