레그헤모글로빈환원효소

Leghemoglobin reductase
레그헤모글로빈환원효소
식별자
EC 번호1.6.2.6
CAS 번호60440-35-9
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효소학에서, 레그헤모글로빈 환원효소(EC 1.6.2.6)는 화학 반응촉매하는 효소이다.

NAD(P)H+H++2페릴레그헤모글로빈δ(\NAD(P)++2페롤레그헤모글로빈

즉, Fe를 가진3+ 레그헤모글로빈(또는 일반적으로 피토글로빈)을 철 이온 Fe를2+ 가진 레그헤모글로빈(또는 피토글로빈)으로 환원한다.

이 효소는 산화환원효소 계열, 특히 헴 단백질을 수용체로 하여 NADH 또는 NADPH에 작용하는 효소에 속한다.이 효소 클래스의 계통명NAD(P)H:페릴레그헤모글로빈 산화환원효소이다.이 효소는 철 레그헤모글로빈 환원효소라고도 불린다.

콩결절에서의 역할

레그헤모글로빈(Lb)은 콩과 식물의 [1]N-고정결절에2 O를 가역적으로 결합하고 운반하는2 헴 함유 단백질이다.O-carrier2 Lb가 기능하기 위해서는 철산화상태(Lb)여야2+ 한다.산소화2+ Lb(LbO2+2)는 미량의 전이 금속, 킬레이트 및 독성 대사물(: 아질산염, 초산화물과산화물)[2]이 존재하는 경우 O를 생성하는2 철 Lb(Lb)로3+ 쉽게 자동 산화되지만2+,[3][4] Lb는 결절에서 지배적인 형태이다.따라서 Lb를 기능성 철 [5]상태로 유지하기 위한 메커니즘이 생체 에 존재한다.

역사

Burris와[6] Hass는 환원된 피리딘 뉴클레오티드가 콩팥 뿌리 결절에서 Lb의3+ 환원제로 기능할 수 있다고 최초로 제안했고 1969년[7] Appleby는 박테로이드의 현탁에 의해 Lb가 Lb로2+ 환원되었다고 보고했다3+.1982년 크레토비치와 공동[8] 연구진은 NADH를 환원제로 사용하여 Lb를3+ Lb로2+ 환원시키는 루핀 결절에서 효소를 정제하였다.Legoglin Reductase -LR로 명명된 이 효소는 적혈구와 소 근육에서 추출된 NADH:cytocrome5 b Reducationase(EC 1.6.2.2)와 유사하다.루핀 LR은 분자량이 60kDa인 플라보 단백질로 NADH에 특이적이다. 1984년 Klucas와 공동[9] 연구진은 콩 결절에서 철 Lb 환원효소(FLBR) 활성으로 단백질을 정제했다.콩 FLbR의 활성은 결절 세포질에서 90%, 박테로이드에서 10%였다.NADPH는 NADH보다 3배 낮은 속도로 기능했지만 콩 FLbR에 대한 최고의 환원제였다.Klucas와 공동[9] 연구자들에 의한 이러한 조사에서도 O가 반응계에서 제거되었을2 때 NADH의 산화 및 Lb의3+ 감소는 검출되지 않았지만, FLBR 활성은 O에 의존한다는2 것을 나타내는 O를 다시2 첨가했을 때 모두 복원되었다.

Pea DLDH.tif
Predicted structure of soy FLbR2.tif
Rice Phytogb red by FLbR2.tif

콩으로

콩 FLbR은 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD)를 보철기로 하는 플라보 단백질로 분자량이 54kDa인 2개의 동일한 서브유닛으로 구성되어 있다.3+ Lb 환원에 대한 콩 FLbR의 K 및 Kcat 값은 각각m 9.2μM, 6.2s이다−1(Kcat/Km = 674M−1−1 s).콩 FLbR의 아미노산 배열은 플라빈-뉴클레오티드 이황화물 산화환원효소, 특히 피루브산 탈수소효소 복합체의 디히드로리포아미드 탈수소효소(DLDH)(EC 1.8.1.4)와 높은 관련이 있다.콩 FLbR의 아미노산 배열은 미토콘드리아로의 전위를 위한 30-잔류 신호펩타이드와 FAD 결합부위, NAD(P)H 결합부위 및 피리딘 뉴클레오티드-디술피드 산화효소 [10]계열의 특징인 디술피드 활성부위 보존영역을 포함한다.

콩 게놈은 flbr1[11]flbr2라는 이름의 최소 개의 flbr 유전자를 포함하고 있습니다.콩 FLbR2의 아미노산 배열은 콩 FLbR1 및 완두콩 잎 미토콘드리아 DLDH와 상당한 균질성을 가지며 30-잔류 미토콘드리아 중계 [12]펩타이드를 포함한다.FLbR 배열은 콩 이외의 콩류에서도 검출 및 분석되고 있다.예를 들어 카우페아 FLbR cDNA의 뉴클레오티드 배열은 콩 FLbR 및 콩 DLDH와 각각 88%, 85%의 유사성을 가진다.cowpea3+ Lb 감소에 대한 cowpea FLbR의 Kcat 및 K m 각각 10.4 μM, 3.1초이다−1cat(Km/K = 298−1−1 M [13]s).

다른 공장에서는

콩 FLbR2는 철미 Phytoglobin1.1(Phytogb1.13+)[14]을 저감한다.콩 FLbR2-쌀 Phytoglin1.1의3+ 상호작용이 약한 것 같다.인실리코 분석에서는 콩 FLbR2와 쌀 Phytogb1.1이3+ 콩 FLbR2의 FAD 결합 도메인과 쌀 Phytogb1.1의3+ CD-루프 및 나선 F에서 상호작용할 것으로 예측했다.따라서 FLbRs는 Phytogbs의3+ 효소적 감소를 위한 일반적인 생체 내 메커니즘일 수 있다.

레퍼런스

  1. ^ Appleby C.A. 식물에서 헤모글로빈의 기원과 기능, Sci.진척, 76(1992) 365-398
  2. ^ Becana M., Klucas R. V., 콩과 식물의 뿌리 결절에서 레그헤모글로빈의 산화 및 환원, Plant Physol., 98(1992) 1217-1221.
  3. ^ Lee K. K., Klucas R. V., 콩 뿌리 결절의 철성 레그헤모글로빈 감소, Plant Physol., 74(1984) 984-988.
  4. ^ Lee K. K., Shearman L., Ericson B. K. K. K. K. K. K. Klucas R. V. 식물 부착 콩과 결절의 페릭 레그헤모글로빈, 식물 생리, 109(1995). 261-267.
  5. ^ Becana M., Klucas R. V., 콩 뿌리 결절의 철 레그헤모글로빈 감소를 위한 효소 및 비효소 메커니즘, Pro.Natl. Acad.미국 과학, 87(1990) 7295-7299
  6. ^ Burris R. H., Has E. 콩과 뿌리 결절의 붉은 색소 J. Biol.화학, 155(1944) 227-229
  7. ^ Appleby C.A. 생체 내 레가메모글로빈의 특성 및 철 옥실게모글로빈, 바이오침 바이오피스로서의 분리.액타, 188(1969) 222-229.
  8. ^ 크레토비치 V. L., 멜릭-사르키시안 S., 바시로바 N.Topunov A. F., 루핀 결절의 레그헤모글로빈 효소적 환원, J. Appl.생화학, 4(1982) 209-217.
  9. ^ a b Saari L. L., Klucas R. V., 콩 뿌리 결절의 페릭 레그헤모글로빈 환원효소, Arch.생화학.생물물리학, 231(1984) 102-113.
  10. ^ Ji L., Wood S., Becana M., Klucas R. V., 콩 뿌리 결절 철 레그헤모글로빈 환원효소의 정제 및 특성 평가, Plant Physol., 96(1991) 32-37.
  11. ^ Ji L., Becana M., Sarath G., Klucas R. V., 콩 결절의 철 레그헤모글로빈 환원효소를 코드하는 cDNA 복제 및 배열 분석, Plant Physol., 104(1994) 453-459.
  12. ^ Moran J. F., Sun Z., Sarath G., Arredondo-Peter R., James E. K., Becana M., Klucas R. V., 분자 클로닝, 기능적 특성 및 콩 결절 디히드로리포아미드 환원효소 128. 생리학.
  13. ^ Luan P., Aréchaga-Ocampo E., Sarath G., Arredondo-Peter R., Klucas R. V., cowpea(Vigna unguicata) 뿌리결절의 철 레그헤모글로빈 환원효소 분석, Sci, 154-2000.
  14. ^ Gopalasubramiam S. K., Kondapali K. C., Millan-Pacheco C., Pastor N., Stemler T. L., Moran J. F., Arredondo-Peter R., 콩디히드로아미드탈수소효소(환원효소 2)가 상호 작용한다.
  • Saari LL, Klucas RV (1984). "Ferric leghemoglobin reductase from soybean root nodules". Arch. Biochem. Biophys. 231 (1): 102–13. doi:10.1016/0003-9861(84)90367-9. PMID 6539095.

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