포밍은 연구된 모든 진핵생물에서 발견되었다.[1]인간에게는 7개의 하위그룹으로 분류된 15개의 다른 포마인 단백질이 존재한다.[6]반면 효모는 2~3개의 포민만 함유하고 있다.[7]
구조와 상호작용
폼인 계열의 구성원이 반드시 세 개의 도메인을 모두 포함하는 것은 아니지만, 폼인 호몰로지(FH1, FH2, FH3) 도메인 3개가 있는 것이 특징이다.[8][9]또한 PDZ, DADD, WH2 또는 FHA 도메인과 같은 다른 도메인이 일반적으로 존재한다.
프롤라인이 풍부한 FH1 도메인은 액틴 결합 단백질 프로필린, SH3(Src homology 3) 도메인 단백질,[10]WW 도메인 단백질 등 다양한 단백질과의 상호작용을 매개한다.S. 세레비시아 폼의 액틴 핵 촉진 활동은 FH2 영역으로 국부화되었다.[4]FH2 도메인은 FH2 도메인이 서로 직접 결합할 수 있는 능력을 통한 포밍 단백질의 자가 연계를 위해 필요하며, 액틴 중합성을 억제하는 작용을 할 수도 있다.[11][12]FH3 영역은 보존 상태가 양호하지 않고 접합 중 포밍을 세포 내 올바른 위치(예: 유사 스핀들 또는 투영 팁)로 유도하는 데 필요하다.[13][14]또한 일부 폼은 Rho 소형 GTPases에 바인딩하는 데 필요한 GTPase 바인딩 도메인(GBD)과 C-단자보존 DIA-자율 도메인(DAD)을 포함할 수 있다.GBD는 상호 작용하는 분리형 자동 수신기 영역이며 활성화된 Ro 가족 구성원에 의해 규제된다.포유류 Drf3는 Cdc42와의 결합을 위해 GBD 내에 CRIB와 같은 모티브를 포함하고 있는데, Cdc42가 액틴 골격을 리모델링하는 세포 피질을 활성화하고 안내하는 데 필요하다.[15]DAD는 N단자 GBD를 바인딩한다. 이 링크는 GTP-bound Rho가 GBD에 바인딩하고 단백질을 활성화할 때 끊어진다.포유류세포에 DAD를 추가하면 필라멘트 형성을 유도하고 마이크로튜브를 안정화하며 SRF 매개 전사를 활성화한다.[15]또 다른 일반적으로 발견되는 도메인은 FH3 도메인에 위치한 아르마딜로 반복 영역(ARR)이다.
FH2 영역은 X선 결정학에 의해 3개의 나선형 하위 도메인을 포함하는 길쭉한 초승달 모양을 가지고 있는 것으로 나타났다.[16][17]
Formins는 또한 FH2 도메인을 통해 마이크로 튜브에 직접 바인딩된다.이러한 상호 작용은 이동 세포의 선두 가장자리를 지향하는 미세관 서브셋의 포획과 안정화를 촉진하는 데 중요하다.또한 폼인은 유사시키네토코레에 의한 미세관 포획과 액틴 필라멘트를 따라 미세관 포획을 촉진한다.[18][19]
^Wallar BJ, Alberts AS (August 2003). "The formins: active scaffolds that remodel the cytoskeleton". Trends in Cell Biology. 13 (8): 435–46. doi:10.1016/S0962-8924(03)00153-3. PMID12888296.
^Kato T, Watanabe N, Morishima Y, Fujita A, Ishizaki T, Narumiya S (February 2001). "Localization of a mammalian homolog of diaphanous, mDia1, to the mitotic spindle in HeLa cells". Journal of Cell Science. 114 (Pt 4): 775–84. PMID11171383.
