테르모게닌

UCP1
식별자
별칭	UCP1, SLC25A7, UCP, 분리 단백질 1
외부 ID	OMIM: 113730 MGI: 98894 HomoloGene: 22524 GeneCard: UCP1
유전자 위치(인간)
쳇.	4번 염색체(인간)
끝	140,568,961 bp
유전자 위치(마우스)
쳇.	8번 염색체(쥐)
끝	84,025,081 bp
RNA 표현 패턴
	표현된 상단
	두정 늑막; ; 하트; ; 늑막염; ; 침샘; ; 시상하부; ; 폐를 끼치다; ; 복부 지방; ; 부신;
	추가 참조 표현식 데이터
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 온톨로지
분자함수	GO:0022891 트랜섬브레인 트랜스포터 활동; 퓨린 리보뉴클레오티드 결합; 롱 체인 지방산 결합; 심장올리핀 제본; 산화 인산화 분리 활성;
셀룰러 컴포넌트	미토콘드리아 봉투; 막으로 막다; 미토콘드리온; 미토콘드리아 막; 미토콘드리아 내막; 막의 적분 성분;
생물학적 과정	RNA 중합효소 II에 의한 전사 조절; 갈색 지방 세포 분화; 식이요법으로 인한 열생식; 이온 수송; 온도 자극에 대한 반응; 영양소 수준에 대한 반응; 호르몬 자극에 대한 세포 반응; 활성 산소 종에 대한 세포 반응; 지방산에 대한 세포 반응; 활성 산소종 생합성 공정의 조절; 추위에 대한 반응; 미토콘드리아 투과형 운송; 적응성 열생식; 미토콘드리아 수송; 양성자 트랜섬브레인 수송; 냉간 유도 열생식에 대한 양성 조절;
	출처:아미고 / 퀵고
직교체
	7350
	22227
	ENSG00000109424
	ENSMUSG00000031710
	P25874
	P12242
	NM_021833
	NM_009463
	NP_068605
	NP_033489
	위키다타
인간 보기/편집	마우스 보기/편집

써모게닌(Thermogenin, 그것의 발견자에 의해 분리되지 않은 단백질이라고 불리며,^[5] 현재는 분리되지 않은 단백질 1 또는 UCP1)은 갈색 지방조직(BAT)에서 발견되는 미토콘드리아 운반체 단백질이다.이것은 열 발생을 일으키지 않는 열 발생에 의해 열을 발생시키기 위해 사용되며, 높은 표면적 부피 비율 때문에 발생할 수 있는 아기들의 열 손실에 정량적으로 중요한 기여를 한다.

메커니즘

열원 활성화 메커니즘:마지막 단계에서는 열유전자 억제제가 유리 지방산의 존재를 통해 방출된다.캐스케이드는 노레피네프린을 세포 β-아드레노수용체에₃ 결합하여 시작한다.

UCP는 산화 인산화에서 생성되는 양성자 구배를 감소시키는 투과성 단백질이다.그들은 내측 미토콘드리아 막의 투과성을 높여, 상호간에 펌핑된 양성자들이 미토콘드리아 매트릭스로 되돌아갈 수 있게 함으로써 이것을 한다.갈색 지방의 UCP1 매개 열 발생은 호흡 체인을 분리하여 낮은 ATP 생산률로 빠른 기질 산화를 가능하게 한다.UCP1은 미토콘드리아 내막의 양성자 채널인 아데닌 뉴클레오티드 변환기와 같은 다른 미토콘드리아 대사물 전달체와 관련이 있으며, 미토콘드리아 간 공간으로부터 미토콘드리아 매트릭스로 양성자의 변환을 허용한다.UCP1은 갈색 지방조직으로 제한되며, 이 조직에서 거대한 열 발생 용량을 위한 메커니즘을 제공한다.

UCP1은 지방산에 의해 갈색 지방세포에서 활성화되고 뉴클레오티드에 의해 억제된다.^[6]지방산은 다음과 같은 신호 캐스케이드에 의해 방출된다.교감신경계 단자는 노레피네프린(Norepinephrine)을 혈장막의 베타-3 아드레날린 수용체에 방출한다.이것은 ATP의 주기성 AMP(cAMP)로의 전환을 촉진하는 아데닐릴 사이클라제를 활성화하고, cAMP는 단백질 키나아제 A를 활성화하여 그것의 활성 C 서브유닛이 규제 R 서브유닛에서 해방되게 한다.활성단백질키나아제 A는 다시 인산염으로 트라이아실글리세롤리파아제(Triacylglycerol Lipase)를 만들어 활성화시킨다.리파아제는 트라이아실글리세롤을 자유지방산으로 변환시켜 UCP1을 활성화시켜 퓨린 뉴클레오티드(GDP, ADP)에 의한 억제보다 우선한다.열생생식을 종료하는 동안 열겐이 비활성화되고 산화를 통해 잔류 지방산이 폐기되어 세포가 정상적인 에너지 절약 상태를 재개할 수 있게 된다.

H+를 기질로 한 UCP1의 교대접속 모델

UCP1은 ATP/ADP 운반체 단백질 또는 아데닌 뉴클레오티드 변환기(ANT)와 매우 유사하다.^[7]UCP1에 대해 제안된 교류 접근 모델은 유사한 ANT 메커니즘에 기초한다.^[8]기질은 막의 세포질 쪽에서 반쯤 열린 UCP1 단백질로 들어오고, 단백질은 세포질 측면을 닫아 기질이 단백질 속에 둘러싸이게 한 다음, 단백질의 매트릭스 면이 열리면서 기질이 미토콘드리아 매트릭스로 방출될 수 있게 된다.단백질의 개폐는 단백질의 막 표면에서 염교 체결과 이완에 의해 이루어진다.ANT의 UCP1 모델링에 대한 입증은 막을 통한 기질 이동에 적극적으로 관여하는 두 단백질 사이의 보존된 많은 잔류물에서 발견된다.두 단백질은 모두 내장 미토콘드리아 막에 국부화된 일체형 막 단백질이며, 세포질이나 매트릭스 상태일 때 닫히거나 열 수 있는 염교, 프롤라인 잔류물, 소수성 또는 방향족 아미노산 등의 유사한 패턴을 가지고 있다.^[7]

진화

UCP1은 기능적으로 euthrians에서만 발견되는 갈색 지방조직으로 표현된다.UCP1, 즉 열유전자는 현대 척추동물의 조상에게서 생겨났을 가능성이 높지만, 처음에 우리의 척추동물의 조상이 온기를 위해 비흔들리지 않는 열유전체를 사용하는 것을 허락하지 않았다.UCP1은 열 발생이 적응적으로 이 공통 조상의 평판 포유류 후손들에게 선택되었을 때 비로소 갈색 지방 조직에서 현재의 기능을 진화시켜 추가적인 온기를 제공했다.^[9]UCP1이 광범위한 태반 포유류, 특히 몸집이 작고 동면하는 포유류에서 열 발생적인 주요 역할을 하는 반면, UCP1 유전자는 여러 개의 큰 몸집의 라인(예: 말, 코끼리, 바다소, 고래, 히랙스)과 신진대사율이 낮은 라인(예: 판골린, 아르마딜로, 나무늘, 개미)에서 기능을 상실했다.rs).^[10] 현대 척추동물 조상의 다른 후손인 어류와 유대목 동물에서 UCP1의 비열생성 맞춤법이 최근 발견된 것을 보면 이 유전자가 모든 현대 척추동물에게 전해졌음을 알 수 있지만, 태반 포유류를 제외하고는 어느 것도 열생성 능력을 가지고 있지 않다.^[11]이것은 또한 UCP1이 다른 원래 목적을 가지고 있었음을 시사하며, 실제로 계통생성 및 염기서열 분석은 UCP1이 태반 포유류에서 열생식에 적응한 디카르복실산 운반체 단백질의 돌연변이 형태일 가능성이 있음을 보여준다.^[12]

역사

갈색 지방 조직을 연구하는 1960년대 연구자들은 다른 조직들의 일반적인 것보다 더 많은 열을 생성하는 것 외에도 갈색 지방 조직들이 호흡 커플링을 단락시키거나 분리하는 것처럼 보인다는 것을 발견했다.^[13]Uncoupling 단백질 1은 David Nicholls, Vibeke Bernson, Gillian Heaton에 의해 1978년에 발견되었고 이러한 Uncoupling 효과를 일으키는 단백질인 것으로 나타났다.^[14]UCP1은 이후 1980년에 처음으로 정화되었고 1988년에 처음으로 복제되었다.^[15]^[16]

UCP1의 호몰로그램인 단백질 2(UCP2)의 분리가 1997년에 확인되었다.UCP2는 다양한 조직으로 국소화되며, 반응성 산소종(ROS) 조절에 관여하는 것으로 생각된다.지난 10년 동안 UCP3, UCP4, UCP5(BMCP1 또는 SLC25A14라고도 함)를 포함하여 3개의 UCP1 호몰로가 추가로 확인되었다.

임상 관련성

유전자 전달 요법에 의해 UCP1을 세포에 전달하는 방법이나 그 상향 조절 방법은 과도한 신진대사 저장소를 소멸시키는 능력 때문에 비만 치료에 대한 연구에 있어서 중요한 조사선이었다.^[17]

참고 항목

2,4-디니트로페놀(유사한 효과를 가진 합성 소분자 양성자 셔틀)

참조

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추가 읽기

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외부 링크

미역 항비만 태블릿 희망(BBC - 공정의 일부로 Thermogenin 언급)
미국 국립 의학 도서관 의료 과목 제목(MSH)의 열원형

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