로버트 휴버

Robert Huber
그 외의 용도는, Robert Huber(동음이의)를 참조해 주세요.
로버트 휴버

메모리
Robert Huber
노벨 화학상 수상자 로버트 휴버
태어난 (1937-02-20) 1937년 2월 20일 (85세)
뮌헨
국적.독일의
시민권독일.
모교뮌헨 공과대학
로 알려져 있다시아노박테리아속 결정학
어워드
과학 경력
필드생화학자
박사과정 학생네딜코 부디사
기타 주목할 만한 학생Peter Colman (postdoc)[3][4][5]
영향받은
웹 사이트www.biochem.mpg.de/en/eg/huber

로베르트 후버(Robert Huber, 1937년 2월 20일 ~ )는 독일의 생화학자로 노벨상 [6][7][8][9][10]수상자이다.광합성에 중요한 막내 단백질을 결정화하고 단백질 구조를 밝히기 위해 X선 결정학을 적용한 것으로 알려져 있다.

교육과 초기 생활

그는 1937년 2월 20일 그의 아버지 세바스찬이 은행 출납원이었던 뮌헨에서 태어났다.1947년부터 1956년까지 Humanistisches Karls-Gymnasium에서 교육을 받았고, 이후 Technische Hochschule에서 화학을 공부하여 1960년에 졸업장을 받았습니다.그는 남아서 유기 화합물의 구조를 밝히기 위해 결정학을 사용하는 연구를 했다.

직업

1971년 그는 막스 플랑크 생화학 연구소의 소장이 되었고, 그곳에서 그의 팀은 단백질의 결정학을 위한 방법을 개발했다.

1988년 그는 요한 데이젠호퍼, 하르트무트 미셸과 함께 노벨 화학상을 공동 수상했다.이들 3인방은 우선 보라색 박테리아에서 광합성에 중요한 망막 내 단백질을 결정화한 후 단백질 [11]구조를 밝히기 위해 X선 결정학을 적용한 공로로 인정받았다.그 정보는 광합성의 필수적인 기능을 수행하는 구조체에 대한 최초의 통찰력을 제공했다.이 통찰력은 시아노박테리아에서[12] 광합성의 더 복잡한 유사성을 이해하기 위해 번역될 수 있는데, 이것은 본질적으로 고등 [citation needed]식물의 엽록체와 같다.

2006년, 그는 카디프 대학에서 파트 타임으로 [13]구조 생물학 개발을 주도하기 위해 직책을 맡았습니다.

2005년부터 그는 뒤스부르크 에센 대학의 의학 생명공학 센터에서 연구를 하고 있다.

휴버는 분석 화학 백과사전의 초기 편집자 중 한 명이었다.

상과 명예

1977년 휴버는 오토 워버그 [14]메달을 받았다.1988년에 그는 노벨상을 받았고 1992년에는 한스 크렙스 경 메달을 [15]받았다.Huber는 1993년에 Fourle Mérite for Science and Arts의 회원으로 선출되었고,[2] 1999년에는 Royal Society(ForMemRS)의 외국인 회원으로 선출되었습니다.그의 당선 증명서에는 다음과 같이 적혀 있다.

Huber는 유럽에서 가장 생산성이 높은 단백질 결정학 연구소를 설립, 이끌고 있습니다.결정학에 대한 그의 공헌은 약 25년에 걸쳐서 엄청난 것이다.박사학위 논문을 위해 그는 화학자들에게서 벗어났던 중요한 곤충 호르몬 에디슨의 화학식을 풀었다.그리고 나서 그는 파리 유충 키로노무스의 헤모글로빈에 있는 폴리펩타이드 사슬의 세 번째 접힘이 켄드루의 향유고래 미오글로빈과 매우 유사하다는 것을 증명했고, 이것은 처음으로 이 접힘이 진화 내내 보존되었음을 나타낸다.

Huber의 다음 성과는 트립신 억제제 구조의 해결책과 트립신과의 복합체가 효소 기질의 사면체 전이 상태를 모방한다는 것을 증명한 것이다.그 후 그는 다른 많은 단백질 분해효소 구조, 그 비활성 전구체 및 억제제를 결정하여 이 분야의 세계적 권위자로 자리매김했다.이 효소의 주목할 만한 활성화 메커니즘을 발견한 프로카르복시펩티다아제 및 이 거머리 독소에 의한 혈액 응고를 억제하는 분자 메커니즘을 나타내는 히루딘과 트롬빈의 복합체 등이 눈에 띈다.

이 작업과 병행하여 Huber는 여러 면역글로불린 조각의 구조를 해결했다.그는 Fab-fragments의 첫 번째 변수이자 첫 번째 상수 영역인 보체 활성화 F-fragment의 구조를 최초로 결정했다.

Huber의 구연산합성효소의 구조는 유도적합 과정에 의해 기질과 조합된 효소에 의해 겪어진 구조변화의 두드러진 예를 보여주었다.휴버는 1988년 로도피소도모나스 비리디스 광화학반응센터와 청록색 알 마스티글로카두스 라미누스의 광수확 단백질인 피코시아닌의 놀랍고 중요한 구조를 밝혀낸 공로로 미셸과 데이젠호퍼와 함께 노벨 화학상을 수상했다.이 단백질은 Huber를 그의 첫 번째 구조인 에리트로크루린으로 돌려보낸 globins를 연상시키는 3차 접힘으로 선형 테트라피롤을 결합하고 Huber는 또한 아스코르베이트 산화효소 및 다른 금속-엔자임과 같은 여러 구리를 포함한 전자 전달 단백질의 구조를 결정하였습니다.이러한 연구들은 전자 전달 시스템과 단백질의 아연 배위에 새로운 빛을 던졌습니다.그는 또한 칼슘 결합 단백질의 중요한 종류인 아넥신들의 구조를 해결했다.마지막으로 그의 매우 정확한 구조는 단백질 분자 내의 다른 이동 정도에 대한 중요한 통찰력을 제공했습니다.

휴버는 400여 편의 [1]논문을 발표했다.

사생활

Huber는 결혼했고 4명의 [citation needed]자녀를 두고 있다.

레퍼런스

  1. ^ a b "Certificate of election EC/1999/43: Huber, Robert". London: Royal Society. Archived from the original on 2019-07-08.
  2. ^ a b "Professor Robert Huber ForMemRS". London: Royal Society. Archived from the original on 2015-10-26.
  3. ^ Huber, R; Deisenhofer, J; Colman, P. M.; Matsushima, M; Palm, W (1976). "Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment". Nature. 264 (5585): 415–20. Bibcode:1976Natur.264..415H. doi:10.1038/264415a0. PMID 1004567. S2CID 4193312.
  4. ^ Huber, R; Deisenhofer, J; Colman, P. M.; Epp, O; Fehlhammer, H; Palm, W (1976). "Proceedings: X-ray diffraction analysis of immunoglobulin structure". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie. 357 (5): 614–5. PMID 964922.
  5. ^ Colman, P. M.; Deisenhofer, J; Huber, R (1976). "Structure of the human antibody molecule Kol (immunoglobulin G1): An electron density map at 5 a resolution". Journal of Molecular Biology. 100 (3): 257–78. doi:10.1016/s0022-2836(76)80062-9. PMID 1255713.
  6. ^ Engh, R. A.; Huber, R. (1991). "Accurate bond and angle parameters for X-ray protein structure refinement". Acta Crystallographica Section A. 47 (4): 392–400. doi:10.1107/S0108767391001071.
  7. ^ Groll, M; Ditzel, L; Löwe, J; Stock, D; Bochtler, M; Bartunik, H. D.; Huber, R (1997). "Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 a resolution". Nature. 386 (6624): 463–71. Bibcode:1997Natur.386..463G. doi:10.1038/386463a0. PMID 9087403. S2CID 4261663.
  8. ^ Deisenhofer, J.; Epp, O.; Miki, K.; Huber, R.; Michel, H. (1984). "X-ray structure analysis of a membrane protein complex". Journal of Molecular Biology. 180 (2): 385–398. doi:10.1016/S0022-2836(84)80011-X. PMID 6392571.
  9. ^ Robert Huber 자서전 정보(www.nobel.org)
  10. ^ Huber, R.; Swanson, R. V.; Deckert, G.; Warren, P. V.; Gaasterland, T.; Young, W. G.; Lenox, A. L.; Graham, D. E.; Overbeek, R.; Snead, M. A.; Keller, M.; Aujay, M.; Feldman, R. A.; Short, J. M.; Olsen, G. J. (1998). "The complete genome of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus". Nature. 392 (6674): 353–8. Bibcode:1998Natur.392..353D. doi:10.1038/32831. PMID 9537320.
  11. ^ Deisenhofer, J.; Epp, O.; Miki, K.; Huber, R.; Michel, H. (1985). "Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3Å resolution". Nature. 318 (6047): 618–624. Bibcode:1985Natur.318..618D. doi:10.1038/318618a0. PMID 22439175. S2CID 1551692.
  12. ^ Guskov, A.; Kern, J.; Gabdulkhakov, A.; Broser, M.; Zouni, A.; Saenger, W. (2009). "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-Å resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nature Structural & Molecular Biology. 16 (3): 334–42. doi:10.1038/nsmb.1559. PMID 19219048. S2CID 23034289.
  13. ^ Smith, Alexandra (2006-10-24). "Nobel chemist joins Cardiff University". The Guardian. Retrieved 14 September 2015.
  14. ^ "Otto-Warburg-Medal". GBM. Retrieved 12 January 2014.
  15. ^ "Superstars of Science". Retrieved 12 January 2015.
  16. ^ "Curriculum vitae". Max Planck Institute. Retrieved 11 January 2015.

외부 링크