RNA결합단백질FUS

RNA-binding protein FUS
퓨즈
Fused in sarcoma.png
사용 가능한 구조
PDB휴먼 유니프로트 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스FUS, ALS6, ETM4, FUS1, HNRNPP2, POMP75, TLS, FUS RNA결합단백질, alt퓨즈
외부 IDOMIM: 137070 GeneCard: FUS
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

2521

없음

앙상블

ENSG000089280

없음

유니프로트

P35637

없음

RefSeq(mRNA)

NM_001010850
NM_001170634
NM_001170937
NM_004960

없음

RefSeq(단백질)

NP_001164105
NP_001164408
NP_004951

없음

장소(UCSC)Chr 16: 31.18 ~31.19 Mb없음
PubMed 검색[2]없음
위키데이터
인간 보기/편집

RNA결합단백질 FUS/TLS(육종에 FU 사용/LipoSarcoma에 Translocated in LipoSarcoma)는 이종핵리보핵단백질 P2로도 알려져 있으며, 인체에서 FUS [3][4][5][6][7][8]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

검출

FUS/TLS는 처음에 인간 암, 특히 리포사르코마에서 [4][7]염색체 전위의 결과로 퓨전 단백질(FUS-CHOP) 생산물로 확인되었다.이러한 경우 FUS/TLS의 프로모터 및 N 말단부는 융합단백질 [9][10]상에 강력한 전사활성화 도메인을 부여하는 다양한 DNA결합전사인자(예를 들어 CHOP)의 C 말단 도메인으로 이행된다.

FUS/TLS는 독립적으로 pre-mRNA [11]성숙에 관여하는 복합체의 하위 단위인 hnRNP P2 단백질로 식별되었다.

구조.

FUS/TLS는 또한 EWS 단백질, TATA 결합 단백질 TBP 관련 인자 TAFII68/TAF15 및 드로소필라 카베자/[12][9]SARF 단백질을 포함하는 FET 단백질군의 구성원이다.

FUS/TLS, EWS 및 TAF15는 유사한[13] 구조를 가지며, N말단 QGSY 리치 영역, 고도로 보존된 RNA 인식 모티브(RRM), 아르기닌 잔기로 광범위하게 탈메틸화된 복수의 RGG 반복 및 C말단 [5][7][12][14]아연 핑거 모티브를 특징으로 한다.

기능.

FUS의 N 말단은 전사 활성화에 관여하는 것으로 보이는 반면, C 말단은 단백질 및 RNA 결합에 관여합니다.또한 전사인자 AP2, GCF, Sp1에 대한 인식 부위가 [15]FUS에서 식별되었다.

일관되게 시험관내 연구에 따르면 FUS/TLS는 RNA, 단일 가닥 DNA 및 (낮은 친화력으로) 이중 가닥 [5][7][16][17][18][19]DNA와 결합하는 것으로 나타났다.RNA 또는 DNA에 결합하는 FUS/TLS의 배열 특이성은 잘 확립되지 않았다. 그러나 시험관내 선택(SELEX)을 사용하여 FUS/[20]TLS에 결합되는 RNA 배열의 약 절반에서 공통 GGUG 모티브가 식별되었다. 이후 제안은 GGUG 모티브가 손가락 RRM에 의해 인식되는 것이 아니었다(80).또한 FUS/TLS는 액틴안정단백질 Nd1-L mRNA의 3µ 비번역영역(UTR)에서 비교적 긴 영역을 결합하는 것으로 밝혀져 특정 단서열을 인식하는 것이 아니라 복수의 RNA결합 모티브와 상호작용하거나 2차 배열을 인식하는 것을 시사한다.[21]FUS/TLS는 또한 인간 [22]텔로미어 RNA(UUAGG)4와 단일 가닥 인간 텔로미어 DNA를 시험관 내에서 결합하는 것을 제안했다.

핵산 결합을 넘어 FUS/TLS는 [23]전사의 시작에 영향을 미치는 일반 및 보다 전문화된 단백질 인자와도 관련이 있는 것으로 확인되었다.실제로 FUS/TLS는 여러 핵 [24]수용체 및 Spi-1/PU.[25]1 또는 NF-δB와 [26]같은 유전자 특이 전사 인자와 상호작용한다.또한 일반적인 전사 기계와 관련되며 RNA 중합효소 II 및 TFIID [27][28][29]복합체와 상호작용하여 전사 시작 및 프로모터 선택에 영향을 미칠 수 있습니다.최근에는 FUS/TLS가 RNAPIIII 유전자의 전사를 억제하고 TBP 및 TFIIB [30]복합체와 공동면역침전하는 것으로 나타났다.

FUS 매개 DNA 복구

FUS는 DNA 손상 부위에 매우 빠르게 나타나며, 이는 FUS가 DNA 복구 [31]반응을 조정하고 있음을 시사합니다.뉴런의 DNA 손상 반응에서 FUS의 기능은 히스톤 탈아세틸라아제 1(HDAC1)과의 직접적인 상호작용을 포함한다.이중 가닥 절단 부위에 FUS를 채용하는 것은 DNA 손상 반응 신호 전달과 DNA [31]손상 복구에 중요하다.FUS 기능 상실은 뉴런의 DNA 손상을 증가시킨다.FUS 핵국재배열에서의 돌연변이는 폴리(ADP-리보스)의존성 DNA손상반응을 [32]저해한다.이 장애는 신경변성과 FUS 골재 형성을 초래한다.그러한 FUS 집계는 신경퇴행성 질환인 근위축성 측삭경화증(ALS)의 병리학적 특징이다.

임상적 의의

FUS 유전자 재배열은 점액성 지방육종, 저급 섬유질 육종, 유잉 육종 및 광범위한 다른 악성 및 양성 종양의 병인과 관련이 있다(FET 단백질 [33]패밀리 참조).

2009년에 두 개의 별도 연구 그룹이 6형 ALS 표현형을 제시한 26개의 관련 없는 패밀리를 분석하여 FUS [34][35]유전자에서 14개의 돌연변이를 발견했다.

그 후 FUS는 전두엽 디멘타스(FTD)의 서브그룹에서도 유의한 질병 단백질로 부상했다.이전에는 유비퀴틴에 대한 포접체의 면역반응으로 특징지어졌지만, 더 나아가 뉴로나로 알려진 서브그룹에 α-internexin(α-internexin)을 포함한 포접물의 비율이 있는 TDP-43이나 타우에는 해당되지 않았다.l 중간 필라멘트포함병(NIFID).현재 FTLD-FUS의 아형으로 간주되는 질병 실체는 유비쿼티드 포접체(aFTLD-U), NIFID 및 호염기성 포접체 질환(BIBD)[36][37][38][39]을 수반하는 비정형 전두엽 변성이다.

전두엽변성 FTLD)는 전두엽치매(FTD)의 임상증후군을 나타내는 병리학 용어이다. FTD는 기억력이 비교적 잘 보존되어 있다는 점에서 보다 일반적인 알츠하이머 치매와 다르다. 대신, 이 질병은 보다 측두엽 표현형을 나타낸다.행동 변이 전두엽 치매(bvFTD), 진행성 실어증(PNFA) 및 의미성 치매(SD)는 가장 잘 특징지어지는 세 가지 임상 증상이다.FUS 양성 FTLD는 임상적으로 bvFTD로 나타나는 경향이 있지만 기본 병리와 임상 증상 사이의 상관관계가 완벽하지 않다.

ALS의 독성 메커니즘

돌연변이 FUS가 ALS를 일으키는 독성 메커니즘은 현재 불분명하다.ALS 연결 돌연변이의 대부분은 C 말단 핵 국재 신호에 위치하여 핵(야생형 FUS가 주로 존재하는 곳)[40]이 아닌 세포질에 위치하는 것으로 알려져 있다.이는 핵 기능의 상실 또는 세포질 기능의 독성 이득이 이러한 유형의 ALS의 개발에 책임이 있음을 시사한다.많은 연구자들은 FUS를 발현하지 않아 핵 FUS 기능이 완전히 상실된 마우스 모델이 명확한 ALS와 [41]같은 증상을 일으키지 않기 때문에 세포질 기능 모델의 독성 이득이 발생할 가능성이 더 높다고 믿는다.

상호 작용

FUS는 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.

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