3나선10

3나선은₁₀ 단백질과 폴리펩타이드에서 발견되는 2차 구조의 일종이다. 존재하는 수많은 단백질 2차 구조 중에서 3-헬릭스는₁₀ 관측된 네 번째로 흔한 유형이다. α-헬리케스, β-시트, 역회전 후. 3-헬릭스는₁₀ 단백질 2차 구조에서 모든 나선체의 거의 10-15%를 구성하며, 일반적으로 N- 또는 C-단말기에서 발견되는 α-헬리케스의 확장으로 관찰된다. α-헬릭스가 일관되게 접고 펴지는 경향 때문에, 3-헬릭스₁₀(helix)는 종류의 중간 순응 역할을 하며, α-헬릭스 접기 시작에 대한 통찰력을 제공하는 것이 제안되었다.

디스커버리

케임브리지 대학의 분자생물학 의학연구회의 연구소장인 막스 페루츠는 이해하기 어려운 3헥스(helix₁₀)를 문서화하는 최초의 논문을 썼다.^[1] 페루츠는 로렌스 브래그, 존 켄드루와 함께 모발에서 발견되는 결정체 같은 작은 분자 결정 구조뿐만 아니라 비결정체 회절 데이터로부터의 단서들을 바탕으로 1950년에 폴리펩타이드 체인 구성의 탐사를 발표했다.^[2] 그들의 제안은 현재 3나선이라고₁₀ 알려진 것을 포함했지만, 현재 발생하는 것으로 알려진 가장 일반적인 두 가지 구조 모티브는 포함하지 않았다. 이듬해 리너스 폴링은 작품에서 알파 나선과^[3] 베타 시트라는 두 모티브를 모두 예측했는데,^[4] 이 모티브는 현재 프랜시스 크릭과 제임스 D와 의미 있게^[1] 비교되고 있다. 왓슨의 DNA 이중나선 출판.^[5] 폴링은 브래그, 켄드루, 페루츠가 제안한 나선형 구조물에 대해 매우 비판적이었으며, 모두 믿을 수 없다고 선언하는 데 있어서 승리적인 어조를 취했다.^[1][3] 페루츠는 어느 토요일 아침, 폴링의 논문을 읽는 경험을 더 빨리^[6] 당신에게 화나게 했더라면 좋았을 것이라고 그의 책에서 설명한다.

나는 폴링과 코리의 신문에 깜짝 놀랐다. 켄드류나 나의 나선형과는 대조적으로, 그들의 나선형에는 무리가 없었다; 모든 아미드 그룹은 평면형이었고 모든 카보닐 그룹은 사슬을 따라 4개의 아미노 그룹으로 완벽한 수소 결합을 형성했다. 그 구조물은 죽은 것처럼 보였다. 내가 어떻게 그걸 놓칠 수 있었을까?

— Max Perutz, 1998, pp.173-175.^[6]

그날 늦게 페루츠에게 폴링의 모형을 확인하기 위한 실험 아이디어가 떠올랐고, 그는 그것을 실행하기 위해 실험실로 달려갔다. 몇 시간 안에 그는 월요일 브래그에게 제일 먼저 보여준 알파 나선을 확인할 수 있는 증거를 확보했다.^[1] 페루츠의 알파나선 구조 확인은 얼마 지나지 않아 네이처에 발표되었다.^[7] 1950년 논문에서 3나선의₁₀ 이론적 폴리펩타이드 구조에 적용한 원칙은 다음과 같다.^[2]

• 체인은 아미노산이 응축되어 폴리펩타이드 체인을 형성하면서 형성된 근처의 아미드(펩타이드) 연계에 의해 서로 다른 수소 원자와 산소 원자의 수소 결합에 의해 결합된다. 이것들은 수소 결합을 깨지 않고는 코팅을 풀 수 없는 나선형 배열이다.
• 이용 가능한 모든 NH 및 CO 그룹이 수소를 결합하는 구조는 그들의 자유 에너지가 아마도 더 낮기 때문에 본질적으로 더 가능성이 높다.

3나선은₁₀ 1958년 자신의 미오글로빈 구조에서 켄드루에 의해 결국 확인되었고,^[8] 또한 헤모글로빈^[9][10][11] 구조에 대한 페루츠의 1960년 결정과 탈산소와^[12][13] 산소화된 형태에 대한 후속 연구에서도 발견되었다.^[14][15]

3나선은₁₀ 현재 α-헬릭스, β-시트 다음으로 구상 단백질에서 발생하는 세 번째 주요 구조로 알려져 있다.^[16] 그것들은 거의 항상 짧은 섹션으로, 거의 96%가 4개 이하의 아미노산 잔류물을 포함하고 있으며,^{[17]: 44} 예를 들어 α-헬리케스가 미오글로빈 구조에서 방향을 바꾸는 "코너"와 같은 장소에 나타난다.^[8] 7~11개의 잔류물 범위에서 보다 긴 섹션이 특정 나선 단백질의 투과영역에 있는 전압 게이트 칼륨 채널의 전압 센서 부분에서 관찰되었다.^[18]

구조

3헬릭스의₁₀ 아미노산은 오른손 헬리컬 구조로 배열되어 있다. 각 아미노산은 나선형의 120° 회전(즉, 나선은 회전당 3개의 잔류물을 가지고 있다)에 해당하며, 나선축을 따라 2.0 0(0.20 nm)의 변환을 하며, 수소 결합을 만들어 형성된 고리 안에 10개의 원자를 가지고 있다.^{[17]: 39} 가장 중요한 것은 아미노산의 N-H 그룹은 앞서 아미노산 3개 잔류물의 C=O 그룹과 수소 결합을 형성하는데, 이 반복은 i + 3 → i 수소 결합을₁₀ 정의한다. 유사한 구조로는 α-헬릭스(i + 4 → i 수소 본딩)와 and-헬릭스 i + 5 → i 수소 본딩이 있다.^{[17]: 44–45 [19]}

긴 3-헬리콥터의₁₀ 잔류물은 (-49°, -26°) 근방의 이음각(-49°, -26°)을 채택한다. 단백질의 많은 3-헬리콥터는₁₀ 짧기 때문에 이러한 값에서 벗어나게 된다. 보다 일반적으로 긴 3-헬리크의₁₀ 잔류물은 1개의 잔류물의 ψ 이음각과 다음 잔류물의 φ 이음각 합이 약 -75°에 이르는 이음각(dihedral angle)을 채택한다. 비교를 위해, α-헬릭스의 이면각의 합은 대략 -105°인 반면, α-헬릭스의 이면각의 합은 대략 -125°^{[17]: 45} 이다.

트랜스 이소머가 있는 폴리펩타이드 나선의 잔류물 당 회전 각도 Ω에 대한 일반 공식은 다음과 같은 식에 의해 제시된다.^{[17]: 40}

${\displaystyle 3\cos \Oba =1-4\cos ^{2}\왼쪽({\fract {\varphi +\psi }{2}}\오른쪽)}$

그리고 이상적인 3나선의₁₀ 경우 Ω = 120°이므로 φ과 ψ은 다음과 같이 연관되어야 한다.

${\displaystyle \cos \left\frac {\varphi +\propert }{2}}\\오른쪽)={\frac {\sqrt{10}}},}$

-75°에 가까운 ψ + ψ의 관측값과 일치한다.^{[17]: 44}

3나선의₁₀ 2면각은 α나선의 각도에 비해, 3~5개의 잔류물에서 짧은 길이로 기인할 수 있으며, 이는 동시대 α-헬리스의 10-12개의 잔류물과 비교된다. 3각형은₁₀ 흔히 전환 시 발생하며, 일반적으로 잔류 길이가 짧아 메인 체인 비틀림 각도 분포에서 편차가 발생하고 따라서 불규칙성이 발생한다. 그들의 수소 결합 네트워크는 α-헬리케스와 비교했을 때 왜곡되어 그들의 불안정성에 기여하지만, 자연 단백질에서 3-헬릭스의₁₀ 빈번한 출현은 과도기적 구조에서 그들의 중요성을 증명한다.^[19][20]

안정성

메리 카펜, 피터 드 하세스, 케네스 니트의 연구를 통해, 3헬리크의₁₀ 부분적인 안정성의 요인들이 밝혀졌다.^[21] 나선은 나선형 N-캡에서 아미드 그룹과 상호작용하는 비극 N-터미네우스에서 아스파레이트 잔류물에 의해 가장 눈에 띄게 안정화된다. 이 정전기적 상호작용은 펩타이드 디폴트를 평행한 방향으로 안정시킨다. α-헬리크를 안정시키는 연속적인 나선형 수소 결합과 마찬가지로, 높은 아스파라테의 수치는 3-헬리크의₁₀ 생존에서도 마찬가지로 중요하다. 3헬릭스와₁₀ α헬릭체 모두에서 아스파라테의 고주파수는 그 나선형 개시를 나타내지만, 동시에 α헬릭체의 전파를 억제하여 3헬릭스의₁₀ 안정화를 선호한다는 것을 시사한다.^[21]

참고 항목

• 알파나선
• 파이 나선형
• 이차 구조
• 베타 턴
• 베타 벤드 리본

참조

기타 판독치

• 3나선은₁₀ 단백질 2차원의 일종이다." 생화학. 2013년 10월 20일 N.P. 웹. 2015년 12월 6일. <http://biochemistri.es/the-3-10-helix^{[permanent dead link]}>.