스피드로인

Spidroin
스피드로인, N단자
식별자
기호스피드로인_n
PfamPF16763
인터프로IPR031913
Cath2lpj
스피드로인, C-단자
식별자
기호스피드로인_MaSp
PfamPF11260
인터프로IPR021001
Cath2m0m
스피드로인-1
식별자
유기체네필라클라비피스
기호?
유니프로트P19837
스피드로인 2호
식별자
유기체네필라클라비피스
기호?
유니프로트P46804
스피드로인 구조도

스피드로인은 거미줄의 주요 단백질이다.거미줄의 종류는 각기 다른 스피드로인을 함유하고 있는데, 모두 단일 단백질 계열의 일원이다.[1]가장 많이 재조립된 형태의 스피드로인은 거미줄의 가장 강한 종류인 드래그라인 실크(drawline silk)의 제작에 사용되는 주요 앰플레이트 실크 단백질(MaSp)이다.드래그라인 실크 섬유는 스피드로인-1(MaSp1)과 스피드로인-2(MaSp2)의 두 종류로 구성되어 있다.[2][3]null

스피드로인은 스크러로프로테인이라고 불리는 단백질의 큰 그룹의 일부분이다.이 소분류는 콜라겐과 케라틴과 같은 기타 불용성 구조 단백질을 포함한다.null

드래그라인 스피드로인 섬유는 강철처럼 굵고 내성이 강하지만 유연성이 뛰어나다.그것은 깨지지 않고 원래 길이의 약 135%까지 늘어날 수 있다.그것의 특성은 다양한 과학 분야에서 사용하기에 매우 좋은 후보지로 만든다.[4]null

구조

주요 앰플레이트 스피드로인은 250~350kDa의 확장성을 가진 큰 단백질로 평균 3500개의 아미노산이 있다.그들은 주로 고도로 동질화된 탠덤 반복에 기반을 둔 중합체 조직을 대표한다.30~40개의 아미노산의 100개의 탠덤 복사본이 있으며 그것들은 단백질 염기서열의 90% 이상을 나타낸다.[5]알라닌과 글리신 잔류물이 가장 풍부하다.알라닌은 β-시트를 형성하는 6~14단위의 블록에 나타난다.이 알라닌 블록들은 서로 다른 단백질 분자들을 서로 연결하면서 섬유 안에 결정 구조를 만들기 위해 쌓일 수 있다.글리신은 GGX와 GPGXX(여기서 X = A, L, Q 또는 Y)와 같이 특정한 이차 구조(각각 310나선, β-스파이럴)를 갖는 다양한 모티브로 존재한다.글리신이 풍부한 지역은 더 비정형적이며 확장성과 유연성에 기여한다.스피드로인 1과 스피드로인 2(가장 중요한 주요 앰풀레이트 스피드로인)의 차이점으로는 첫 번째에는 매우 낮지만 두 번째에는 유의미한 프롤라인 함량과 모티브가 있다.스피드로인 1에서는 모티브(GGX)n이, 스피드로인 2에서는 GPG와 QQ가 대표적이다.null

반면 스피드로인은 비반복 아미노산(N)과 카르복실(C) 단자영역을 각각 약 150개와 100개의 아미노산으로 한다.N-와 C-단자 영역은 세린이 풍부하고 두 영역 모두 암페타틱 α-헬리컬 2차 구조라는 점을 제외하면 거의 유사하지 않다.이러한 영역은 스피드로인 1과 2사이에 보존될 뿐만 아니라 많은 비단 종류와 거미류 종에도 보존되어 있다.실험 데이터는 N-와 C-단자 영역이 섬유 조립에 기여한다는 것을 보여준다.[6]C-단자 영역은 회전하는 동안 수용성 스피드로인 용액에서 불용성 섬유로 조직적인 전환에 관여한다.[7]N단자 영역에는 실크 글랜드 세포로부터 스피드로인 분비를 조절하는 시그널 펩타이드들이 있다.[8][9]null

생물 함수

개별 거미는 여러 종류의 거미줄을 돌리며, 각각의 종류는 그들만의 독특한 복부 비단샘에서 나온다.이 복잡한 비단 기계는 거미들이 작업별 실크를 사용할 수 있게 한다(예: 웹 조립, 달걀 케이스 제작, 먹잇감 포장 등).[9]다른 종류의 비단(주요 암풀레이트 비단, 마이너 암풀레이트 비단, 편평활자 비단, 아세니폼 비단, 튜브형 비단, 피리폼 비단, 골재 비단)[10]은 다른 종류의 단백질로 구성되어 있다.null

드래그라인 실크는 주로 스피드로인 단백질에 의해 형성된다.주요 암페어 실크의 일종으로 주요 암페어샘에서 생산된다.드래그라인 실크(Dragline silk)는 오브 모양의 거미줄의 바깥 프레임과 반지름을 만드는 데뿐만 아니라 거미가 포식자로부터 도망치거나 피할 수 있는 매달린 생명선으로도 사용된다.[11]이 비단을 생산하는 주요 전류샘은 꼬리(A존) 옆면 중앙백(B존)과 출구로 향하는 덕트 등 3개의 주요 부분으로 이루어져 있다.꼬리는 실크섬유를 구성하는 단백질 분자를 함유한 용액인 "돌리기 도프"의 대부분을 분비한다.이 백은 주요 저장 저장소 입니다.null

A 구역의 상피는 하나의 형태의 분비 세포의 높은 기둥으로 이루어져 있으며, 분비물 과립이 채워져 있다.피브로인 용액을 분비하는 이들 세포의 주요 성분은 폴리펩타이드 스피드로인Ⅰ과 스피드로인Ⅱ를 함유한 275kDa 단백질이다.이들 세포의 출력은 약 50%의 단백질(대부분 스피드로인)의 아쿠아성 및 고점도의 용액이다.분비물이 주 구조인 드래그라인 비단을 구성한다.null

이 점성이 높은 단백질 에멀전은 당단백질로 덮여 있는 B 구역으로 흘러 들어간다.이 가방에서 나온 후에 액체는 좁은 도관으로 흘러 들어간다.젤라틴성 단백질 용액이 덕트로 이동함에 따라 일체형 스피드로인과 당단백질은 흐름의 방향에 따라 점차 길고 얇고 정렬된 형상으로 변형된다.그리고 나서, 그들은 결국 강한 분자간 연결 고리를 만들 수 있는 방식으로 늘어나서 줄을 서게 된다.다른 과정 후에 비단은 회전하는 통로에 확장되어 매우 단단한 실을 형성한다.null

산업용 및 생물의학

지난 10년 동안, 스피드로인 단백질과 거미줄의 탄성과 강도와 같은 그것의 성질의 일부를 이용하기 위해 많은 연구가 이루어졌다.거미줄은 다른 산업에서 사용되고 있으며, 바이오의약품에도 응용 범위가 매일 증가하고 있다.예를 들어, 군과 방위 산업은 이러한 섬유로 만들어진 방탄 조끼를 사용한다.null

재조합 스피드로인은 유전자의 염기서열 길이로 인해 시술에 약간의 어려움이 있었지만 진핵세포와 원핵세포 모두에서 성공적으로 획득되었다.표현과 복제 작업 덕분에 새로운 바이오소재의 제조 기회를 제공하는 스피드로인의 대규모 생산이 가능하다.[12]네필라 클라비페스 드래그라인 단백질을 상당량 재조합한 유전자 변형 담배와 감자 식물을 생산하려는 시도가 있었다.[13]null

게다가 스피드로인으로부터 개발된 섬유는 시험관내, 세포배양, 그리고 돼지와 같은 동물들에게서, 이러한 섬유들에 염증 반응이나 신체반응의 징후가 전혀 보이지 않았기 때문에, 체내에서도 용인된다.이러한 결과는 그것들이 생체적합성 문제의 위험 없이 의학에 사용될 수 있고, 따라서 잠재적으로 조직 공학 및 재생 의학에서 많은 새로운 기회를 가져올 수 있음을 시사한다.null

거미가 스피드로인을 만드는 방법은 재조합 단백질을 대량으로 생산하는 방법에 영감을 주었다.스피드로인 N-단자 영역의 pH 과민성, 전하 역전 돌연변이를 단백질에 융합하여 생성함으로써 훨씬 더 많은 수용성 단백질이 대장균에서 생성될 수 있다.[14]null

기타 실크 타입

튜브형(알갱이 케이스) 실크 가닥 구조 영역
식별자
기호RP1-2
PfamPF12042
인터프로IPR021915
Cath2mqa
참고 항목: 거미줄 § 유형

다른 거미줄 종류에 존재하는 비단 단백질은 스피드로인이라고도 한다.These include tubuliform slik protein (TuSP), flagelliform silk protein (Flag; O44358-Q9NHW4-O44359), minor ampullate silk proteins (MiSp; K4MTL7), aciniform silk protein (AcSP), pyriform silk protein (PySp) and aggregate silk glue (ASG2/AgSp).MaSP와 함께 이와 같이 서로 다른 비단 단백질은 서로, 단백질 영역, 반복, 촉진자에서 어느 정도 호몰로지 수준을 보여주지만, 또한 각기 다른 기능을 더하기 위해 이들 부분에 고유한 특징과 변형을 가지고 있다.[15][16][17]이러한 공통점은 이 모든 다른 종류의 실크에서 발견되는 단백질의 공통적인 기원을 가리킨다.[1][9]null

인공생산

Large-scale production and fiber extrusion of MaSp1-(6-mer) artificial spidroin.webp

2020년 7월, RIKDN 연구팀이 스피드로인을 생산하기 위해 유전자 변형 R. sulfidophilum을 사용하는 데 성공했다고 보고하였다.[18][19]null

참고 항목

참조

  1. ^ a b Ayoub NA, Garb JE, Kuelbs A, Hayashi CY (March 2013). "Ancient properties of spider silks revealed by the complete gene sequence of the prey-wrapping silk protein (AcSp1)". Molecular Biology and Evolution. 30 (3): 589–601. doi:10.1093/molbev/mss254. PMC 3563967. PMID 23155003.
  2. ^ Motriuk-Smith D, Smith A, Hayashi CY, Lewis RV (2005). "Analysis of the conserved N-terminal domains in major ampullate spider silk proteins". Biomacromolecules. 6 (6): 3152–9. doi:10.1021/bm050472b. PMID 16283740.
  3. ^ Moisenovich MM, Pustovalova O, Shackelford J, Vasiljeva TV, Druzhinina TV, Kamenchuk YA, Guzeev VV, Sokolova OS, Bogush VG, Debabov VG, Kirpichnikov MP, Agapov II (May 2012). "Tissue regeneration in vivo within recombinant spidroin 1 scaffolds". Biomaterials. 33 (15): 3887–98. doi:10.1016/j.biomaterials.2012.02.013. PMID 22364702.
  4. ^ Askarieh G, Hedhammar M, Nordling K, Saenz A, Casals C, Rising A, Johansson J, Knight SD (May 2010). "Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay". Nature. 465 (7295): 236–8. Bibcode:2010Natur.465..236A. doi:10.1038/nature08962. PMID 20463740. S2CID 4366005.
  5. ^ Xu M, Lewis RV (September 1990). "Structure of a protein superfiber: spider dragline silk". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 87 (18): 7120–4. Bibcode:1990PNAS...87.7120X. doi:10.1073/pnas.87.18.7120. PMC 54695. PMID 2402494.
  6. ^ Huemmerich D, Helsen CW, Quedzuweit S, Oschmann J, Rudolph R, Scheibel T (October 2004). "Primary structure elements of spider dragline silks and their contribution to protein solubility". Biochemistry. 43 (42): 13604–12. doi:10.1021/bi048983q. PMID 15491167.
  7. ^ Sponner A, Vater W, Rommerskirch W, Vollrath F, Unger E, Grosse F, Weisshart K (December 2005). "The conserved C-termini contribute to the properties of spider silk fibroins". Biochemical and Biophysical Research Communications. 338 (2): 897–902. doi:10.1016/j.bbrc.2005.10.048. PMID 16253207.
  8. ^ Stark M, Grip S, Rising A, Hedhammar M, Engström W, Hjälm G, Johansson J (May 2007). "Macroscopic fibers self-assembled from recombinant miniature spider silk proteins". Biomacromolecules. 8 (5): 1695–701. doi:10.1021/bm070049y. PMID 17402782.
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  10. ^ Howorka S, ed. (2011). Progress in molecular biology and translational science. Vol. 103. London: Elsevier Science.
  11. ^ Gaines WA, Marcotte WR (September 2008). "Identification and characterization of multiple Spidroin 1 genes encoding major ampullate silk proteins in Nephila clavipes". Insect Molecular Biology. 17 (5): 465–74. doi:10.1111/j.1365-2583.2008.00828.x. PMC 2831225. PMID 18828837.
  12. ^ 라이징 A, 위드 M, 요한슨 J, 헤덤마르 M. 거미줄 단백질: 재조합 생산, 구조-기능 관계, 생물의학 응용의 최근의 진보.셀. 몰. 인생 과학 (2011) 68:169–184
  13. ^ Scheller J, Gührs KH, Grosse F, Conrad U (June 2001). "Production of spider silk proteins in tobacco and potato". Nature Biotechnology. 19 (6): 573–7. doi:10.1038/89335. PMID 11385464. S2CID 517678.
  14. ^ Kronqvist, Nina; Sarr, Médoune; Lindqvist, Anton; Nordling, Kerstin; Otikovs, Martins; Venturi, Luca; Pioselli, Barbara; Purhonen, Pasi; Landreh, Michael; Biverstål, Henrik; Toleikis, Zigmantas; Sjöberg, Lisa; Robinson, Carol V.; Pelizzi, Nicola; Jörnvall, Hans; Hebert, Hans; Jaudzems, Kristaps; Curstedt, Tore; Rising, Anna; Johansson, Jan (23 May 2017). "Efficient protein production inspired by how spiders make silk". Nature Communications. 8 (1): 15504. Bibcode:2017NatCo...815504K. doi:10.1038/ncomms15504. PMC 5457526. PMID 28534479.
  15. ^ Wen R, Liu X, Meng Q (December 2017). "Characterization of full-length tubuliform spidroin gene from Araneus ventricosus". International Journal of Biological Macromolecules. 105 (Pt 1): 702–710. doi:10.1016/j.ijbiomac.2017.07.086. PMID 28735001.
  16. ^ Dos Santos-Pinto JR, Arcuri HA, Esteves FG, Palma MS, Lubec G (October 2018). "Spider silk proteome provides insight into the structural characterization of Nephila clavipes flagelliform spidroin". Scientific Reports. 8 (1): 14674. Bibcode:2018NatSR...814674D. doi:10.1038/s41598-018-33068-9. PMC 6168590. PMID 30279551.
  17. ^ Collin MA, Clarke TH, Ayoub NA, Hayashi CY (February 2016). "Evidence from Multiple Species that Spider Silk Glue Component ASG2 is a Spidroin". Scientific Reports. 6 (1): 21589. Bibcode:2016NatSR...621589C. doi:10.1038/srep21589. PMC 4753498. PMID 26875681.
  18. ^ "Spider silk made by photosynthetic bacteria". phys.org. Retrieved 16 August 2020.
  19. ^ Foong CP, Higuchi-Takeuchi M, 말레이어 AD, Oktaviani NA, Thagun C, 누마타 K(7월 2020년)."거미의 명주실 생산을 위한 플랫폼으로서 해양 광합성 미생물의 균체. 공장".통신 생물학.스프링거 과학 비즈니스 MediaLLC.3(1):357.doi:10.1038/s42003-020-1099-6.PMC7343832.PMID 32641733.텍스트와 이미지가 아주 창조적 공용 귀인 4.0국제 라이센스 받을 수 있다.

추가 읽기

외부 링크

  • PDB에서 UniProt: Q05H60(Major Amplate Spidroin 1)에 사용할 수 있는 모든 구조 정보의 개요.