신경조직단백질

Nerve tissue protein

신경조직은 정상적인 신경조직의 기능과 유지에 관련된 생물학적 분자다.[1]예를 들어 신경을 절연하고 보호하는 미엘린의 생성을 예로 들 수 있다.이것들은 전형적으로 칼슘을 구속하는 단백질이다.

근력 및 말초신경계

미엘린에는 두 가지 종류가 있다.첫 번째는 포유류 중앙신경계(CNS)에서 볼 수 있는 올리고덴드로시테다.두 번째는 말초신경계(PNS)에서 발견되는 슈완 세포다.이러한 슈완 세포에 의한 축삭은 정상적인 신경 기능을 위해 필수적이다.말초 신경은 액손과 슈완 세포 사이의 통신에 의존한다.[2]

미엘린 유지 관리

프리온 단백질 트리거는 마이엘린 유지보수를 보장하는 신호의 중요한 요소로서 직접적인 몰링과 구별된다.종말(약 아미노산(aa) 140–152)에서 상피와 프리온 단백질의 전하 군집(aa95-100)을 인식하는 프리온 단백질과 항체 POM1과 POM3가 미엘린 유지관리에 사용되었다.그 결과는 뉴런 발현과 프리온 단백질의 조절된 단백질 분해가 미엘린 유지에 필수적이라는 것을 보여주었다.[citation needed]

신경퇴행성질환:신경퇴행성질환은 프리온 축적이 PrPsc에 의해 발생한다.프리온병에 걸린 사람이나 동물의 뇌는 조직병리학적 변화를 보여준다.그러나 이 병의 병원성은 대체로 알려져 있지 않고 치료도 만족스럽지 못한 경우가 많다.PrPc를 조사한 60주 된 생쥐에 대한 실험에서 결핍된 생쥐는 만성 탈모성 다신경 실조증을 보였다.만성 탈모성 다신경종은 100% 침투성이며 조사된 말초신경에서 눈에 잘 띄었다.형태측정법을 사용할 때 액손에 영향을 준 큰 섬유와 좌골 신경에서 동일한 병리학이 검출되었다.[3]

신경 세포사멸 억제 단백질

신경 세포사멸 억제 단백질(NAIP)은 세포사멸 가족(IAP)의 억제제라 불리는 단백질군에 속하며, 이 단백질들은 세포사멸의 핵심 조절제 중 하나이다.그러나 NAIP가 BIC(Baculovirus IAP-repeat) 도메인을 사용하여 캐스패스와 상호작용하는 경우, 그들은 다른 방법으로 세포사멸 개시자인 프로스파제-9의 자동 형성을 금지한다.[4]

모든 BIR 영역의 3차원 구조는 2-3개의 NH2-terminus α-helices, 중심 항타렐 β-시트, 2-3개의 카르복시-terminus α-halleices로 구성된다.IAP 바인딩 모티브(IBM)는 아미노-단자 사선강화물로 구성된다.IBM의 결합 부위는 β-시트 마지막 가닥과 인근 α-¬헬릭스 사이에 있다.아연 이온은 히스티딘 1개와 시스테인 3개로 킬레이트된다.NH2-terminus serine은 IBM-binding grow, P1'에 바인딩된다.세린 체인(S)은 아미노산 소수성 포켓에 삽입된다.이 주머니에서 수소 결합은 세린 사슬의 산소 원자에 부착되며, P1의 산소 원자 또한 트립토판 사슬에 또 다른 수소 결합을 형성한다.트립토판 체인은 또한 P3'에서 아르기닌의 탄소 원자와 상호작용한다.P2'에서는 질소와 산소의 등뼈와 P4'에서는 질소의 등뼈가 안정성을 제공한다.[5]

코엑스로 압축되었을 때 NAIP와 히포칼린 둘 다의 존재는 증가된 칼슘 수준의 유도를 통해 신경블라스토마 세포를 세포 사망으로부터 보호하도록 했다.[5]

NAIP는 유전병인 척수 근위축증에 관여하고 있는 것으로 밝혀졌다.NAIP와 뉴런 칼슘-센서 단백질인 히포칼신 사이의 상호작용은 아연 결합 부위에서 다른 특정 아미노산과 함께 일어나는 것으로 관찰되었다.교감 뉴런에서 NAIP-BIR3와 히포칼신의 표현은 신경 성장 인자의 철수로부터 세포 죽음으로부터 유의미한 보호를 제공하지 않았다.이는 NAIP가 차단한 바로 그 캐스페이스인 신경 성장인자 철수에 카스파제-3와 -9가 활성화되어 세포사멸을 일으키기 때문에 예상하지 못한 일이다.[4]

히포칼신

히포칼신(Hiphocalcin)은 칼슘 이온과 결합할 수 있는 2~3개의 부위가 있는 신경 칼슘 감지 단백질이다.[5]

XIAP

X 연결 IAP(X-Linked IAP)는 사멸의 극히 강력한 억제제다.이것은 직접 현금화에 대한 구속력을 통해 이루어진다.NAIP의 기능과 유사하게, XIAP의 BIR3 도메인은 카스파제-9의 카복실-단자 하위 장치에 바인딩된다.S1과 S1 사이'는 카탈루냐가 발생하는 곳이다.caspase-3에서 '후크'와 '싱커'가 부착된다.BIR2와 BIR3는 모두 주로 음전하를 띤 홈을 가지고 있다.BIR3의 이 음전하를 통해 IAP 바인딩 모티브를 부착할 수 있어 효소 활성화가 억제된다.[6]
과다압박 시 XIAP는 캐스퍼스를 매우 잘 차단할 수 있으며 신경 성장인자가 박탈될 때 교감 뉴런의 세포사멸을 예방할 수 있다.[7]

종류들

  • 아그린
  • 치메린 단백질
  • 크로모그라닌스
  • 도파민 및 cAMP-조절인산단백질 32
  • 연약한 X 정신지체 단백질
  • GAP-43 단백질
  • 포도당 트랜스포터 유형 3
  • 후 파라네오플라스틱 뇌근염 안티겐스
  • 미세관류 관련 단백질
  • 미엘린 단백질
  • 나트리우레틱 펩타이드, 브레인
  • 신경 성장 요인
  • 신경내분비단백질 7B2
  • 신경필라멘트단백질
  • 신경그란린
  • 신경 세포사멸-불가침 단백질
  • 뉴런 칼슘-센서 단백질
  • 신경펩타이드
  • 후각 마커 단백질
  • S100 단백질
  • 시냅신스
  • 시냅토피신
  • 시뉴클레인
  • 투불린[1]

참조

  1. ^ a b 미국 국립 의학 도서관의 Nerve+tission+단백질(MesH)
  2. ^ Raiker, S. J.; Lee, H.; Baldwin, K. T.; Duan, Y.; Shrager, P.; Giger, R. J. (2010). "Oligodendrocyte-Myelin Glycoprotein and Nogo Negatively Regulate Activity-Dependent Synaptic Plasticity". Journal of Neuroscience. 30 (37): 12432–45. doi:10.1523/JNEUROSCI.0895-10.2010. PMC 2967212. PMID 20844138.
  3. ^ Bremer, Juliane; Baumann, Frank; Tiberi, Cinzia; Wessig, Carsten; Fischer, Heike; Schwarz, Petra; Steele, Andrew D; Toyka, Klaus V; et al. (2010). "Axonal prion protein is required for peripheral myelin maintenance". Nature Neuroscience. 13 (3): 310–8. doi:10.1038/nn.2483. PMID 20098419. S2CID 205432942.
  4. ^ a b Herman, Maria Dolores; Moche, Martin; Flodin, Susanne; Welin, Martin; Trésaugues, Lionel; Johansson, Ida; Nilsson, Martina; Nordlund, Pär; Nyman, Tomas (2009). "Structures of BIR domains from human NAIP and cIAP2". Acta Crystallographica. 65 (11): 1091–6. doi:10.1107/S1744309109038597. PMC 2777033. PMID 19923725.
  5. ^ a b c Mercer, E. A.; Korhonen, L; Skoglösa, Y; Olsson, PA; Kukkonen, JP; Lindholm, D (2000). "NAIP interacts with hippocalcin and protects neurons against calcium-induced cell death through caspase-3-dependent and -independent pathways". The EMBO Journal. 19 (14): 3597–607. doi:10.1093/emboj/19.14.3597. PMC 313967. PMID 10899114.
  6. ^ Salvesen, Guy S.; Duckett, Colin S. (2002). "Apoptosis: IAP proteins: Blocking the road to death's door". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 3 (6): 401–10. doi:10.1038/nrm830. PMID 12042762. S2CID 15238683.
  7. ^ Lindholm, Dan; Mercer, Eric A; Yu, Li-Ying; Chen, Yuming; Kukkonen, Jyrki; Korhonen, Laura; Arumäe, Urmas (2002). "Neuronal apoptosis inhibitory protein: Structural requirements for hippocalcin binding and effects on survival of NGF-dependent sympathetic neurons". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1600 (1–2): 138–47. doi:10.1016/S1570-9639(02)00454-5. PMID 12445469.