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CSRP3

CSRP3
CSRP3
Protein CSRP3 PDB 2O10.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스CSRP3, CLP, CM1M, CMH12, CRP3, LMO4, MLP, 시스테인 및 글리신 리치 단백질3
외부 IDOMIM: 600824 MGI: 1330824 HomoloGene: 20742 GeneCard: CSRP3
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

8048

13009

앙상블

ENSG00000129170

ENSMUSG000030470

유니프로트

P50461

P50462

RefSeq(mRNA)

NM_003476
NM_001369404

NM_001198841
NM_013808

RefSeq(단백질)

NP_003467

NP_001185770
NP_038836

장소(UCSC)Chr 11: 19.18 ~19.21 MbChr 7: 48.48 ~48.5 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

시스테인과 글리신이 풍부한 단백질 3은 심장LIM단백질(CLP) 또는 근육LIM단백질(MLP)로도 알려져 있으며, 사람에게 CSRP3 [5]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

CSRP3는 194개의 작은 아미노산 단백질로 골격 및 [6][7]심근에 구체적으로 발현된다.설치류에서 CSRP3는 [8]뉴런에서도 발현되는 것으로 밝혀졌다.

진

CSRP3 유전자는 1994년 [5]쥐에게서 발견되었다.인간의 경우 11p15.[9][10]1 염색체에 매핑되었으며, 6엑손으로 구성된 20kb 게놈 영역에 걸쳐 있다.전체 길이 전사물은 0.[9][11]8kb인 반면, 엑손 3과 4의 대체 스플라이싱에서 유래한 스플라이스 변형이 최근에 확인되어 MLP-b로 [12]지정되었다.

구조.

MLP는 글리신이 풍부한 영역으로 둘러싸인 두 개의 LIM 도메인(LIM1 및 LIM2)을 포함하며, 두 도메인은 50개 이상의 [13]잔류물로 분리된다.LIM 도메인은 단백질-단백질 [14]상호작용에 대한 놀라운 능력을 제공한다.또한 MLP는 아미노산 위치 64~69 MLP를 아세틸전달효소(PCAF) 및 히스톤탈아세틸라아제4(HDAC4)에 의해 위치 69 리신잔기(K69)에서 각각 [16]아세틸화/탈아세틸화할 수 있는 핵국재신호를 운반한다.근세포에서 MLP는 그 상호작용, 위치 및 [17]기능에 영향을 미치는 속성인 올리고머화, 이합체, 삼량체 및 4량체를 형성하는 능력을 가지고 있다.

단백질 상호작용 및 위치 파악

MLP는 단백질의 증가 목록에 결합하는 것으로 확인되었으며, 가변 세포하 국재성과 다양한 기능적 특성을 나타낸다.특히 MLP는 다음 위치에서 단백질과 상호작용한다.

  1. 텔레토닌(T-cap), 알파-액티닌(ACTN), 코필린-2(CFL2), 칼시뉴린, HDAC4, MLP-b 및 MLP [11][12][16][18][19][20][21]자체를 포함한 Z라인
  2. 코스타미어(costameres), zyxin, Integrin [18][22][23]linked kinase(ILK) 및 베타1-spectrin에 결합한다.
  3. NRAP([24]Nebulin-Related Anchoring Protein)와 연관된 중간 디스크
  4. myoD, myogenin 및 MRF4 [25]전사인자에 결합하는 핵.

MLP의 M-라인과 혈장막 국재화도 관찰되었지만, 이 세포하 분포를 매개하는 단백질 연관성은 현재 [17][26]알려져 있지 않다.이러한 다양한 국소화 패턴과 MLP 결합 파트너는 줄무늬 근구 세포골격과 [27]핵 모두에 관련된 다양한 역할을 시사한다.이 두 개의 세포 구획 각각에서 MLP의 역할은 시간에 따라 그리고 [27]다른 조건에서 핵 국재 신호에 의해 구동되는 핵 세포질 셔팅을 입증하는 연구로 역동적인 것으로 보인다.

기능.

핵에서 MLP는 근형성의 양성 조절제로서 작용하여 근원 [5]분화를 촉진한다.MLP의 과잉 발현은 근관 분화를 촉진한다.MLP는 MyoD, 미오제닌 및 MRF4와 같은 근육 특이적 전사 인자와 직접 관련지어 결과적으로 근 [5][12][25]특이적 유전자의 전사 제어에 기인하는 효과이다.세포질에서 MLP는 다양한 세포골격 고분자 복합체, 육질 Z-라인, 늑골 및 미세 필라멘트에 [11][12][16][18][19][20][21]관여하는 중요한 골격 단백질이다.그 Z-line에서 다른 Z-line 구성 요소와, 소수 언어 보호 상호 작용[11][12][16][18][19][20][21][28][29], 이 Z-line 스트레치 sensor,[32][33][34][35]소수 언어 보호하는 비계 단백질 고분자의 복합 단지의 sarcomeres과actin-based cytoskeleton을 따라 어셈블리 게다가[11][22][24][30][31일]를 홍보하 행동한다 i. 연루된 것으로 믿어지는은nmechano-signaling하는 방법이다.실제로, MLP 트랜스제닉 또는 녹아웃 마우스의 심근세포는 수동 스트레치 [11][26]감지의 선택적 상실로 인해 결함 있는 고유 스트레치 반응을 보인다.힘 전달에 관여하는 또 다른 영역인 늑골에서 MLP는 β1 스펙트린 및 zyxin과의 상호작용을 통해 기계적 감지에 기여하는 것으로 생각된다.그러나, 코스트 이름에서의 MLP의 정확한 역할은 아직 광범위하게 조사되지 않았다.

마이크로필라멘트에서 MLP는 코필린-2(CFL2)와의 상호작용을 통해 액틴 리모델링(또는 액틴 다이내믹스)에 관여한다.MLP가 CFL2에 결합하면 액틴 필라멘트를 [36]안정시키고 다발로 가교하는 [19]직접 결합을 통해 액틴 세포골격계 역학에 직접 작용할 수 있음을 보여주는 최근의 연구가 있어 CFL2 의존성 F-액틴 탈중합이 강화된다.

또한 MLP는 칼슘 항상성 및 에너지 대사와 간접적으로 관련이 있다.특히, MLP의 아세틸화는 근필라멘트의 칼슘 감수성을 증가시키고 [16]수축성을 조절하는 반면, MLP의 부재는 들뜸-수축 [37][38][39]커플링의 결함으로 칼슘 시그널링(세포 내 칼슘 핸들링)의 변화를 일으킨다.또한 MLP의 결핍은 미토콘드리아의 국소적 손실과 에너지 [40]결핍으로 이어진다.

동물 연구

설치류에서 MLP는 산후 [41]발달 중에 망막의 아마크린 세포에서 일시적으로 발현된다.성인 신경계에서는 축삭 손상에서 발현되며, 축삭 [42]손상에서 발현되며, 재생 과정에서 액틴 가교제로 기능하여 필로포디아 형성을 [8]촉진하고 성장 원추 운동을 증가시킨다.

임상적 의의

MLP는 줄무늬 근육 [43]질환과 직접적으로 관련이 있다.CSRP3 유전자의 돌연변이는 확장심근증(DCM) 환자[예: G72R 및 K69R] 및 비후성심근증(HCM) 환자[예: L44P, S46R, S54R/E55G, C58, RC]에서 검출되었다.이러한 돌연변이 단백질 중 일부에 대해 생화학 및 기능 연구가 수행되었으며, 비정상적인 국소화와 상호작용 패턴을 밝혀내 분자 및 세포 기능의 손상을 초래했다.예를 들어, W4R 돌연변이는 MLP/T-cap 상호작용을 폐지하여 T-cap의 잘못된 국재화, Z-라인 불안정성 및 심각한 육질 구조 [11]결함을 초래한다.반면 소수 언어 보호의 예상 핵국 재화 신호 안에 있는 K69L 돌연변이, 지배적인 핵 주위의 locali을 보여 주는 것이 돌연변이 단백질 변성 세포 이하의 분포를 유발하는 MLP/α-actinin 상호 작용된다며 그 C58G 돌연변이 향상된ubiquitin-dependent 단백질 분해 효소 복합체 degradation[44]때문에 줄어든 단백질 안정성을 유발한다.Isthat의 축약형Ion.[47]개조 실태 소수 언어 보호의 단백질 표현 수준에 올리고 머화 또는 결합 또한 인간 심장과 골격근 질환의 소수 언어 보호 수준 크게 다른 계획 골격 myopathies을 변경할 둘 다 소수 언어 보호 단백질 수준과 올리고 머화 인간의 심장 failure,[17][20]에 down-regulated, f등이 설명되었다acioscapuloh상완근 디스트로피, 네말린 미오파시 및 사지대근 디스트로피 타입 2B.[48][49][50]또한 MLP-b 단백질 발현 수준의 유의한 변화 및 MLP:MLP-b 비율의 규제완화가 사지대근위축증 타입 2A, 듀첸근위축증 및 피부근염 [12]환자에서 검출되었다.

동물 모형

동물 모형은 줄무늬 근육에서 MLP의 기능에 대한 통찰력을 제공합니다.생쥐의 MLP(MLP---) 절제술은 심장 표현형이 더 심각하지만 모든 줄무늬 근육에 영향을 미쳐 심장압박과 부피의 변화, 비정상적인 수축, 비대증이 있는 확장형 심근증의 발병 및 진행성 [31][37][51]심부전으로 이어진다.조직학적 수준에서는 다단계에서 심근세포 세포 구조가 극적으로 파괴되고 섬유화가 [24][31][39][52]두드러집니다.다른 세포 변화로는 세포 내 칼슘 처리의 변화, 미토콘드리아의 국소 손실, 에너지 [37][38][39]부족 등이 있었다.포스포람 반(PLN)-/-, 또는β2-adrenergic 수용체(β2-AR)-/-, 또는angiotensin II형 1a수용체(AT1a)-/-, 또는β-adrenergic 수용체 인산화 효소 1억제제(bARK1)-/- 쥐뿐만 아니라 overexpressing 칼시뉴린과 크로싱 MLP-/- 쥐, 부분적으로만 이해해 분자 메커니즘을 통해서 그들의 심장 기능을 구출했다.[53][54][55][56][57]반대로 β1-아드레날린 수용체(β1-AR) --- 마우스와 MLP-- 마우스를 교차시키는 것은 치명적이었다.[53][54]인간 MLP-W4R 돌연변이를 품은 유전자 녹인 마우스 모델은 HCM과 심부전을 발생시켰으며, 심장조직의 초미세구조 분석 결과 심근의 혼란과 유의한 섬유화가 나타났으며, 육질 Z라인 [26]분포 감소와 함께 MLP의 핵 국재화가 증가했다.MLP 핵세포질 셔팅의 변화(올리고머화 상태의 변화에 의해 조절될 수 있음)도 [17][27]돌연변이와 무관하게 비대와 심부전에 관련되었다.Drosophila에서의 연구는 MLP의 Drosophila 호몰로그인 Mlp84B의 유전적 절제가 번데기 치사율 및 근육 [28]기능 저하와 관련이 있다는 것을 밝혀냈다.Mlp84B 늘 비행근육에 대한 기계적 연구에 따르면 Mlp84B의 상실은 근육 경직과 동력 [58]발생을 감소시킨다.Mlp84B의 심장 특이적 절제술은 수명 감소, 확장기 기능 저하 및 심장 [59]박동의 장애를 야기했다.전반적으로, 이러한 동물 모델은 줄무늬 근육 생리학 및 병태 생리학에서 MLP의 기능적 중요성에 대한 결정적인 증거를 제공했다.

메모들

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