RAD9A

RAD9A
RAD9A
사용가능 구조물
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭RAD9A, RAD9, RAD9 체크포인트 클램프 구성품 A
외부 IDOMIM : 603761 MGI : 1328356 호몰로 유전자 : 32118 유전자 카드 : RAD9A
오솔로지스
종.인간을마우스
엔트레즈

5883

19367

앙상블

ENSG00000172613

ENSMUSG00000024824

유니프로트

Q99638

Q9Z0F6

RefSeq(mRNA)

NM_001243224
NM_004584

NM_011237

RefSeq (단백질)

NP_001230153
NP_004575

NP_035367

위치(UCSC)Chr 11: 67.32 – 67.4 MbChr 19: 4.25 – 4.25 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
사용자 보기/편집마우스 보기/편집

세포 주기 체크포인트 조절 단백질 RAD9A는 인간에서 RAD9A [5]유전자에 의해 암호화되는 단백질입니다.Rad9는 효모 세포의 DNA 손상에 반응하여 세포 주기에서 G2 구속을 유도하는 것으로 나타났습니다.Rad9는 원래 싹이 트는 효모 세포에서 발견되었지만 인간 상동체도 발견되었고 연구들은 S와 G2 체크포인트의 분자 메커니즘이 [6]진핵생물에서 보존된다고 제안했습니다.따라서 효모 세포에서 발견되는 것은 인간 세포에서도 유사할 가능성이 높습니다.

기능.

이 유전자 제품은 DNA 손상에 대응하여 세포주기 정지 및 DNA 손상 복구에 필요한 세포주기 체크포인트 단백질인 S. pombe rad9와 매우 유사합니다.이 단백질은 3'에서 5'의 엑소뉴클레아제 활성을 가지고 있는 것으로 밝혀졌는데, 이것은 DNA 손상을 감지하고 치료하는 역할에 기여할 수 있습니다.Rad1, Hus1과 체크포인트 단백질 복합체를 형성합니다.이것은 Rad9-Rad1-Hus1 또는 9-1-1 복합체라고도 합니다.이 복합체는 체크포인트 단백질 Rad17에 의해 DNA 손상 부위로 모집되며, 이는 체크포인트 신호 전달 캐스케이드를 유발하는 데 중요한 것으로 생각됩니다.이 [7]유전자에 대해 대체 폴리A 부위의 사용이 주목되었습니다.이 복합체는 DNA 염기 절제술 치료에 역할을 합니다.Hus1은 염기 절제 수복을 자극하는 [8]MYH DNA 글리코실레이스를 결합시키고 자극합니다.Rad9는 손상된 DNA에 복합체를 부착시키는 DNA에 가장 강한 친화력을 가지고 결합합니다. Rad1은 다른 염기 절제 인자를 모집합니다.이전의 연구는 Rad9가 [9]DNA를 복구하는 데 필요하지 않다고 제안했지만, 그것이 여전히 DNA 손상 복구에 역할을 할 수 있다는 것을 의미하지는 않습니다.Rad9가 변형되면 기능 상실을 [8]보상할 수 있는 다른 경로나 메커니즘이 DNA 복구에 있을 수 있습니다.

세포주기에서의 역할

DNA 손상은 광범위한 환경 및 내부 스트레스 요인, 활성 산소종, 방사선, 발암물질 노출 등으로 인해 발생할 수 있습니다.이러한 경우 전문화된 단백질 키나아제 ATR과 ATM은 손상된 DNA를 인식하고 손상된 부위에 다양한 단백질을 모집합니다.그 결과 ATR과 ATM은 분열 전 세포 주기의 진행을 막기 위해 손상 부위에 다양한 단백질을 모집합니다.먼저, 9-1-1 복합체는 ATR에 의해 인산화를 통해 모집되고 활성화되며, 손상 부위에 고리를 형성합니다.9-1-1 복합체는 DNA와 결합하기 위해 보조 인자로서 손상 부위에 독립적으로 모집되는 Rad17-RFC가 필요합니다.다음으로, Rad-9는 그 부위에 모집되는데, 이번에는 Rad-1과 Hus-1이 없이, 다시 ATR에 의해 인산화됩니다.이 활성화는 손상된 염색체 주위에 CHK-2의 모집자 역할을 하는 Rad-9 올리고머의 형성을 유도합니다. 손상 부위에 도착하면, CHK-2는 ATR에 의해 인산화되고 손상 부위로부터 방출되어 세포 주기의 진행을 억제하는 표적과 결합합니다.이러한 방식으로, Rad9는 유사분열 단계가 [10]발생하기 전에 DNA의 무결성을 보장하기 위해 세포 주기 조절 시스템에서 역할을 하는 주요 단백질들 사이의 상호작용을 촉진하는 적응기 단백질의 역할을 합니다.

DNA 복구에 있어서의 역할/상호작용

세포는 체내의 다양한 방사선, 발암물질 및 활성산소종에 대한 노출로 인해 활성화되는 다양한 DNA 복구 메커니즘을 가지고 있습니다.그러한 경우 DNA 뉴클레오티드의 산화적 염기병변은 일반적입니다.Rad-9는 대부분의 DNA 복구 메커니즘과 관련되어 있으며, 각 경로 내에서 여러 단백질과 상호 작용하기 때문에 중요한 역할을 합니다.예를 들어, Rad-9는 기저 절제술 복구 과정을 담당하는 많은 중요한 단백질의 활성제 역할을 합니다.첫째, Rad-9는 특정 뉴클레오티드 병변을 치료하는 역할을 하는 많은 DNA 글리코실레이스와 상호작용합니다.인간 NIL1 DNA 글리코실라아제, 티민 DNA 글리코실라아제, 8-옥소구아닌 DNA 글리코실라아제 (OGG1)[11]또한, Rad-9는 자유 부유 단백질로서 또는 9-1-1 복합체의 일부로서, 기저 절제 수복 과정의 일부인 나머지 단백질과 상호작용하여 다양한 단계를 통해 그 진행을 유도합니다.퓨린/아피리미딘 엔도뉴클레아제 1 (APE1), 중합효소 β (Polβ), 플랩 엔도뉴클레아제 1 (FEN1) 및 DNA 리가제 [12]I과의 상호작용이 알려져 있습니다.DNA 복제 중에 많은 점 돌연변이가 발생할 수 있는데, 뉴클레오티드가 삭제되거나 삽입되거나 일치하지 않는 경우가 있는데, 이 모든 점은 유사분열이 일어나기 전에 수리되어야 합니다.Rad-9는 불일치 복구 단백질 복합체 MLH1, MSH2, MSH3 및 MSH6와 다수의 주요 상호작용을 갖는 것으로 암시되었습니다.또한, 뉴클레오티드 절제 리페어(NER), DNA 간 교차-링크 내성, 및 상동 재조합(HR)[13]과 같은 리페어 메커니즘에서 상호작용이는 뉴클레오티드 절제 리페어(NER)

세포 사멸에서의 역할

보통, 세포는 유사분열 전에 DNA를 고정하고 적절한 기능을 되찾기 위해 많은 체크포인트와 수리 메커니즘을 가지고 있습니다.그러나 DNA 손상이 복구 메커니즘에 비해 너무 광범위할 때 세포는 세포 사멸을 유발하기 위해 세포 사멸을 활성화할 수 있습니다.그러한 경우, Rad9는 과발현되어 미토콘드리아 내로 전이됩니다.단백질의 N 말단에 위치한 BH3 모티프는 미토콘드리아에서 항-아포토틱 활성을 생성하는 Bcl-2 및 Bcl-xL 단백질을 억제하여 세포 사멸을 촉진합니다.[14]Tyrosine kinase C-Abl은 DNA를 손상시키는 스트레스 조건에서 BH3 모티프에 위치한 Tyrosine인 Y38을 인산화시켜 BH3 모티프를 활성화시켜 세포사멸을 [15]유도하는 rad-9 Bcl-xL 결합을 촉진합니다.

종양 발생에 있어서의 역할

한 유기체가 일생 동안 축적하는 체성 돌연변이와 그 유기체가 노출하는 다양한 화학 물질이 암을 발생시킵니다.Rad-9가 9-1-1 복합체의 일부로서 세포 주기 억제에 미치는 광범위한 역할과 DNA 복구를 담당하는 단백질과의 상호 작용을 고려할 때, Rad-9가 많은 종양 억제 역할을 가지고 있으며, 여기서 기능의 상실이 종양 발생으로 이어진다는 것을 합리적으로 추론할 수 있습니다.Rad-9의 종양 억제 측면은 광범위한 DNA 손상의 경우 세포 자멸을 활성화하는 데 있어 중요한 기능으로부터도 알 수 있습니다.핵심적인 역할을 감안할 때, 충격적인 Rad-9 돌연변이는 암을 유발할 수 있습니다.그러나, Rad-9 과발현이 폐암과 전립선암의 많은 형태와 관련이 있기 때문에 단백질 상호작용의 복잡성은 명백합니다.게다가, 많은 연구 결과들이 Rad-9 단백질이 종양 세포의 생존에 필요하다는 것을 발견했습니다.종양 세포는 높은 돌연변이율, 복제 지연, 전반적인 복제 스트레스로 인해 분열 속도 요구를 충족시키기 위해 DNA 손상 메커니즘에 크게 의존합니다.이러한 최근의 연구 결과들을 고려할 때, Rad-9는 한편으로 특정 종양 세포의 성장에 필요한 종양 발생 특성과 정상적인 세포 성장의 조절에 필요한 종양 억제 특성을 갖는 이중 기능 단백질로 설명되어 왔습니다.Rad-9의 발암성에 대한 향후 연구는 이 단백질의 완전한 복잡성과 세포 주기 조절 [16]시스템에 대한 중요성을 밝히기 위해 필요합니다.

감수분열에서의 역할

RAD9A-RAD1-HUS1 (9A-1-1) 복합체는 감수분열[17] 동안 존재하는 DNA 이중 가닥 분열의 복구를 용이하게 하기 위해 사용됩니다. 포유동물의 감수분열 세포에서, RAD9A 및 HUS1 포물선, RAD9B 및 HUS1B는 또한 대체 9-1-1 복합체를 형성하도록 발현되고 예측됩니다.이 복합체들은 상동 염색체의 시냅스, 이중 가닥 절단의 복구 및 감수분열 [17]동안 ATR 신호 전달을 촉진합니다.ATR은 DNA 손상을 감지하고 DNA 손상 체크포인트를 활성화하여 진핵생물의 세포 주기 정지를 유도하는 데 관여합니다.조건부 녹아웃 마우스 모델에서 테스트에서 Rad9a의 손실은 마이오틱 프로페이즈 동안 DNA 이중 가닥 분열이 지속되어 테스트 크기가 작아지고 정자 수가 감소하며 출산력이 [17]감소합니다.

역사

Rad9는 Weinert [9]등에 의해 Saccharomyces cerevisiae에서 DNA 손상에 반응하여 G2 세포 주기 정지를 촉진하는 유전자로 처음 발견되었습니다.그 그룹은 DNA 손상을 유도하기 위해 효모 세포를 조사했고 많은 다른 돌연변이들을 실험했습니다.그들은 7개의 rad 돌연변이를 검사했고 1개의 rad9 돌연변이를 제외한 모든 돌연변이들은 정상적으로 G2 구속을 받았습니다.rad9 돌연변이는 G2 구속을 받지 않았고 대신 세포 주기를 통해 진행되었고 DNA가 [9]복구되지 않았기 때문에 많은 세포들이 죽었습니다.이로부터 그들은 Rad9가 G2 세포 주기 구속을 발동하는 데 필요하다고 의심했습니다.이를 확인하기 위해 그들은 DNA 복구 결핍 변형 rad52와 함께 rad9의 이중 돌연변이를 테스트했고 세포가 G2에서 구속에 실패했다는 것을 발견했습니다. G2 구속을 유도하기 위해 기능하는 Rad9 유전자가 필요하다는 것을 증명했습니다.그리고 나서 그들은 Rad9 유전자가 DNA를 복구하는 데 필요한지를 실험하기 위해 미세관 억제제인 MBC를 사용하여 G2의 세포를 합성적으로 체포했습니다.Rad9 변이자를 G2에서 체포해 DNA 손상을 유도하기 위해 조사한 뒤 MBC에 의해 G2에서 4시간 동안 체포된 상태에서 세포가 DNA를 복구하고 정상적으로 [9]분열할 수 있었던 것으로 밝혀졌습니다.이 결과는 Rad9가 DNA를 복구하는 데 필요하지 않다는 것을 암시했습니다.그들은 Rad9가 G2의 세포를 구속하는데 결정적이고 염색체 전달의 충실성을 보장하는 중요한 유전자이지만 DNA를 복구하는데 필요하지 않다고 결론지었습니다.

상호작용

Rad9는 사이클린 의존성 키나아제에 의한 다중 인산화에 의해 활성화되고 하류의 [18]Mec1을 통해 Rad53을 활성화합니다.Mrc1은 또한 손상된 [19]DNA에 Rad53을 모집하기 위해 협력하는 것으로 나타났습니다. 9-1-1 복합체 Rad9는 염색체에 더 많은 Rad9 올리고머의 자가 연관을 유발할 수 있는 Mec1에 의해 광범위하게 인산화됩니다.추가적인 인산화는 세포 주기 조절 시스템에서 표적을 추구하기 위해 Mec1에 의해 활성화되는 Rad53에 대한 결합 부위를 생성합니다.Rad9는 DNA 복구 자체를 하지 않고 [10]신호를 보내는 어댑터 단백질일 뿐입니다.Rad9는 또한 p53과 상호작용하는 것으로 나타났으며 [6]p53의 특정 기능을 모방할 수도 있습니다.

Rad9는 p21을 트랜스활성화하는 p53과 동일한 프로모터 영역에 결합할 수 있는 것으로 나타났으며, p21은 사이클린 및 CDK를 억제함으로써 세포 주기의 진행을 중단시킵니다.Rad9는 p21을 트랜스활성화하는 것 외에도 유전자 [6]프로모터에서 p53-유사 반응 요소를 결합함으로써 기저 절제 수복 유전자 NIL의 전사를 조절할 수 있습니다.

RAD9A는 다음과 상호작용하는 것으로 나타났습니다.

구조.

Rad9 단백질은 BRC(BRCA1 카르복실 말단) 모티프의 카르복실 말단 탠덤 반복을 포함하고 있으며, 이는 DNA 손상 [33]복구와 관련된 많은 단백질에서 발견됩니다.Rad9가 작동하려면 이 모티브가 필요합니다.BRCT 모티프를 제거하였을 때, 야생형 Rad9에 비해 세포 생존율이 심각하게 감소하였습니다.Rad9는 DNA 손상 후에 [34]일반적으로 과인산화됩니다.그리고 BRCT 모티프가 없는 rad9 돌연변이는 인산화를 나타내지 않았으므로 인산화 부위가 이 도메인에 위치할 가능성이 있습니다.같은 돌연변이도 Rad53을 [34]하류에서 인산화시키지 못했습니다

단백질의 구조는 기능적인 영역과 단백질 상호작용의 장소이기 때문에 복잡합니다.일반적으로 단백질은 391개의 아미노산으로 구성되어 있으며 N-말단과 C-말단의 두 가지 하위 섹션으로 나눌 수 있습니다.N-말단은 Rad-1 및 Hus-1 복합체를 공식화하기 위해 Rad-1 및 Hus-1에 대한 중요한 결합 부위 역할을 하는 2개의 증식 세포 핵 항원(PCNA) 유사 도메인을 가지고 있습니다.또한 N 말단에 위치한 BH3 모티프는 미토콘드리아의 Bcl-2 패밀리 단백질과 결합하여 세포 사멸을 유도하는 데 중요합니다.마지막으로, DNA 복구에 필수적인 3-5' 엑소뉴클레아제 활성.한편, C 단자에는 프롤라인 리치 사이트(proline rich site), NLS(Nuclear Localization Signal), 그리고 테일(tail)이 있습니다.이 모든 영역은 DNA 손상 반응의 다양한 구성 요소, 특히 세린 및 트레오닌 인산화 [13]부위를 갖는 NLS에 대한 중요한 결합 부위 역할을 합니다.

참고문헌

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000172613 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG00000024824 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Lieberman HB, Hopkins KM, Nass M, Demetrick D, Davey S (November 1996). "A human homolog of the Schizosaccharomyces pombe rad9+ checkpoint control gene". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 93 (24): 13890–13895. Bibcode:1996PNAS...9313890L. doi:10.1073/pnas.93.24.13890. PMC 19459. PMID 8943031.
  6. ^ a b c Lieberman HB, Panigrahi SK, Hopkins KM, Wang L, Broustas CG (April 2017). "p53 and RAD9, the DNA Damage Response, and Regulation of Transcription Networks". Radiation Research. 187 (4): 424–432. Bibcode:2017RadR..187..424L. doi:10.1667/RR003CC.1. PMC 6061921. PMID 28140789.
  7. ^ "Entrez Gene: RAD9A RAD9 homolog A (S. pombe)".
  8. ^ a b Hwang BJ, Jin J, Gunther R, Madabushi A, Shi G, Wilson GM, Lu AL (July 2015). "Association of the Rad9-Rad1-Hus1 checkpoint clamp with MYH DNA glycosylase and DNA". DNA Repair. 31: 80–90. doi:10.1016/j.dnarep.2015.05.004. PMC 4458174. PMID 26021743.
  9. ^ a b c d Weinert TA, Hartwell LH (July 1988). "The RAD9 gene controls the cell cycle response to DNA damage in Saccharomyces cerevisiae". Science. 241 (4863): 317–322. Bibcode:1988Sci...241..317W. doi:10.1126/science.3291120. PMID 3291120.
  10. ^ a b Morgan DO (2012). The Cell Cycle: Principles of Control. Oxford: Oxford University Press.
  11. ^ Guan X, Bai H, Shi G, Theriot CA, Hazra TK, Mitra S, Lu AL (2007). "The human checkpoint sensor Rad9-Rad1-Hus1 interacts with and stimulates NEIL1 glycosylase". Nucleic Acids Research. 35 (8): 2463–2472. doi:10.1093/nar/gkm075. PMC 1885643. PMID 17395641.
  12. ^ Gembka A, Toueille M, Smirnova E, Poltz R, Ferrari E, Villani G, Hübscher U (15 April 2007). "The checkpoint clamp, Rad9-Rad1-Hus1 complex, preferentially stimulates the activity of apurinic/apyrimidinic endonuclease 1 and DNA polymerase beta in long patch base excision repair". Nucleic Acids Research. 35 (8): 2596–2608. doi:10.1093/nar/gkl1139. PMC 1885638. PMID 17426133.
  13. ^ a b Broustas CG, Lieberman HB (March 2012). "Contributions of Rad9 to tumorigenesis". Journal of Cellular Biochemistry. 113 (3): 742–751. doi:10.1002/jcb.23424. PMC 3264844. PMID 22034047.
  14. ^ a b c Komatsu K, Miyashita T, Hang H, Hopkins KM, Zheng W, Cuddeback S, et al. (January 2000). "Human homologue of S. pombe Rad9 interacts with BCL-2/BCL-xL and promotes apoptosis". Nature Cell Biology. 2 (1): 1–6. doi:10.1038/71316. PMID 10620799. S2CID 52847351.
  15. ^ Yin Y, Zhu A, Jin YJ, Liu YX, Zhang X, Hopkins KM, Lieberman HB (June 2004). "Human RAD9 checkpoint control/proapoptotic protein can activate transcription of p21". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (24): 8864–8869. Bibcode:2004PNAS..101.8864Y. doi:10.1073/pnas.0403130101. PMC 428438. PMID 15184659.
  16. ^ Lieberman HB, Bernstock JD, Broustas CG, Hopkins KM, Leloup C, Zhu A (February 2011). "The role of RAD9 in tumorigenesis". Journal of Molecular Cell Biology. 3 (1): 39–43. doi:10.1093/jmcb/mjq039. PMC 3107465. PMID 21278450.
  17. ^ a b c Pereira C, Arroyo-Martinez GA, Guo MZ, Downey MS, Kelly ER, Grive KJ, et al. (February 2022). "Multiple 9-1-1 complexes promote homolog synapsis, DSB repair, and ATR signaling during mammalian meiosis". eLife. 11. doi:10.7554/eLife.68677. PMC 8824475. PMID 35133274.
  18. ^ Wang G, Tong X, Weng S, Zhou H (October 2012). "Multiple phosphorylation of Rad9 by CDK is required for DNA damage checkpoint activation". Cell Cycle. 11 (20): 3792–3800. doi:10.4161/cc.21987. PMC 3495822. PMID 23070520.
  19. ^ Bacal J, Moriel-Carretero M, Pardo B, Barthe A, Sharma S, Chabes A, et al. (November 2018). "Mrc1 and Rad9 cooperate to regulate initiation and elongation of DNA replication in response to DNA damage". The EMBO Journal. 37 (21): e99319. doi:10.15252/embj.201899319. PMC 6213276. PMID 30158111.
  20. ^ Yoshida K, Komatsu K, Wang HG, Kufe D (May 2002). "c-Abl tyrosine kinase regulates the human Rad9 checkpoint protein in response to DNA damage". Molecular and Cellular Biology. 22 (10): 3292–3300. doi:10.1128/mcb.22.10.3292-3300.2002. PMC 133797. PMID 11971963.
  21. ^ Wang L, Hsu CL, Ni J, Wang PH, Yeh S, Keng P, Chang C (March 2004). "Human checkpoint protein hRad9 functions as a negative coregulator to repress androgen receptor transactivation in prostate cancer cells". Molecular and Cellular Biology. 24 (5): 2202–2213. doi:10.1128/mcb.24.5.2202-2213.2004. PMC 350564. PMID 14966297.
  22. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (October 2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–1178. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  23. ^ Xiang SL, Kumano T, Iwasaki SI, Sun X, Yoshioka K, Yamamoto KC (October 2001). "The J domain of Tpr2 regulates its interaction with the proapoptotic and cell-cycle checkpoint protein, Rad9". Biochemical and Biophysical Research Communications. 287 (4): 932–940. doi:10.1006/bbrc.2001.5685. hdl:2297/1794. PMID 11573955. S2CID 20694221.
  24. ^ Cai RL, Yan-Neale Y, Cueto MA, Xu H, Cohen D (September 2000). "HDAC1, a histone deacetylase, forms a complex with Hus1 and Rad9, two G2/M checkpoint Rad proteins". The Journal of Biological Chemistry. 275 (36): 27909–27916. doi:10.1074/jbc.M000168200. PMID 10846170.
  25. ^ a b c Dufault VM, Oestreich AJ, Vroman BT, Karnitz LM (December 2003). "Identification and characterization of RAD9B, a paralog of the RAD9 checkpoint gene". Genomics. 82 (6): 644–651. doi:10.1016/s0888-7543(03)00200-3. PMID 14611806.
  26. ^ a b Volkmer E, Karnitz LM (January 1999). "Human homologs of Schizosaccharomyces pombe rad1, hus1, and rad9 form a DNA damage-responsive protein complex". The Journal of Biological Chemistry. 274 (2): 567–570. doi:10.1074/jbc.274.2.567. PMID 9872989. S2CID 28787137.
  27. ^ a b Griffith JD, Lindsey-Boltz LA, Sancar A (May 2002). "Structures of the human Rad17-replication factor C and checkpoint Rad 9-1-1 complexes visualized by glycerol spray/low voltage microscopy". The Journal of Biological Chemistry. 277 (18): 15233–15236. doi:10.1074/jbc.C200129200. PMID 11907025. S2CID 24820773.
  28. ^ a b Hirai I, Wang HG (July 2002). "A role of the C-terminal region of human Rad9 (hRad9) in nuclear transport of the hRad9 checkpoint complex". The Journal of Biological Chemistry. 277 (28): 25722–25727. doi:10.1074/jbc.M203079200. PMID 11994305. S2CID 35202138.
  29. ^ a b Lindsey-Boltz LA, Bermudez VP, Hurwitz J, Sancar A (September 2001). "Purification and characterization of human DNA damage checkpoint Rad complexes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (20): 11236–11241. Bibcode:2001PNAS...9811236L. doi:10.1073/pnas.201373498. PMC 58713. PMID 11572977.
  30. ^ Bermudez VP, Lindsey-Boltz LA, Cesare AJ, Maniwa Y, Griffith JD, Hurwitz J, Sancar A (February 2003). "Loading of the human 9-1-1 checkpoint complex onto DNA by the checkpoint clamp loader hRad17-replication factor C complex in vitro". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (4): 1633–1638. Bibcode:2003PNAS..100.1633B. doi:10.1073/pnas.0437927100. PMC 149884. PMID 12578958.
  31. ^ Rauen M, Burtelow MA, Dufault VM, Karnitz LM (September 2000). "The human checkpoint protein hRad17 interacts with the PCNA-like proteins hRad1, hHus1, and hRad9". The Journal of Biological Chemistry. 275 (38): 29767–29771. doi:10.1074/jbc.M005782200. PMID 10884395. S2CID 34505615.
  32. ^ Mäkiniemi M, Hillukkala T, Tuusa J, Reini K, Vaara M, Huang D, et al. (August 2001). "BRCT domain-containing protein TopBP1 functions in DNA replication and damage response". The Journal of Biological Chemistry. 276 (32): 30399–30406. doi:10.1074/jbc.M102245200. PMID 11395493. S2CID 8367008.
  33. ^ Soulier J, Lowndes NF (May 1999). "The BRCT domain of the S. cerevisiae checkpoint protein Rad9 mediates a Rad9-Rad9 interaction after DNA damage". Current Biology. 9 (10): 551–554. doi:10.1016/S0960-9822(99)80242-5. PMID 10339432. S2CID 16474654.
  34. ^ a b Sun Z, Hsiao J, Fay DS, Stern DF (July 1998). "Rad53 FHA domain associated with phosphorylated Rad9 in the DNA damage checkpoint". Science. 281 (5374): 272–274. Bibcode:1998Sci...281..272S. doi:10.1126/science.281.5374.272. PMID 9657725.

추가열람