QSER1

QSER1
QSER1
식별자
에일리어스QSER1, 글루타민 및 세린 리치 1
외부 IDMGI: 2138986 HomoloGene: 11710 GenCard: QSER1
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

79832

99003

앙상블

ENSG000060749

ENSMUSG000074994

유니프로트

문제 2KHR3

A0A338P6K9

RefSeq(mRNA)

NM_001076786
NM_024774

NM_001123327

RefSeq(단백질)

NP_001070254

NP_001116799

장소(UCSC)Chr 11: 32.89 ~32.99 MbChr 2: 104.59 ~104.65 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

글루타민 세린 리치 단백질 1 또는 QSER1은 QSER1 [5]유전자에 의해 암호화된 단백질이다.

QSER1 단백질은 DNA 메틸화 [6]조절제이다.QSER1에는 [5]FLJ21924라는1개의 에일리어스가 있어요

진

위치

QSER1 유전자는 염색체 11번(11p13)의 짧은 팔에서 발견되며, 32,914,792 bp에서 시작하여 33,001,816 bp에서 끝난다.길이는 87,024 bp입니다.그것은 DEPDC7과 PRRG4 유전자 사이에 위치하며, 여러 병리학에 [5][7]관여하는 WT1 유전자로부터 500,000 bp 다운스트림이다.

호몰로지

맞춤법

QSER1은 Chordata 군락의 대부분의 종에서 매우 보존되어 있다.정형어는 영장류, 조류, 파충류, 양서류, 그리고 4억 1490만 [5][7]년 전에 갈라진 실라칸스까지 거슬러 올라가는 물고기에서 발견되었다.

패럴로그

QSER1은 사람에게 하나의 마비인 프롤린이 풍부한 12 또는 PRR12를 가지고 있다. PRR12는 9q13.33의 염색체에서 발견되는데, 이는 알려진 기능을 가지고 있지 않다.PRR12는 실라칸스까지 [8]거슬러 올라가는 대부분의 척색체에서 발견된다.중복현상은 실라캔스의 발산 부근의 척색계통에서 발생한 것으로 보인다.PRR12 및 QSER1은 모두 유전자의 [5][8]3' 말단 부근에 보존된 DUF4211 도메인을 포함한다.

mRNA

프로모터 및 전사 인자

QSER1의 프로모터 영역은 길이가 683bp이며, 32,914,224bp와 32,914,906 사이의 11번 염색체에서 발견된다.프로모터 영역과 QSER1의 5' UTR 사이에는 일부 중복이 있다.보존을 수반하는 예측 전사 인자에는 EGR1, p53, E2F3, E2F4, PLAG1, NeuroD2, Myf5, IKZF1, SMAD3, KRAB, MZF1, 및 c-Myb가 포함됩니다.[9]

표현

정규식

QSER1의 발현은 많은 조직에서 50% 미만으로 나타난다.단, 골격근, 충수, 삼차신경절, 소뇌페두클, 종아리, 척수, 섬모신경절, 글로부스페리더스, 시상하핵, 배근신경절, 태아간, 부신, 난소, 자궁소, 심근세포, 방실결절, 피부, 뇌하수체, 혀에서 현저한 발현을 볼 수 있다.d조성자와 편도선.[10][11]

QSER1의 NCBI GeoProfiles 식 데이터

미분식

QSER1 발현의 현저한 감소는 25 mM 포도당 치료에 대한 반응으로 신장 중상간 세포에서 확인되었다.이 조건은 세포 주기 조절에 관여하는 유전자의 차이 발현이 당뇨병에서 [12][13]보이는 높은 포도당 수치에 반응하여 이러한 세포에서 발견되었기 때문에 연구되었다.다른 연구는 병리학적 심근증에서 QSER1의 과발현을 지적했다.이 상태는 면역 반응, 신호 전달, 세포 성장 및 증식과 관련된 유전자의 변화된 발현과 B 림프구 [14][15]침윤과 관련이 있습니다.

QSER1의 차이 발현은 여러 암 조건에서 볼 수 있다.QSER1의 과잉발현이 Burkitt의 [10]림프종에서 확인되었다.QSER1 발현도 전립선암의 [16]글리슨 점수(좀 더 진행된 단계)가 증가함에 따라 증가한다.파클리탁셀과 플루오로우라실독소루비신시클로포스파미드 화학요법에 대한 유방암 반응에 대한 연구에서 QSER1의 [17]억제능력이 부족한 유방암 라인보다 QSER1의 수치가 높은 유방암 라인이 치료에 반응할 가능성이 높았다.QSER1의 더 큰 발현 또한 유한한 [18]수명을 가진 세포주로부터 나온 유방 상피 세포보다 불멸화 세포주의 유방 상피 세포에서 발견되었다.

3인치 UTR

QSER1의 3' UTR에는 20개 이상의 스템 루프가 예측됩니다. 3'[19] UTR의 첫 번째 800 bp 내에서 16개의 스템 루프가 발견됩니다.3' UTR은 포유류에서 거의 완전히 보존되고 다른 [20]유기체에서는 덜 보존된다.

단백질

일반 속성

QSER1 단백질의 개요

QSER1 단백질은 길이가 [21]1735개의 아미노산이다.펩타이드의 구성은 세린과 글루타민에서 유의미하게 높다: 세린 잔기 14.7%, 글루타민 [22]8.9%.

보존.

QSER1 단백질은 코드네이트종에서 보존성이 높다.아래 표는 단백질 맞춤법에 대한 정보를 보여줍니다.

QSER1 오솔로그 트리
속명 및 종명 통칭 단백질 등록[23] 번호 인간[23] 단백질에 대한 배열 동일성
호모 사피엔스 인간 NP_001070254.1
범 트로글로이드류 침팬지 XP_508354.3 99%
마카카물라타 레수스마카크 NP_001244647.1 98%
칼리스자쿠스 마모셋 XP_002755192.1 96%
아일로포다멜라노레쿠아 자이언트팬더 XP_002917539.1 90%
록소돈타아프리카나 코끼리 XP_003412344.1 88%
근골근 마우스 NP_001116799.1 81%
히가시모노도리 주머니쥐 XP_001368629.1 71%
오니토린쿠스 아나티누스 오리너구리과 XP_001506659.2 75%
태니오피기아구타타타 얼룩말핀치 XP_002195876.1 69%
담쟁이덩굴 치킨. NP_001186343.1 69%
아놀리스카롤리넨시스 캐롤리나 아놀(도마뱀) XP_003214747.1 62%
타키후구 루브리프 복어 XP_003977915.1 48%
라티메리아 찰럼나 실라칸스 없음 62%

도메인과 모티브

QSER1 단백질에서 보존된 핵 국재 및 핵 국재 신호의 PSORT 예측

QSER1 단백질은 QSER1뿐만 아니라 다른 단백질 제품에서도 볼 수 있는 두 개의 높은 보존 도메인을 포함합니다.여기에는 아미노산 1380-1440의 PHA02939 도메인과 아미노산 1522-1642의 [24][25]DUF4211 도메인이 포함됩니다.pSORT에 의해 핵의 현지화가 예측되었다.이 특성은 인간 QSER1에서 실라캔스 QSER1로 보존되었습니다.또한 pSORT에 [26]의해 QSER1 단백질 내에서 복수의 보존 핵 국재화 신호가 예측되었다.

구조.

QSER1 단백질 구조의 예측은 단백질이 많은 알파나선을 [27][28][29]포함하고 있음을 나타낸다.NCBI cBLast는 QSER1 단백질과 시조당류 폼브(분열 효모) RNA 중합효소 II A 사슬 사이의 구조적 유사성을 예측했다.아미노산 56-194와 322-546 [28]사이에서 유사한 두 영역이 발생합니다.이 첫 번째 영역(56-194)은 인간과 효모 RNA 중합효소 II의 조절 영역이며, YSPTSPSYS 배열의 다중 반복을 포함합니다. 이 영역의 세린 잔류물의 인산화 작용은 유전자 [30]전사 단계를 통해 진행을 조절합니다.이 지역에 3D 구조가 제공되었습니다.구조적으로 유사한 영역은 단백질 분자의 외부에 있으며 DNA 결합 균열의 일부를 형성합니다.

Phyre2에 [29]의해 바이러스 RNA 중합효소 결합단백질과의 추가적인 구조적 유사성이 예측되었다.이 구조는 아미노산 1671-1735 사이의 단백질 맨 끝에서 발견됩니다.이 구조는 SDSC Biology Workbench FLEE에 의해 예측된 긴 알파 나선 영역을 가지고 있다.구조적으로 유사한 영역과 시퀀스 정렬의 영상이 오른쪽에 표시됩니다.확인된 구조적으로 유사한 영역 이전의 영역은 높은 [29]신뢰도로 예측된 두 개의 다른 알파 헬리스를 보여준다.

번역 변경 후

인산화

ExPASy NetPhos 예측 인산화 사이트

QSER1 단백질에는 12개의 확인된 인산화 부위가 있다.8개는 포스포세린, 1개는 포스포티로신, 3개는 포스포트레오닌이다.이들 사이트 중 3개는 DNA [31]손상에 대한 반응으로 ATM과 ATR에 의해 인산화되는 것으로 나타났다.ExPASy NetPhos [32]도구를 사용하여 123개의 가능한 인산화 부위를 예측했습니다.

스모화

QSER1 단백질과 SMO의 상호작용은 여러 프로테옴 전체 [33][34]연구에서 확인되었다.QSER1 단백질에서 SMOylation 예상 사이트가 발견되었습니다.보존성이 높은SMOylation 사이트는 아미노산 794에서 MKMD, 1057에서 VKIE, 1145에서 VKTG, 1157에서 LKSG, 1487에서 VKQP, 1492에서 [35]VKAE의 순서로 발생합니다.

QSER1 단백질의 예측 스모일화 사이트

상호 작용

ATM/ATR

DNA 손상에 대한 ATM과 ATR에 의한 세린 잔기 S1228, S1231, S1239의 QSER1의 인산화(instopilation)는 프로테옴 [31]전체 연구에서 확인되었다.

스모

QSER1과 SMO의 상호작용은 여러 [33][34]연구에서 확인되었다.QSER1 기능에서 SMOylation의 역할은 불분명합니다.단, QSER1과 SMO는 (종종 잘못 접힌 단백질의 축적에 의해 야기되는) 소포체 스트레스에 반응하여 연관성이 있을 수 있다.ER 스트레스에 대한 연구에서 QSER1은 발현 [36]변화된 ER 스트레스 반응 유전자로 태그되었다.또한 누적된 잘못 접힌 단백질과 ER 스트레스에 대한 SMOylation에 대한 연구에서 QSER1은 이러한 [33]상황에서 SMO 상호작용물질로 밝혀졌다.이들 2가지 액티비티 간의 연관성은 확인되지 않고 확인되지 않습니다.

RNA중합효소II

몰러 등에 의해 수행된 연구에서 QSER1과 RNA 중합효소 II의 직접적인 상호작용이 발견되었다.RNA 중합효소 II의 DNA 유도 RNA 중합효소 II 서브유닛인 RPB1과 유사분열과 중간상 모두에서 상호작용이 일어나는 것으로 나타났다.52회의 헵타펩타이드([30]YSPTSPSYS) 반복으로 QSER1의 Colocalization/상호작용이 RPB1의 조절 영역에 나타났다.

NANOG 및 TET1

호메오박스 단백질 NAOG와 테트메틸시토신디옥시게나아제1(TET1) 사이의 상호작용은 유도 다능성 줄기세포 생성 중 다능성을 확립하는 데 중요한 것으로 나타났다.QSER1 단백질은 NANOG 및 [37]TET1과 상호작용하는 것으로 나타났다.

유비퀴틴

QSER1은 2개의 프로테옴 전체 기질 [38][39]연구에서 유비퀴틴과 상호작용하는 것으로 확인되었다.이 상호작용에 대한 자세한 내용은 연구되지 않았습니다.

병리학

QSER1의 변화된 발현은 위에서 [9][10][14][16]언급한 병리학적 심근증, Burkitt's 림프종, 전립선암 및 일부 유방암에서 나타난다.NcBI AceView는 자궁의 평활근육종과 관련된 QSER1에서 8개의 염기쌍과 13개의 염기쌍 결실을 포함한 다른 병리와 관련된 다중 돌연변이와 신경아세포종의 57개의 염기쌍 차이를 나열합니다.또한 암 [40]조건에서 종종 언급되는 잘린 5' 및/또는 3' 끝을 가진 다중 스플라이스 변형도 열거되어 있다.또한 NCBI OMIM 데이터베이스에 따르면 11p13 영역에서의 변경과 관련된 여러 병리학이 존재하므로 QSER1을 [41]포함할 수 있다.여기에는 삼출성 비트레오레틴증 [42]3, 가족성 칸디다증 [43]3, 중앙병리성 간질,[44] 상염색체 열성 난청 [45]51이 포함된다. QSER1은 파킨슨병의 [36]감수성 유전자로도 언급되었다. 뇌전증

레퍼런스

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