주요기초단백질

Major basic protein
PRG2
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭PRG2, BMPG, MBP, MBP1, proteoglycan 2, 골수(천연 킬러 세포 활성제, eosinophil 주요 기본 단백질), proMBP, proteoglycan 2, pro eosinopil 주요 기본 단백질
외부 IDOMIM: 605601 MGI: 103294 호몰로진: 2044 GeneCard: PRG2
직교체
인간마우스
엔트레스
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_002728
NM_001243245
NM_001302926
NM_001302927

NM_008920

RefSeq(단백질)

NP_001230174
NP_001289855
NP_001289856
NP_002719

NP_032946

위치(UCSC)Cr 11: 57.39 – 57.39MbChr 2: 84.81 – 84.81Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

흔히 주요 기본 단백질로 단축되는 Eosinophil의 주요 기본 단백질(MBP, Proteoglycan 2(PRG2))은 PRG2 유전자에 의해 인간으로 부호화된다.[5]

함수

이 유전자에 의해 인코딩된 단백질은 어시노필 과립의 결정핵의 주요 성분이다.태반과 임신세럼에도 이 단백질의 높은 수준의 프로포메이션이 존재하는데, 이 단백질은 임신 관련 플라즈마 단백질 A(PAPA), 안지오텐시노겐(AGT), C3dg를 포함한 여러 다른 단백질을 가진 복합체로 존재한다.이 단백질은 세포독소헬민토톡신으로서의 항타라스틱 방어 메커니즘과 면역 과민성 반응에 관여할 수 있다.알레르기 질환에서는 상피세포 손상, 각질 제거, 기관지 경련 등에 직접 관여한다.[5]

PRG2는 어시노필 과립에서 우세한 117-레시듀 단백질이다.이것은 헬마민스에 대한 강력한 효소로 체외에서 박테리아와 포유류 세포에 독성이 있다.또한 어시노필의 주요 기본 단백질은 마스트 세포기저세포에서 히스타민이 분비되는 원인이 되며 중성미자대식세포가 활성화된다.

구조

구조적으로 주요 기본 단백질(MBP)은 렉틴(당근결합 단백질)과 비슷하며, C형 렉틴에서 볼 수 있는 것과 비슷한 접이식도 있다.그러나 다른 C형 강의실(칼슘이 있는 상태에서 다양한 탄수화물을 묶는 강의실)과는 달리 MBP는 칼슘이나 이 가족이 인정하는 다른 탄수화물을 묶지 않는다.

대신에 MBP는 헤파란 황산염 프로테오글리칸을 인식한다.MBP의 결정학적 구조 2개가 결정되었다.[6][7]

상호작용

주요 기초 단백질은 임신 관련 혈장 단백질 A상호작용하는 것으로 나타났다.[8][9][10]

참고 항목

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000186652 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000027073 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ a b "Entrez Gene: PRG2 proteoglycan 2, bone marrow (natural killer cell activator, eosinophil granule major basic protein)".
  6. ^ PDB: 1h8u; Swaminathan GJ, Weaver AJ, Loegering DA, Checkel JL, Leonidas DD, Gleich GJ, Acharya KR (July 2001). "Crystal structure of the eosinophil major basic protein at 1.8 A. An atypical lectin with a paradigm shift in specificity". J. Biol. Chem. 276 (28): 26197–26203. doi:10.1074/jbc.M100848200. PMID 11319227.
  7. ^ PDB: 2brs; Swaminathan GJ, Myszka DG, Katsamba PS, Ohnuki LE, Gleich GJ, Acharya KR (November 2005). "Eosinophil-granule major basic protein, a C-type lectin, binds heparin". Biochemistry. 44 (43): 14152–14158. doi:10.1021/bi051112b. PMID 16245931.
  8. ^ Overgaard, M T; Haaning J; Boldt H B; Olsen I M; Laursen L S; Christiansen M; Gleich G J; Sottrup-Jensen L; Conover C A; Oxvig C (October 2000). "Expression of recombinant human pregnancy-associated plasma protein-A and identification of the proform of eosinophil major basic protein as its physiological inhibitor". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 275 (40): 31128–31133. doi:10.1074/jbc.M001384200. ISSN 0021-9258. PMID 10913121.
  9. ^ Overgaard MT, Sorensen ES, Stachowiak D, Boldt HB, Kristensen L, Sottrup-Jensen L, Oxvig C (January 2003). "Complex of pregnancy-associated plasma protein-A and the proform of eosinophil major basic protein. Disulfide structure and carbohydrate attachment". J. Biol. Chem. United States. 278 (4): 2106–2117. doi:10.1074/jbc.M208777200. ISSN 0021-9258. PMID 12421832.
  10. ^ Oxvig, C; Sand O; Kristensen T; Gleich G J; Sottrup-Jensen L (June 1993). "Circulating human pregnancy-associated plasma protein-A is disulfide-bridged to the proform of eosinophil major basic protein". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 268 (17): 12243–6. doi:10.1016/S0021-9258(18)31378-4. ISSN 0021-9258. PMID 7685339.

추가 읽기

외부 링크