플라스토시아닌

Plastocyanin
플라스토시아닌
Plastocyanin-from-3BQV-3D-cartoon-balls.png
포르미듐 라미노섬 플라스토시아닌, PDB: 3BQV.
식별자
기호.플라스토시아닌
인터프로IPR002387
캐스3BQV
SCOP23BQV/SCOPe/SUPAM
CDDcd04219
UniProt 패밀리

플라스토시아닌은 구리가 함유된 단백질로 전자 전달을 매개한다.그것은 광합성에 관여하는 다양한 식물에서 발견된다.이 단백질은 파란색의 금속단백질 계열인 파란색 구리 단백질의 원형입니다.구체적으로, 그것은 "큐프레독신"[1]이라고 불리는 작은 I형 청동 단백질의 그룹에 속합니다.

기능.

광합성에 있어서 플라스토시아닌은 광계 II로부터의 시토크롬 bf6 착체의 시토크롬 f와 광계 I로부터의 P700+ 사이의 전자전달제로서 기능한다.시토크롬 bf6 복합체와 P700은+ 모두 엽록체의 틸라코이드 막의 내강 측에 노출된 잔류물을 가진 막 결합 단백질이다.시토크롬 f는 전자공여체 역할을 [2]하는 반면 P700+는 환원된 플라스토시아닌으로부터 전자를 받아들인다.

구조.

금속에 결합하는 4개의 아미노산이 있는 플라스토시아닌의 구리 부위.

플라스토시아닌은 청동 단백질 [3][2][4]중 처음으로 X선 결정학에 의해 특징지어졌다.이것은 하나의 구리 [3]중심을 포함하는 8가닥 역평행 β-배럴을 특징으로 합니다.

포플러, 조류, 파슬리, 시금치, 그리고 프랑스 콩 식물의 단백질 구조는 결정학적으로 [3]특징지어졌습니다.모든 경우에 바인딩 부위는 일반적으로 보존됩니다.구리 중심에는 두 개의 히스티딘 잔기(His37 및 His87)의 이미다졸기, Cys84의 티올레이트 및 Met92의 티오에테르 등 4개의 리간드가 결합되어 있습니다.구리 결합 부위의 형상은 '왜곡된 삼각 피라미드'로 설명됩니다.Cu-S(cys) 접점은 Cu-S(met)(282pm) 접합보다 훨씬 짧습니다(207피코미터).길쭉한 Cu-티오에테르 결합은 CuII 상태를 불안정하게 하여 산화력을 증가시킨다.파란색(피크 흡수율 597nm)은pπdx2-y2 [5]S에서 Cu로의 전하 전달 전환에 할당됩니다.

환원된 플라스토시아닌 형태에서 His-87은 양성자가 된다.

구리 결합 부위 근처의 단백질 분자 표면은 약간 다르지만, 모든 플라스토시아닌은 구리 결합 부위의 노출된 히스티딘을 둘러싼 소수성 표면을 가지고 있다.식물 플라스토시아닌에서 산성 잔류물은 고도로 보존된 티로신-83의 양쪽에 위치한다.알갱이 플라스토시아닌 및 Apiaceae의 혈관식물에 속하는 알갱이 플라스토시아닌은 유사한 산성 잔류물을 포함하고 있지만 식물 플라스토시아닌과는 다른 모양을 하고 있다. 즉, 잔류물 57과 58이 없다.시아노박테리아는 표면상 하전잔기의 분포가 진핵생물 플라스토시아닌과는 다르고 세균종 간의 편차가 크다.많은 시아노박테리아 플라스토시아닌은 107개의 아미노산을 가지고 있다.산성 패치는 박테리아에 보존되지 않지만 소수성 패치는 항상 존재합니다.이러한 소수성 및 산성 패치는 전자 전달에 관여하는 다른 단백질의 인식/결합 부위로 여겨진다.

반응

플라스토시아닌(CuPc2+)은 다음과 같은 반응에 따라 시토크롬 f에 의해 환원(전자 첨가)된다.

CuPc2+ + e− → CuPc+

해리 후 P700과 인식+/결합이 발생할 때까지 CuPc는+ 내강 공간을 통해 확산되며, P700은+ 다음 반응에 따라 CuPc를 산화시킨다+.

CuPc+ → CuPc2+ + e−

산화환원 전위는 약 370mV이고[6] 등전 pH는 약 [7]4입니다.

엔타틱 상태

촉매의 기능은 전자 전달(redox) 반응 속도를 높이는 것입니다.플라스토시아닌은 효소가 전자를 전달하는데 필요한 전환 에너지를 감소시키는 효소처럼 덜 작용하는 것으로 여겨진다.플라스토시아닌은 산화환원반응이 일어나는 데 필요한 에너지의 양을 줄이면서 반응물의 에너지를 증가시키는 관장상태의 원리에 더 많이 작용합니다.플라스토시아닌의 기능을 대체하는 또 다른 방법은 약 16–28 kcal/mol (67–117 kJ/mol)[8]까지 측정된 작은 재구성 에너지를 제공함으로써 전자 전달 반응을 촉진할 수 있다는 것이다.

플라스토시아닌의 산화 환원 반응의 특성을 연구하기 위해 양자역학/분자역학(QM/MM) 분자역학 시뮬레이션과 같은 방법.이 방법은 플라스토시아닌이 약 10kcal/mol(42kJ/mol)[8]의 관성 변형 에너지를 갖는다는 것을 결정하기 위해 사용되었다.

가늘고 긴 Cu(I)-SMet 및 짧은 Cu(I)-SCys [9]결합으로 왜곡된 사면체 형상을 나타내는 PDB1AG6의 플라스토시아닌 구리 부위.

4좌표 구리 복합체는 종종 정사각형 평면 형상을 나타내지만, 플라스토시아닌은 삼각 왜곡된 사면체 형상을 가지고 있다.이 왜곡된 형상은 삼각 왜곡의 결과로서 낮은 배위자장 안정화 때문에 이상적인 사면체 형상보다 안정성이 떨어진다.이 특이한 형상은 단백질에 의한 리간드 공여자의 견고한 "사전 조직" 구조에 의해 유도되며, 이는 관장 상태입니다.플라스토시아닌은 Cu(I)와 Cu(II) 사이의 레독스와 함께 전자이동을 수행하며, 그 활성 상태가 일반 Cu(I) 복합체가 선호하는 왜곡되지 않은 사면체 형상을 산화 Cu(II) [10]부위에 가하는 단백질의 결과라는 것이 최초로 이론화되었다.그러나 완전히 대칭인 사면체 기하학 대신 고도로 왜곡된 사면체 기하학이 산화 Cu(II) 부위에 유도된다.관상상태의 특징은 금속-리간드 결합을 끊을 정도로 높은 온도에서도 리간드 해리를 방지할 수 있는 단백질 환경이다.플라스토시아닌의 경우 엔트로피 증가로 인해 생리온도에서 해리되어야 하는 길고 약한 Cu(I)-SMet 결합이 있다는 것을 흡수분광법으로 실험적으로 알아냈다.그러나 이 결합은 엔트로피력을 [11]지배하는 단백질 환경의 제약으로 인해 분리되지 않는다.

플라스토시아닌의 구리 부위는 Cux2-y2 d와Cys S dxy 오비탈의 [12]큰 분할을 보여준다.

단백질 환경을 구속하지 않고 Cu(I)/Cu(II) 레독스 결합에 관여하는 통상적인 구리 복합체에서는 이들의 배위자 형상이 현저하게 변화하며, 일반적으로 얀텔러 왜곡력의 존재에 대응한다.단x2-y2, 플라스토시아닌에는 d, dxy 오비탈이 크게 분할되어 있기 때문에 얀텔러 왜곡력이 존재하지 않는다(Blue Copper Protein Entatic State 참조).또한 플라스토시아닌의 구조는 전자공여 강도가 저하된 긴 Cu(I)-SMet 결합(2.9Ω)을 나타낸다.이 결합은 또한 Cu(I)-SCys 결합(2.1Ω)을 줄여 전자 기증 강도를 증가시킵니다.전체적으로 플라스토시아닌은 Cu(II) 산화상태와 Cu(I) 산화상태 모두에서 동일한 왜곡된 사면체 형상을 강요하는 단백질 배위자의 관성상태로 인해 낮은 재구성 에너지를 나타내며, 보다 빠른 [13]속도로 전자 전달을 가능하게 한다.[Cu(펜)]22+/+[10]와 같은 일반 구리 복합체의 2.4eV(232kJ/mol)에 비해 플라스토시아닌과 같은 청동 단백질의 재구성 에너지는 0.7–1.2eV(68-116kJ/mol)이다.

바다에서

보통 플라스토시아닌은 엽록소 c를 포함하는 조류뿐만 아니라 엽록소 b와 시아노박테리아를 포함하는 유기체에서 발견될 수 있습니다.플라스토시아닌은 또한 해양 환경에서 발견될 수 있는 규조류인 탈라시오시라 오세니카에서도 발견되었다.바다에 용해된 구리의 농도가 보통 낮기 때문에 이러한 유기체가 플라스토시아닌 단백질을 함유하고 있는 것을 발견한 것은 놀라운 일이었다(0.4~50nM).그러나 바다의 구리 농도는 아연이나 철과 같은 다른 금속의 농도에 비해 상대적으로 높다.식물성 플랑크톤과 같은 바다에 사는 다른 유기체들은 광합성을 촉진하고 [14]성장하기 위해 이러한 저농도 금속이 필요하지 않은 곳에 적응했다.

레퍼런스

  1. ^ Choi M, Davidson VL (February 2011). "Cupredoxins--a study of how proteins may evolve to use metals for bioenergetic processes". Metallomics. 3 (2): 140–151. doi:10.1039/c0mt00061b. PMC 6916721. PMID 21258692. (다양한 종류의 청동단백질 개요)
  2. ^ a b Redinbo MR, Yeates TO, Merchant S (February 1994). "Plastocyanin: structural and functional analysis". Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 26 (1): 49–66. doi:10.1007/BF00763219. PMID 8027022. S2CID 2662584.
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  9. ^ Xue Y, Okvist M, Hansson O, Young S (October 1998). "Crystal structure of spinach plastocyanin at 1.7 A resolution". Protein Science. 7 (10): 2099–105. doi:10.1002/pro.5560071006. PMC 2143848. PMID 9792096.
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추가 정보

  • Berg JM, Lippard SJ (1994). "Blue Copper Proteins". Principles of bioinorganic chemistry. Sausalito, Calif: University Science Books. pp. 237–242. ISBN 978-0-935702-72-9.
  • Sato K, Kohzuma T, Dennison C (February 2003). "Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins". Journal of the American Chemical Society. 125 (8): 2101–2112. doi:10.1021/ja021005u. PMID 12590538.