ENTH 도메인
ENTH domain엡신-1의 [1]ENTH 도메인. | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
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| 기호. | 엔티 | ||||||||
| 팜 | PF01417 | ||||||||
| 인터프로 | IPR001026 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC50942 | ||||||||
| SCOP2 | 1edu/SCOPe/SUPFAM | ||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 38 | ||||||||
| OPM단백질 | 1h0a | ||||||||
| CDD | cd03571 | ||||||||
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엡신 N-말단 호몰로지(ENTH) 도메인은 내구성 및 세포골격계통에 관여하는 단백질에서 발견되는 구조적 도메인이다.
구조.
이 도메인은 길이가 약 150개의 아미노산이고 항상 단백질의 N-termini에 위치합니다.도메인은 길이가 다른 루프로 연결된 9개의 알파 헬리크로 구성된 콤팩트한 구상 구조를 형성합니다.일반적인 토폴로지는 오른쪽 [2]트위스트를 사용하여 연속적으로 쌓은 3개의 나선형 머리핀에 의해 결정됩니다.N 말단 나선은 접혀져 Ins(1,4,5) P3 리간드의 [1]결합 포켓을 형성하는 깊은 염기성 홈을 형성한다.지질배위자는 주변 알파-헬리체의 잔류물에 의해 조정되며, 3개의 인산염은 모두 다중배위된다.
지질 이중층과의 상호작용
이 도메인을 포함하는 단백질은 PtdIns(4,5)P2 및 Ins(1,4,5)P3와 결합하는 것으로 밝혀졌으며, 이는 도메인이 막 상호작용 모듈임을 시사한다.이 도메인을 포함하는 단백질의 주요 기능은 내구증에서 보조 클라트린 어댑터로 작용하는 것으로 보이며, 엡신은 지질 단분자층에서 클라트린 중합체를 모집하고 촉진할 수 있지만 신호 전달 및 액틴 [3]조절에 추가적인 역할을 할 수 있다.Epsin은 높은 PtdIns(4,5) P2 함량을 가진 막의 파편화도 포함하여 막 곡률 및 튜브화를 일으킨다.막에 대한 엡신 결합은 N-말단 나선을 이층 내부 리플릿에 삽입하여 헤드 그룹을 서로 밀어냄으로써 이들의 변형을 촉진한다.이것은 막을 소포로 구부리는 데 필요한 에너지를 감소시켜, 클라트린 케이지가 구부러진 막을 더 쉽게 고정하고 안정시킬 수 있게 할 것이다.이는 막침침합과 클라트린 중합 사이의 연결고리와 추진력을 모두 제공하기 때문에 소포 발아에서 엡신의 선구적 역할을 나타낸다.
특히 엡신-1은 글리코포스폴리피드 포스파티딜이노시톨-4,5-이인산막의 특이성을 나타내지만 모든 ENTH 도메인이 이 분자에 결합하는 것은 아니다.결합은 리포좀의 관화를 유발하며, 생체 내 이 막 결합 기능은 일반적으로 클라트린 중합과 배위된다.
이 도메인의 N 말단 알파나선은 소수성이며 쐐기처럼 막에 삽입되어 막 곡률을 유도하는 데 도움이 됩니다.
이 영역을 포함하는 인간 단백질
레퍼런스
- ^ a b Ford MG, Mills IG, Peter BJ, et al. (September 2002). "Curvature of clathrin-coated pits driven by epsin". Nature. 419 (6905): 361–6. doi:10.1038/nature01020. PMID 12353027. S2CID 4372368.
- ^ Chen H, Bateman A, de Camilli P, Hyman J, Panepucci E, Brunger AT (2002). "The ENTH domain". FEBS Lett. 513 (1): 11–18. doi:10.1016/S0014-5793(01)03306-3. PMID 11911874. S2CID 25544319.
- ^ Kay BK, Yamabhai M, Wendland B, Emr SD (1999). "Identification of a novel domain shared by putative components of the endocytic and cytoskeletal machinery". Protein Sci. 8 (2): 435–8. doi:10.1110/ps.8.2.435. PMC 2144257. PMID 10048338.