NADH과산화효소

NADH peroxidase
NADH과산화효소
Structure of NADH Peroxidase from Enterococcus faecalis.png
Enteroccus faecalis의 NADH 페르옥시다아제 구조.PDB에서 채택: 2NPX.
식별자
EC 번호1.11.1.1
CAS 번호9032-24-0
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효소학에서 NADH 과산화효소(EC 1.11.1.1)는 화학 반응을 촉매하는 효소이다.

NADH + H+ + HO22 (\ \ NAD+ + 22 HO

NADH 과산화효소의 추정 기능은 세포22 내에서 생성된 HO를 비활성화하는22 것이다. 예를 들어 글리세롤 대사 중 글리세롤-3-인산산화효소에 의해 HO가 필수 세포 [1]성분에 손상을 입히기 전에 글리세롤이 분해된다.

이 효소의 3가지 기질은 NADH, H+, HO이며22, 두 가지 생성물은 NAD와+2 HO이다.FAD라는 하나의 보조 인자를 사용하지만,[2] 개별2 FADH 중간생성물은 관찰되지 않았다.

이 효소는 산화환원효소, 특히 수용체(peroxidase)로서 과산화물에 작용하는 효소군에 속합니다.이 효소 클래스의 계통명은 NADH:과산화수소산화환원효소이다.일반적으로 사용되는 다른 명칭으로는 DPNH 과산화효소, NAD 과산화효소, 디포스포피리딘 뉴클레오티드 과산화효소, NADH-과산화효소, 니코틴아미드 아데닌 다이뉴클레오티드 과산화효소 및 NADH2 과산화효소가 있다.

구조.

NADH 페르옥시다아제의 결정 구조는 사슬 접힘 및 위치뿐만 아니라 보철기[3] FAD의 형태에 있어서 글루타티온 환원효소와 유사하다.

NADH 과산화효소 His10은 FAD 결합 [4]부위 내에서 R1 나선의 N 말단 근처에 위치한다.Cys42-SOH의3 산소 원자 중 하나는 His10 이미다졸 및 Cys42 N 말단 모두에 수소 결합되어 있다.His10은 부분적으로 비정상적인 Cys42-SOH 산화환원 중심을 [3]안정시키는 기능을 합니다.Arg303은 또한 Cys42-SOH를3 안정화시킵니다. Glu-14는 황산의 [4]산화 상태를 유지하는 데 중요한 용매 접근성을 제한하는 밀착 이합체 계면을 형성하는 데 참여합니다.

PDB 2NPX에서 채택된 NADH 과산화효소 내 NADH, FAD 및 시스테인 42의 배열
PDB 2NPX에서 적응된 NADH 페르옥시다아제 활성 부위 기능에 필수적인 4가지 잔류물

반응 메커니즘

Enteroccus faecalis의 NADH 과산화효소는 과산화수소 결합의 이기분해분열에서 Cys42 티올/황산(-SH/-SOH) 레독스 쌍을 이용하여 과산화수소의 물에 [5]대한 2전자 환원을 촉매한다는 점에서 특이하다.

야생형 과산화효소의 동적 메커니즘은 (1) 초기 프라이밍 단계에서 EH(FAD, Cys42-SOH)에2 대한 NADH의 환원, (2) EH에2 대한 NADH의 신속한 결합, (3) CYS42-SH에 의한 HO의22 감소와 관련이 있다.그러나2 개별 FADH 중간체가 관찰되지 않았으며, Cys42-SOH 감소의 정확한 세부 사항은 [7]밝혀지지 않았다.

  1. E + NADH → (EH2'•NAD)*+ → EH2'•NAD → EH2 + NAD+ + HO2
  2. EH2 + NADH → EH2•NADH*
  3. EH2•NADH* + HO22 → E•NADH + HO2
  4. E•NADH + H+ → EH2•NAD + HO2
  5. EH2•NAD → EH2 + NAD+

억제제는 Ag, Cl−, Co2+, Cu2+, Hg2+, NaN3, Pb2+ 및 SO를42− [8]포함한다+.차선의22 HO 농도와 포화 상태인 NADH 농도에서 NADH는 효소를 불안정한 중간체로 변환함으로써 NADH 과산화효소의 과산화효소 활성을 억제한다.NAD는+ 불안정한 중간생성물로 이끄는 평형을 역전시킴으로써 활성제로 작용하고, 따라서 효소를 [9]HO를 감소시키는22 동태 활성 복합체로 변환한다.

생물학적 기능

NADH는 유산소 성장 조건에서 잠재적으로 독성 과산화수소를 제거하며, HO 매개 산화 스트레스에 대해22 사용 가능한 효소적 방어를 나타냅니다.둘째, 효소는 이 생물의 [2][10]엄밀한 발효대사에 필수적인 NAD의+ 재생을 위한 추가 메커니즘을 제시한다.그 효소는 또한 외인성22 HO로부터 보호할 수 있고 박테리아 [11]독성에 기여할 수 있다.

식물에서 NADH 과산화효소 및 산화효소의 실제 기능은 여전히 불분명하지만,[12] 그들은 HO 생성을22 통해 산화 스트레스의 초기 신호 전달에 작용할 수 있다.

대체 역할은 NADH 페르옥시다아제에 의한 HO형성 조절과22 세포벽 이완 및 [13]재건에서의 산화효소를 포함할 수 있다.

레퍼런스

  1. ^ La Carbona S, Sauvageot N, Giard JC, Benachour A, Posteraro B, Auffray Y, Sanguinetti M, Hartke A (December 2007). "Comparative study of the physiological roles of three peroxidases (NADH peroxidase, Alkyl hydroperoxide reductase and Thiol peroxidase) in oxidative stress response, survival inside macrophages and virulence of Enterococcus faecalis". Mol. Microbiol. 66 (5): 1148–63. doi:10.1111/j.1365-2958.2007.05987.x. PMID 17971082. S2CID 40046805.
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