인터랙텀

Interactome

분자생물학에서, 인터랙텀은 특정 세포에 있는 분자 상호작용의 전체 집합이다.이 용어는 특히 분자 사이의 물리적 상호작용(단백질-단백질 상호작용, PPI 또는 작은 분자와 단백질[1] 사이의 상호작용 등)을 언급하지만 유전자 사이의 간접적 상호작용 세트를 설명할 수도 있다.

DISC1의 일부는 상자 안의 텍스트로 표현되는 유전자와 상호 작용하고 유전자 사이의 라인에 의해 기록된다.헤나와 포르테우스, 2009년.[2]

인터랙텀이라는 단어는 1999년 베르나르 [3]자크가 이끄는 프랑스 과학자들에 의해 처음 만들어졌다.수학적으로 인터랙텀은 일반적으로 그래프로 표시됩니다.비록 인터랙텀이 생물학적 네트워크로 묘사될 수 있지만, 그들은 신경 네트워크나 먹이사슬과 같은 다른 네트워크와 혼동되어서는 안 된다.

분자 상호 작용망

분자 상호작용은 서로 다른 생화학적 패밀리(단백질, 핵산, 지질, 탄수화물 등)에 속하는 분자 간 및 주어진 패밀리 내에서 발생할 수 있습니다.그러한 분자가 물리적 상호작용에 의해 연결될 때마다, 그것들은 일반적으로 관련된 화합물의 성질에 의해 분류되는 분자 상호작용 네트워크를 형성한다.가장 일반적으로 인터랙텀은 단백질-단백질 상호작용(PPI) 네트워크(PIN) 또는 그 서브셋을 말한다.예를 들어, Sirt-1 단백질 인터랙텀과 Sirt 패밀리 2차 인터랙텀은[4][5] Sirt-1과 직접 상호작용하는 단백질을 포함하는 네트워크이며, 여기서 2차 인터랙텀은 2차 이웃(Neighbors of neighbors)까지의 상호작용을 나타낸다.또 다른 광범위하게 연구된 인터랙텀 유형은 단백질이다.유전자 조절 네트워크라고도 불리는 DNA 인터랙텀은 전사인자, 염색질 조절 단백질, 그리고 그들의 표적 유전자에 의해 형성된 네트워크입니다.대사 네트워크도 분자 상호 작용 네트워크로 간주될 수 있습니다. 즉, 세포 내의 화학 화합물인 대사물은 효소에 의해 서로 변환되며, 효소는 그들의 기질을 물리적으로 결합해야 합니다.

사실, 모든 인터랙티브 타입은 상호 연결되어 있습니다.예를 들어, 단백질 인터랙텀은 생화학적 네트워크를 형성하는 많은 효소를 포함하고 있다.마찬가지로 유전자 조절 네트워크는 단백질 상호 작용 네트워크 및 신호 네트워크와 실질적으로 겹친다.

크기

효모 단백질 인터랙텀 추정치.Uetz P. & Grigoryv A, 2005년.[6]

유기체의 인터랙텀의 크기가 게놈 크기보다 [7]유기체의 생물학적 복잡성과 더 잘 연관되어 있다는 주장이 제기되어 왔다.수천 개의 이원 상호작용을 포함하는 단백질-단백질 상호작용 지도가 현재 여러 종에 대해 사용 가능하지만, 그 중 어느 것도 현재 완전하지 않고 인터랙텀의 크기는 여전히 논쟁의 대상이다.

효모균

효모 인터랙텀, 즉 사카로미세스 세레비시아의 단백질 사이의 모든 단백질-단백질 상호작용은 10,000 - 30,000개의 상호작용을 포함하는 것으로 추정되었다.대략 20,000개의 교호작용을 추정할 수 있습니다.더 큰 추정치에는 종종 친화력 정제/질량 분석([6]AP/MS) 연구에서 간접적 또는 예측된 상호작용이 포함된다.

유전자 상호 작용 네트워크

주요 기사:유전자 상호 작용 네트워크

유전자는 서로의 기능에 영향을 미친다는 의미에서 상호 작용한다.예를 들어, 돌연변이는 무해할 수 있지만, 다른 돌연변이와 결합하면, 그 결합은 치명적일 수 있다.이러한 유전자들은 "유전적으로 상호작용"한다고 한다.이렇게 연결된 유전자는 유전자 상호 작용 네트워크를 형성한다.이러한 네트워크의 목표 중 일부는 세포 과정의 기능 지도 개발, 화학단백질을 이용한 약물 표적 식별, 그리고 특징 없는 유전자의 기능을 예측하는 것이다.

2010년에, 현재까지 생산된 가장 "완전한" 유전자 인터랙텀은 약 540만 개의 2-유전자 비교로부터 "발아 효모 내 모든 유전자의 75%에 대한 상호작용 프로파일"을 설명하기 위해 편집되었고, 약 17만 개의 유전자 상호 작용이 있었다.그 유전자들은 세포 과정의 기능적 지도를 만들기 위해 비슷한 기능을 바탕으로 그룹화 되었다.이 방법을 사용하여, 이 연구는 이전에 설명되지 않았던 유전자에 대한 기능 정보를 추가할 뿐만 아니라, 알려진 유전자 기능을 다른 어떤 게놈 스케일 데이터 세트보다 더 잘 예측할 수 있었다.이 모델로부터 유전자 상호 작용은 유전자 보존과 같은 개념의 연구에 도움이 되는 여러 척도에서 관찰될 수 있다.이 연구에서 이루어진 관찰 중 일부는 긍정적인 상호작용보다 부정적인 상호작용이 두 배 더 많았고, 부정적인 상호작용은 긍정적인 상호작용보다 더 유익했으며,[8] 더 많은 연관성을 가진 유전자는 파괴되었을 때 치사율을 초래할 가능성이 더 높았다는 것이다.

인터랙토믹스

인터랙토믹스는 생물정보학과 생물학의 교차점에 있는 학문으로 단백질과 세포 [9]내의 다른 분자 사이의 상호작용과 그 결과 둘 다에 대해 연구한다.따라서 인터랙토믹스는 그러한 네트워크의 특성이 어떻게 보존되거나 변화하는지를 찾기 위해 종간 및 종내 상호작용 네트워크(즉 인터랙텀)를 비교하는 것을 목표로 한다.

인터랙토믹스는 "하향식" 시스템 생물학의 한 예로서, 바이오 시스템이나 유기체의 전체적인 관점뿐만 아니라 오버헤드를 수반합니다.게놈 전체 및 단백질 데이터의 대규모 세트가 수집되어 서로 다른 분자 간의 상관관계가 추론된다.데이터를 통해 이들 분자 간의 피드백에 대한 새로운 가설을 공식화한다.그런 다음 이러한 가설을 새로운 [10]실험으로 테스트할 수 있습니다.

인터랙텀을 매핑하는 실험 방법

인터랙텀에 대한 연구는 인터랙토믹스라고 불린다.단백질 네트워크의 기본 단위는 단백질-단백질 상호작용(PPI)이다.PPI를 연구하는 방법은 많지만, 전체 인터랙텀을 매핑하는 데 대규모로 사용된 방법은 비교적 적다.

효모 2 하이브리드 시스템(Y2H)은 한 번에 두 단백질 사이의 2진 상호작용을 탐구하는 데 적합하다.단백질 복합체 식별에는 친화력 정제 및 후속 질량 분석법이 적합하다.두 방법 모두 High-Throughput(HTP; 하이 스루풋) 방식으로 사용할 수 있습니다.효모 두 개의 하이브리드 스크린은 동일한 시간과 장소에서 결코 발현되지 않는 단백질 사이의 거짓 양성 상호작용을 허용한다. 친화력 포착 질량 분석법은 이러한 단점이 없으며 현재의 금 표준이다.효모 2-하이브리드 데이터는 오히려 점착성 상호작용에 대한 비특이적 경향을 더 잘 나타내며, 친화성 포착 질량 분석법은 기능성 생체내 단백질-단백질 상호작용을 [11][12]더 잘 나타낸다.

인터랙텀을 연구하기 위한 계산 방법

일단 인터랙텀이 만들어지면, 그 특성을 분석할 수 있는 많은 방법이 있다.그러나 그러한 분석에는 두 가지 중요한 목표가 있다.첫째, 과학자들은 인터랙텀의 시스템 특성, 예를 들어 상호작용의 토폴로지를 설명하려고 한다.둘째, 연구는 개별 단백질과 네트워크에서 그들의 역할에 초점을 맞출 수 있다.이러한 분석은 주로 생물 정보학 방법을 사용하여 수행되며, 특히 다음을 포함한다.

확인

우선 인터랙텀의 커버리지와 품질을 평가해야 합니다.실험 방법의 한계를 고려할 때 인터랙텀은 결코 완전하지 않다.예를 들어, 일반적인 Y2H 화면은 인터랙텀의 [13]모든 상호작용 중 25% 정도만 감지하는 것으로 추정되었다.상호작용의 적용범위는 독립적 분석에 [14]의해 발견되고 검증된 잘 알려진 상호작용의 벤치마크와 비교하여 평가할 수 있다.다른 방법은 관련된 단백질의 알려진 주석의 유사성을 계산하는 잘못된 양성을 걸러내거나 이러한 단백질의 세포 [15]내 국재화를 사용하여 상호작용 가능성을 정의한다.

PPI 예측

정신분열증 PPI.[16]

실험 데이터를 시작점으로 사용하여 호몰로지 전달은 인터랙텀을 예측하는 한 가지 방법입니다.여기서, 한 유기체의 PPI는 다른 유기체의 상동 단백질 사이의 상호작용을 예측하기 위해 사용된다.그러나, 이 접근법에는 특정한 한계가 있는데, 그 주된 이유는 소스 데이터가 신뢰할 수 없기 때문이다(예: 잘못된 긍정과 잘못된 [17]부정 포함).또한 단백질과 그 상호작용은 진화 과정에서 변화하며, 따라서 상실되거나 획득되었을 수 있다.그럼에도 불구하고, 수많은 인터랙텀이 예측되어 왔다. 예를 들어,[18] Bacillus liceniformis의 인터랙텀이다.

일부 알고리즘은 구조적 복합체, 결합 계면의 원자 세부사항에 대한 실험 증거를 사용하고 단백질-단백질[19][20] 복합체 및 기타 단백질-분자 [21][22]상호작용의 상세한 원자 모델을 생성한다.다른 알고리즘은 시퀀스 정보만 사용하기 때문에 오류가 [23]많은 상호 작용의 완전한 네트워크를 편견 없이 만듭니다.

어떤 방법들은 상호작용하는 단백질 쌍이 세포 열화, 유전자 공동 발현, DNA에 얼마나 가까이 위치하는 두 단백질을 코드하는 유전자와 같은 쌍별 특징의 측면에서 어떻게 다른지를 구별하기 위해 기계 학습을 사용합니다.[16][24]랜덤 포레스트는 단백질 상호작용 [25]예측에 가장 효과적인 기계 학습 방법인 것으로 밝혀졌다.이러한 방법은 인간 인터랙텀, 특히 막[24] 단백질의 인터랙텀과 정신분열증 관련 [16]단백질의 인터랙텀에서 단백질 상호작용을 발견하기 위해 적용되었다.

PPI 텍스트마이닝

과학 문헌에서 직접 체계적인 상호 작용 네트워크를 추출하기 위한 노력이 이루어졌다.그러한 접근법은 같은 맥락에서 함께 언급되는 주체의 단순한 공존 통계에서 상호작용 [26]관계를 검출하기 위한 정교한 자연어 처리 및 기계 학습 방법에 이르기까지 복잡성 측면에서 다양하다.

단백질 기능 예측

단백질 상호 작용 네트워크는 알려지지 않은 [27][28]기능을 가진 단백질의 기능을 예측하기 위해 사용되어 왔다.이것은 보통 특성화되지 않은 단백질이 상호작용하는 단백질과 유사한 기능을 가지고 있다는 가정에 기초한다.예를 들어, 기능을 알 수 없는 단백질인 YbeB는 리보솜 단백질과 상호작용하는 것으로 발견되었고, 나중에 박테리아와 진핵생물(고생물은 아님) [29]번역에 관여하는 것으로 나타났다.이러한 예측은 단일 교호작용을 기반으로 할 수 있지만, 일반적으로 여러 교호작용이 발견됩니다.따라서, 상호작용의 전체 네트워크는 [27]특정 기능이 보통 상호작용자들 사이에서 풍부해진다는 점을 감안할 때 단백질 기능을 예측하는 데 사용될 수 있다.하이포텀이라는 용어는 유전자 또는 단백질 중 적어도 하나가 가상의 [30]단백질인 인터랙텀을 나타내기 위해 사용되어 왔다.

섭동과 질병

주요 기사:네트워크 의료

인터랙티브톰의 위상은 네트워크가 노드(단백질) 또는 에지(상호작용)[31]의 섭동(예: 제거)에 어떻게 반응하는지를 특정 예측한다.그러한 동요는 유전자의 돌연변이에 의해 야기될 수 있고, 따라서 그들의 단백질에 의해 야기될 수 있으며, 네트워크 반응은 [32]질병으로 나타날 수 있다.네트워크 분석을 통해 질병의 [33]약물 표적과 바이오마커를 식별할 수 있습니다.

네트워크 구조 및 토폴로지

상호작용 네트워크는 그래프 이론의 도구를 사용하여 분석할 수 있습니다.네트워크 속성에는 정도 분포, 클러스터링 계수, 간 중심성 등이 있습니다.인터랙텀의 단백질 사이의 특성 분포는 인터랙텀 네트워크가 종종 네트워크 내의 기능 모듈이 특수한 하위 [35]네트워크를 나타내는 스케일[34] 프리 토폴로지를 갖는다는 것을 밝혀냈다.이러한 모듈은 신호 경로와 같이 기능적일 수 있고 단백질 복합체와 같이 구조적일 수 있다.사실, 네트워크 자체가 안정적인 복합체의 존재를 직접적으로 드러내지 않는다는 것을 고려할 때, 인터랙텀에서 단백질 복합체를 식별하는 것은 만만치 않은 작업이다.

연구된 인터랙텀

바이러스 인터랙텀

바이러스 단백질 인터랙텀은 바이러스 또는 파지 단백질 사이의 상호작용으로 구성됩니다.그들은 게놈이 작고 모든 단백질을 제한된 자원으로 분석할 수 있기 때문에 최초의 인터랙텀 프로젝트 중 하나였다.바이러스 인터랙텀은 숙주 인터랙텀에 연결되어 바이러스-숙주 상호 작용 네트워크를 [36]형성합니다.일부 공개된 바이러스 인터랙텀은 다음을 포함한다.

박테리오파지

람다와 VZV 인터랙텀은 이러한 바이러스의 생물학뿐만 아니라 기술적인 이유로도 관련이 있다: 그들은 여러 Y2H 벡터로 매핑된 최초의 인터랙텀이었고, 이전의 시도보다 인터랙텀을 더 완전하게 조사하기 위한 개선된 전략을 증명했다.

인간(마말리아) 바이러스

박테리아 인터랙텀

단백질-단백질 상호작용에 대해 포괄적으로 연구된 박테리아는 비교적 적다.하지만, 이 인터랙텀들 중 어떤 것도 그들이 모든 상호작용을 포착했다는 점에서 완전하지 않다.실제로 이들 연구의 대부분은 단일 방법만 사용했고,[13] 모두 상호작용의 하위 집합만 발견했기 때문에 이들 중 어느 것도 모든 상호작용의 20% 또는 30% 이상을 포함하지 않는 것으로 추정되고 있다.공개된 박테리아 인터랙텀(부분적 인터랙텀 포함)은 다음과 같다.

종. 총단백질 상호 작용 유형 언급
헬리코박터균 1,553 ~3,004 Y2H [47][48]
캄필로박터제주니 1,623 11,687 Y2H [49]
쯔바리도미 1,040 3,649 Y2H [50]
대장균 4,288 (5,993) AP/MS [51]
대장균 4,288 2,234 Y2H [52]
메조리조비움 로티 6,752 3,121 Y2H [53]
결핵균 3,959 8000 이상 B2H [54]
마이코플라스마 제니탈리움 482 AP/MS [55]
시네코시스티스p. PCC6803 3,264 3,236 Y2H [56]
황색포도상구균(MRSA) 2,656 13,219 AP/MS [57]

대장균과 마이코플라스마 인터랙텀은 대규모 단백질 복합 친화력 정제 및 질량 분석(AP/MS)을 이용하여 분석되었기 때문에 직접적인 상호작용을 추론하는 것은 쉽지 않다.다른 것들은 광범위한 효모 2-하이브리드(Y2H) 스크린을 사용했다.마이코박테륨 결핵 인터랙텀은 세균성 2-하이브리드 스크린(B2H)을 사용하여 분석되었습니다.

수많은 추가 인터랙텀이 계산 방법을 사용하여 예측되었습니다(위 섹션 참조).

진핵생물 인터랙텀

HTP 방법을 통해 진핵생물 인터랙텀을 매핑하기 위한 몇 가지 노력이 있었다.생물학적 인터랙텀이 완전히 특징지어지지 않은 반면, 사카로미세스 세레비시아에 있는 단백질의 90% 이상이 선별되고 그들의 상호작용이 특징지어져 가장 잘 특징지어지는 인터랙텀이 [27][58][59]되었다.인터랙텀이 상세하게 연구된 종은 다음과 같다.

최근 병원균과 숙주의 면역체계에 필수적인 분자 성분을 [63]식별하기 위해 HTP를 통해 C형 간염 바이러스/[62]인간(2008년), 엡스타인 바 바이러스/인간(2008년), 인플루엔자 바이러스/인간(2009년)의 병원체 숙주 인터랙텀을 설명했다.

예측 인터랙텀

위와 같이 PPI와 전체 인터랙텀을 예측할 수 있다.이러한 예측의 신뢰성은 논란의 여지가 있지만, 그들은 실험적으로 시험할 수 있는 가설을 제공하고 있다.인터랙텀은 예를 들어 여러 종에 대해 예측되어 왔다.

예측된 SARS-CoV-2/인간[72] 인터랙텀의 표현

네트워크 속성

단백질 상호작용 네트워크는 다른 네트워크와 동일한 도구로 분석할 수 있습니다.사실, 그들은 생물학적 또는 사회적 네트워크와 많은 재산을 공유한다.주요 특징은 다음과 같습니다.

Treponema pallidum 단백질 인터랙텀.[50]

학위 분포

정도 분포는 특정 수의 연결을 가진 단백질의 수를 나타냅니다.대부분의 단백질 상호 작용 네트워크는 k가 있는 연결 분포 P(k) ~ k가−γ 도인 스케일 프리(멱함수) 도 분포를 나타냅니다.이 관계는 로그 로그 플롯의 직선으로도 볼 수 있습니다.위의 방정식은 로그(P(k)~-y•log(k)와 같기 때문입니다.이러한 분포의 특징 중 하나는 상호작용이 적은 단백질이 많고 상호작용이 많은 단백질이 적다는 것이다.

허브

고도로 연결된 노드(단백질)를 허브라고 합니다.한 [73]외는 상호 작용 파트너와 표현 관계가 있는 허브에 대해 "파티 허브"라는 용어를 만들었습니다.파티 허브는 또한 단백질 복합체와 같은 기능 모듈 내의 단백질을 연결한다.이와는 대조적으로, "날짜 허브"는 이러한 상관관계를 나타내지 않으며 다른 기능 모듈을 연결하는 것처럼 보입니다.파티 허브는 주로 AP/MS 데이터 세트에 있으며 날짜 허브는 주로 이진 인터랙티브 네트워크 [74]맵에 있습니다.날짜 허브/파티 허브 구별의 유효성에 대해서는 [75][76]논란이 있었습니다.파티 허브는 일반적으로 다중 인터페이스 단백질로 구성되는 반면, 데이트 허브는 더 자주 [77]단일 상호작용 인터페이스 단백질이다.다른 과정을 연결하는 대추 허브의 역할과 일관되게 효모에서 주어진 단백질의 2진 상호작용 수는 다른 [74]생리 조건에서 대응하는 돌연변이 유전자에 대해 관찰된 표현형 수와 상관된다.

모듈

동일한 생화학적 과정에 관여하는 노드들은 고도로 상호 [33]연결되어 있다.

진화

인터랙티브 복잡성의 [78]진화는 네이처에 게재된 연구에서 설명된다.이 연구에서는 우선 원핵생물, 단세포 진핵생물 및 다세포 진핵생물 사이의 경계가 무작위 유전자 이동의 효과의 증폭과 함께 유효 모집단 크기의 감소를 동반한다는 점에 주목한다.결과적으로 선택 효율의 감소는 비적응적인 방식으로 게놈 수준에서 광범위한 속성에 영향을 미치기에 충분한 것으로 보인다.네이처 연구는 무작위 유전자 이동의 힘의 변화가 또한 아세포와 세포 수준에서 계통학적 다양성에 영향을 미칠 수 있다는 것을 보여준다.따라서 모집단 크기는 장기 표현형 진화의 기초가 되는 역학적 경로의 잠재적 결정 요인으로 고려되어야 한다.이 연구에서 드리프트의 힘과 단백질 서브유닛의 구조적 무결성 사이에 계통학적으로 광범위한 역관계가 존재하는 것으로 나타났다.따라서, 작은 규모의 모집단에서 경미한 유해 돌연변이의 축적은 주요 유전자 기능을 안정시키는 단백질-단백질 상호작용에 대한 2차 선택을 유도하여 비효율적인 선택에 의해 촉진되는 구조적 저하를 완화시킨다.이 수단에 의해 표현형 다양성의 발생에 필수적인 복잡한 단백질 구조 및 상호작용은 처음에는 비적응 메커니즘에 의해 나타날 수 있다.

비판, 과제 및 대응

Kiemer와 Cesareni는[9] 특히 비교 인터랙티브를 사용하여 분야 상태(약 2007년)에 다음과 같은 우려를 제기한다.이 필드에 관련된 실험 절차는 오류가 발생하기 쉬우며 "소음성 결과"가 발생합니다.이로 인해 보고된 모든 상호 작용의 30%가 아티팩트가 됩니다.사실, 같은 유기체에 동일한 기술을 사용하는 두 그룹은 공통적으로 30% 미만의 상호작용을 발견했습니다.그러나 일부 저자는 그러한 비재생산성이 다양한 방법의 작은 실험 변동에 대한 비상한 민감도에서 비롯된다고 주장했다.예를 들어, Y2H 측정에서 동일한 조건은 서로 다른 Y2H 벡터가 [13]사용될 때 매우 다른 상호작용을 일으킵니다.

기법은 편향될 수 있다. 즉, 기법은 어떤 상호작용이 발견되는지를 결정한다.사실, 어떤 방법이든 편견, 특히 단백질 방법이 내장되어 있습니다.모든 단백질은 다르기 때문에 어떤 방법도 각 단백질의 특성을 포착할 수 없다.예를 들어, 수용성 단백질에 잘 작용하는 대부분의 분석 방법은 막 단백질을 잘 다루지 못합니다.이는 Y2H 및 AP/MS 테크놀로지에도 해당됩니다.

인터랙텀은 아마도 S. cerevisiae를 제외하고는 거의 완전하지 않다.어떤 과학적 영역도 방법론이 개선될 때까지 처음에는 "불완전"하기 때문에 이것은 사실 비난이 아니다.2015년의 인터랙토믹스는 1990년대 후반에는 소수의 인터랙텀 데이터셋만 사용할 수 있다는 점에서 게놈 시퀀싱이 이루어졌던 시기였다(위 표 참조).

게놈이 안정적인 반면, 인터랙텀은 조직, 세포 유형, 그리고 발달 단계에 따라 달라질 수 있습니다.다시 한 번 말하지만, 이것은 비판이라기보다 현장의 과제에 대한 설명입니다.

먼 친척 종에서 진화적으로 관련된 단백질을 일치시키는 것은 어렵다.상동 DNA 서열이 비교적 쉽게 발견될 수 있는 반면, 두 개의 상호작용하는 단백질의 상동성들이 상호작용할 필요가 없기 때문에 상동성 상호작용("상동성")을 예측하는 것은 훨씬 더 어렵다.예를 들어, 프로테옴 내에서도 두 단백질은 상호작용할 수 있지만 그들의 마비상태는 그렇지 않을 수 있다.

각 단백질-단백질 상호작용체는 과학 저널에 최종 버전이 발표되더라도 잠재적 상호작용의 일부 샘플만을 나타낼 수 있다.추가적인 인자들은 인터랙텀에 아직 통합되지 않은 단백질 상호작용에서 역할을 할 수 있다.다양한 단백질 상호작용체의 결합 강도, 미세 환경 요인, 다양한 시술에 대한 민감도 및 세포의 생리 상태는 모두 단백질-단백질 상호작용에 영향을 미치지만, 일반적으로 상호작용 [79]연구에서는 설명되지 않는다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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추가 정보

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