시토크롬 d

Cytochrome d
유비퀴놀산화효소(전기유전자, 양성자-운동력 발생, 시토크롬 bd)
Cytochrome bd CydABX predicted 26335199.png
대장균 시토크롬 bd-1의 예측 구조
식별자
EC 번호7.1.1.7
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이전에 시토크롬2 a로 알려진 시토크롬 d는 헴 D를 보조 인자로 포함하는 모든 시토크롬(전자 수송 헴 단백질)의 이름이다.시토크롬 d의 두 가지 관련 없는 클래스가 알려져 있습니다: 시토크롬 bd는 양성자가 [1]움직이도록 막을 가로질러 전하를 생성하는 효소이고, 시토크롬1 cd는 아질산 환원효소입니다.[2]

시토크롬 bd는 많은 유산소 박테리아에서 발견되는데, 특히 제한된 산소 공급으로 성장했을 때 그렇습니다.다른 말단 산화효소들에 비해 높은 산소 친화력과 시안화물 중독에 대한 내성이 특징이다.그것은 시안화물 불감성 산화효소(CIO)[3]로 알려진 헴 D를 사용하지 않는 매우 유사한 친척 그룹을 가지고 있다.

기능.

Heme D의 구조.

시토크롬d는 그 과의 다른 단백질과 마찬가지로 막결합 헴단백질이지만 시토크롬a 및 b와는 달리 시토크롬D는 헴A 또는 헴B기 [4]대신 헴D를 가진다.

시토크롬d는 유비퀴놀의 두 전자 산화를 촉매하는 시토크롬 bd 말단 산화효소의 일부이다.이 과정은 유비퀴놀-8을 유비퀴논으로 산화시키는 산화적 인산화이다.이 과정에서 발생하는 화학 반응은 다음과 같습니다.

유비퀴놀-8 + O2 → 유비퀴논-8 + HO2[5]

비슷한 반응에 의해, 그것은 또한 4개의 전자를 포함하는 물로의 산소 감소를 촉매합니다.

말단 산화효소로서 이 반응은 양성자 원동력을 생성한다.

유비퀴놀[유비퀴놀2] 2 + O + 4 H+ [세포질] → 유비퀴논[유비퀴논] 2 + 22 H + 4+ H [주배질]

일부 패밀리 구성원은 [3]유비퀴놀 대신 메나퀴놀 또는 플라스토퀴놀과 같은 다른 전자수송 퀴놀을 받아들이거나 선호할 수 있다.

구조.

시토크롬 bd(OPM족 805)는 시토크롬558 b, b595, d에 의해 화합되는 삼헴산화효소이다.주요 기능은 O를2 HO로2 환원하는 것입니다.시토크롬 b와595 d의 헴에 의해 형성되는 디헴 활성 부위를 사용하는 것으로 생각된다.이 두 개의 시토크롬은 전자의 스핀과 직접적으로 관련이 있는 고회전 복합체로 여겨진다.동일한 반응을 촉매하는 다른 호흡 말단 산화효소는 활성 부위가 있고 양성자 펌프를 사용하는 반면, 시토크롬 bd는 구리 대신 철이 있는 활성 부위가 있으며 양성자 운동력을 [6]자체적으로 생성할 수 있기 때문에 양성자 펌프가 필요하지 않다.그것들은 박테리아 세포질 이중층에 내장되어 호흡 [7]사슬에서 말단 산화효소 역할을 한다.

산화효소는 두세 개의 서브유닛을 갖는 경향이 있다.서브유닛 1(InterPro: IPR003317) 및 2(InterPro: IPR002585)는 의사대칭성을 가지며, 2개의 헴 b 분자를 [8]결합하기에 충분하다.일부 프로테오박테리아 어셈블리는 헴 d를 결합하기 위해 세 번째 서브유닛(InterPro: IPR012994)이 필요하며, 다른 어셈블리는 그렇지 않습니다.[9]

Geobacillus종의 고해상도 구조 헤테로크롬 시토크롬 bd가 측정되었다(PDB: 5IR6, 5DOQ).세 번째 서브유닛은 세 번째 서브유닛 프로테오박테리아와 배열 호몰로지를 공유하지 않지만, 비슷한 [10]위치에 있는 어셈블리에 들어옵니다.

발생.

대장균

대장균은 두 세트의 시토크롬 [7]bd를 가지고 있다.bd-I 복합체(CydABX)는 헤테로트리머이며, bd-II 복합체(AppCB)는 헤테로다이머입니다.AppCB의 [9]서브유닛3에 대응하는 AppX 유전자가 있습니다.

양성자 구동력을 생성하는 bd-II의 능력은 최근 논란이 되고 있으며, 일부 [11]범주에서 비전기성 유비퀴놀 산화효소(H+-수송) 아래에 놓인다.

아조토박터비란디

Azotobacter vinelandii는 호기성 생물 중에서 호흡수가 높은 것으로 알려진 질소 고정성 박테리아이다.몇몇 생리학적 연구들은 시토크롬 d가 이 유기체의 막에서 말단 산화효소로서 기능하며 전자 수송 시스템에 참여한다고 가정한다.연구는 두 개의 서브유닛(Q09049, C1DEL1, 세 번째 서브유닛 C1DEL0)에서 서로 다른 유전자를 특징지었다.이들 [12]연구에서 대장균의 CydAB와 매우 광범위한 호몰로지가 발견되었다.

스펙트럼

일반적으로 단백질 복합체에서 시토크롬D는 시토크롬d 형태에 따라 약 636nm 또는 638nm의 흡수대역을 제공한다.산화되면 밴드 길이는 636nm, 축소하면 638nm가 됩니다.여러 개의 서브유닛 콤플렉스에서 발견되는 경우 일반적으로 특정 보철물 그룹과 연관됩니다.시토크롬d를 Fe(II) 피리딘 알칼리 혈색소로서 검출하는 것은 이들 조건에서의 안정성이 제한되기 때문에 매우 어렵다.시토크롬d를 단백질 복합체(헴D로서)에서 추출하여 HCl의 1~5%를 함유하는 에테르에 넣으면 다른 흡수대역([2]산화형 603nm)을 얻을 수 있다.

레퍼런스

  1. ^ EC 7.1.1.7
  2. ^ a b "Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Nomenclature of electron-transfer proteins. Recommendations 1989" (PDF). European Journal of Biochemistry. 200 (3): 599–611. September 1991. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16223.x. PMID 1655423.
  3. ^ a b Borisov VB, Gennis RB, Hemp J, Verkhovsky MI (November 2011). "The cytochrome bd respiratory oxygen reductases". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1807 (11): 1398–413. doi:10.1016/j.bbabio.2011.06.016. PMC 3171616. PMID 21756872.
  4. ^ Belevich I, Borisov VB, Konstantinov AA, Verkhovsky MI (August 2005). "Oxygenated complex of cytochrome bd from Escherichia coli: stability and photolability". FEBS Letters. 579 (21): 4567–70. doi:10.1016/j.febslet.2005.07.011. PMID 16087180. S2CID 36465802.
  5. ^ 시토크롬d유비퀴놀산화효소서브유닛1
  6. ^ Borisov VB, Verkhovsky MI (January 2013). "Accommodation of CO in the di-heme active site of cytochrome bd terminal oxidase from Escherichia coli". Journal of Inorganic Biochemistry. 118: 65–7. doi:10.1016/j.jinorgbio.2012.09.016. PMID 23123340.
  7. ^ a b 마이클 J. 밀러, 로버트 B.제니스시토크롬 복합체는 대장균의 호기성 호흡 사슬의 결합 부위이다.생물화학저널 제260권 제26호(1985년)
  8. ^ Ovchinnikov S, Kinch L, Park H, Liao Y, Pei J, Kim DE, Kamisetty H, Grishin NV, Baker D (September 2015). "Large-scale determination of previously unsolved protein structures using evolutionary information". eLife. 4: e09248. doi:10.7554/eLife.09248. PMC 4602095. PMID 26335199.
  9. ^ a b 대장균 K-12 기질MG1655 수송체: 시토크롬 bd-I 말단산화효소
  10. ^ Safarian S, Rajendran C, Müller H, Preu J, Langer JD, Ovchinnikov S, Hirose T, Kusumoto T, Sakamoto J, Michel H (April 2016). "Structure of a bd oxidase indicates similar mechanisms for membrane-integrated oxygen reductases". Science. 352 (6285): 583–6. Bibcode:2016Sci...352..583S. doi:10.1126/science.aaf2477. PMC 5515584. PMID 27126043.
  11. ^ Borisov VB, Murali R, Verkhovskaya ML, Bloch DA, Han H, Gennis RB, Verkhovsky MI (October 2011). "Aerobic respiratory chain of Escherichia coli is not allowed to work in fully uncoupled mode". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (42): 17320–4. Bibcode:2011PNAS..10817320B. doi:10.1073/pnas.1108217108. PMC 3198357. PMID 21987791.
  12. ^ 존스 CW, 레드펀 ERAzotobacter vinelandii의 시토크롬계.바이오침 바이오피스 액타. 1967년 9월 6일;143 (2):340-353