카테신 L2

CTSV
사용 가능한 구조물
PDB	직교 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	1FH0, 3H6S, 3KFQ
식별자
별칭	CTSV, 카테핀 V, CATL2, CTSL2, CTSU
외부 ID	OMIM: 603308 MGI: 88564 호몰로진: 76699 GeneCard: CTSV
유전자 위치(인간)
쳇.	9번 염색체(인간)
끝	97,195,556 bp
유전자 위치(마우스)
쳇.	13번 염색체(쥐)
끝	64,518,704 bp
RNA 표현 패턴
	표현된 상단
	흉선; ; 난모세포; ; 망막색소 상피; ; 양수; ; 2차 난모세포; ; 모낭; ; 외음부; ; 메타네프릭 글로머룰루스; ; 인간의 성기; ; 자궁경부 상피;
	추가 참조 표현식 데이터
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지
분자함수	시스테인 타입 펩티다아제 활성; 펩타이드 결합; 펩티다아제 활성; GO:0001948 단백질 결합; 아미노펩타아제 활동; 수산화효소 활동; 세린형내막증제작용; 시스테인형내포펩타이드제 활동; 시스테인형 카복시펩티다아제 활동; 히스톤 바인딩; 키니노겐 결합; GO:0032403 단백질 함유 복합 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 페리카리온; 세포의 중간 부분; 비료 과립; 세포외 지역; 미생물; 방귀를 뀌다; 라이소솜 루멘; 뉴런 투영법; 리소솜; 플라즈마 막의 외부 면; 세포외 공간; 핵의; 뉴클레오루스; GO:0016023 세포질 소실;
생물학적 과정	남성 생식기 발달; 유기 순환 화합물에 대한 반응; MHC 등급 II를 통한 외생 펩타이드 항원의 항원 처리 및 표시; 기아에 대한 세포 반응; 세포외 매트릭스 분해; 글루코코르티코이드에 대한 반응; 포도당에 대한 반응; 세르톨리 세포 분화; 고나도트로핀에 대한 반응; 단백질 분해; 세포 통신; 해독제; 정자생식; 다세포 유기체 노화; 세포단백질 포물선 처리과정에 관여하는 단백질 분해; 신경 발달; 자폐 세포 사망; 냄새에 대한 반응; 각질 세포 분화의 규제; 각질 세포 증식에 대한 부정적인 규제; 단백질 가공; 단백질 자동 처리; 모낭모형생식; 액틴 시토스켈레톤 조직 개편의 규제;
	출처:아미고 / 퀵고
직교체
	1515
	13039
	ENSG00000136943
	ENSMUSG00000021477
	O60911
	P06797
	NM_001333; NM_001201575
	NM_009984
	NP_001188504; NP_001324
	NP_034114
	위키다타
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카테신 L2, (EC 3.4.22.43)은 CTSV 유전자에 의해 인코딩된 단백질이다.^[5]^[6]^[7]^[8]

단백질은 엔도펙티다아제 활성을 가진 리소솜의 시스틴 프로테아제인 인간 시스틴 카테핀이다.

단백질은 자궁내막 활성의 리소소소말 시스테인 프로테아제(MEROPS 제품군 C1)의 일종이다.각막 생리학에서 중요한 역할을 할 수도 있다.이 유전자는 대장암과 유방암으로 발현되지만 정상 대장, 유선, 복막조직에서는 발현되지 않아 종양 과정에서 이 유전자의 가능한 역할을 시사한다.

임상적 유의성

카테신 L2는 각막의 병원체 생성에 역할을 할 수 있다.^[9]

참조

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000136943 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000021477 - 앙상블, 2017년 5월
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Entrez Gene: CTSL2 cathepsin L2".
^ Brömme D, Li Z, Barnes M, Mehler E (February 1999). "Human cathepsin V functional expression, tissue distribution, electrostatic surface potential, enzymatic characterization, and chromosomal localization". Biochemistry. 38 (8): 2377–85. doi:10.1021/bi982175f. PMID 10029531.
^ Adachi W, Kawamoto S, Ohno I, Nishida K, Kinoshita S, Matsubara K, Okubo K (September 1998). "Isolation and characterization of human cathepsin V: a major proteinase in corneal epithelium". Investigative Ophthalmology & Visual Science. 39 (10): 1789–96. PMID 9727401.
^ Santamaría I, Velasco G, Cazorla M, Fueyo A, Campo E, López-Otín C (April 1998). "Cathepsin L2, a novel human cysteine proteinase produced by breast and colorectal carcinomas". Cancer Research. 58 (8): 1624–30. PMID 9563472.
^ Kenney MC, Chwa M, Atilano SR, Tran A, Carballo M, Saghizadeh M, Vasiliou V, Adachi W, Brown DJ (2005). "Increased levels of catalase and cathepsin V/L2 but decreased TIMP-1 in keratoconus corneas: evidence that oxidative stress plays a role in this disorder". Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 46 (3): 823–832. doi:10.1167/iovs.04-0549. PMID 15728537.

외부 링크

펩타이드제와 그 억제제를 위한 MEROPS 온라인 데이터베이스: C01.009
미국 국립 의학 라이브러리 Cathetpsin+V(MesH)의 Cathetpsin+V)

추가 읽기

Santamaría I, Velasco G, Cazorla M, et al. (1998). "Cathepsin L2, a novel human cysteine proteinase produced by breast and colorectal carcinomas". Cancer Res. 58 (8): 1624–30. PMID 9563472.
Adachi W, Kawamoto S, Ohno I, et al. (1998). "Isolation and characterization of human cathepsin V: a major proteinase in corneal epithelium". Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 39 (10): 1789–96. PMID 9727401.
Brömme D, Li Z, Barnes M, Mehler E (1999). "Human cathepsin V functional expression, tissue distribution, electrostatic surface potential, enzymatic characterization, and chromosomal localization". Biochemistry. 38 (8): 2377–85. doi:10.1021/bi982175f. PMID 10029531.
Itoh R, Kawamoto S, Adachi W, et al. (1999). "Genomic organization and chromosomal localization of the human cathepsin L2 gene". DNA Res. 6 (2): 137–40. doi:10.1093/dnares/6.2.137. PMID 10382972.
Somoza JR, Zhan H, Bowman KK, et al. (2000). "Crystal structure of human cathepsin V.". Biochemistry. 39 (41): 12543–51. doi:10.1021/bi000951p. PMID 11027133.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Bernard D, Méhul B, Thomas-Collignon A, et al. (2003). "Analysis of proteins with caseinolytic activity in a human stratum corneum extract revealed a yet unidentified cysteine protease and identified the so-called "stratum corneum thiol protease" as cathepsin l2". J. Invest. Dermatol. 120 (4): 592–600. doi:10.1046/j.1523-1747.2003.12086.x. PMID 12648222.
Tolosa E, Li W, Yasuda Y, et al. (2003). "Cathepsin V is involved in the degradation of invariant chain in human thymus and is overexpressed in myasthenia gravis". J. Clin. Invest. 112 (4): 517–26. doi:10.1172/JCI18028. PMC 171390. PMID 12925692.
Clark HF, Gurney AL, Abaya E, et al. (2003). "The secreted protein discovery initiative (SPDI), a large-scale effort to identify novel human secreted and transmembrane proteins: a bioinformatics assessment". Genome Res. 13 (10): 2265–70. doi:10.1101/gr.1293003. PMC 403697. PMID 12975309.
Humphray SJ, Oliver K, Hunt AR, et al. (2004). "DNA sequence and analysis of human chromosome 9". Nature. 429 (6990): 369–74. Bibcode:2004Natur.429..369H. doi:10.1038/nature02465. PMC 2734081. PMID 15164053.
Yasuda Y, Li Z, Greenbaum D, et al. (2004). "Cathepsin V, a novel and potent elastolytic activity expressed in activated macrophages". J. Biol. Chem. 279 (35): 36761–70. doi:10.1074/jbc.M403986200. PMID 15192101.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
Hagemann S, Günther T, Dennemärker J, et al. (2005). "The human cysteine protease cathepsin V can compensate for murine cathepsin L in mouse epidermis and hair follicles". Eur. J. Cell Biol. 83 (11–12): 775–80. doi:10.1078/0171-9335-00404. PMID 15679121.
Cheng T, Hitomi K, van Vlijmen-Willems IM, et al. (2006). "Cystatin M/E is a high affinity inhibitor of cathepsin V and cathepsin L by a reactive site that is distinct from the legumain-binding site. A novel clue for the role of cystatin M/E in epidermal cornification". J. Biol. Chem. 281 (23): 15893–9. doi:10.1074/jbc.M600694200. PMID 16565075.
Burden RE, Snoddy P, Jefferies CA, et al. (2007). "Inhibition of cathepsin L-like proteases by cathepsin V propeptide". Biol. Chem. 388 (5): 541–5. doi:10.1515/BC.2007.053. PMID 17516850. S2CID 6680659.
Viken MK, Sollid HD, Joner G, et al. (2007). "Polymorphisms in the cathepsin L2 (CTSL2) gene show association with type 1 diabetes and early-onset myasthenia gravis". Hum. Immunol. 68 (9): 748–55. doi:10.1016/j.humimm.2007.05.009. PMID 17869649.

9번 염색체의 유전자에 관한 이 기사는 단조롭다.위키피디아를 확장하여 도울 수 있다.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000136943 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000021477 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[entrez-5] "Entrez Gene: CTSL2 cathepsin L2".

[6] Brömme D, Li Z, Barnes M, Mehler E (February 1999). "Human cathepsin V functional expression, tissue distribution, electrostatic surface potential, enzymatic characterization, and chromosomal localization". Biochemistry. 38 (8): 2377–85. doi:10.1021/bi982175f. PMID 10029531.

[7] Adachi W, Kawamoto S, Ohno I, Nishida K, Kinoshita S, Matsubara K, Okubo K (September 1998). "Isolation and characterization of human cathepsin V: a major proteinase in corneal epithelium". Investigative Ophthalmology & Visual Science. 39 (10): 1789–96. PMID 9727401.

[8] Santamaría I, Velasco G, Cazorla M, Fueyo A, Campo E, López-Otín C (April 1998). "Cathepsin L2, a novel human cysteine proteinase produced by breast and colorectal carcinomas". Cancer Research. 58 (8): 1624–30. PMID 9563472.

[Kenney05-9] Kenney MC, Chwa M, Atilano SR, Tran A, Carballo M, Saghizadeh M, Vasiliou V, Adachi W, Brown DJ (2005). "Increased levels of catalase and cathepsin V/L2 but decreased TIMP-1 in keratoconus corneas: evidence that oxidative stress plays a role in this disorder". Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 46 (3): 823–832. doi:10.1167/iovs.04-0549. PMID 15728537.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

v t 프로테아제: 시스틴 프로테아제(EC 3.4.22)
카스파아제	카스파제1길 카스파제2길 카스파제3길 카스파제4길 카스파제5길 카스파제6길 카스파제7길 카스파제8길 카스파제9길 카스파제10길 카스파제12길 카스파제13번길 카스파제14번길
과일 유래	파파인 피카인 브로멜레인 액티니딘
칼페인	CAPN1 CAPN2 CAPN3 CAPN5 CAPN6 CAPN7 CAPN8 CAPN9 CAPN10 CAPN11 CAPN12 CAPN13 CAPN14 CAPNS1 CAPNS2
카테신	B C F H K L1/L2 O S W Z
기타	클로스트리파인 암 프로코아겔란트 분리효소 오토파긴 크루지핀 3C급 프로테아제 긴기핀 R 깅기핀 K

v t 효소
활동	활성 사이트 바인딩 사이트 촉매삼각형 옥시아니온 구멍 효소 문란성 확산제한효소 코엔자임 공동 인자 효소 촉매제
규정	알로스테릭 규제 협력성 효소억제제 효소활성화제
분류	EC 번호 효소 슈퍼 패밀리 효소군 효소 목록
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