할로페록시다아제

Haloperoxidase

할로페록시디제는 과산화수소에 의한 할로겐화물의 산화를 중재할 수 있는 과산화수소다.[1]할로겐화물과 과산화수소는 모두 환경에서 널리 이용 가능하다.

The Nernst equation shows that hydrogen peroxide can oxidize chloride (E°= 1.36 V), bromide (E°= 1.09 V) and iodide (E°= 0.536 V) from a thermodynamic perspective under natural conditions, i.e., a temperature range of about 0–30 °C and a pH ranging from about 3 (humic soil layer) to about 8 (sea water).불소화(E°= 2.87V)는 과산화수소에 의해 산화될 수 없다.

분류

표는 산화제가 촉매작용을 할 수 있는 할로페록시디제의 분류를 보여준다.

이러한 효소를 기질 사용성에 따라 분류한다고 해서 반드시 효소 기질 선호도를 나타내는 것은 아니다.예를 들어 어시노필 과산화효소는 염화물을 산화시킬 수 있지만 브롬화물을 우선적으로 산화시킨다.[2]

포유류 할로페록시디아제(MPO), 락토페록시디아제(LPO), 에우시노필페록시디아제(EPO)도 가성 티오시아네이트(SCN−) 산화가 가능하다.그것들은 각각 아스파테이트 및/또는 글루타메이트 사이드 체인에 대한 두 개의 에스테르 연결에 의해 균일하게 결합된 헤메 보철 그룹을 포함한다.MPO는 메티오닌 잔류물을 통한 세 번째 공동 생산 링크를 가지고 있다.고추냉이 과산화효소도 이들 기판을 산화시킬 수 있지만, 헤미는 공칭이 되지 않아 회전 시 손상된다.[3]

해양 유기체(풍기, 박테리아, 미세조류, 아마도 다른 진핵생물)의 특정 바나듐 브로모페록시디아제는 바나다이트와 과산화수소를 사용하여 전기생성 유기체를 브롬화한다.[4]

무렉스 달팽이는 티리안 보라색 염료를 생산하는 데 사용되는 브로모페록시디제를 가지고 있다.이 효소는 브롬화물에 매우 특이하고 신체적으로 안정적이지만 활성 부지에 대해서는 특징이 없다.

할로페록시다아제 산화성 할로겐화 오리진, 노트
클로로페록시디아제(CPO) Cl−, Br−, I− 중성미자(myeloperoxidase),

eosinophils(eosinophil peroxidase, Cl− 사용 가능, Br− 선호)
칼다리미세스 후마고

브로모페록시디제(BPO) Br−, I− 우유, 침, 눈물(lactoperoxidase),

성게알(오보페록시디아제),
바나듐 브로모페록시디아제(해양조류, 기타 해양 spp))
무렉스 달팽이 브로모페록시디아제(I− 또는 Cl을− 사용하지 않음)

요오드포페록시다아제(IPO) I− 고추냉이(과산화효소)

갑상선(갑상선 과산화효소)

참고 항목

참조

  1. ^ S.L. Neidleman, J. Geigert(1986) 바이오할로화 - 원칙, 기본 역할 및 적용, Ellis Horwood Ltd Publishers; Chichester; ISBN0-85312-984-3
  2. ^ [1] Eosinophils는 할로겐화제를 생성하기 위해 브롬화물을 우선적으로 사용한다 - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - 생물화학 저널
  3. ^ [2] 포유류 과산화지질에서 헤메-단백질 공밸런트 결합의 역할
  4. ^ Winter, JM; Moore, BS (July 2009). "Exploring the chemistry and biology of vanadium-dependent haloperoxidases". J. Biol. Chem. 284 (28): 18577–81. doi:10.1074/jbc.R109.001602. PMC 2707250. PMID 19363038.